© ГОУ ВПО «РУДН», кафедра биохимии

Коллоквиум  по теме: «Аминокислоты и простые белки»

Вопросы для самостоятельной подготовки студентов

1. Классификация белков. Химия простых белков. Природные пептиды.

2. Аминокислотный состав белков. Цветные реакции на белки.

3. Физико-химические свойства белков. Изоэлектрическая точка растворов белка.

4. Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков. Связь структуры белка с биологической функцией.

5. Аминокислоты: их строение и свойства. Классификация аминокислот.

6. Характер связи аминокислотных остатков в молекуле белка.

7. Доменная структура белков. Фолдинг белковых молекул. Понятие о шаперонах.

Варианты письменной работы

1. Написать формулу трипептида:

I глутамилпролиллизин

 аспартиллизилпролин

 пролиларгинилглутамат

V гистидиллизилсерин

2. Какими методами можно разделить

 альбумины и глобулины?

 казеин и продукты его гидролиза?

 гис и гли?

V асп и арг?

3. Как можно определить наличие в растворе

I трп?

 мет?

 глобулинов?

V цис?

4. Привести один пример белка из группы:

 протаминов

 проламинов

 альбуминов

V глобулинов

5. Дать краткое определение понятия:

 пострансляционная модификация белка

 фолдинг белковых молекул

 олигомерные белки

V шапероны

Коллоквиум  по теме: «Сложные белки, нуклеиновые кислоты и ферменты»

Вопросы для самостоятельной подготовки студентов

1. Сложные белки и их классификация (примеры).

2. Нуклеопротеины: распространение в организме, биологическая роль. Химический состав нуклеопротеинов. Способы выделения ДНК из клеток.

3. Хромопротеины. Биологическая роль. Структура гемоглобина. Гемоглобинозы и гемоглобинопатии.

4. Структура гемоглобина. Кооперативность действия субъединиц во взаимодействии с кислородом. Аллостерическая регуляция.

5. Фосфопротеины, биологическая роль. Характер связи фосфорной кислоты в фосфопротеинах.

6. Химическое строение и структура нуклеиновых кислот. Первичная, вторичная и третичная структуры ДНК.

7. Рибосомные, информационные и транспортные РНК. Их строение, распространение и биологическая роль.

8. Биологические катализаторы. Рибозимы. Ферменты. Понятие об изоферментах.

9. Понятие о коферментах. Связь коферментов с витаминами.

10. Понятие об активных центрах ферментов: каталитические и регуляторные центры. Аллостерические эффекторы. Активаторы и ингибиторы ферментов.

11. Общие свойства ферментов: термолабильность, рН-зависимость, специфичность.

12. Зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативных реакций. Понятие о константе Михаэлиса.

13. Типы ингибирования ферментов: конкурентное и неконкурентное ингибирование.

14. Изоферменты и их значение для энзимодиагностики.

15. Классификация ферментов, характеристика каждого класса ферментов (примеры).

16. Способы внутриклеточной регуляции действия ферментов. Типы ингибирования ферментативной активности.

17. Примеры использования ферментов в медицине.

Варианты письменной работы

1. Дать краткое определение и привести три конкретных примера белков класса

I металлопротеинов

 гликопротеинов

 фосфопротеинов

V флавопротеинов

2. Соединить в динуклеотид:

 ЦМФ и ГМФ

 дЦМФ и ТМФ

 дАМФ и ТМФ

V АМФ и ГМФ

3. Как можно разделить:

I белки и нуклеиновые кислоты?

 лизин и АТФ?

 мРНК и тРНК?

V нуклеотиды и нуклеозиды?

4. Что такое

 константа Михаэлиса?

 минорные основания?

 талассемии?

V аллостерические эффекторы?

5. Чем отличаются

ЛПОНП, ЛПНП и ЛПВП?

 НbА, HbF, HbS и HbM?

 синтазы и синтетазы?

V мРНК, рРНК и тРНК?

6. Объяснить изменение ферментативного действия на примере:

 изоферментов

 фосфорилирования/дефосфорилирования

 регуляции по типу обратной связи

V конкурентного типа ингибирования