Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

ВОпросы к Работе.LECH

.pdf
Скачиваний:
63
Добавлен:
25.03.2015
Размер:
876.68 Кб
Скачать

Форма №6

Министерство здравоохранения и социального развития РФ САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

«УТВЕРЖДАЮ» Зав. кафедрой биохимии

___________________

д.м.н., профессор В.Б. Бородулин

27 ноября 2006 г.

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА к практическим занятиям со студентами

2 курса лечебного факультета Дисциплина: биологическая химия Тема Занятия:

I. Целевые задачи

1.Цель занятия:

2.Студент должен знать

3.Студент должен уметь

II. Необходимый исходный уровень знаний.

III. Объекты изучения (наглядные пособия, оснащение).

IV. Контрольные вопросы.

V. Литература.

Методическую разработку составил

Методическая разработка обсуждена на кафедральном совещании, протокол № 6 от

25 ноября 2006 г.

Форма №6

Министерство здравоохранения и социального развития РФ

САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

«УТВЕРЖДАЮ»

Зав. кафедрой биохимии

___________________

д.м.н., профессор В.Б. Бородулин

27 ноября 2006 г.

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА к практическим занятиям со студентами

2 курса лечебного факультета Дисциплина: биологическая химия

Тема занятия: Химическое строение белка. Методы изучения структуры белка

I. Целевые задачи

1.Цель занятия: Изучить строение и свойства белков, познакомиться с методами выделения и очистки белков, освоить гидролитические и хроматографический методы исследования белков, а также качественные цветные реакции для определения белков и белковых гидролизатов в биологических жидкостях.

2.Студент должен знать структуру основных классов биополимеров – белков, полисахаридов, нуклеиновых кислот, строение липидов, писать структуру аминокислот, моносахаридов и их производных; образовывать пептидные, гликозидные связи фрагментов биополимеров, характеристику 4-х уровней организации молекул белка, функции белков и их общие свойства.

3.Студент должен уметь провести гидролиз белка, при помощи специфических цветных реакций открывать белки в исследуемом растворе.

Ознакомиться с современными методами анализа белков (хроматография, солевой фракционирование, диализ, электрофорез)

II. Необходимый исходный уровень знаний.

а) проверка внеаудиторной самостоятельной работы, б) фронтальный опрос - разбор учебных элементов занятия.

III. Объекты изучения (наглядные пособия, оснащение).

Таблицы: “Химизмы цветных реакций на белки”, “Первичная структура рибонуклеазы”

IV. Контрольные вопросы.

1. Заполните таблицу «Функциональная классификация аминокислот».

Группа аминоки Рациональная номенклатура слот

аминоуксусная α-аминопропионовая α-аминоизовалериановая α-аминоизокапроновая α-амино-β-метилэитлпропионовая α-амино-β-оксипропионовая α-амино-β-оксимасляная α-амино-β-тиопропионовая α-амино-β-метилтиомасляная аминоянтарная аминоглутаровая амид аспарагиновой кислоты

амид глутаминовой кислоты α,Σ-диаминокапроновая α-амино-δ-гаунидиновалериановая α-амино-β-фенилпропионовая α-амино-β-параоксифенилпропионовая α-амино-β-индолинпропионовая α-амино-β-имидазолилпропионовая пирролидин-α-карбоновая

Тривиальное Формула название

2.Отметить в таблице незаменимые аминокислоты.

3.Написать пептид: лейцил–гистидил–тирозил–аспарагинил–валин

V. Литература.

Основная литература:

1.Лекции по теме «Белки».

2.Кушманова С.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М., 1989.

3.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1998.

4.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2002.

5.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1989.

6.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2004.

Дополнительная литература.

1.Строев В.А. Биологическая химия. М., 1986.

2.Биохимия. Под ред. Северина Е.С., М., 2003.

3.Василенко Ю.К. Биологическая химия, Пятигорск, 2005.

4.Ленинджер А. Основы биохимии, «Мир», М. 1985.

5.Основы биохимии. Под редакцией проф. А.А. Анисимова, М. Высшая школа, 1986.

6.Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах, М. «Мир», 1981.

7.Справочник. Лабораторные методы исследования в клинике. Под редакцией проф. В.В. Меньшикова. М. Медицина, 1987.

8.Марри Р. и соавт. Биохимия человека. М. 1999.

9.Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М. 1999.

Методическую разработку составил ассистент Фомина Н.Ю.

Методическая разработка обсуждена на кафедральном совещании, протокол № 6 от

25 ноября 2006 г.

Форма №6

Министерство здравоохранения и социального развития РФ

САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

«УТВЕРЖДАЮ»

Зав. кафедрой биохимии

___________________

д.м.н., профессор В.Б. Бородулин

27 ноября 2006 г.

