тесты по бх, метода

Липатова Н.А., Атянина Т.Ф., Лабзина Л.Я.

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

Методические разработки для студентов, обучающихся по специальности

060101 «Лечебное дело»

Часть I

0

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ

ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ «МОРДОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ имени Н.П. ОГАРЕВА

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

Часть I

Методические разработки для студентов, обучающихся по специальности

060101 «Лечебное дело»

Саранск 2010

1

УДК 577:616(076.1)

ББК Е9

Методические разработки содержат тестовые задания по отдельным разделам биологической химии. В сборник включены тестовые вопросы по химии белков, углеводов, биологически активных соединений (ферментов, витаминов, гормонов) и энергетическому обмену. Тестовые задания имеют медицинскую направленность и ориентированы на обучение в медицинском вузе. Методические разработки могут быть использованы студентами для подготовки к занятиям, коллоквиумам и экзаменам в режиме самоконтроля, а также преподавателями для контроля уровня знаний студентов.

Методические разработки предназначены для студентов II курса очной и III курса очно-заочной формы обучения медицинского института, обучающихся по специальности «Лечебное дело».

Печатается по решению Центрального методического совета медицинского института ГОУВПО «Мордовский государственный университет имени Н.П. Огарева».

Составители:

Липатова Наталья Анатольевна Атянина Татьяна Федоровна Лабзина Людмила Яковлевна

2

ПРЕДИСЛОВИЕ

Биологическая химия – это наука о молекулярных основах жизни, которая изучает химический состав и химические процессы, лежащие в основе жизнедеятельности организма. Развитие биохимии происходит быстрыми темпами. Биохимические принципы, подходы и методы позволили в определенной мере расшифровать основные закономерности функциональной организации биосистем. Многие вопросы физиологии

ипатологии больного организма не могут быть полностью освещены без знаний современных представлений биохимии. Так, биохимическая диагностика является одним из главных способов решения экстренных

исложнейших дифференциально-диагностических проблем, ежедневно возникающих у постели больного. В то же время, применение новых лекарственных средств и новых методов лечения, проведение сложных хирургических операций и реанимационных мероприятий требуют постоянного биохимического контроля состояния обменных процессов и, следовательно, состояния функций клеток отдельных органов и систем. Таким образом, студенту-медику – будущему врачу – биохимию нужно изучать для того, чтобы уметь применять знания о молекулярных основах функционирования клеток, органов, организма в целом не только для изучения смежных дисциплин, но и при профессиональной врачебной деятельности.

Важным моментом успешного изучения биохимии является организация контроля и самоконтроля знаний студентов по отдельным разделам биохимии, для чего авторами представлен сборник тестовых заданий. В сборник включены тестовые задания по разделам статической биохимии, в которых по возможности показаны связи с другими дисциплинами, прежде всего с клиническими. Студенты могут использовать эти задания при подготовке к практическим, семинарским занятиям и экзамену в режиме самоконтроля. Сборник тестовых заданий может быть полезен и преподавателям, которые могут использовать его для объективной оценки уровня знаний студентов на занятиях и коллоквиумах с минимальной затратой времени, а также для организации самостоятельной работы студентов.

3

Тема: «ХИМИЯ, СВОЙСТВА, ФУНКЦИИ ПРОСТЫХ И СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ»

Выберите один или несколько правильных ответов

1.Белками называются:

1.полимеры, состоящие из α-L-аминокислот, связанных сложноэфирными связями

2.полимеры, состоящие из α-L-аминокислот, связанных пептидными связями

3.полимеры, состоящие из мононуклеотидов, связанных фосфодиэфирными связями

4.низкомолекулярные соединения, состоящие из α-L- аминокислот, связанных пептидными связями

5.полимеры, состоящие из α-L-аминокислот, связанных гликозидными связями

2.Какие из перечисленных соединений относятся к белкам:

