- •Ферменты.
- •Основные вопросы лекции:
- •Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы белковой природы
- •Области применения ферментов в биологии, медицине
- •Катализаторы –
- •Энергетические кривые для химических реакций в присутствие и отсутствие катализатора.
- •Особенности ферментативного катализа:
- •Молекулярная масса ферментов
- •Активный центр фермента
- •Биологическая функция фермента обусловлена наличием в его структуре активного центра.
- •Функциональная значимость отдельных участков активного центра.
- •Виды субстратной специфичности
- •Наличие субстратной специфичности объясняют
- •Модель индуцированного соответствия
- •Специфичностью пути превращения субстрата.
- •Этапы катализа
- •Активность ферментов.
- •Номенклатура ферментов.
- •Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1961 г. разработал систематическую номенклатуру, согласно
- •Шифр фермента
- •Класс I. Оксидоредуктазы.
- •Подкласс Оксигеназы (гидроксилазы).
- •Класс II. Трансферазы
- •Класс III. Гидролазы
- •Класс IV. Лиазы
- •Класс V. Изомеразы
- •Класс VI. Лигазы (синтетазы)
- •Ферменты – сложные белки.
- •Фермент
- •Роль металлов
- •Ионы металлов в работе ферментов
- •Роль Zn в стабилизации четвертичной структуры алкогольдегидрогеназы -
- •Ионы металлов с переменной валентностью участвуют в переносе электронов.
- •Ферменты, активируемые металлами
- •Коферменты
- •Химическая природа коферментов чрезвычайно разнообразна:
- •Некоторые коферменты и их функции
- •Никотинамидадениндинуклеотид НАД никотинамидадениндинуклеотидфосфат НАДФ
- •Биохимические функции коферментов НАД, НАДФ
- •Флавинадениндинуклеотид ФАД флавинмононуклеотид ФМН
- •Биохимические функции ФАД, ФМН -
- •Кофермент А (коэнзим А, КоА, СоА, HSKoA)
- •Роль водорастворимых витаминов в функционировании ферментов.
- •Основы кинетики ферментативного катализа.
- •Основы кинетики ферментативного катализа Термолабильность –
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации (количества) фермента
- •Влияние концентрации S
- •Изоферменты -
- •Лактатдегидрогеназа ( ЛДГ )
- •Локализация изоферментов ЛДГ в органах. Диагностическое значение определения в крови.
- •Локализация изоферментов ЛДГ в органах. Диагностическое значение
- •Заключение
- •Благодарю за внимание!
Лактатдегидрогеназа ( ЛДГ )
Олигомерный белок, состоит из 4 субъединиц
двух типов:
-Н (heart)
-М (muscle)
Возможно образование 5 сочетаний
(изоферментов):
ЛДГ1
ЛДГ2
ЛДГ3
ЛДГ4
ЛДГ5
Локализация изоферментов ЛДГ в органах. Диагностическое значение определения в крови.
Органоспецифические ферменты имеют максимальную активность в определенных органах.
Важны в клинической лабораторной диагностике для уточнения локализации патологических процессов.
Локализация изоферментов ЛДГ в органах. Диагностическое значение
Органоспецифические ферменты имеют максимальную активность в определенных органах.
Исследование спектра изоферментов ЛДГ крови важно для уточнения локализации патологического процесса.
Заключение
Ферменты (энзимы) — это специфические белки, играющие роль биологических катализаторов; вырабатываются клетками живых организмов.
Ферменты отличаются от обычных катализаторов специфичностью, а также способностью ускорять течение химических реакций в условиях нормальной жизнедеятельности организма.
Большинство ферментов находится в тканях в ничтожных концентрациях, ММ ферментов колеблется в широких пределах: от нескольких тысяч до нескольких миллионов Да.
Ферменты, обладающие одинаковым каталитическим действием, но отличающиеся по своим физико-химическим свойствам, называются изоферментами.
Ферменты могут быть простыми или сложными белками. Последние, кроме белка (апофермента), имеют в своем составе и небелковый компонент — кофактор (кофермент).
Многие коферменты являются производными витаминов, пигментов и др.