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА к практическим занятиям со студентами

2 курса лечебного факультета Дисциплина: биологическая химия

Тема занятия: Физико-химические свойства белков

I. Целевые задачи

1.Цель занятия: Изучить особенности пространственной организации белковой молекулы и их связь с разнообразием биологических функций; выявить факторы, вызывающие денатурацию белка и объяснить возможности использования этого явления в медицинской практике; овладеть качественными реакциями осаждения для определения белка в биологических жидкостях

2.Студент должен знать особенности пространственной организации белковой молекулы и их связь с разнообразием биохимических функций

3.Студент должен уметь проводить обратимое и необратимое осаждение белка в биологических жидкостях.

II. Необходимый исходный уровень знаний.

а) тестовый контроль 12 билетов по 10 вопросов с одним правильным ответом б) проверка внеаудиторной самостоятельной работы в) фронтальный опрос - разбор учебных элементов занятия.

III. Объекты изучения (наглядные пособия, оснащение).

Таблицы: «Уровни организации белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры»

IV. Контрольные вопросы.

1.Объяснить механизм фракционирования белков при высаливании.

2.Объяснить механизм необратимых реакций осаждения. Почему и как различные условия влияют на образование осадка при кипячении.

3.Большая часть белков растворяется в 0,1 М растворе (NH4)2SO4, но выпадает в осадок, если концентрация соли повышается до 3 М. После удаления избытка (NH4)2SO4 путем диализа белки снова растворяются. Объяснить, почему добавление солей в высоких концентрациях приводит к понижению растворимости белка.

4.Два гормона гипофиза – вазопрессин (антидиуретическое и сосудосуживающие действие) и окситоцин (сокращение гладкой мускулатуры) – являются пептидами. Сравните их аминокислотные последовательности в буквенном изображении и сделайте вывод о связи первичной структуры пептидов с их функцией.

Вазопрессин: цис–тир–фен–глн–асн–цис–про–арг–гли–NH2.

Окситоцин: цис–тир–иле–глн–асн–цис–про–лей–гли–NH2.

на С-конце глицинамид: ( H N

 

O

CH C

)

2

2

 

NH2

5. Пепсин желудочного сока имеет изоэлектрическую точку около 1. Какие функциональные группы должны присутствовать в пепсине в относительно большом числе, какие аминокислоты имеют эти группы?

6. Основная функция белка гемоглобина (Hb A) – транспорт О2 к тканям. Мутантный гемоглобин (Hb S) отличается от Hb A заменой всего одной глутаминовой кислоты в положении № 6 на валин. Это приводит к ухудшению растворимости белка, изменению уникальной биологической функции, следствием чего является заболевание серповидно клеточная анемия. Напишите фрагмент N-концевого участка молекул нормального и мутантного гемоглобина:

Hb A: вал–гис–лей–тре–про–глу–глу–лиз. Hb S: вал–гис–лей–тре–про–вал–глу–лиз.

Укажите гидрофобные радикалы и ионизированные группировки. Обратите внимание на изгиб цепи в месте встраивания пролина.

V. Литература.

Основная литература:

1.Лекции по теме «Белки».

2.Кушманова С.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М., 1989.

3.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1998.

4.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2002.

5.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1989.

6.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2004.

Дополнительная литература:

1.Строев В.А. Биологическая химия. М., 1986.

2.Биохимия. Под ред. Северина Е.С., М., 2003.

3.Василенко Ю.К. Биологическая химия, Пятигорск, 2005.

4.Ленинджер А. Основы биохимии, М. «Мир», 1985.

5.Основы биохимии. Под редакцией проф. А.А. Анисимова, М. «Высшая школа», 1986.

6.Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах, «Мир», М. 1981.

7.Справочник. Лабораторные методы исследования в клинике. Под редакцией проф. В.В. Меньшикова. М. Медицина, 1987.

8.Марри Р. и соавт. Биохимия человека. М. 1999.

9.Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М. 1999.

Методическую разработку составил ассистент Фомина Н.Ю.

Методическая разработка обсуждена на кафедральном совещании, протокол № 6 от

25 ноября 2006 г.

Форма №6

Министерство здравоохранения и социального развития РФ

САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

«УТВЕРЖДАЮ»

Зав. кафедрой биохимии

___________________

д.м.н., профессор В.Б. Бородулин

27 ноября 2006 г.

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА к практическим занятиям со студентами

2 курса лечебного факультета Дисциплина: биологическая химия

Тема занятия: Сложные белки: глико- и липопротеины, структура и биологическая роль

I. Целевые задачи

1.Цель занятия: Изучить структуру и свойства сложных белков; уметь обнаруживать белковые и небелковые компоненты глико- и липопротеинов.

2.Студент должен знать классификацию гликопротеинов и липопротеинов. Структуру углеводов и липидов, их классификацию, функции в организме

3.Студент должен уметь определять углеводные и липидные компоненты в сложных белках с помощью специфических реакций.

II. Необходимый исходный уровень знаний.

а) тестовый контроль (15 билетов по 10 вопросов с одним правильным ответом) б) проверка внеаудиторной самостоятельной работы в) фронтальный опрос - разбор учебных элементов занятия.

III. Объекты изучения (наглядные пособия, оснащение).

Таблицы: «Классификация сложных белков», «Компоненты гликопротеинов», «Строение гиалуроновой и хондроитинсерной кислот», «Структурные компоненты липопротеинов».