1.коллаген

2.миоглобин

3.глутатион

4.инсулин

5.вазопрессин

3.Какие из перечисленных белков относятся к защитным:

1.трансферрин

2.иммуноглобулин

3.протромбин

4.фибриноген

5.инсулин

4.Какие из перечисленных белков относятся к транспортным:

1.альбумин

2.церулоплазмин

3.транскортин

4.гемоглобин

5.иммуноглобулин

5.К структурным белкам организма человека относят:

1.трансферрин

2.коллаген

3.инсулин

4.эластин

5.актин

6.К сократительным белкам организма человека относятся:

1.актин

2.кератин

4

3.гемоглобин

4.миозин

5.протромбин

7.К регуляторным белкам организма человека относят:

1.церулоплазмин

2.инсулин

3.цитокины

4.гемоглобин

5.фибриноген

8.Под первичной структурой белка понимают:

1.способ укладки молекулы белка в пространстве

2.линейную последовательность аминокислот в молекуле белка

3.ассоциацию нескольких полипептидных цепей с образованием функционально активного белка

4.способ взаимодействия молекулы белка с небелковыми компонентами

5.способ взаимодействия молекулы белка с другими белковыми молекулами

9.Под вторичной структурой белка понимают:

1.линейную последовательность аминокислот в полипептидной цепи

2.пространственное расположение молекулы белка по отношению к другим белковым молекулам

3.пространственное расположение атомов главной цепи молекулы белка на отдельных ее участках

4.пространственную структуру, образующуюся за счет взаимодействия между радикалами аминокислот, располагающихся на значительном расстоянии друг от друга

5.пространственное размещение взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями

10.Ассоциация нескольких полипептидных цепей с образованием функционально активной молекулы белка называется:

1.первичной структурой

2.вторичной структурой

3.третичной структурой

4.четвертичной структурой

5.олигомерной структурой

11.Какие разновидности вторичной структуры встречаются в белках:

1.α-спираль

2.β-складчатая структура

5

3.аморфный клубок

4.коллагеновая спираль

5.β-спираль

12.В формировании вторичной структуры белка участвуют:

1.межпептидные водородные связи

2.водородные связи между гидрофильными радикалами аминокислот

3.дисульфидные связи

4.гидрофобные взаимодействия между радикалами гидрофобных аминокислот

5.ионные связи

13.В формировании третичной структуры белков принимают участие:

1.межпептидные водородные связи

2.ионные связи

3.водородные связи между радикалами аминокислот

4.гидрофобные взаимодействия

5.дисульфидные связи

14.В формировании четвертичной структуры белка участвуют:

1.пептидные связи

2.дисульфидные связи

3.сложноэфирные связи

4.гидрофобные взаимодействия

5.водородные связи между радикалами полярных незаряженных аминокислот

15.Какие из перечисленных белков не имеют четвертичной структуры:

1.гемоглобин

2.миоглобин

3.каталаза

4.инсулин

5.лактатдегидрогеназа

16.Между радикалами каких из перечисленных пар аминокислот в нейтральной среде могут возникнуть водородные связи:

1.глутамата и серина

2.серина и аланина

3.глутамата и лизина

4.аспарагина и тирозина

5.треонина и цистеина

17.Между радикалами каких из перечисленных пар аминокислот в нейтральной среде могут возникнуть ионные связи:

1.аспарагин и лизин

2.аспартат и аргинин

6

3.глутамат и фенилаланин

4.глутамат и лизин

5.фенилаланин и аланин

18.Между радикалами каких из перечисленных пар аминокислот могут возникнуть дисульфидные связи:

1.серин и серин

2.цистеин и серин

3.цистеин и цистеин

4.цистеин и метионин

5.метионин и метионин

19.Какие типы связей могут возникнуть между радикалами аминокислот глутамата и тирозина:

1.псевдопептидные

2.ионные

3.водородные

4.гидрофобные

5.дисульфидные

20.Какие типы связей могут образоваться между радикалами аминокислот лейцина и валина:

1.дисульфидные

2.ионные

3.гидрофобные

4.пептидные

5.водородные

21.Денатурацией называется:

1.процесс гидролитического распада молекулы белка

2.процесс негидролитического разрушения структуры белковой молекулы

3.процесс сворачивания полипептидной цепи в функционально активную молекулу

4.утрата молекулой белка нативной конформации

5.переход молекулы белка в растворимое состояние

22.При денатурации:

1.пространственная структура белковой молекулы сохраняется

2.пространственная структура белковой молекулы нарушается

3.первичная структура белковой молекулы нарушается

4.белок сохраняет биологическую активность

5.биологическая активность белка утрачивается

23.Сворачивание молекулы белка с образованием нативной молекулы после действия денатурирующих агентов называется:

1. денатурацией

7

2.ренативацией

3.ионизацией

4.экстракцией

5.рефолдингом

24.Необратимое осаждение белков из растворов вызывается действием:

1.концентрированной азотной кислоты

2.растворов солей тяжелых металлов

3.растворов солей щелочных и щелочно-земельных металлов

4.танина

5.трихлоруксусной кислоты

25.Какие из перечисленных реакций осаждения белка относятся

кобратимым:

1.осаждение танином

2.осаждение ацетоном при низкой температуре

3.осаждение сульфосалициловой кислотой

4.осаждение сернокислой медью

5.осаждение сернокислым аммонием

26.С помощью каких качественных реакций можно обнаружить белок в моче:

1.Молиша

2.Хеллера;

3.с сульфосалициловой кислотой

4.биуретовой

5.Адамкевича

27.Растворимость белка в воде определяется:

1.величиной заряда

2.рН среды

3.наличием гидратной оболочки

4.наличием небелкового компонента

5.формой белковой молекулы

28.Осаждение белка из растворов происходит под действием:

1.дегидратирующих факторов

2.факторов, способствующих повышению заряда белковой молекулы;

3.денатурирующих факторов

4.факторов, способствующих нейтрализации заряда белковой молекулы

5.факторов, повышающих коллоидную устойчивость белков

29.Для выделения белков из растворов методом высаливания используют:

1.высококонцентрированные растворы сульфата аммония

2.высококонцентрированные растворы сульфата магния

8

3.высококонцентрированные растворы хлорида натрия

4.высококонцентрированные растворы хлорида кальция

5.высококонцентрированные растворы сульфата меди

30.Для экстракции белков из гомогенатов тканей используются:

1.5% раствор хлорида натрия

2.вода

3.5% раствор сернокислой меди

4.насыщенный раствор сульфата аммония

5.толуол

31.Изоэлектрической точкой белка называется:

1.значение рН среды, при котором заряд белковой молекулы равен нулю

2.значение рН среды, при котором белковая молекула находится в виде катиона

3.значение рН среды, при котором белковая молекула находится в виде аниона

4.значение рН среды, при котором в молекуле белка количество положительно заряженных групп равно количеству отрицательно заряженных групп

5.значение рН среды, при котором в молекуле белка сумма положительно и отрицательно заряженных групп положительна

32.Заряд белковой молекулы зависит от:

1.наличия гидрофобных аминокислот

2.рН среды

3.наличия способных к диссоциации групп (амино-, карбокси- гуанидиновых, имидазольных) в радикалах аминокислот

4.наличия α-амино- и α-карбоксигрупп в главной цепи молекулы

5.присутствия электролитов

33.Для растворов белков характерны следующие физикохимические свойства:

1.высокая вязкость

2.опалесценция

3.высокая скорость диффузии

4.неспособность проникать через полупроницаемую мембрану

5.способность проникать через полупроницаемую мембрану

34.Диализ представляет собой:

1.метод очистки белка от низкомолекулярных примесей, основанный на способности белка проходить через полупроницаемую мембрану

9