ГОУ ВПО УГМА Росздрава

кафедра биохимии

Утверждаю

Зав. каф. проф., д.м.н.

Мещанинов В.Н.

_____‘’_____________2010 г

ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ИТОГОВОМУ КОНТРОЛЮ

ТЕМЫ : ФЕРМЕНТЫ. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ

Факультет: стоматологический.

1 курс.

ФЕРМЕНТЫ

1. Ферменты – высокоспециализированные белки.

1. Ферменты – высокоспециализированные белки (дать определение, раскрыть понятие). Значение, биологические функции ферментов.

2. . Уровни организации белковой молекулы в обеспечении ферментативной активности. Активные и аллостерические центры. Понятия: холофермент, апофермент, кофермент, кофактор.

3. Изоферменты. Особенности строения, функции, биологическое значение.

4. Особенности ферментативного катализа. Специфичность. Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции (температура, величина рН, концентрация субстрата и фермента). Потеря ферментативной активности – обратимая и необратимая денатурации. Факторы. Биологическое значение процесса.

5. Представление о механизме ферментативной реакции (теории Фишера, Кошланда, переходных и промежуточных состояний).

6. Медико-биологическое значение изучения скорости, механизм ферментативных реакций и воздействующих на них факторов.

2. Ферменты – катализаторы и регуляторы биохимических реакций в клетке, поддерживающие постоянство внутренней среды организма.

1. Пути регуляции активности ферментов: “быстрый” и “медленный”, отличия, биологическое значение.

2. “Быстрый” путь – изменение каталитической активности ферментов.

2.1 Ковалентная модификация, ее сущность и биологическое значение.

1. Принцип прямой и обратной связи. Сущность аллостерической регуляции, значение аллостерических ферментов.

2. Действие активаторов и ингибиторов: специфическое и неспецифическое, обратимое и необратимое ингибирование. Использование в клинической практике.

3. Виды ингибирования: конкурентное и неконкурентное; определение Км для оценки вида ингибирования.

4. Внутриклеточные регуляторы активности ферментов: циклические нуклеотиды, ион кальция, инозитолтрифосфат (ИТФ). Строение и образование цАМФ, цГМФ, ИТФ, механизм действия.

5. Роль гормонов, нейромедиаторов, лекарственных препаратов, коферментов в обеспечении “быстрого” пути регуляции активности ферментов.

2“Медленный” путь – изменение количества белка-фермента в клетке, синтез

изоферментов.

1. Роль гормонов, лекарственных препаратов в процессах индукции и репрессии генов.

2. Строение, биологические функции изоферментов, тканевая специфичность.

3.Медико-биологическое значение изучения проблемы регуляции активности

ферментов, изоферментов, использование в клинической практике.

3. Методы изучения свойств и активности ферментов.

1. Способы обнаружения ферментов в биологических объектах.

2. Способы выделения ферментов в чистом виде (хроматография, электрофорез, осаждение).

3. Единицы активности ферментов.

4. Клиническое значение изучения методов определения активности ферментов.

4. Номенклатура и классификация ферментов. Строение и биологические функции важнейших коферментов.

1. Основной принцип классификации ферментов (КФ) – тип реакции, специфичность.

2. Принципы номенклатуры ферментов (система JИВ).Образование кодового номера по КФ.

3. Классы ферментов: общая характеристика холофермента (простой, сложный белок, строение и биологическая роль кофермента, тип реакции, биологическое значение, локализация в клетке).

4.1.Оксидоредуктазы – дегидрогеназы, моно-, диоксигеназы, оксидазы. Коферменты: НАД, НАДФ, ФАД, липоевая кислота, аскорбат, гем. Важнейшие представители оксидоредуктаз.

4.2.Трансферазы – амино-, фосфо-, ацил-, метил-ТФ. Коферменты: витамины В₆, В₁₂, фолиевая кислота, пантотеновая кислота, HSKоA). Роль киназных реакций в синтезе и использовании макроэргических соединений. Важнейшие представители трансфераз.

4.3.Гидролазы – эстеразы, липазы, фосфатазы, гликозидазы. Особенности в проявлении относительной и абсолютной специфичности. Биологическое значение, важнейшие представители.

4.4.Лиазы: реакции разрыва углерод-углеродной связи (декарбоксилирование, альдолазные реакции), присоединение к двойной связи и элиминирование низкомолекулярных веществ (Н₂О, NH₃). Биологическое значение циклолиазных реакций. Коферменты: витамины В₁, В₆, тетрагидрофолат. Важнейшие представители лиаз.

4.5.Изомеразы. Значение в метаболизме углеводов, полиеновых кислот, метилмалоновой кислоты. Кофермент: витамины В₁₂. Важнейшие представители изомераз.

4.6.Лигазы (синтетазы) – реакции карбоксилирования, амидирования. Коферменты: биотин (витамин Н). Значение в энергетическом и пластическом обмене. Важнейшие представители лигаз.

5..Строение витаминов В₁, В₂, В₆, РР, С, биотина, липоевой, пантотеновой кислот.