Общпутиологичеокисленияского |
|
|
|
|
|
|
|
90 |
||
|
|
|
|
|
|
|||||
|
|
III КОМ ПЛЕКС . КО Q-ЦИТОХРОМС |
– ОКСИДОРЕДУКТАЗА |
|
|
|||||
|
III комплекс – комплекс цитохромов b-c1,кромецитохромовнемжелезоеются2 |
|
|
|
- |
|||||
серныхбелка. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Функция |
|
|
|
|
|
с. |
|
|
|
1Принимает. электро |
|
ныоткоэнзQипередаетинамацитохром |
|
|
|
|
|
|||
2Переносит. |
2иона |
Н+ наружнуюповерхностьвнутреннмитохонде.мбйриальнойаны |
|
|
|
|
|
|||
|
|
IV КОМ ПЛЕКС , ЦИТОХРОМС |
– КИСЛОРОД -ОКСИДОРЕДУКТАЗА |
|
|
|||||
|
IV комплекс – цитохромы аа3 или цитохромоксидаза, содержит 2ионамеди. |
|
|
|||||||
|
Функция |
|
с ипередаетихнакисобразованиемлорводы. |
|
|
|
|
|||
1Принимает. электротцитохроманы |
|
|
|
|
|
|||||
2Переносит. |
4иона |
Н+ наружнуюповерхностьвнутреннмитохонде.мбйриальнойаны |
|
|
|
|
|
|||
|
|
|
|
V КОМ ПЛЕКС |
|
|
|
|
||
|
V комплекс – этофермент |
АТФ-синтаза,состоящийиз |
множества белковыхцепей, |
|
||||||
подразделенныхна |
двебольшиегруппы:Однагруппаформирует |
|
|
|
субъединицуоF |
(произн о- |
||||
ситсясозвуком"ане, ноль""т. |
|
|
олигомицин-чувствительная) |
– еефункцияканалообр |
|
а- |
||||
зующая,понейвыкачанныенаружупротоныводородастремляютсямат.Д иксугая |
|
|
|
|
|
|
|
|||
группаобразует |
субъединицуF |
1 – еефункцкаталитическая, менноона,используяэне |
|
|
|
р- |
||||
гиюпротонов,синтезируетАТФ. |
|
|
о прохождение приблизительно 3-х ионов Н+, |
|||||||
|
Длясинтезамолекулы1 АТФнеобходим |
|
||||||||
ещеодинпротонтребуетсядляперч мембрануносарезнеорганфосфата,АТФического |
|
|
|
H+. |
|
|
||||
АДФ.Такимобразом,дляполученияАТФизАДФвцеломтребуетсяиона4 |
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
Р А БКОТМДАПЫЛХЕ К С О В |
|
А Т ЕЦЛЕЬПНИО Й |
|
|
||||
|
Наоснованвышепоиизложстрохемаенаного |
|
|
окислительногофосфорилиров |
|
а- |
||||
ния: |
|
|
|
|
строгоопредепоследователнной |
|
ь- |
|||
|
1Ферменрасположены. дыхацепительнойв |
|
|
|
||||||
ности: каждыйпослбеобладаетдующийлокбольшимсродствомкэлект,чемп едонам |
|
|
|
|
|
ы- |
||||
дущийон(боэлеек |
|
троположит,.е.обладаболеположеоктленислительнотельным |
|
|
|
|
- |
|||
восстановитпотенциалом)Этообеспечи. одль онаправленноеымд ижениеаетэлектр |
|
|
|
|
|
о- |
||||
нов. |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Способностьокислительно |
-восстановительнойпарыобратимоотдаваэлек рон |
|
|
|
|
|
|||
|
выражаютокислительно |
-восстановительнымпотенциаломЕ |
|
0'.Вбиохимиипр |
и- |
|
||||
|
нятопользоватьсяпонятием |
|
восстановительныйпотенциал |
|
.Чем ботрицлее |
а- |
|
|||
|
тельной величинойвыражаетсявосстановительныйпотенциалсистемы, |
|
|
|
