3. Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна:

1. концентрации фермента

2. концентрации субстрата

3. концентрации протонов водорода

4. концентрации ингибиторов

5. температуре реакции

4. Активность ферментов зависит от:

1. концентрации ферментов

2. концентрации субстратов

3. концентрации протонов водорода

4. концентрации активаторов и ингибиторов

5. температуры

5. Современный механизм действия ферментов включает сле-

дующие этапы:

1. образование фермент-субстратного комплекса

2. образование фермент-ингибиторного комплекса

3. образование активного фермент-субстратного комплекса

4. образование фермент-продуктного комплекса

5. диссоциация фермент-продуктного комплекса

6. Константа Михаэлиса:

1. численно равна концентрации субстрата, при которой ско-

рость реакции максимальна

2. численно равна концентрации субстрата, при которой ско-

рость реакции равняется половине максимальной

3. численно равна концентрации фермента, при которой ско-

рость реакции равняется половине максимальной

4. отражает сродство фермента к субстрату

5. отражает активность фермента в биологическом образце

7. В расшифровке механизма действия ферментов большую

роль сыграли работы ученых:

1. Э. Фишера

2. Д. Кошланда

3. В. Генри

4. Л. Михаэлиса и М. Ментен

5. А.Я. Данилевского

8. Теория Э. Фишера гласит:

1. фермент подходит к субстрату как рука и перчатка

2. фермент подходит к субстрату как ключ к замку

3. субстрат и активный центр фермента заранее комплемен-

тарны друг другу

4. структура субстрата и активного центра заранее не имеют

пространственного соответствия

5. изменение структуры активного центра происходит под

влиянием субстрата

9. Выберите утверждения, правильно характеризующие теорию

индуцированного соответствия Д. Кошланда:

1. гласит, что активный центр фермента заранее комплемен-

тарен субстрату

2. гласит, что активный центр фермента становится компле-

ментарным субстрату в момент их взаимодействия

3. объясняет абсолютный тип субстратной специфичности

фермента

4. объясняет относительный тип субстратной специфичности

фермента

5. объясняет каталитическую специфичность фермента

10. Аллостерические ингибиторы:

1. вызывают необратимую денатурацию белка-фермента

2. блокируют каталитический участок активного центра фер-

мента

3. изменяют пространственную конфигурацию фермента и его

активного центра

4. блокируют контактный участок активного центра фермента

5. вызывают модификацию сульфгидрильных групп активно-

го центра фермента

11. Конкурентными ингибиторами ацетилхолинэстеразы явля-

ются:

1. трасилол

2. прозерин

3. калимин

4. диизопропилфторфосфат (ДФФ)

5. малонат

12. Специфическими необратимыми ингибиторами сериновых

протеаз являются:

1. прозерин

2. монойодацетат

3. пара-хлормеркурийбензоат

4. диизопропилфторфосфат

5. контрикал

13. Специфическими необратимыми ингибиторами тиоловых

ферментов являются:

1. соли ртути

2. пара-хлормеркурийбензоат

3. монойодацетат

4. диизопропилфторфосфат (ДФФ)

5. трасилол

14. К изостерическому типу ингибирования относятся:

1. конкурентное

2. субстратное

3. неконкурентное

4. бесконкурентное

5. специфическое необратимое

15. К аллостерическому типу ингибирования можно отнести:

1. конкурентное

2. неконкурентное

3. бесконкурентное

4. субстратное

5. ретроингибирование

16. При ретроингибировании:

1. конечный продукт мультиэнзимного комплекса является

конкурентным ингибитором каждого фермента комплекса

2. конечный продукт мультиэнзимного комплекса является

аллостерическим ингибитором первого специфического

фермента комплекса

3. конечный продукт мультиэнзимного комплекса, как прави-

ло, не имеет структурного сходства с исходным субстратом

4. конечный продукт мультиэнзимного комплекса, как прави-

ло, имеет структурное сходство с исходным субстратом

5. ингибирование осуществляется при присоединении инги-

битора к аминокислотным остаткам контактного участка

активного центра первого специфического фермента