Обмен белков
1. Чем определяется пищевая ценность белков?
+1. Аминокислотным составом
-2. Наличием заряда белковых молекул
+3. Возможностью расщепления в ЖКТ
-4. Порядком чередования аминокислот в молекуле белка
-5. Молекулярной массой белка
2. Пепсиноген активируется:
-1. Бикарбонатом натрия
+2. НСl
-3. Трипсином
-4. Энтерокиназой
+5. Аутокаталитически
3. Tрипсиноген активируется:
-1. Бикарбонатом натрия
-2. НСl
+3. Трипсином
+4. Энтерокиназой
4. Трансаминирование аминокислот:
+1. Путь синтеза заменимых аминокислот
+2. Не приводит к изменению общего количества аминокислот
-3. Приводит к увеличению общего количества аминокислот
- 4. Сопровождается образованием аммиака
5. Для прямого дезаминирования характерно:
+1. Активное дезаминирование глутаминовой кислоты
-2. Трансаминирование с альфа-кетоглутаратом
+3. Участвуют оксидазы
6. Какие ферменты участвуют в прямом дезаминировании аминокислот?
+1. Оксидазы
-2. Трансаминазы
-3. Декарбоксилазы
7. Пациенту с острыми болями в области сердца определяют активность в сыворотке крови:
-1. АлАТ
+2. АсАТ
-3. Щелочной фосфатазы
8. Коферментом трансаминаз является производное витамина:
-1. В1
-2. В2
-3. В3
+4. В6
9. Какое соединение образуется из аланина при трансаминировании?
+1. Пируват
-2. ЩУК
-3. Глутамат
-4. Серин
10. Какие конечные продукты образуются при окислении аминокислот?
+1. СО2 , Н2 О, NH3
-2. СО2 , Н2 О
11. Физиологический минимум белков равен:
-1. 100-120 г/сут
+2. 30-45 г/сут
-3. > 120 г/сут
12. Какие пептидные связи расщепляет пепсин?
-1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот
-2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот
+3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот
13. Какие пептидные связи расщепляет трипсин?
-1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот
+2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот
-3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот
14. Какие пептидные связи расщепляет химотрипсин?
+1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот
-2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот
-3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот
15. Как происходит всасывание аминокислот в кишечнике?
-1. Простой диффузией
+2. Сопряжен с функционированием Na+,К+-АТФазы
-3. Везикулярным транспортом
16. Какие ферменты участвуют в протеолизе тканевых белков?
-1. Гликозидазы
+2. Катепсины
-3. Липопротеинлипаза
17. Какой специфичностью обладают L-оксидазы аминокислот?
-1. Абсолютной
+2. Относительной
-3. Относительной групповой
+4. Стереохимической
18. Какой фермент створаживает молоко у грудных детей?
-1. Трипсин
+2. Реннин
-3. Липаза
19.Какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимой?
-1. Серин
-2. Аланин
+3. Метионин
-4. Глицин
184. Квашиоркор обусловлен недостатком в пище:
+1. Белков
-2. Углеводов
-3. Витаминов
20. Какие белки относят к резервным? Белки:
+1. Мышц
+2. Сыворотки крови
-3. Мозга
-4. Эритроцитов
21. Резервные белки:
-1. депонируются в организме
+2. используются при голодании
-3. синтезируются при избыточном поступлении белков
22. Коэффициент изнашивания белков Рубнера равен:
+1. 23,2 г/сутки
-2. 30-45 г/сутки
-3. 100-120 г/сутки
23. Где вырабатываются карбоксипептидазы?
-1. В желудке
+2. В поджелудочной железе
-3. В тонком кишечнике
-4. В толстом кишечнике
24. Какие связи в белках расщепляет трипсин? Образованные:
-1. СООН-группой ароматических аминокислот
-2. NH2 -группой основных аминокислот
+3. СООН-группой основных аминокислот
-4. NH2 -группой ароматических аминокислот
25. Какие связи в белках расщепляет пепсин? Образованные:
-1. СООН-группой ароматических аминокислот
+2. NH2 -группой ароматических аминокислот
-3. СООН-группой основных аминокислот
-4. NH2 -основных аминокислот
26. Какие связи в белках расщепляет карбоксипептидаза?
-1. Образованные СООН-группой ароматических аминокислот
-2. СООН-группой основных аминокислот
-3. СООН-группой полярных незаряженных аминокислот
+4. Отщепляет С-концевую аминокислоту
27. Какие ферменты расщепляют белки до полипептидов в кишечнике?
-1. Трипсиноген
+2. Трипсин
+3. Карбоксипептидаза
-4. Химотрипсиноген
28. Какие ферменты отщепляют С-концевые аминокислоты в белках?
+1. Карбоксипептидазы
-2. Аминопептидазы
-3. Химотрипсин
29. Какой путь дезаминирования аминокислот характерен для млекопитающих?
