Лекция №4 Классификация белков. Простые и сложные белки. Нуклеопротеиды. Хромопротеиды.

План лекции:

1. Строение, структура,

2. Биологическая роль нуклеиновых кислот.

3. Строение гемоглобина.

4. I-II-III-IV-структуры гемоглобина.

4. Биологическая роль гемоглобина.

В се белки делятся на простые и сложные белки

простые сложные

(протеины) (протеиды)

К простым белкам относятся: альбумины, глобулины, фибриноген, (кислые белки) гистоны, протамина (основные белки) и белки соединительной ткани - коллаген и эластин.

Сыворотка крови содержит смесь белков, различных по физиологическому значению, структура и физико – химический свойствам (более 100 различных белков плазмы крови). Главные сывороточные белки: альбумины, α₁, α₂, β и γ – глобулины, которые можно определить методом электрофореза – это движение заряженных частиц в электрическом поле. Скорость перемещения молекул различных белков в электрическом поле зависит от величины заряда и молекулярной массы. Величина и знак заряда зависят от соотношения кислых и основных групп в белке, рН и ионной силы раствора. Разделения белков проводят в аппарате для электрофореза на специальной фильтровальной бумаге.

Исследование соотношения белковых фракций сыворотки крови важно для диагностических целей. Например, при ревматизме повышено содержание α и β – глобулинов. При инфекционных заболеваниях повышено содержание γ – глобулинов. Значительное снижение альбуминов и увеличение γ – глобулинов происходит при циррозе печени.

Определение общего белка в сыворотке крови находит широкое применение в практической медицине.

Общее содержание в сыворотке крови составляет 65-85г/л. Из них на долю альбуминов приходится 45-50г/л, глобулинов 20-30г/л. Альбумины образуются в печеночных клетках, попадают в кровь и выполняют следующие функции:

1. поддерживают коллидно-осмотическое давление

2. Выполняют транспортную функции (переносят плохо растворимые метаболиты нашего организма). Например, липиды транспортируются в виде липопротеидов, гормоны в виде транспортина, металлы в виде трансферина, церулоплазмина.

Глобулины - γ – фракция – иммуноглобулины синтезируются в

купферовских клетках печени (РЭС).

В клинике вызывает интерес определение альбуминово – глобулинового коэффициента, который равен у здоровых людей 1,5-2,3

_{Коэф. =} А _{= 1,5-2,3}

Г

Понижение содержания белка в крови – гипопротеинемия бывает при

заболеваниях печени, при голодании, при кровотечении, заболевания почек и других заболеваниях.

Сложные белки состоят из простого белка и простетической части.

Различают: 1. нуклеопротеиды

2. хромопротеиды

3. углеводбелковые комплекса (гликопротеиды)

4. липидбелковые комплекса (липопротеиды)

5. фосфопротеиды.

Нуклеопротеиды состоят из простого белка и нуклеиновых кислот. К простым белкам, входящих в состав НП относятся: протамины и гистоны. Протамины состоят из 5-7 аминокислот, 70% приходится на долю аргинина.

В протамине отсутствуют серосодержащие аминокислоты и триптофан.

Изоточка их лежит в щелочной среде.

Гистоны – 20% приходится на долю гистидина, содержат все аминокислоты кроме триптофана. Изоточка при рН – 8-9.

Нуклеиновые кислоты – это полинуклеотиды состоят из мононуклеотидов.

В состав мононуклеотидов входят: нуклеозиды и Н₃РО₄. Нуклеозиды состоят из пуриновых, пиримидиновых оснований и пентозы (рибоза, дезоксирибоза).

К пуриновым основаниям относятся:

Минорные пуриновые основания

2 метиладенин

1 метилгуанин

Пиримидиновые основания:

Минорные пиримидиновые основания

5 метилцитозин

1 метилурацил

Азотистые основания, соединенные с пентозой называются нуклеозидами. Соединяются N – глюкозидной связью.

цитидин

аденозин

Если к нуклеозиду присоединяется Н₃РО₄ образуется мононуклеотид

Аденозинмонофосфат (АМФ)

цитидинмонофосфат (ЦМФ)

гуанозинмонофосфат

Мононуклеотиды соединяются эфирной связью одного нуклеотида с 3 углеродным атомом рибозы следующего нуклеотида (3¹, 5 – фосфодиэфирная связь).

Отдельные мононуклеотиды соединяясь между собой, образуют полинуклеотид-нуклеиновую кислоту.

Последовательное расположение мононуклеотидных остатков в полинуклеотидной цепочке обуславливает первичную структуру нуклеиновых кислот. Различают два вида нуклеиновых кислот: ДНК и РНК.

Они отличаются по строению структуре, свойствам и функции.

ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота

1. А, Г, Ц, (Т)

2. Дезоксирибоза

3. Двойная спираль

РНК – рибонуклеиновая кислота

1. А, Г, Ц (У)

2. Рибоза

Вторичная структура ДНК. В 1953г. Дж. Уотсоном и Ф. Криком была предложена модель двойной спираль ДНК. Согласно этой модели, молекула ДНК имеет форму спирали, образованную двумя полинуклеотидными цепями, закрученным относительно друг друга и вокруг общий оси. Двойная спираль правозакрученная, полинуклеотидные цепи в ней антипараллельная, т.е. если одна из них ориентирована в направление 3¹ → 5¹, то вторая – в направление 5¹→ 3¹. Поэтому на каждом из концов молекулы ДНК, расположены 5¹ – конец одной цепи и 3¹ – конец другой цепи.

Все основания цепей ДНК расположены внутри двойной спирали, а пентозофосфатный остов – снаружи.

Полинуклеотидные цепи удерживаются относительно друг друга за счет водородных связей между комплементарными пуриновыми и пиримидиновыми азотистыми основаниям.

Последовательность нуклеотидов одной цепи полностью комплементарны последовательности нуклеотидов второй цепи по Правилу Чаргоффа, который установил, что число пуриновых оснований равно числу пиримидиновых оснований А+Г=Т+У

А----Т

Г У

Двойная спираль обуславливает вторичную структуру ДНК расположение двойной спирали в пространстве обуславливает третичную структуру ДНК. ДНК является носителем генетически информации.