Свойства днк
ДНК также как и белки обладает свойством денатурации, при действии высокой t утрачивается структуру двойной спирали. Показано, что t для денатурации для различных видов ДНК – различна. Для ДНК бактериофага
t – 60 – 70о, для ДНК животных тканей денатурации происходит при более высокой t (70-85о).
Различают 3 вида:
Р
НК
информационные
и-РНК
2-3%
состоит из несколько
сотен нуклеотид
самая лабильная
рибосомальная
р-РНК транспортная
80-85% т-РНК
находите в рибосомах, 15%
самая полимерная, самая низкомолекулярная,
самая неподвижная состоит из несколько
десятков нуклеотидных
остатков, участвует
в транспорте аминокислот
из цитоплазмы на рибосому.
Хромопротеиды – это сложные белки состоящие из простого белка и окрашенного соединения.
Хромопротеиды деляться на 3 класса:
1 – гемопротеиды (к ним относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, цитохромы).
2 – флавопротеиды (к ним относятся флавинового ферменты, в своем составе имеют – рибофлавин, витамин В2) окрашены в желтой цвет.
3 – каротиноиды (к ним относятся родопсин).
Гемопротеиды благодаря гему окрашены в красный цвет.
Представитель гемопротеидов – гемоглобин состоит из гема и глобина.
Гем – простетическая часть состоит из четырех пирольных колец, соединенных между собой метиновыми мостиками имеют четыре метильные, две винильные группы и два остатка пропионовой кислоты. В геме координационное число равно 6. Четыре из них идут на связь с азотом пирольных колец и две на связь с глобином и кислородом. Гемоглобин выполняет дыхательную функцию. Насыщение кислородом происходит последовательно, сначала насыщается один гем, затем второй, третий и четвертый, т.е. происходит кооперативное действие. Fe в геме всегда двухвалентно. Гемоглобин легко насыщается другим газами, например СО, образуется карбоксигемоглобин.
Белковая часть гемоглобина – глобин состоит из четырех полипептидных цепочек (22 2β).
α-цепь состоит из 141, β-цепь из 146 аминокислотных остатков. Имеет первичную, вторичную, третичную, четвертичную структуру.
Различают 3 вида гемоглобина:
1)НвР – примитивный, эмбриональный образуется на 2-3 неделе внутриутробного развития плода. Они представлена следующими видами:
а) Говер I – состоит из 4 одинаковых полипептидных цепочек -
б) Говер II – состоит из 2α 2 цепей
в) Портланд состоит из 2α 2делта цепей
II Нв F – фетальный, появляется на 8-9 неделе внутриутробного развития плода, состоит из 2α 2 гамма полипептидных цепей. гамма-цепь состоит из 146 аминокислот, но имеет 39 отличий от β-цепи.
III Нв A – гемоглобин взрослого (adultus) состоит из2α 2β полипептидных цепей.
При рождении у ребенка в крови 20% - Нв F и 80% - Нв А. К первому году жизни – Нв А становится 92%, Нв F – 8%. К 7 годам – 100% Нв А.
Различных качественные нарушения в структуре глобина приводит к заболеваниям – гемоглобинопатиям.
К качественным изменениям относятся:
1. замещение одной или нескольких аминокислот в полипептидной цепочке
2. выпадение одной или несколько аминокислот в полипептидной цепочке
3. изменение последовательности аминокислот в полипептидной цепочки
4. изменение длины полипептидной цепочки.
Количественное изменение в структуре глобина бывает при слияние и образование четырех одинаковых полипептидных цепочек. Это заболевание называется талассемия. Различают α и β – талассемию. При мутации генов в полипептидной цепочке происходит замещение одной аминокислоты другой.
В α –цепи на 6 месте расположена глутаминовая кислота. При замещении этой кислоты валином образуется патологический гемоглобин (НвS), который приводит к заболеванию – серповидно - клеточная анемия. В крови появляются эритроциты в форме серпа, меняется его электрофоретическая подвижность, приводит к гемолизу эритроцитов. Если вместо глутаминовой кислоты появится лизин, образуется Нв С. В отличие от гемоглобина, миоглобин состоит из одного гема и одной полипептидной цепочки, в 5 раз быстрее насыщается кислородом. Жадно связываясь С О2, миоглобин создает кислородный резерв, который расходуется по мере необходимости.
Цитохромы – ферменты тканевого дыхания, в составе имеют гем, но в отличие от гемоглобин железо в цитохроме меняет валентность при переносе электронов водорода.
Литература:
А. Основные: 1. Биохимия. Т.Т.Берёзов, Б.Ф.Коровкин. 2010
2. Биохимия. Б.А.Строев. 1986
Б. Дополнительные:
1. Медицинская биохимия. С.М.Рапапорта. 1976
2.Биохимия. Р.Страер. 1985
3.Северин. 2003