Экстрактивные азотистые вещества.
Азотистые экстрактивные вещества — карнозин, креатин, ансерин, пу-риновые основания (гипоксантин) и др. Основное значение экстрактивных веществ заключается в их вкусовых свойствах и стимулирующем действии на секрецию пищеварительных желез.
Наличием азотистых экстрактивных веществ в. значительной степени обусловливается вкус мяса, особенно бульонов и корочки, образующейся при жарении мяса. Мясо взрослых животных богаче экстрактивными веществами и имеет более выраженный вкус, чем мясо молодых животных. Этим объясняется, что крепкие бульоны могут быть получены только из мяса взрослых животных. Экстрактивные вещества мяса являются энергичными возбудителями секреции желудочных желез, в связи с чем крепкие бульоны и жареное мясо в наибольшей степени возбуждают
отделение пищеварительных соков. Вываренное мясо этим свойством не обладает и поэтому оно широко используется в диетическом, химически щадящем рационе, при гастритах, язвенной болезни, заболеваниях печени ш других болезнях органов пищеварения.
Общая схема обмена белковых веществ.
После расщепления белков в пищеварительном тракте образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь. В кровь всасывается также незначительное количество полипептидов — соединений, состоящих из нескольких аминокислот. Из аминокислот клетки нашего тела синтезируют белок, причем белок, который образуется в клетках человеческого организма, отличается от потребленного белка и характерен для человеческого организма.
Образование нового белка в организме человека и животных идет беспрерывно, так как в течении всей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки, кишечника и т. д. создаются новые, молодые клетки. Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, необходимо, чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщеплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет образован белок.
Дезаминирование аминокислоты
Дезаминирование — процесс удаления аминогрупп от молекулы. Ферменты, катализирующие дезаминирование, называют деаминазами.
В организме человека дезаминирование в основном происходит в печени, однако, глютамат дезаминируется также и в почках. Аминогруппа, которая удаляется от аминокислот в ходе дезаминирования, превращается далее в аммиак. Остов аминокислоты, состоящий из атомов углерода и водорода, может далее использоваться в реакциях анаболизма или катаболизма. Аммиак является токсичным для человека, поэтому существуют ферменты, превращающие аммиак в мочевину или мочевую кислоту.
Деаминаза - фермент, катализирующий удаление аминогруппы (-NH2) из химического соединения (обычно аминокислоты или амина).
Существует несколько способов дезаминирования аминокислот:
окислительное;
непрямое (трансдезаминирование);
неокислительное;
внутримолекулярное.
Окислительное: наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, коферментом глутаматдегидрогеназы является NAD+. Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат.
Непрямое: непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD+). Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты.
Этот путь дезаминирования преобладает в мышцах при интенсивной работе, в результате которой накапливается молочная кислота.
Неокислительное дезамитрование: в печени человека присутствуют специфические ферменты, катализирующие реакции дезаминирования аминокислот серина, треонина и гистидина неокислительным путём.
Реакция начинается с отщепления молекулы воды и образования метиленовой группы, затем происходит неферментативная перестройка молекулы, в результате которой образуется иминогруппа, слабо связанная с а-углеродным атомом. Далее в результате неферментативного гидролиза отщепляется молекула аммиака и образуется пируват.
Внутримолекулярное дезаминирование:
Неокислительное дезаминирование гистидина под действием фермента гистидазы (гистидин-аммиаклиазы) является внутримолекулярным, так как образование молекулы аммиака происходит из атомов самой аминокислоты без участия молекулы воды. Эта реакция происходит только в печени и коже.