- •Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Тюменская государственная медицинская академия»
- •Аудиторная работа
- •Аудиторная работа
- •Аудиторная работа
- •2. Влияние рН на активность амилазы слюны.
- •Аудиторная работа
- •8. Установите соответствие:
- •Аудиторная работа.
- •Аудиторная работа.
- •Дать аргументированные ответы на следующее:
- •Аудиторная работа
- •Лабораторная работа:
- •Ответить на поставленные вопросы (ответы аргументировать).
- •Аудиторная работа
- •Аудиторная работа:
- •А. Только инсулин; в. Только глюкагон; с. Оба гормона;
- •11. Голодание в течение нескольких дней сопровождается:
- •Сведения из базовых дисциплин, необходимые для изучения темы:
- •Аудиторная работа.
- •12.Объясните биохимическую основу принципов, использующихся в а.Холестеролэстераза; б.Лецитинхолестеролацилтрансфераза;
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Тюменская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
( ГБОУ ВПО ТюмГМА Минздрава РФ)
Кафедра биологической химии
Методическое пособие по биологической химии
(аудиторная и внеаудиторная работа)
для студентов стоматологического факультета
часть 1
Тюмень – 2014
Методическое пособие по биологической химии (аудиторная и внеаудиторная работа) для студентов стоматологического факультета часть1.
Автор: Рудзевич Е.Л.
государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Тюменская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
( ГБОУ ВПО ТюмГМА Минздрава РФ)
Кафедра биологической химии
Тюмень, 2014.
Учебно-методическое пособие утверждено и рекомендовано к тиражированию Центральным координационно-методическим советом Тюменской Государственной медицинской академии
Рекомендуемая литература:
Биохимия с упражнениями и задачами: учебник для студентов, обучающихся по специальности «Стоматология» Под редакцией чл.- корр. РАН профессора Северина Е.С., Москва: ГОЭТАР-МЕД. 2008;
Николаев А.Я.Биологическая химия. М.:Высшая школа. 1998
Березов Т.Г., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина. 1998
4. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача, Екатеринбург
5. Мари Р., Греннер Д., Родуэл В. Биохимия человека т. 1,2. М.: Мир, 2004
Тема: Предмет и задачи биохимии. Строение и функции белков. Цель: изучить строение белковых молекул как важнейших макромолекул живых систем, их физико-химические свойства. Усвоить, что уникальная структура белков лежит в основе их функционирования. Усвоить предмет и задачи биохимии.
Значение темы.Биохимия изучает химические основы жизнедеятельности, т.е. химические процессы, обеспечивающие существование живого организма. Жизнь с позиций биохимии макромолекулярная система, для которой характерны способность к воспроизведению, строго регулируемому обмену веществ и энергии. Основная структурная единица всех форм жизни – клетка, при большом разнообразии их объединяет наличие обязательных надмолекулярных образований, которые необходимы для реализации воспроизведения и обмена: мембраны, митохондрии, ядро, рибосомы, лизосомы, аппарат Гольджи (функции их вспомнить из курса цитологии). При изучении химического состава организма обнаружено множество органических молекул, главную роль среди которых играют макромолекулы - белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды; низкомолекулярные органические биологически активные вещества и минеральные вещества. Предмет биохимии – строение во взаимодействии с функциями молекул и надмолекулярных образований, свойственных живому; механизмы извлечения из внешней среды соединений, необходимых для обеспечения обмена веществ и энергии; механизмы превращения биомолекул и регуляция этих превращений; механизмы высвобождения, трансформации и использования энергии; механизмы самовоспроизведения. Частный раздел биохимии – клиническая биохимия - изучает нарушения химических процессов жизнедеятельности и методы их выявления для устранения или коррекции.
Белки выполняют в клетке приоритетные функции. В основе их функционирования лежит способность специфично связываться с молекулами (лигандами), что обусловлено их уникальной конформацией. Конформация определяется первичной структурой, которая для каждого индивидуального белка закодирована в генах, нарушение последовательности аминокислот при биосинтезе белка приводит к развитию молекулярной патологии – наследственным болезням. Изменение конформации белковой молекулы приводит к изменению их функций, а следовательно может быть причиной патологических состояний.