|
выше |
|
|||
|
ее способность отдавать элект.Присравнениионывосстановительногопотенц |
|
|
и- |
|
|||||
|
алапНАДНры |
/ НАД = -0,32 ВипарыН |
2О / 1/2О2 = +0,82 Ввидно,чтоэлектр |
о- |
|
|||||
|
ныбудутпереходитькво.Вдействительностимеждуназвадо нымиором |
|
|
|
|
|
|
|||
|
акцепторомэлектронимеетсямногопр межуточныхвсое |
|
|
динений. |
|
|
||||
|
2Все.атомыводорода,отщепленныедегидрогсубстваэнруслобныхатовзами |
|
НАДН или ФАДН2. |
о- |
||||||
виях, достигаютвнутреннеймембраныитохондрийсоставе |
|
|
|
|||||||
|
3Здесь. |
атомыводородаот(НАДНиФАДН |
|
2) передаютсвои |
|
электроны вдыхател |
ь- |
|||
нуюферментативну юцепь,покоторойэлектроныдвижутся |
|
(50-200 шт/ сек) ксвоемуконе |
ч- |
|||||||
номуакцептору |
– кислороду.Врезультатеобразу тся |
|
вода. |
|
|
|
|
|||
|
4Поступающие. вдыхательнуюцепь |
|
электрбогатысв эбоднойыергией |
|
|
.Пом |
е- |
|||
ре их продвиженияпоцепионтеряютэнерг.Этаэнергияспользуетсяю |
|
|
|
I, III, IV комплек- |
||||||
самидыхатефермепльяремещенияыхтов |
|
ионов водорода черезмембрану |
вмежме |
м- |
||||||
бранноепространство. |
|
|
|
|
|
|
|
|
||
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
91 |
|
|
|
Как известно из физики, энергией называется способность тела совершать работу. При перемещении электрического заряда энергия электронов убывает и частично превращается в теплоту.
Другая часть энергии затрачивается на выкачивание водорода из матрикса в межмембранное пространство и создание градиента.
5. Перенос ионов водорода через мембрану (выкачивание) происходит не случайно, а в строго определенных участках мембраны. Эти участки называются участки сопряжения (или, не совсем точно, пункты фосфорилирования). Они представлены I, III, IV комплексами дыхательных ферментов. В результате работы этих комплексов формируется градиент ионов водорода между внутренней и наружной поверхностями внутренней митохондриальной мембраны. Такой градиент обладает потенциальной энергией.
Градиент получил название электрохимический или протонный градиент (Δµ, "дель-
та мю"). Он имеет две составляющие – электрическую (ΔΨ, "дельта пси") и концентрационную ( рН):
Δµ = ΔΨ+ рН
6. Протоны теряют свою энергию, проходя через АТФ-синтазу. Часть этой энергии тратится на синтез АТФ.
Так же как в случае с электронами, энергия ионов водорода (протонного градиента) не расходуется попусту. Двигаясь по электрохимическому градиенту, ионы водорода выделяют энергию, часть которой используется на синтез АТФ.
Р Е Г У Л Я Ц И Я О К И С Л И Т Е Л Ь Н О Г О Ф О С Ф О Р И Л И Р О В А Н И Я
Работа дыхательных ферментов регулируется с помощью эффекта, который получил название дыхательный контроль.
