3.Превращения глицерина. Энергетический эффект полного аэробного окисления молекулы глицерина.

4.Биосинтез высших жирных кислот.

5.Синтез фосфатидилхолинов.

6.Ацетоновые (кетоновые) тела, синтез, биологическая роль. Значение определения ацетоновых тел в моче для диагностики сахарного диабета.

7.Холестерин, его биологическая роль. Основные этапы синтеза. Количественное определение холестерина в сыворотке крови.

8.Транспорт липидов в организме. Липопротеины сыворотки крови.

9.Связь обмена липидов и углеводов.

Варианты письменной работы

1.Указать примерный белковолипидный состав в %

ΙЛПВП

IΙ ЛПНП

ΙΙΙ ЛПОНП

ΙV хиломикронов

2.Написать реакции

Ιбиосинтеза ацетоновых тел

ΙΙ β-окисления олеиновой кислоты

ΙΙΙвосстановления в биосинтезе ВЖК (указать источники кофермента)

ΙV биосинтеза сфингомиелина 3. Какой основной процесс дает энергию

Ιв печени?

ΙΙ в сердечной мышце?

ΙΙΙ в эритроцитах? ΙV в мозге?

4. Сколько молекул АТФ максимально можно получить и каким путем из 1 молекулы

Ιтриолеина?

ΙΙ олеопальмостеарина?

ΙΙΙ тристеарина

ΙV стеаропальмофосфатидовой кислоты? 5. В каких атомах холестерина будет 14С из

31

Ι14С3-глюкозы?

ΙΙ14С4-глюкозы?

ΙΙΙ14С1-ГАФ?

ΙV 14С1-пирувата?

6. Какие атомы углерода могут включаться в глюкозу и глицерин из

Ιмалонил-АПБ?

ΙΙ пальмитиновой кислоты?

ΙΙΙ олеиновой кислоты? ΙV холестерина?

32

РАЗДЕЛ VI. ОБМЕН ПРОСТЫХ БЕЛКОВ

Задание 6 Текущий контроль по теме: “Превращение белков и

дезаминирование аминокислот”

Вопросы, требующие однозначного ответа

1.Протеиназы, амилазы и липазы относятся к классу гидролаз.

2.Таурин является продуктом превращения цистеина.

3.Скатол и индол образуются в кишечнике из аминокислоты тирозина.

4.Соляная кислота в желудке способствует активации пепсиногена.

5.При дезаминировании аминокислот в организме образуются биогенные амины.

6.Пепсин относится к эндопептидазам.

7.Можно ли заменить НАД+ на НАДФ+ в качестве кофермента глутаматдегидрогеназы?

8.Происходит линеокислительное дезаминирование цистеина у человека?

9.Участвует ли трипсин в активации химотрипсиногена?

10.Возможно ли самопереваривание пепсина в желудке?

11.Относятся ли карбркси- и аминопептидазы к эндопептидазам?

12.Участвует ли уридиндифосфоглюкуроновая кислота в обезвреживании индола?

Задание 7 Текущий контроль по теме: “Обмен аминокислот”

Вопросы, требующие однозначного ответа

1.Тирозин является незаменимой аминокислотой для человека.

2.В окислительном дезаминировании аминокислот могут участвовать разные коферменты.

3.Реакции трансаминирования аминокислот необратимы.

33

4.В процессах трансдезаминирования и трансреаминирования аминокислот участвует α-кетоглутаровая кислота.

5.Коферентом аминотрансфераз служит ФАД.

6.В процессе трансаминирования выделяется аммиак.

7.Возможно ли превращение пировиноградной кислоты в аланин в организме человека?

8.Является ли фенилаланин предшественником серотонина?

9.Используют ли определение активности аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови человека для диагностики инфаркта миокарда?

10.Нужен ли витамин В1 для реакций трансаминирования?

11.Усиливается ли глюконеогенез при сахарном диабете?

12.Участвуют ли лизин и треонин в реакциях трансаминирования?

Задание 8 Текущий контроль по теме: “Обмен аминокислот”

Вопросы, требующие однозначного ответа

1.Гистидин в печени способен дезаминироваться по внутримолекулярному типу.

2.Восстановленные коферменты оксидаз аминокислот могут непосредственно окисляться молекулярным кислородом.

3.Дезаминирование глутаминовой кислоты сопровождается промежуточным образованием иминокислоты.

4.Коферментом моноаминоксидаз (МАО) служит ФАД.

5.Декарбоксилирование аминокислот является необратимым процессом.

6.Аммиак образуется при любом типе дезаминирования аминокислот.