-1. Внутримолекулярный
+2. Окислительный
-3. Гидролитический
-4. Восстановительный
30. Какая аминокислота подвергается наиболее интенсивному окислительному дезаминированию?
-1. Лейцин
+2. Глутамат
-3. Серин
-4. Аспартат
31. Какие продукты образуются при трансаминировании между альфа-кетоглутаратом и аланином?
-1. Аспартат и лактат
-2. Глутамат и лактат
+3. Глутамат и пируват
-4. Глутамин и аспарагин
32. Реакции трансаминирования является одной из стадий биосинтеза различных соединений. Укажите, каких именно:
-1. Подавляющего большинства аминокислот
-2. Незаменимых кислот
+3. Заменимых аминокислот
33. Что такое положительный азотистый баланс?
-1. Количество поступающего с пищей азота эквивалентно количеству азота, выделяемого с мочой, калом и потом
+2. Количество азота экскретируемого с мочой, калом и потом меньше количества поступившего азота
-3. Количество азота, экскретируемого с мочой, калом и потом больше количества азота, поступившего с пищей
34. Белковый оптимум для взрослого человека с энергозатратами 2500 ккал составляет:
+1. 40-50 г/сут
-2. 100-120 г/сут
-3. >120 г/сут
35. Укажите неправильный ответ:
-1. Основными продуктами гидролиза белков пепсином являются большие пептиды и немного свободных аминокислот
-2. Трипсин и химотрипсин секретируются поджелудочной железой в виде неактивных предшественников
-3. Энтерокиназа активирует трипсиноген
+4. Основными конечными продуктами переваривания белков в кишечнике являются пептиды
36. Под влиянием каких ферментов происходит расщепление белков в желудке?
-1. Пепсиногена
-2. Трипсина
+3. Пепсина
-4. Энтерокиназы
+5. Гастриксина
37. Какие процессы сопровождаются образованием аммиака в организме?
+1. Дезаминирование аминокислот
+2. Обезвреживание биогенных аминов
-3. Распад мочевины
+4. Дезаминирование пуриновых и пиримидиновых оснований
-5. Аминирование альфа-кетоглутарата
38. Причиной токсического поражения мозга при тяжелых заболева-ниях печени является увеличение в крови:
+1. Аммиака
-2. Мочевины
-3. Мочевой кислоты
39. Чем обусловлена токсичность аммиака на молекулярном уровне?
-1. Ингибированием окислительного фосфорилирования
+2. Восстановительным аминированием альфа-кетоглутарата
-3. Нарушением процесса трансаминирования аминокислот
40. Какие функции выполняет глутамин?
+1. Донор амидной группы для биосинтезов
-2. Форма конечного обезвреживания аммиака
+3. Транспортная форма аммиака
41. Какие функции выполняет аланин?
+1. Транспортная форма аммиака в печень для синтеза мочевины
+2. Углеродный скелет используется в реакциях глюконеогенеза
-3. Транспортная форма аммиака в почки для синтеза аммонийных солей
42. Какое значение имеет образование солей аммония?7
+1. Регуляция кислотно-основного равновесия
+2. Механизм общего обезвреживания аммиака
+3. Сбережение для организма катионов Na и К
43. Какие аминокислоты активируют синтез мочевины?
+1. Орнитин
-2. Гистидин
+3. Цитруллин
+4. Аргинин
44. Какое количество мочевины в сутки выделяется с мочой?
+1. 30 г
-2. 30 мг
-3. 30 мкг
45. В норме концентрация мочевины в сыворотке крови равна:
-1. 2,50-8,32 мкмоль/л
-2. 2,50-8,32 мг/дл
+3. 2,50-8,32 ммоль/л
46. При каких патологических состояниях в крови увеличивается содержание мочевины?
+1. Почечная недостаточность
-2. Заболевания кожи
-3. Мышечная дистрофия
47. В каких ситуациях возможны приобретенные гипераммониемии?
+1. Заболевания печени
+2. Повышенное образование аммиака
-3. Заболевания легких
48. Что понимают под остаточным азотом?
+1. Небелковые азотсодержащие соединения плазмы крови
-2. Азот, выделяемый с мочой в составе мочевины и солей аммония
-3. Белки плазмы крови
49. В норме остаточный азот плазмы крови составляет:
+1. 15-25 ммоль/л
-2. 25-50 ммоль/л
-3. 5-15 ммоль/л
50. Обезвреживание биогенных аминов происходит при участии ферментов:
+1. Аминооксидаз
-2. Декарбоксилаз
-3. Оксидаз L-аминокислот
51. Какой биогенный амин образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты?
-1. Серотонин
-2. Гистамин
+3. Гамма-аминомаслянная кислота
52. Какой биогенный амин является предшественником норадреналина и адреналина?