Занятие 1. Правила работы в биохимической лаборатории. Свойства структура и функции аминокислот и белков. Цветные реакции, обнаруживающие белки и аминокислоты.
Цель занятия: Усвоить предмет и задачи биохимии. Ознакомиться с принципами методов, используемых в современных исследованиях. Ознакомиться с элементами техники безопасности при работе в химической лаборатории, с приемами самостоятельной работы в процессе изучения дисциплины.
Изучить общую характеристику белков. Изучить структуру, классификацию и свойства протеиногенных аминокислот, белков. Овладеть простейшими приемами обнаружения белков и аминокислот в биологических средах.
Студент должен знать:
1. Предмет и содержание биологической химии.
2. Приемы техники безопасности при работе с электроприборами, с агрессивными химическими соединениями.
3. Как оказать помощь подвергшимся электротравме, воздействию агрессивными химическими соединениями, как вести себя при возникновении пожароопасной ситуации.
4. Принципы основных методов, используемых в современных исследованиях.
5. Ознакомиться с принципами организации аудиторной и самостоятельной работы при изучении биохимии.
6.Обязательные признаки живой системы.
7. Основные свойства аминокислот как структурных единиц белковых молекул. Основной вид связи в молекуле белка.
8. Классификацию и номенклатуру, структурные формулы протеиногенных аминокислот.
9. Определение понятия «Белковая молекула», общие свойства, пространственная структура белка. и функции.
Студент должен уметь:
1. Изобразить структурные формулы всех протеиногенных аминокислот.
2. Различать 20 протеиногенных аминокислот среди других, не участвующих в построении белковых молекул.
3. Определить заряд аминокислот при растворении их в средах с различными значениями рН. Прогнозировать растворимость аминокислот.
4. Изобразить формулы конкретных ди-, трипептидов.
5. Выполнить цветные реакции, которые позволяют обнаружить белок и аминокислоты в биоматериалах.
Студент должен владеть:
информацией об основных принципах исследовательской работы, принципах биохимических методов исследования.
Сведения из базовых дисциплинах, необходимые для изучения темы:
1. Аминокислоты как производные органических кислот, классификация последних;
2. Строение и свойства пептидной связи;
3. Реакции гидролиза, условия их осуществления.
Задания для самоподготовки:
Изучите материал темы в соответствии с целевыми вопросами («студент должен знать») и письменно выполните следующие задания:
1. «Собирите» из приведенных фрагментов наиболее полное определение белковой молекулы: 1. разветвленный полимер; 2. гетерополимер, включающий остатки аминокислот и углеводов; 3. линейный полимер из аминокислот; 4. линейный полимер или сополимер из аминокислот, соединенных пептидными связями; 5. линейный полимер, отличающийся плоской структурой; 6. полимер, характеризующийся трехмерной пространственной организацией; 7. полимер с периодическим включением в цепь остатков жирных кислот; 8. полимер или сополимер, состоящий из аминокислот, в котором различают три уровня организации и для которого характерна способность объединяться в надмолекулярные образования – четвертичный уровень организации.
2. Напишите общую формулу протеиногенной аминокислоты. Подчеркните группу, которая определяет принадлежность аминокислоты к протеиногенным. Усвойте, что все аминокислоты отличаются строением радикала.
3. Заполните таблицу: Классификация аминокислот по химическому строению
Название класса аминокислот |
Название аминокислот (формулы изучить) |
I. Аминокислоты с алифатическим радикалом |
|
II. Аминокислоты, содержащие в радикале дополнительную функциональную группу: окси – карбокси- амино- тио-
|
|
III. Ам-ты, содержащие ароматический радикал |
|
IV. Аминокислоты с гетероциклическим радикалом |
|
V. Иминокислоты |
|
4. Напишите структурными формулами трипептид, образованный из глицина, аланина и серина. Дайте полное название и краткое обозначение. Подчеркните пептидную связь. Обозначьте №-концевую и С-концевую аминокислоты. Запишите схему реакции гидролиза этого трипептида.
5. Запишите формулы и названия аминокислот с полярными положительно заряженными радикалами.
6. Запишите формулы и названия аминокислот с полярными отрицательно заряженными радикалами.
7. Запишите формулы валина и аспарагиновой кислоты. Сравните степень их растворимости. Подчеркните фрагмент молекулы, который определяет степень растворимости аминокислот.