- •Физико-химические свойства воды
- •2.Биологическая роль воды в живых организмах.
- •3.Формы воды в живых организмах.
- •4.Минеральные вещества и их биологическая роль
- •5.Биологические функции белковых веществ.
- •6. Составные части белковых веществ. Аминокислоты.
- •Связи аминокислот в белковой молекуле, структура белковой молекулы.
- •Свойства белковых веществ.
- •Классификация белковых веществ, характеристика отдельных представителей простых белков.
- •Строение нуклеопротеидов.
- •Атф и ее роль в живых организмах.
- •Характеристика других сложных белковых веществ.
- •Функции гликопротеинов:
- •Пример металлопротеинов:
- •Ферменты и их химические строение, основные коферменты. (над, надф, коа)
- •Механизм действия ферментов.
- •Условия оптимального действия ферментов.
- •Классификация ферментов.
- •Экстрактивные азотистые вещества.
- •Общая схема обмена белковых веществ.
- •Дезаминирование аминокислоты
- •Переаминирование аминокислот.
- •Декарбоксилирование аминокислот.
- •Образование спецефичиских веществ (гормонов).
- •Углеводы и их общая характеристика.
- •Моносахариды и характеристика отдельных представителей.
- •Дисахариды и полисахариды, характеристика отдельных представителей.
- •Производные углеводов.
- •Анаэробный обмен углеводов.
- •Аэробный обмен углеводов.
- •Липиды и их химическое строение.
- •Предельные жирные кислоты.
- •Непредельные жирные кислоты.
- •Жироподобные вещества:фосфолипиды, стериды, стетриты, сфингомиелины и воски.
- •Обмен липидов.
- •Водорастворимые витамины.
- •Жирорастворимые витамины
- •Основные гормоны.
6. Составные части белковых веществ. Аминокислоты.
Белки - полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках.
Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2. А. могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).
Моноаминокарбоновые кислоты:
Глицин - NH2CH2COOH
Аланин - CH3CH (NH2) COOH
Цистеин - CH2(SH)CH(NH2)COOH
Метионин - CH2 (SCH3) CH2CH (NH2) COOH
Валин-(СН3)2СНСН(МН2)СООН и др.
Моноаминодикарбоновые кислоты:
Аспарагиновая - HOOC CH2CH (NH2) COOH
Глутаминовая - HOOC (CH2)2CH (NH2) COOH
Диаминомонокарбоновые кислоты:
Лизин - NH2CH2(CH3)2CH(NH2)COOH
Аргинин - NH2C(=NH)NH(CH2)3CH(NH2)COOH
Циклические. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина - предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.
Серосодержащие аминокислоты, содержащие атом серы: цистеин <cysteine> и метионин <methionine>
Связи аминокислот в белковой молекуле, структура белковой молекулы.
Первичная структура белков- последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:
α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина,серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали.
β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
водородные связи;
гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.