4. Структурная организация белковых молекул

Белки - очень крупные молекулы, молярная масса белков колеблется от 4-5 тысяч до 1 млн. грамм/моль (см. таблицу).

Белок	Мол.масса	Число ост.	Число цепей
Инсулин (бычий)	5733	51	2
Рибонуклеаза (из поджелудочной железы)	13683	124	1
Лизоцим (из яичного белка)	13930	129	1
Миоглобин (из миокарда лошади)	16890	153	1
Химотрипсин (из поджел. железы быка)	22600	241	3
Гемоглобин (человека)	64500	574	4
Сывороточный альбумин (человека)	68500	 550	1
Гексокиназа (из дрожжей)	102000	 800	2
-Глобулин (лошади)	149900	1250	4
Глутаматдегидрогеназа (из печени быка)	1000000	8300	 40

Некоторые белки в своем составе могут иметь химические группы небелковой природы. Такие белки называют сложными. Небелковый компонент сложных белков называют простетической группой. Сложные белки классифицируются по природе простетической группы. Например, липопротеины это белки, содержащие в своем составе липиды; в состав хромопротеинов входит хромофор – окрашенная группа небелковой природы. Частный случай, когда хромофором является гем. Эти белки называются гемопротеинами. К ним относятся гемоглобин, миоглобин и цитохромы. Простетические группы играют важную роль при функционировании сложного белка.

4.1. Первичная структура белков

Первичной структурой белка называют состав и последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле. Первичная структура белков стабилизируется пептидными связями, образующимися между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

Каждый пептид имеет два конца. Конец, на котором находится свободная α-аминогруппа называется N-концом, а противоположный конец, на котором находится α-карбоксильная группа, называется С-концом. Нумерация аминокислотных остатков производится с N-конца.

Первичная структура является единственной, которая закодирована на генетическом уровне. Другие, более высокие уровни структурной организации белка определяются первичной структурой. Поэтому даже небольшие изменения первичной структуры могут значительно изменять свойства белка. Так, болезнь серповидноклеточная анемия является результатом замены всего 1 аминокислоты в -цепи гемоглобина (Glu  Val).

4.2. Конформация (пространственное расположение) полипептидных цепей в белках

Термин конформация используют для описания пространственного расположения в органической молекуле замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва каких бы то ни было связей.

Пептидная цепь обладает значительной гибкостью. В результате внутрицепочечных взаимодействий она приобретает определенную пространственную структуру – конформацию. В белках различают два уровня пространственной организации для одной полипептидной цепи: вторичную и третичную структуры белка. Для белков, содержащих несколько полипептидных цепей, рассматривают пространственную укладку этих цепей относительно друг друга - четвертичную структуру белка.