Дыхательный контроль – это прямое влияние электрохимического градиента на скорость движения электронов по дыхательной цепи (величину дыхания). В свою очередь,
Общпутиологичеокисленияского |
|
|
|
|
|
|
92 |
|
|
|
|
|
|
||||
величинаградиента |
|
напрямую завиотсоотношенияитАТФАДФ,количественнаясумма |
|
|
||||
которыхвклеткепостоянна( |
|
|
[АТФ] + [АДФ] = const). |
|
|
|
||
Возрастание протонногоградиента |
возникаетприисчерпаниизапасовАДФнако |
+ непроникаютвма |
п- |
|||||
ленииАТФ,т..когдаАТФ |
|
|
-синтазалишенасвоегосубстратаионыН |
|
т- |
|||
риксмитохондрии. |
Приэтом |
нгибирующеевлияние |
градиента усиливается ипродвижение |
|||||
электроновпоцепизамедляется. |
|
|
|
Ферментныекомплексыостаютввосстановленномя |
|
о- |
||
стоянии. |
Следствиемявляетсяум |
|
|
еньшениеокисленияНАДНФАДН |
|
2 на I и II комплексах и |
||
замедлениекатаболизмавклетке |
|
|
|
. |
|
|
|
|
Снижение протонногоградиента |
|
возникает, нап, ример риинтенсивнойработем |
ы- |
||||
шечной илиинойклетки,когда |
количествоАТФ |
ней начинает уменьшаться.Вэтомслучае |
|
||||
АТФ-синачинаеттазараб, оНтатьны |
|
|
+ чернеез |
устремляютсявматрикс |
, ивеличина |
||
электрохимичградиентаснижа тсяского |
|
|
.В результате повышается выкачиваниеионовН |
+ |
|||
|
|
|
|||||
ферментамидыхательнойцепи |
вмежмембпространстное |
|
во. Ферментные комплексы I и |
||||
II усилокислениевают |
НАДНиФАДН |
|
2 (какисточников |
электронов) и снимаетсяингиб |
и- |
||
рующеевлиянНАДНнацлимоннойклекислоты |
|
|
|
|
пируватдегидрогеназныйкомплекс |
– |
|
активируютсяреакци |
икатаболуглеводовижировзма |
|
|
|
. |
|
|
Такимобразом, |
количествоАТФ |
остнается |
постоянном уровне. |
|
|||
|
|
|
|
||||
|
Р А З О Б Щ И Т Е Л И |
|
|
||||
Разобщители – этовещества,которые |
|
снижают величинуэлектрохимическогоград |
и- |
||||
ен,чпритаокувелодскоростидвижениячениюэлектроновпофермендыхательнойам |
|
|
|
|
|
|
|
цепи.ВрезультатеэтогоуменьшаетсясинтезАТФво карастает |
|
|
|
таболизм. |
|
||
Таккакэлектрохградсостоитдвухмическийзкомпонентовэлектрического( |
|
|
|
|
|
|
|
химического),тосуществуютдвапринципиалспособаегоуменьныхшить |
|
|
|
|
– нивелировать |
||
разностьарядовилиразностьконцеиоводородантрацииов. |
|
|
|
протонофоры" |
|
|
|
Кразобщителямв |
первуюочередьотносят" |
|
|
– |
|
||
вещества, перенионыв .сящиедорПриэтумомдаобаньшаются |
|
|
|
|
|
|
|
компонентаэлектрохимическогоградиента |
|
(pH изаряд) |
.Классическим |
|
|||
протонофоромявляется |
динитрофенол,жирорастворимоесоединение, |
|
|
||||
присоединяющиеионыводо |
роданавнешнейповерхностивнутренней |
|
|
|
|
||
митохондмемботдрихнавнутреннейныающиельнойповерхн |
|
|
|
|
о- |
|
|
сти.Протоодновременнофоры |
снижают электрическуюхимич |
е- |
|
||||
скуюсоставляющую |
протонного градиента,энергиякоторогора |
ссеи- |
|
||||
ваевидетсяепла. |
|
|
|
|
|
|
|
Физиологическим протонофоромявляетсябелок" |
|
|
термогенин",визобилиииме |
ю- |
|||
щийсявклеткахбуройжировойтканидо(15%отвсбемитохондрийлков)Существенным. |
|
|
|
|
митохондрий,кот о- |
||
отличбуройжитканиемотбелойвойявляетсябольшоеколичество |
|
|
|
|
|||
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
93 |
|
|
|
рые придают клеткам буро-красный цвет. При охлаждении организма эти клетки получают сигналы по симпатическим нервам, и в них активируется расщепление жира – липолиз. Окисление жиров приводит к получению НАДН и ФАДН2, активизации работы дыхательной цепи и возрастанию электрохимического градиента. Однако АТФ-синтазы в мембранах митохондрий этих клеток мало, зато много термогенина. Благодаря ему, большая часть энергии ионов водорода рассеивается в виде тепла, обеспечивая поддержание температуры тела при охлаждении.
Бурая жировая ткань широко представлена в верхней части спины у животных, впадающих в зимний сон (медведи), у детенышей животных и человеческих младенцев. Отдельные скопления бурых жировых клеток есть и у взрослого человека, они расположены в верхней части спины, между лопаток, под мышками, по ходу крупных кровеносных сосудов.