7.Обладает ли гистамин сосудосуживающим действием?

8.Является ли дофамин предшественником норадреналина?

9.Возможно ли декарбоксилирование 5-окситриптофана в организме человека?

10.Все ли природные аминокислоты могут "сгорать" в цикле Кребса?

11.Может ли из аланина образоваться глюкоза в организме человека?

12.Относится ли лейцин к кетогенным аминокислотам?

34

Задание 9 Текущий контроль по теме: “Пути обезвреживания аммиака в

организме животных”

Вопросы, требующие однозначного ответа

1.Глутаминсинтетаза относятся к классу лигаз.

2.Выведение мочевины с мочой в количестве 20 - 35 мг/сутки является нормой.

3.Образование карбамоилфосфата в синтезе мочевины требует затраты двух молекул АТФ.

4.Креатин в норме выводится с мочой.

5.Аргиназа катализирует образование оксида азота.

6.Аминогруппа аспартата служит одним из источников азота в молекуле мочевины.

7.Являются ли аминокислоты единственным источником аммиака в организме?

8.Может ли амидная группа глутамина включаться в молекулу мочевины?

9.Расходуется ли АТФ в глутаминсинтетазной реакции?

10.Нормально ли для человека выделение 1г креатинина за сутки?

11.Участвует ли метионин в синтезе креатина?

12.Выводится ли ион аммония с мочой?

Задание 10 Текущий контроль по теме: “Особенности обмена отдельных

аминокислот”

Вопросы, требующие однозначного ответа

1.Глицин участвует в синтезе пуриновых оснований.

2.В состав КоА входит β-аланин.

3.Аргинин служит источником образования оксида азота.

4.Монооксигеназы участвуют в образовании катехоламинов.

5.Триптофан может служить предшественником образования рибонуклеотида никотиновой кислоты (витамина РР).

35

6.Серотонин образуется из серина.

7.Входит ли глутаминовая кислота в состав глутатиона?

8.Является ли гомогентизиновая кислота промежуточным продуктом превращения фенилаланина?

9.Возможно ли превращение гистидина в глутаминовую кислоту?

10.Является ли креатинфосфат макроэргическим соединением?

11.Может ли цистеин подвергаться процессу декарбоксилирования?

12.Возможны ли превращения глицина в серин и треонин?

Задание 11 Текущий контроль по теме: “Регуляция и патология

аминокислотного обмена”

Вопросы, требующие однозначного ответа

1.Фенилкетонурия возникает в результате врожденного нарушения синтеза фенилаланин-4-монооксигеназы.

2.Моча с запахом кленового сиропа появляется при нарушении обмена разветвленных аминокислот.

3.Квашиоркор наблюдается у детей при недостатке в пище белков.

4.Алкаптонурия – врожденный дефект обмена триптофана.

5.Фенилкетонурию можно выявить по повышенному содержанию фенилаланина в сыворотке крови.

6.Квашиоркор сопровождается снижением сопротивляемости организма инфекциям.

7.Сопровождается ли повышение концентрации аминокислот в крови ацидемией?

8.Достигает ли положительного эффекта при фенилкетонурии исключение из пищи тирозина?

9.Используются ли ингибиторы моноаминоксидаз при лечении депрессивных состояний?

10.Связана ли болезнь Хартнупа с нарушением всасывания триптофана?

11.Вызывает ли недостаток витамина В6 нарушения обмена отдельных аминокислот?

12.Может ли недостаток метионина привести к жировому перерождению печени?

36

Коллоквиум V1 по теме: “Обмен прстых белков”

Вопросы для самостоятельной подготовки студентов

1.Понятие о биологической ценности белков. Роль белка в питании. Заменимые и незаменимые аминокислоты.

2.Общие пути превращения аминокислот в тканях.

3.Дезаминирование аминокислот. Механизмы окислительного дезаминирования.

4.Пути превращения безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные

икетогенные аминокислоты.

5.Трансаминирование аминокислот. Ферменты и коферменты трансаминирования. Трансдезаминирование и трансреаминирование.

6.Диагностическое значение определения аминотрансфераз в сыворотке крови.

7.Реакции гидроксилирования и декарбоксилирования ароматических аминокислот.

8.Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов

иих биологическая роль. Распад биогенных аминов. Моноаминоксидазы.

9.Пути образования аммиака в организме. Биосинтез мочевины.

10.Образование ядовитых продуктов гниения белков в кишечнике и механизм их обезвреживания в печени.

11.Пути превращения безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные

икетогенные аминокислоты.

12.Особенности обмена глицина и серина.

