- •Лекція №1. Предмет і завдання біохімії
- •Загальні уявлення про обмін речовин
- •Хімічний склад живого організму
- •Клітина – основа структури живих систем
- •Історія розвитку біохімії
- •Лекція № 2 Білкові речовини
- •Функції білків
- •Класифікація амінокислот
- •Властивості амінокислот
- •Кольорові реакції на амінокислоти
- •Методи визначення амінокислот
- •Будова білків
- •Фізико-хімічні властивості білків
- •Шляхи виділення та розділення білків
- •Методи визначення білка
- •Класифікація білків
- •Природні пептиди
- •Лекція № 3 Нуклеїнові кислоти
- •Властивості і будова днк
- •Будова і функції рнк
- •Нуклеозиди і нуклеотиди
- •Назви нуклеозидів та нуклеотидів
- •Лекція № 4 Вітаміни
- •Жиророзчинні вітаміни
- •1(138), 10(245) Вітаміни групи а (антиксерофтальмічний фактор).
- •Водорозчинні вітаміни
- •1(162), 10(277) Вітамін с (аскорбінова кислота)
- •Вітаміноподібні речовини
- •Антивітаміни, антиметаболіти, антибіотики
- •Лекція № 5 Вуглеводи
- •Моносахариди
- •10(216), 11Окремі представники моносахаридів
- •Дубильні речовини
- •Полісахариди
- •Лекція № 6 Ліпіди
- •Характеристика промислових жирів
- •Лекція № 7. Ферменти
- •Будова ферментів
- •Теорія ферментативного каталізу
- •Кінетика ферментативних реакцій
- •Властивості ферментів
- •Класифікація і номенклатура ферментів
- •Номенклатура ферментів
- •Класифікація ферментів
- •Характеристика окремих класів ферментів та їх промислове використання Оксидоредуктази
- •Трасферази
- •Гідролази
- •Ізомерази
- •Локалізація ферментів у клітині
- •Лекція № 8 Обмін речовин
- •Способи живлення організмів
- •Теорія біологічного окислення
- •Анаеробний розклад вуглеводів
- •Гліколіз
- •Види бродіння
- •2.Пропіоновокисле бродіння.
- •3.Маслянокисле бродіння
- •4.Ацетонобутилове бродіння.
- •5.Метановебродіння.
- •7.Спиртове бродіння.
- •Аеробний розклад вуглеводів
- •Енергетичний ефект повного розщеплення глюкози
- •Пентозний цикл (пентозофосфатний або гексозомонофосфатний шлях)
- •Гліоксилатний цикл
- •Фотосинтез
- •Біосинтез вуглеводів
- •Обмін ліпідів Розпад ліпідів
- •Окислення гліцерину
- •Окислення насичених жк
- •Енергетика -окислення жк
- •Α-окислення жк
- •Біосинтез ліпідів Біосинтез гліцерину
- •Біосинтез жк
- •Біосинтез тригліцеридів
- •Зміна жирів при зберіганні
- •Основні перетворення ліпідів
- •Обмін нуклеїнових кислот Розпад нк
- •Синтез нк
- •Обмін білків Розпад білків
- •Перетворення амінокислот
- •Нейтралізація і виведення аміаку з організму
- •Орнітиновий цикл
- •Біосинтез амінокислот
- •Біосинтез білків
- •Взаємозв’язок процесів обміну речовин у живому організмі
- •Література
Характеристика промислових жирів
18(231) Оліє-жирова промисловість забезпечує населення харчовими і технічними рослинними оліями. Харчові використовуються у їжу, для виробництва гідрогенізованих жирів, маргаринової продукції, майонезів, у кондитерській, хлібопекарній промисловості.
Технічні – для виробництва мила, миючих засобів, оліфи, лаків, фарб, гліцерину, косметичної продукції.
Лекція № 7. Ферменти
5(54) Ферменти - це біологічно активні речовини білкової природи, які каталізують всі реакції в живому організмі, тобто - це біологічні каталізатори білкової природи.
2(195) З їх допомогою здійснюються багаточисельні хімічні реакції, які можуть іти з великою швидкістю при температурах, що підходять для даного організму, тобто в межах від 5 до 400С. Щоб ці реакції з тією ж швидкістю протікали зовні організму, потрібні були б високі температури та різкі зміни деяких інших умов. Для клітини це означало б загибель. Тому ферменти абсолютно необхідні, оскільки без них реакції в клітинах або взагалі не відбувались або відбувались би надзвичайно повільно і не могли б підтримувати життя.
1(93) Вчення про ферменти виділено в окрему науку - ензимологію. Термін “ензім” (від грецького en zyme - в дріжджах), так же як і “фермент” (від латинського fermentatio), означає процес, пов’язаний з виділенням газів, бродінням. Явище бродіння та переварювання відомо з прадавніх часів, але зародження вчення про ферменти відноситься до першої половини 19 ст. Перше наукове уявлення про ферменти було дано в 1814 р. петербурзьким вченим К.С.Кірхгофом, який показав, що не тільки пророслі зерна ячменю, але й екстракти з солоду здатні оцукрювати крохмаль з перетворенням його в мальтозу. Речовина, що вилучається з пророслого ячменю та має властивості перетворювати крохмаль в мальтозу, отримало назву амілази.