Кроме динитрофенола и термогенина протонофорами, к примеру, являются салицилаты, жирные кислоты и трийодтиронин.
И Н Г И Б И Т О Р Ы Ф Е Р М Е Н Т О В Д Ы Х А Т Е Л Ь Н О Й Ц Е П И
Ряд веществ может ингибировать ферменты дыхательной цепи и блокировать движение электронов от НАДН и ФАДН2 на кислород.
Выделяют три основных группы ингибиторов:
o действующие на I комплекс, например, амитал (успокаивающее и снотворное средство), ротенон (пестицид широкого спектра),
o действующие на III комплекс, например, антимицин А (антигрибковый пестицид),
Общпутиологичеокисленияского |
|
|
|
|
|
|
94 |
|||
|
|
|
|
|
|
|||||
o |
|
действующиена |
IV комплекс,например, |
сероводород (H2S), угарныйгаз |
(СО), циа- |
|||||
|
ниды (-CN). |
|
|
|
|
|
|
|
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|||
|
|
|
|
|
К О ЭРФ/ОФ И Ц И Е Н Т |
|
|
|||
|
Энергетическуюценностьвыгодность |
|
|
окислениявеществаможноподсчитать. |
|
Коли- |
||||
чествозапасенной |
энепокригитогосленииинлиогоединенияхарактеризует |
|
|
|
количе- |
|||||
ствоАТФ |
, аэффективност |
ь использования энергиивещзахватаства |
– коэффициент |
|||||||
P/O. |
|
|
|
|
|
|
неорганическогофосфата |
|
|
|
|
КоэффициентР/О |
– этоотношениеколичества |
|
,включенн о- |
||||||
говмолекулуАТФ |
АТФ-синтазой кколичестатомову |
кислорода,включенногомолек |
у- |
|||||||
луН |
2О,припереносе |
|
однойпарыэлектронов |
|
подыхательнойцепи. |
кисления веществ. |
||||
|
Внастоящеевремяимеется |
|
дветочкизрения |
|
наэффективность |
|||||
Попервойверсии, |
в реакциях сучастием НАД-зависимыхдегидрогеназсоотношение |
|
P/O |
|||||||
соответствует 3,0,п оболее |
современнымданным |
|
этот коэффициентдляНАДНравен |
|
2,5. |
|||||
Анадлогичноя |
ФАД-зависимыхдегидрогеназкоэффициентP/O |
|
либо принимается 2,0,либо |
|||||||
посовременнымданным |
|
равен 1,5. |
|
|
|
|
|
|||
|
ДлярасчетаР/Оприокислениикакой |
|
|
-либомолнеобходимокулызнать: |
|
|
||||
o |
|
восстаноэквимо( валенкулнтый |
|
|
а НАДН или ФАДН2)передаетвцепьперен |
о- |
||||
|
саэлектроновпо |
|
2электрона . |
|
|
|
|
|
||
o |
|
длявосстановления |
кислорода в воду необходимапараэлектронов1 |
, |
|
|||||
o |
|
припрохождпарыэлектч ниирезонов |
|
|
|
всю дыхацепьт..(ельную |
через I, III, IV |
|||
|
комплексы)выкачиваетсястолько |
ионовН |
+,скольконеобходимодлясинтеза |
|
2,5 молей |
|||||
|
АТФ. |
|
только через III и IV комплексыдыхательных |
|
o |
припрохождениипарыэлектронов |
+ |
||
|
ферментов ионовН |
выкачиваетдлястолько,скольконе бходимоинтеза |
1,5 молей |
|
|
АТФ. |
|
|
|
Далее прасчиэнергтахценноокислениятичвеществтиской |
|
|
|
будет использоваться |
|||||
величина P/O дляНАДНравн |
|
ая 2,5,дляФАДН |
2 равная 1,5. |
|
|
|
|||
|
|
|
|
||||||
|
Г И П О ЭСН Е Р Г Е Т И Ч Е С К И Е О С Т О Я Н И Я |
|
|
||||||
|
|
|
|
|
|
|
|||
|
Причинамиг |
ипоэнергетическихсостм яний |
жет бытьследующ |
ее: |
|
|
|||
o |
гиповитаминозы экзогенныеи/илиэндогенные |
– снижаетскороэффектисять |
|
в- |
|||||
|
ностькислительреакций.Возникаетобычнопринеыхватке |
|
|
|
|
витаминов группыВ |
– |
||
o |
В1,В 2,никотиновойки |
слоты,В |
6,пантотеновой кислоты иаскорбиновойкислоты. |
|
|
||||
дефицит белка впище |
– снижасинтвсехфтсярментовзи |
|
ферментов катаболизма, |
||||||
|
вчастности. |
|
|
|
|
|
|
|
|
o |
снижение потребления углеводов и липидов какосновныхисточниковэнергии. |
|
|
||||||
o |
дефицит кислорода – отсутствиеакцепторадляэлектронов |
|
вызываетпереполнение" " |
|
|
||||
|
дыхательферме,повышениеэлектрохимическогоыхтовградиента,накоплениеНАДН |
|
|
|
|
|
|||
o |
иФАДН 2 вклеткеипре атаболращен. иезма |
|
|
|
меди – |
||||
дефицит железа – компонента цитохро,миоглобинагемоглобина, в |
|
||||||||
компонентацитохромоксидазы.
