- •Ферменты.
- •Основные вопросы лекции:
- •Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы белковой природы
- •Области применения ферментов в биологии, медицине
- •Катализаторы –
- •Энергетические кривые для химических реакций в присутствие и отсутствие катализатора.
- •Особенности ферментативного катализа:
- •Молекулярная масса ферментов
- •Активный центр фермента
- •Биологическая функция фермента обусловлена наличием в его структуре активного центра.
- •Функциональная значимость отдельных участков активного центра.
- •Виды субстратной специфичности
- •Наличие субстратной специфичности объясняют
- •Модель индуцированного соответствия
- •Специфичностью пути превращения субстрата.
- •Этапы катализа
- •Активность ферментов.
- •Номенклатура ферментов.
- •Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1961 г. разработал систематическую номенклатуру, согласно
- •Шифр фермента
- •Класс I. Оксидоредуктазы.
- •Подкласс Оксигеназы (гидроксилазы).
- •Класс II. Трансферазы
- •Класс III. Гидролазы
- •Класс IV. Лиазы
- •Класс V. Изомеразы
- •Класс VI. Лигазы (синтетазы)
- •Ферменты – сложные белки.
- •Фермент
- •Роль металлов
- •Ионы металлов в работе ферментов
- •Роль Zn в стабилизации четвертичной структуры алкогольдегидрогеназы -
- •Ионы металлов с переменной валентностью участвуют в переносе электронов.
- •Ферменты, активируемые металлами
- •Коферменты
- •Химическая природа коферментов чрезвычайно разнообразна:
- •Некоторые коферменты и их функции
- •Никотинамидадениндинуклеотид НАД никотинамидадениндинуклеотидфосфат НАДФ
- •Биохимические функции коферментов НАД, НАДФ
- •Флавинадениндинуклеотид ФАД флавинмононуклеотид ФМН
- •Биохимические функции ФАД, ФМН -
- •Кофермент А (коэнзим А, КоА, СоА, HSKoA)
- •Роль водорастворимых витаминов в функционировании ферментов.
- •Основы кинетики ферментативного катализа.
- •Основы кинетики ферментативного катализа Термолабильность –
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации (количества) фермента
- •Влияние концентрации S
- •Изоферменты -
- •Лактатдегидрогеназа ( ЛДГ )
- •Локализация изоферментов ЛДГ в органах. Диагностическое значение определения в крови.
- •Локализация изоферментов ЛДГ в органах. Диагностическое значение
- •Заключение
- •Благодарю за внимание!
Ионы металлов в работе ферментов
Ионы металла служат "мостиком" между Е и S, выполняют функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему S
и протекание реакции: Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Мо2+ и др.
В отсутствие металла ферменты активностью не обладают. Такие ферменты получили название металлоэнзимы:
E – Me - S
Участие Mg 2+ в присоединении S в активном центре гексокиназы
Роль Zn в стабилизации четвертичной структуры алкогольдегидрогеназы -
фермента, катализирующего окисление спиртов до альдегидов и кетонов в присутствии кофермента НАД.
Алкогольдегидрогеназы являются димерами, состоящими из субъединиц
и содержащими Zn2+.
Ионы металлов с переменной валентностью участвуют в переносе электронов.
В гемсодержащих ферментах Fe 2+ способен присоединять и отдавать один электрон
(каталаза).
Ферменты, активируемые металлами
(микроэлементами)
Металл |
Фермент |
Са |
Амилаза, липаза |
Cu |
Цитохромоксидаза, супероксиддисмутаза, тирозиназа, |
|
лизилгидроксилаза, моноаминооксидаза |
Mn |
Супероксиддисмутаза, креатинкиназа, аргиназа, |
|
глютаминсинтетаза, холинэстераза |
Mg |
Изоцитратдегидрогеназа, гексокиназа, |
|
фосфофруктокиназа, пируваткиназа, енолаза |
Мо |
Ксантиноксидаза, сульфитоксидаза |
Zn |
Щелочная фосфатаза, коллагеназа, алкогольдегидрогеназа |
|
|
Se |
Глутатионпероксидаза |
Fe |
Цитохромы, каталаза, пероксидаза (в структуре гема) |
Co |
Метилмалонилмутаза (в структуре витамина В12) |
Коферменты
Термин кофермент был введён в начале XX века и обозначал часть некоторых ферментов, которая легко отделялась от белковой молекулы фермента и удалялась через полупроницаемую мембрану при диализе.
Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в реакции.
Апофермент обеспечивает специфичность действия и отвечает за выбор типа химического превращения S.
Один и тот же кофермент, взаимодействуя с различными апоферментами, может участвовать в разных химических превращениях субстрата.
Химическая природа коферментов чрезвычайно разнообразна:
Кофермент
Гем |
Нуклеотид |
Глутатион |
Убихинон |
Производные |
|
пептид |
Q10 |
витаминов |
|||
|
|
Некоторые коферменты и их функции
Никотинамидадениндинуклеотид НАД никотинамидадениндинуклеотидфосфат НАДФ
В составе кофермента – витамин РР.
Работает с ферментами класса I. Оксидоредуктазы
Биохимические функции коферментов НАД, НАДФ
Перенос Н2 (атом водорода и электроны)
в окислительно - восстановительных реакциях
Благодаря переносу Н2 обеспечиваются процессы:
1. Окисление жирных кислот, обмен углеводов, цикл Кребса
2. Защита от свободных радикалов ( НАДФН )
3. Синтез холестерола, жирных кислот ( НАДФН )
Флавинадениндинуклеотид ФАД флавинмононуклеотид ФМН
В состав кофермента входит рибофлавин (витамин В2).