13.Особенности обмена серосодержащих аминокислот.

14.Особенности обмена аргинина.

15.Особенности обмена дикарбоновых аминокислот.

16.Особенности обмена фенилаланина и тирозина. Фенилпировиноградная олигофрения. Алкаптонурия. Экспрессметод определения повышенного содержания фенилаланина в сыворотке крови.

17.Синтез креатина. Креатинфосфат. Количественное определение креатинина в моче.

18.Связь обмена белков, жиров и углеводов.

37

Варианты письменной работы

1.Механизм активации

Ιпепсиногена ΙΙ трипсиногена

ΙΙΙ химотрипсиногена ΙV проэластазы

2.Написать реакции обезвреживания в печени

Ιфенолов ΙΙ индола

ΙΙΙ бензойной кислоты ΙV аммиака

3.Рассмотреть механизм реакций и участие коферментов в процессах

Ιгидроксилирования

ΙΙ трансдезаминирования

ΙΙΙ трансреаминирования ΙV метилирования

4.Наиболее полно указать фармакологические эффекты

Ιдофамина

ΙΙ гистамина

ΙΙΙ серотонина ΙV норадреналина

5.Разобрать случаи нарушения обмена

Ιтриптофана

ΙΙтирозина

ΙΙΙсеросодержащих аминокислот

ΙV аминокислот с разветвленной цепью 6. В биосинтезе каких соединений участвует

38

РАЗДЕЛ VII. ОБМЕН СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ. БИОХИМИЯ КРОВИ И МОЧИ

Задание 12 Текущий контроль по теме: “Синтез и распад гема”

Вопросы, требующие однозначного ответа

1.Амидный азот глутамина может использоваться для синтеза гема.

2.Синтез гема происходит в цитоплазме клеток.

3.Ацетил-КоА необходим для синтеза гема.

4.Прямой билирубин – это моноили диглюкуронид билирубина.

5.Непрямой билирубин входит в состав желчных камней.

6.Железо для синтеза гема запасается в ферритине.

7.Регулируется ли биосинтез гема по типу обратной связи?

8.Является ли δ-аминолевулинатсинтаза аллостерическим ферментом?

9.Образуется ли стеркобилиноген в печени?

10.Окрашен ли билирубин?

11.Нужен ли глицин для биосинтеза гема?

12.Выводится ли билирубин с мочой?

Задание 13 Текущий контроль по теме: “Распад и синтез нуклеотидов”

Вопросы, требующие однозначного ответа

1.Азотистые основания пищи используются для биосинтеза нуклеиновых кислот нашего организма.

2.Источником NH2-группы при синтезе ГМФ из инозиновой кислоты является глутаминовая кислота.

3.Конечный продукт распада аденозина у человека - мочевая кислота.

4.Концентрация мочевой кислоты в крови человека - в норме 0,2 г/ л.

5.Регуляция синтеза пиримидиновых оснований осуществляется по типу обратной связи.

6.Азот пиримидиновых оснований выводится из организма в основном в виде мочевины.

39

7.Участвует ли аспарагин в биосинтезе пуринового ядра?

8.Может ли ЦМФ образоваться из УМФ?

9.Является ли β-аланин конечным продуктом катаболизма ТМФ в организме человека?

10.Участвует ли карбамоилфосфат в синтезе пиримидиновых нуклеотидов?

11.Применяется ли ингибитор ксантиноксидазы для лечения подагры?

12.Только ли тиоредоксин участвует в восстановлении рибозы до дезоксирибозы?

Задание 14 Текущий контроль по теме: “Интеграция обмена основных

классов органических соединений. Использование ферментов в медицине”

Вопросы, требующие однозначного ответа

1.Анаболические и катаболические процессы чаще всего разобщены пространственно.

2.Основное количество АТФ для биосинтеза белка образуется за счет окислительного фосфорилирования.

3.Печень занимает центральное место в обмене белков, углеводов и липидов.

4.Активность трансаминаз в сыворотке крови в норме значительно выше, чем в тканях.

5.Активность щелочной фосфатазы в сыворотке крови повышается при рахите.

6.Определение активности кислой фосфатазы сыворотки крови специфично для заболеваний предстательной железы.

7.Повышается ли активность амилазы при панкреатитах?

8.Используется ли L-аспарагиназа для лечения лейкозов?

9.Информативно ли электрофоретическое разделение белков сыворотки крови?

10.Определяют ли активность КФК в сыворотке крови для диагностики заболеваний печени?

11.Повышается ли содержание изоферментов ЛДГ1 и ЛДГ2 при инфаркте миокарде?