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
95 |
|
|
|
|
|
|
ИС П О Л Ь З О В А Н И Е А Т Ф
ИЕ Г О П Р Е Д Ш Е С Т В Е Н Н И К О В В М Е Д И Ц И Н Е
1.Внутримышечные инъекции раствора АТФ используют при мышечной дистрофии и атрофии, спазме периферических сосудов (болезнь Рейно, облитерирующий тромбоангиит), для стимулирования родовой деятельности.
2.Фосфаден – лекарственное название АМФ. Особенностью препарата является его сосудорасширяющий эффект и способность улучшать периферическое кровообращение. Фосфаден применяют при свинцовом отравлении, острой перемежающейся порфирии, сосудистых нарушениях и ишемической болезни сердца, болезнях печени.
3.Рибоксин или Инозин является непосредственным предшественником АТФ. Инозин способен проникать в клетки и повышать их энергетический баланс. Имеются данные о способности препарата повышать активность ферментов ЦТК, стимулировать синтез нуклеотидов и улучшать коронарное кровообращение.
ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ
А З ОБТАИЛСАТНЫСЙ
|
Вовсехклеткоргпостояннозмаахидутпроцессы |
|
анаболизма икатаболизма .Также |
||||||
какилюбыедругиемол,б молекулылковыеорганизменепрерывнораспадаются |
самообновлениябелков |
|
|
|
|
||||
синт,.е.идетзируютпроцесся |
|
.Вздоровомганизмемужчины |
|
|
|||||
массой70кгвеличинаскоростира оответствуетпадаскорости |
|
|
синтезаравна500гбелка |
|
|
||||
всутки. |
|
|
|
|
|
азотистыйбаланс |
|
|
|
|
Ескоростьлисинтезабелковравнаскоихраспадаости,наступает |
|
|
|
, |
||||
или, подруг,этсостоян,мукогдаколвыводимчествоазотаравнк личествуполго |
|
|
|
|
у- |
||||
чаемого( |
Vпоступ = Vвывод). |
|
|
|
|
|
|||
|
Есинтезлибелков |
превышаетскоихраспадаость,токоличествовыводимогоазота |
|
|
|
|
|||
сниразностьжаетсямеждупоступающазотомивыводимым( |
|
|
Vпоступ – Vвывод) становит- |
||||||
сяположительной.Вэтомслучаеговорят |
|
положительном азотистомбалансе.Полож |
|
и- |
|||||
тельныйазотистыйбаланснаб |
людаетсяуздоровыхдетей, |
принормальнойбеременности, |
|
|
|||||
выздоравливбольных,спортсмприафбющихор,те..новтмыехслучаях,когдаус |
|
|
|
|
|
и- |
|||
ливаесинструктурныхсяезифункциональныхбелковклетках. |
|
|
отрицательный азотистыйб |
|
|||||
|
Привозрастдоливыводимогоазотанаблюдаетсяии |
|
а- |
||||||
ланс.Отрицательныйбалансотмечаетсяубольныхголодающих. |
|
|
менее42г |
пол- |
|||||
|
Всемирнаяорганизацияздравоохрекомеп ианимаениядуеть |
|
|
||||||
ноценного белка всутки |
– это физиологическийминимум |
.Тольковэтомслучаеворг |
|
|
а- |
||||
низменаст |
|
упаетазобалансистый. |
|
|
|
|
|
|
|
|
Вреальностинормыпотрб устлкаблеан,исходяавливаютсяияизпредставленийо |
|
|
|
|
||||
белковомсоставепищпросоотнош,выхдуктполвинеоценполниибеноценных |
|
|
|
|
л- |
||||
коврационе. |
В Россиинормы |
суточного поступления пищевого белка для взрослых уста- |
|||||||
новленынауровне |
100-120г ,длядетейгода1жизни |
– 2-3 гнакгвеса |
тела,устарших |
|
де- |
||||
тей – около 1,5-2г/кгвеса |
. Животнбелковдолжноыменеетьх60%общеготколич |
|
|
|
е- |
||||
ства. |