-1. Серотонин
+2. Дофамин
-3. Гистамин
53. Ингибиторы моноаминооксидазы используют как:
-1. Антигистаминные препараты
+2. Антидепрессанты
-3. Антидиуретические препараты
54. Какие функции выполняет гистамин?
+1. Расширяет кровеносные сосуды
-2. Суживает кровеносные сосуды
+3. Обладает провоспалительным действием
-4. Обладает противовоспалительный действием
+5. Стимулирует секрецию желудочного сока
55. Какой кофермент входит в состав декарбоксилаз аминокислот?
+1. Пиридоксальфосфат
-2. ФАД
-3. ФМН
56. Как изменяется концентрация мочевины в сыворотке крови у больных с тяжелыми заболеваниями печени?
-1. Повышается
+2. Понижается
-3. Не изменяется
57. При превращении 5-окситриптофана в серотонин выделяется:
-1. Аммиак
+2. Углекислота
-3. Оксид азота
-4. Сероводород
58. Какие аминокислоты являются акцепторами аммиака в момент его образования в клетке?
-1. Аланин
+2. Глутамат
-3. Глицин
-4. Аспартат
59. Какое биологически активное вещество образуется в процессе превращения триптофана?
-1. Кортикостерон
-2. Тироксин
-3. Серотонин
-4. Гистамин
60. Какая аминокислота является промежуточным продуктом при биосинтезе мочевины и расщепляется с образованием орнитина и мочевины?
-1. Лейцин
-2. Цитруллин
+3. Аргинин
-4. Валин
61. Назовите главный конечный продукт азотистого обмена у млекопитающих:
-1. Мочевая кислота
+2. Мочевина
-3. Аммиак
62. Два атома азота в молекуле мочевины происходят из:
-1. Аммиака и азотистых оснований
+2. Аммиака и аспарагиновой кислоты
-3. Аммиака и глюкозы
63. Синтез мочевины происходит:
-1. В мышцах
+2. В печени
-3. В почках
64. Синтез аммонийных солей происходит:
-1. В мышцах
-2. В головном мозге
-3. В печени
+4. В почках
65. В моче найдено повышенное содержание аммонийных солей. Определите состояние кислотно-основного баланса:
+1. Ацидоз
-2. Алкалоз
-3. Нет зависимости
66. Какую роль в организме играют реакции трансметилирования?
+1. Синтез низкомолекулярных соединений
+2. Инактивация биологически активных веществ
-3. Обезвреживание аммиака в печени
+4. Созревание ДНК, всех видов РНК и белков
-5. Синтез белков
67. Какие ферменты участвуют в реакциях метилирования?
-1. Трансаминазы
-2. Оксидазы аминокислот
+3. Метилтрансферазы
-4. Декарбоксилазы
68. Переносчиком метильных групп в реакциях трансметилирования является:
-1. S-аденозилметионин
+2. Метил-ТГФК
-3. Пиридоксальфосфат
-4. Карбамоилфосфат
69. Источниками метильных групп в реакциях трансметилирования являются:
-1. Метил-ТГФК
+2. Серин, бетаин, холин
-3. S-аденозилметионин
70. Синтез креатина приоисходит из:
+1. L-аргинина и глицина
-2. Лизина и глицина
-3. Орнитина и аспартата
71. Синтез креатина происходит в:
+1. Почках, поджелудочной железе и печени
-2. Только в почках
-3. Головном мозге
72. У взрослых людей с мочой выделяется:
-1. Креатин
-2. Креатин и креатинин
+3. Креатинин
73. Предшественником каких соединений является тирозин?
-1. Триптофана
+2. Катехоламинов
+3. Тироидных гормонов
+4. Меланина
74. Цистиноз связан с:
-1. повышенным синтезом заменимых аминокислот
+2. нарушением реабсорбции почти всех аминокислот
-3. повышенным протеолизом белков
75. Предшественником каких биологически активных веществ является тирозин?
+1. Тироксина
-2. Инсулина
+3. Адреналина
-4. Тестостерона
76. Какая аминокислота образуется при окислении фенилаланина?
-1. Серин
-2. Аланин
+3. Тирозин
77. Укажите, какое нарушение в обмене тирозина возникает при дефиците фермента, катализирующего распад этой аминокислоты на стадии окисления гомогентизиновой кислоты?
+1. Алкаптонурия
-2. Тирозиноз
-3. Болезнь Гирке
78. Поясните, какое нарушение в обмене фенилаланина возникает в результате блокирования его окисления в тирозин:
-1. Алкаптонурия
+2. Фенилпировиноградная олигофрения
-3. Тирозиноз
79. Дефект какого фермента приводит к развитию альбинизма?
-1. Гистидаза
-2. Тирозинаминотрансфераза
+3. Тирозиназа (фенолоксидаза)