Лекция 2
Белки
2. Структурные уровни пространственной организации белков.
Белки играют фундаментальную роль в формировании и поддержании структуры и функций живых организмов.
Белки (функции):
- принимают участие в построении клеток и тканей;
- осуществляют биологический катализ;
- регуляторные и сократительные процессы;
- защиту от внешних воздействий.
Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией).
2.1. Связи, определяющие и стабилизирующие структуру биополимеров.
При рассмотрении пространственной структуры белков, необходимо, прежде всего, уделить внимание взаимодействиям (силам), стабилизирующим пространственную структуру белков.
2.1.1. Ковалентная (химическая) связь
Химические свойства живых организмов зависят от способности углерода, водорода, азота и некоторых других элементов образовывать ковалентные связи.
В органических соединениях этот тип связи является основным. Ковалентная связь возникает между атомами с относительно малыми различиями в электроотрицательностях, например, С и Н; С и О; С и N; N и O, которые образуют химическую связь за счет общей электронной пары:
Связь, образованная путем обобществления пары электронов в результате перекрывания атомных орбиталeй связываемых атомов, называется ковалентной.
Энергия связи - энергия, выделяющаяся при ее образовании, или необходимая для разъединения двух связанных атомов.
Энергия связи характеризует ее прочность. Энергия ковалентной связи составляет от 300 до 700 кДж/моль.
Различают неполярную и полярную ковалентную связь:
Неполярная (симметричная) ковалентная связь - связь между атомами с практически равной электроотрицательностью и, следовательно, равномерным распределением электронной плотности между ядрами атомов.
Например: H-H, Cl-Cl, C-C.
Полярная (несимметричная) ковалентная связь - связь между атомами с различной электроотрицательностью и несимметричным распределением общей электронной пары.
Электронная плотность такой связи смещена в сторону более электроотрицательного атома, что приводит к появлению на нем частичного отрицательного заряда («дельта минус»), а на менее электроотрицательном атоме - частичного положительного заряда δ+ («дельта плюс») и молекула становится диполем (молекула воды):
Cδ+ Cl, C O, C N
Примерыобразования ковалентной связи вполипептидахибелках:
а)пептидная связь, она представляет собойсопряжённыйтип связи (промежуточный вариант между одинарной и двойной связью);
б)внутри- и межмолекулярные-S-S-связи:
!!! Как мы увидим в дальнейшем, образование S–S-связей играет важную роль в организации третичной структуры белка.
!!! Помимо сильных ковалентных взаимодействий существуют еще и слабые нековалентные взаимодействия, которые стабилизируют пространственную структуру органических молекул.
К ним относятся: ионные, водородные, гидрофобные связи и ван-дер-ваальсовые взаимодействия.
2.1.2. Ионные или электростатические взаимодействия.
Химическая связь, основанная на электростатическом притяжении ионов, называется ионной связью.
Такая связь возникает при большой разнице в электроотрицательностях связываемых атомов: когда менее электроотрицательный атом почти полностью отдает свои валентные электроны и превращается в катион; другой, более электроотрицательный атом, эти электроны присоединяет и становится анионом.
Атом Na (1 электрон на внешнем уровне) и атом Cl (7 внешних электронов) превращаются в ионы Na+ и Cl- с завершенными внешними электронными оболочками (по 8 электронов), между которыми возникает электростатическое притяжение, т.е. ионная связь.