Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Часть лекций по бх.docx
Скачиваний:
5
Добавлен:
06.07.2019
Размер:
69.26 Кб
Скачать
  1. Инициация.

Активация промотера происходит с помощью белка тата-фактора, который взаимодействует со специфической последовательностью нуклеотидов промотера. Присоединение тата-фактора облегчает взаимодействие промотра с РНК-полимеразой.

Факторы инициации вызывают изменение конформации РНК-полимеразы и обеспечивают раскручивание примерно 1 витка (10 нукл остатков в ДНК), т.е. образуется транскрипт. вилка, в которой матрица доступна для инициации синтеза цепи ДНК.

После того, как синтезированный олигонуклеотид отделяется от РНК-полимеразы вместо него к молекуле присоединяется несколько факторов элонгации.

  1. Элонгация.

Факторы элонгации повышают активность РНК-полимеразы и облегчают расхождение цепей ДНК.

Синтез молекулы РНК идет от 5' к 3', комплементарно матричной цепи ДНК.

Рибонуклеотид-3-фосфаты являются и субстратами, и источниками энергии, необходимой для протекания полимеразной реакции.

По мере продвижения РНК-полимеразы по матрице впереди происходит расхождение, сзади – восстановление двойной цепи ДНК.

  1. Терминация.

Раскручивание двойной спирали ДНК в области участка терминации (терминатора) делает его доступным для фактора терминации. Фактор терминации обеспечивает отделение первичного транскрипта пре-РНК, комплементарного матричному, и РНК-полимеразы от матрицы. Все пре-РНК длиннее, чем функционирующие молекулы (незрелые РНК). Предшественник пре-мРНК или гетерогенная ядерная РНК.

  1. Посттранскрипционные изменения ДНК

В ядре все пре-РНК проходят стадию созревания (процессинга).

Сплайсинг – вырезание неинформативных участков – интронов, - с помощью малых ядерных рибонуклеопротеидов – мя РНП. Оставшиеся интроны сращиваются в единую цепь.

К 5' концу мРНК присоединяется метилгуаниловая кислота (колпачок, КЭП) по связи S-S. Модифицированный 5' конец обеспечивает инициацию трпнскрипции и удлиняет время жизни мРНК, защищая ее от действия 5'-экзонуклеаз.

К 3' концу мРНК присоединяется полиадениловый фрагмент поли-А, состоящий из 100-200 нуклеотидов, который облегчает выход мРНК из ядра и замедляет ее гидролиз в цитоплазме.

Трансляция

Способ шифровки информации в последовательности нуклеотидов первичной структуры белков – генетический (биологический) код.

Свойства генетического кода:

  1. триплетность

  2. вырожденность (избыточность)

  3. специфичность

  4. универсальность

Процесс трансляции можно разделить на два этапа:

  1. рекогнацию (узнавание, протекает в цитоплазме)

  2. биосинтез белка (в рибосомах)

Рекогнация.

Сущность процесса: соединять аминокислоты со свободной тРНК с помощью аминоацил-РНК-синтетаз (существует как минимум 20).

Трансляцию делят на три этапа:

  1. инициация

  2. элонгация

  3. терминация

Инициация.

мРНК, поступившая из ядра в цитоплазму, связывается с малой субъединицей, причем точка соединения расположена рядом с 5' концом РНК, т.е. чтение РНК всегда в направлении от 5' к 3'.

Начальным кодом мРНК из 5' конца является ЛУГ (метионин) или ГУЛТ (валин). У эукариотов эти кодоны – инициирующие. Им соответствуют антикодоны метионил-тРНК, в результате происходит присоединение метионил-тРНК или Вал тРНК к инициирующему комплексу. Затем к инициирующему комплексу присоединяется большая субъединица – комплекс готов к элонгации.

Участок, в котором находится метионил РНК – пептидный центр.

Элонгация.

Синтез пептида начинается с N-конца.

Наращивание 1 аминокислоты осуществляется в три этапа:

  1. Связывание аминоацил-тРНК

К инициирующему комплексу присоединяется аа-тРНК соотвественно первичному кодону мРНК, следующему за инициирующим кодоном. Эта тРНК взаимодействует с мРНК своим антикодоном, с определенным участком рибосомы – центром связывания. В этой реакции участвует внерибосомальный белок - фактор элонгации.

  1. Образование пептидов

остаток метионина с метионил-тРНК переносится на аминогруппу остатка аминокислоты в аа-тРНК (ала). При этом образуется пептидная связь с участком белков рибосом, обладающих пептидилтрансферазной активностью.

  1. Трансляция –

перемещение рибосомы относительно мРНК на один кодон. Осуществляется с помощью внерибосомального белка – фактора элонгации. В результате этого перемещающийся дипептидил тРНК (ала) оказывается в области пептид. центра.

Дальнейшее удлинение цепи происходит путем повторения этих фаз.

Терминация.

Удлинение пептидной цепи продолжается до тех пор, пока на пути рибосомы не встретится один из терминальных триплетов РНК. В области этих триплетов происходит гидролитическое расщепление связи между пептидом и последней тРНК, при котором вне рибосомальных белков, - факторов терминации, - освобожд. готовый белок.

Расходуется 1 АТФ (рекогнация) и 3 ГТФ (связывание аа-тРНК и трансляции).

Вторичная и третичная структуры белка формируются в ходе трансляции по мере удлинения цепи.

Антибиотики ингибируют трансляцию, оказывают бактерицидное действие на бактериальные рибосомы и нарушают их нормальное функционирование. Антибиотики обладают повышенной избирательностью и малотоксичны для человека.

Тетрациклин блокирует центр связывания аа-тРНК.

Левомицитин блокирует пептидилтансферазную реакцию.

Эритромицин блокирует стадию транслокации.