Основнойтрудностьюп асчетеинормативовпотрбеявлковбразнооенияяется |
|
|
|
|
б- |
|||
|
|
|
|
|
|||||
разиеихаминсоставакислотнеодинаковпотребностьоргразныханизмаминя |
|
|
|
|
о- |
||||
кислотах. |
|
Всвязиэт м |
введеныкритериикачб:ствалка |
|
|
|
|
||
o |
соотношение заменимыхнез инокислотимых |
– вбелкедолжнобытьнем |
|
е- |
|||||
|
нее32%незамеинокислот, имых |
|
|
|
|
|
|
||
o |
близость аминсоставакислотногобелк |
аминокислотномусоставуусредненного |
|
|
|
||||
|
белка телачеловека, |
|
|
|
|
|
|
||
o |
легкость перевариванияЖКТ |
. |
|
|
|
|
|||
|
Строениенекоторыхбелковсн |
|
ижаетилидажесключаетихусвоеннапример: , |
|
|
|
|||
|
плохоперевариваетсяколлаген,кератбелок( волосшерстин)вообщенегидр |
|
|
о- |
|
|
|||
|
лизуетсявЖКТ,таккаксодержиточедисульфидныхмного( |
|
S-S)связей,для |
|
|
||||
|
расщеплениякоторыхуживонетферментов.ных |
|
|
|
|
|
|||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Существуетпоняоптиповсеммальногопараметрам |
идеальногобелка |
, кнему |
|
наиболееблизокбелоккуриногояйца. |
|
Растительныебелкисчитаюнеполноценными, акся |
|
каквихсоставемалонезамеинокислот, имых |
итакже долятехилииныхаминокислотв |
|
|
растительномбел |
керезкоотличается |
таковой животногобелка . |
|
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
97 |
|
|
|
Так как аминокислоты необходимы в определенном соотношении, то возникает понятие "лимитирующей аминокислоты", т.е. поступающей в минимальном и недостаточном количестве. Отсутствие этой аминокислоты препятствует использованию (включению в состав белка) других аминокислот, которых может быть достаточно.
При недостатке белка в пище задерживается рост у детей, отстает физическое и умственное развитие, изменяется состав костной ткани, снижается активность иммунной системы и сопротивляемость к заболеваниям, тормозится деятельность эндокринных желез. Выраженным нарушением потребления белков является квашиоркор – нехватка белков, особенно животных, в пище. В результате возникает дисбаланс аминокислотного состава пищи и недостаток незаменимых аминокислот. Заболевание наиболее характерно для слаборазвитых стран Азии и Африки и его начало совпадает с отнятием ребенка от груди матери (1,5-3 годика), когда он лишается полноценного белка и переходит на скудное растительное питание взрослых. У больных наблюдается истощение, остановка роста, отечность, анемия, нарушение интеллекта и памяти, умственная отсталость, гипопротеинемия и аминоацидурия.
В Н Е Ш Н И Й О Б М Е Н А М И Н О К И С Л О Т И Б Е Л К О В
Переваривание белков начинается в желудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и тонком кишечнике. Распад белков и аминокислот может происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры.
Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы, действующие на внутренние пептидные связи.
ЖЕ Л У Д О К
Вжелудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.
РЕ Г У Л Я Ц И Я Ж ЕЛУДОЧНОГО ПИЩ ЕВАРЕНИЯ
Осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами.