40

12.Специфичен ли глюкозоксидазный метод определения глюкозы?

Задание 15 Текущий контроль по теме: “Нормальные и патологические

составные части крови и мочи”

Вопросы, требующие однозначного ответа

1.Креатин в норме определяется в сыворотке крови и моче.

2.Содержание холестерина и мочевины в крови (ммоль/л) сопоставимо с содержанием глюкозы.

3.В сыворотке крови в норме больше пировиноградной кислоты, чем молочной.

4.Содержание глутамина в сыворотке крови (мкмоль/л) сопоставимо с концентрацией аланина.

5.Общий билирубин определяется как в сыворотке крови, так и в моче.

6.Протеинурия может выражаться в появлении в моче как альбуминов, так и глобулинов.

7.Возможно ли выведение ацетоновых тел с мочой более 100 г/сутки при сахарном диабете?

8.Является ли фосфатидилхолин нормальным компонентом сыворотки крови?

9.Атерогенны ли ЛПВП?

10.Нормально ли выведение 10 г/сутки хлористого натрия с мочой?

11.Сопоставимо ли суточное выведение мочевины, креатинина и мочевой кислоты с мочой?

12.Присутствует ли стеркобилин в моче?

Задание 16 Текущий контроль по теме: “Биосинтез нуклеиновых кислот и

белков”

Вопросы, требующие однозначного ответа

1.Дезоксинуклеотидтрифосфаты – непосредственные субстраты для синтеза ДНК.

41

2.Процесс транскрипции может регулироваться трииодтиронином.

3.Непосредственным донором метильной группы при синтезе ТМФ является метенил-ТГФК.

4.Все типы РНК синтезируются в ядре.

5.Биосинтез дочерних цепей ДНК осуществляется в направлении 5′→3′.

6.Оксилизин и оксипролин – продукты посттрансляционной модификации соответствующих аминокислот.

7.Обеспечивается ли связывание тРНК с аминокислотами аминоацил- тРНК-синтетазой?

8.Могут ли РНК проявлять каталитическую активность?

9.Контролируется ли биосинтез РНК на матрице ДНК стероидными гормонами?

10.Может ли постсинтетическая модификация белков происходить путем фосфорилирования?

11.Различаются ли стадии элонгации в биосинтезе белков и нуклеиновых кислот?

12.Может ли происходить модификация белков путем частичного протеолиза?

Коллоквиум V11 по теме: “Обмен сложных белков. Биохимия крови и мочи. Биосинтез нуклеиновых кислот и белка”

Вопросы для самостоятельной подготовки студентов

1.Источники атомов пуринового ядра. Биосинтез аденозинмонофосфата и гуанозинмонофосфата из инозиновой кислоты.

2.Распад пуриновых нуклеотидов. Гиперурикемия и подагра.

3.Основные реакции синтеза пиримидиновых нуклеотидов.

4.Распад пиримидиновых нуклеотидов.

5.Биосинтез нуклеиновых кислот.

6.Биосинтез гема и его распад. Определение прямого и непрямого билирубина в сыворотке крови.

7.Биосинтез белка. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Посттрансляционная модификация белков.

8.Связь обмена углеводов, липидов и белков.

9.Примеры использования ферментов в медицине.

10.Патологические составные части мочи.

11.Основные неорганические и азотсодержащие компоненты мочи.

42

12.Основные химические компоненты сыворотки крови человека.

Варианты письменной работы

1. Написать последовательность реакций

Ιбиосинтеза гема

ΙΙраспада пуриновых нуклеотидов

ΙΙΙ синтеза пиримидиновых нуклеотидов ΙV распада гемоглобина

2.Указать значение количественного определения

Ιмочевой кислоты

ΙΙ непрямого билирубина

ΙΙΙкреатинфосфокиназы

ΙV патологических компонентов мочи

3.Представить схему образования

Ιдезоксирибонуклеотидов

ΙΙ АТФ

ΙΙΙ ГТФ

ΙV ТТФ

4. Привести один конкретный пример использования фермента в целях

Ιэнзимодиагностики

ΙΙэнзимотерапии

ΙΙΙполучения лекарственных препаратов

ΙV количественного определения метаболитов

5.Показать схему превращения в глюкозу

Ιаланина

ΙΙ глицерина

ΙΙΙ пирувата ΙV аспартата

6. При какой патологии и как изменяется электрофоретическая фракция белков сыворотки крови:

Ιальбуминов?

ΙΙ α2 - глобулинов?

ΙΙΙ β – глобулинов? ΙV γ – глобулинов?

43