7(227) На початку 20 ст. Еміль Фішер провів перші систематичні дослідження по вивченню специфічності ферментів. Тоді ж почали з’являтись роботи, присвячені кінетиці ферментативних реакцій, були сформовані теорії дії ферментів. Лише в 1926 р. вперше був отриманий очищений фермент в кристалічному вигляді. Це була уреаза, виділена Джеймсом Самнером, який виявив, що кристали уреази повністю складаються з білка. Тому ним була висунута гіпотеза, що всі ферменти представляють собою білки, але проти цього активно заперечував дуже авторитетний німецький біохімік Ріхард Вільштеттер, який дотримувався думки, що ферменти - низькомолекулярні сполуки, а знайдений в кристалах уреази білок - лише забруднення. І лише в 30-ті роки, після того як Джон Нортроп та його співробітники отримали в кристалічному вигляді пепсин та трипсин і встановили, що ці ферменти теж представляють собою білки, точка зору про білкову природу ферментів отримала загальне визнання. На сьогодні ідентифіковано близько 2000 ферментів.
Будова ферментів
10(171), 1(97), 2(197) В природі існують як прості, так і складні ферменти. Перші повністю представлені поліпептидними ланцюгами і при гідролізі розпадають виключно на амінокислоти. Прикладами простих білків є пепсин, трипсин, папаїн, уреаза тощо. Більшість природних ферментів відносяться до класу складних білків, які містять окрім білків, якийсь небілковий компонент (кофактор). Комплекс фермента з кофактором називається голоферментом, а поліпептидна частина ферменту - апоферментом.
Білкова частина + небілкова частина = складний фермент
Апофермент Кофактор Голофермент
Кофактори поділяються на три групи: коферменти, простетичні групи, активатори.
Кофактор може бути зв’язаний з апоферментом міцно ковалентими зв’язками. Такий небілковий компонент називається простетичною групою.
Прикладом простетичної групи може бути ФАД; гем (залізомістка група), яка входить до складу цитохромів (ферментів дихального ланцюга), каталаз та пероксидаз.
Хімічні зв’язки між кофакторами та пептидним ланцюгами можуть бути відносно слабкими (водневі зв’язки, електростатичні взаємодії тощо). В таких випадках небілковий компонент називається коферментом і при виділенні ферментів спостерігається повна дисоціація обох частин і ізольований білковий компонент виявляється позбавленим ферментативної активності, поки не буде доданий зовні недостаючий кофактор.
Типовими представниками коферментів є НАД, НАДФ, КоА-SН, Гл-SН.
Відомо, що і простетичні групи і коферменти активно включаються в хімічні реакції, виконуючи функції проміжних переносників електронів, атомів водню чи атомних груп (аміно-, ацетильних, карбоксильних).
Слід підкреслити, що різницю між простетичною групою та коферментом не можна абсолютизувати, оскільки в одних випадках, наприклад у оксидази D-амінокислот, кофактор, представлений ФАД, може бути легко відділений від білкової частини шляхом діалізу. Той же кофактор міцно зв’язаний ковалентно з ферментами тканинного дихання, виконуючи функції простетичної групи.
10(175), 3(66), 8(37), 1(197) Неорганічні іони металів Mg2+, Mn2+, Ca2+ є активаторами ферментів, які прискорюють реакції, що каталізуються ферментами. Вважають, що ці іони заставляють молекули фермента або субстрату приймати форму, що сприяє створенню фермент-субстратного комплексу.
1(98), 10(176) Слід відмітити особливість двохкомпонентних ферментів, що заключається в тому, що ні кофактор окремо, ні сам по собі апофермент каталітичної активності не мають, і тільки об’єднання їх в єдине ціле, забезпечує швидке протікання хімічної реакції.
Вважають, що небілкова частина підвищує стійкість білкової частини, а білкова зумовлює специфічність дії ферменту.
10(176), 1(99), 2(196) Оскільки часто молекули субстратів, що беруть участь у реакції мають невеликі розміри у порівнянні з молекулами ферментів, було припущено, що в безпосередній контакт з молекулою субстрату вступає лише частина молекули ферменту. Тому виникло поняття активного центру, що представляє собою ділянку ферменту, з якою безпосередньо зв’язується субстрат.
Встановлено, що у складних ферментів до складу активного центру входять кофактор та залишки амінокислот; у простих – залишки амінокислот .
5(58) У ферментів може бути декілька активних центрів
1(99), 10(177) В активному центрі розрізняють каталітичну ділянку, що безпосередньо вступає в хімічну взаємодію з субстратом і контактну або якірну ділянку, яка забезпечує специфічну спорідненість до субстрату та формування його комплексу з ферментом.
2(196) Роль інших амінокислотних залишків, що складають основну масу ферменту, полягає у забезпеченні його молекулі правильної глобулярної форми, яка необхідна для найбільш ефективної роботи активного центру ферменту.