К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин. Гастрин выделяется специфичными G-клетками:
o в ответ на раздражение механорецепторов,
o в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков), o под влиянием n.vagus.
Гастрин стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также гастрин обеспечивает секрецию гистамина.
Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках (ECL-клетки, принадлежат фундальным железам) слизистой оболочки желудка, взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках желудка, увеличивает в них синтез и выделение соляной кислоты.
Закисление желудочного содержимого подавляет активность G-клеток и по механизму обратной отрицательной связи снижает секрецию гастрина и желудочного сока.
Обамениибелковокислот |
|
|
|
98 |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Солянаякислота |
|
|
|
Однимизкомпонентовжелудочногосокаявляется |
|
соляная кислота. Вобразовании |
||
солянойкислотыпринимаютучастие |
+ ипереносящиеионы |
париетальные (обкладочные) клетки желудка,обр |
а- |
||
зующиеионыН |
Сl– изкровиполостьжелудка. |
|
|||
|
Фунсолянойкции |
слоты |
|
|
|
o |
денатурация белковпищи |
, |
|
|
|
o |
высвобжелезаизкомпждениесбелпереексакамиеговдводухвалентнуюфо |
|
р- |
||
|
му,чт онеобхдляегвсасыванияодимо. |
|
Аналогично высвобождаютсяидругиемета |
л- |
|
|
лы, |
|
|
|
|
o |
высвобождениеразличорганичмолекулых,прочносвязазнныхскихбелковойч |
|
а- |
||
|
стьюгем(,коферменты |
- тиаминдифосфат,ФАД,ФМН,кобаламин,био),чп зв |
о- |
||
|
ляет им впоследствиивсасываться, |
|
|
|
|
|
o |
бактерицидноедействие, |
|
|
|
|
|
o |
превращение неактивногопепсиногена |
|
вактивныйпепсин |
, |
|
|
o |
снирНжелудочногониесодержимого1,5 |
|
|
-2,5 и созданиеоптимумарНдляраб |
о- |
|
|
тыпепсина, |
|
|
|
|
|
o |
послепереходав12 |
-перстнуюкишку |
– стимулясекрецияи |
кишечныхгормонов, |
|
|
|
следовательно,панкреатического |
|
сокаижелчи |
. |
|
|
|
Совокупностьвсехжщелудочнствсока,способныхбытьгонорамипрот |
|
|
|
|
о- |
||
|
нов,составляют |
|
общуюкислотность |
.Солянуюки,связаннуюлотусбелками |
|
|
||
|
продуктамиихпереваривания,называют |
|
связанной солянойкислотой,анаход |
я- |
||||
|
щуювнесвязанно |
мвиде |
- свободной солянойкислотой. |
|
|
|||
|
|
|
|
|
Пепсин |
|
|
|
|
Пепсин – эндопептидаза,тоестьрасщепляет |
внутренние пептидныесвязимолекулах |
|
|||||
белковипептидов |
. |
главных клетках желуввинеактивногодкапрофермента |
|
пепсино- |
||||
|
Синтезируетсяв |
|
||||||
гена,вкоторомактивныйцентр |
|
|
"прикрыт" |
N-концевымфрагментом |
. Приналичии |
соляной |
||
кислоты конформацияпепсиногенаизментакимобразом,чтораскрывается" "активный |
|
|
|
|
||||
центрфермента,которыйотщепляет |
|
|
остаточныйпептид |
(N-концевойфрагмент |
),блокир у- |
|||
ющийрабофермента,..происходу |
|
|
ит аутокатализ. Врезультатеобразуактивныйтся |
|
||||
пепсин,активирующдругиемолп псиногенакулый |
|
|
. |
|
|
|||
biokhimija.ru |
Тимин О.А. Лекции по общей биохимии (2018г) |
99 |
|
|
|
Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0. Пепсин гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), и, значительно хуже, карбокси- и аминогруппами лейцина, глутаминовой кислоты и пр.
Гастриксин
Гастриксин по своим функциям близок к пепсину, его количество в желудочном соке составляет 20-50% от количества пепсина. Синтезируется главными клетками желудка в виде профермента и активируется соляной кислотой. Оптимум рН гастриксина соответствует 3,2-3,5 и значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабее стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.