IV. Контрольные вопросы.

1.Как будут заряжены при рН = 7,0 следующие молекулы фосфолипидов: фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин. Напишите их структурные формулы.

2.Все мембранные липиды содержат гидрофобные и гидрофильные группы, т.е. являются амфипатическими соединениями. Назовите структурные компоненты,

играющие роль гидрофобных и гидрофильных групп в каждой из молекул липидов: фосфатидилэтаноламин, сфингомиелин, галактоцереброзид, ганглиозид, холестерол.

3.Объясните различия в структуре полисахаридов: целлюлоза, гликоген, гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты. Какими особенностями строения этих полимеров обусловлены различия в их функциях? Напишите фрагменты их молекул.

4.Содержание фукозы и силовых кислот в крови больных, страдающих воспалительными деструктивными заболеваниями, нарастает раньше, чем другие показатели. Почему это происходит?

V. Литература.

Основная литература:

1.Лекции по теме «Сложные белки».

2.Кушманова С.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М., 1989.

3.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1998.

4.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2002.

5.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1989.

6.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2004.

Дополнительная литература:

1.Строев В.А. Биологическая химия. М., 1986.

2.Биохимия. Под ред. Северина Е.С., М., 2003.

3.Василенко Ю.К. Биологическая химия, Пятигорск, 2005.

4.Ленинджер А. Основы биохимии, М. «Мир», 1985.

5.Основы биохимии. Под редакцией проф. А.А. Анисимова, М. «Высшая школа», 1986.

6.Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах, «Мир», М. 1981.

7.Справочник. Лабораторные методы исследования в клинике. Под редакцией проф. В.В. Меньшикова. М. Медицина, 1987.

8.Марри Р. и соавт. Биохимия человека. М. 1999.

9.Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М. 1999.

Методическую разработку составил ассистент Меркулова Е.П.

Методическая разработка обсуждена на кафедральном совещании, протокол № 6 от

25 ноября 2006 г.

Форма №6

Министерство здравоохранения и социального развития РФ

САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

«УТВЕРЖДАЮ»

Зав. кафедрой биохимии

___________________

д.м.н., профессор В.Б. Бородулин

27 ноября 2006 г.

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА к практическим занятиям со студентами

2 курса лечебного факультета Дисциплина: биологическая химия

Тема занятия: Нуклео-, хромо-, фосфо-, металлопротеины, структура и биологическая роль.

I. Целевые задачи

1.Цель занятия: Изучить структуру и свойства нуклео-, фосфо-, хромо-, металлопротеинов

2.Студент должен знать классификацию протеинов и общую характеристику простетических групп: ДНК и РНК

3.Студент должен уметь при помощи специфических реакций определять наличие в протеидах соответствующих небелковых компонентов; образовывать мононуклеотиды различного типа

II. Необходимый исходный уровень знаний.

а) тестовый контроль 14 билетов по 10 вопросов с одним правильным ответом б) проверка внеаудиторной самостоятельной работы в) фронтальный опрос - разбор учебных элементов занятия.

III. Объекты изучения (наглядные пособия, оснащение).

Таблицы: «Строение нуклеотидов», «Строение гема».

IV. Контрольные вопросы.

1.Охарактеризовать биологические функции указанных в таблице гемопротеинов.

Гемопротеины

Биологические функции

Гемоглобин

 

Миоглобин

 

Цитохромы

 

Каталаза

 

Пероксидаза

 

2.Написать структурную формулу гема. Назвать тип связи гема с белковой частью молекулы глобина. Перечислите лиганды, способные связываться с гемоглобином.

3.Написать пептид ала–сер–глу–цис–лиз–гли. Образовать фосфорные эфиры этого пептида через остатки серина и лизина. Назвать типы связей между пептидом и фосфатом.

4.В состав каких сложных белков входят гистоновые белки? Какие аминокислоты преобладают в этих белках?

5.Написать структуру комплементарных пар гуанин–цитозин, аденин–тимин. Указать характер связей, стабилизирующих эти основания.

6.Указать динуклеотид, включающий адениловый и гуаниловый нуклеотиды. Назвать типы связей внутри каждого нуклеотида и межнуклеотидные связи.

7.Что такое свободные нуклеотиды? Написать формулы АМФ, АДФ, АТФ. Охарактеризовать их биологическую роль.

V. Литература.

Основная литература:

1.Лекции по теме «Сложные белки», «Строение и биологическая роль нуклеопротеинов».

2.Кушманова С.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М., 1989.

3.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1998.

4.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2002.

5.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1989.

6.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2004.

Дополнительная литература:

1.Строев В.А. Биологическая химия. М., 1986.

2.Биохимия. Под ред. Северина Е.С., М., 2003.

3.Василенко Ю.К. Биологическая химия, Пятигорск, 2005.

4.Ленинджер А. Основы биохимии, М. «Мир», 1985.

5.Основы биохимии. Под редакцией проф. А.А. Анисимова, М. «Высшая школа», 1986.

6.Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах, «Мир», М. 1981.

7.Справочник. Лабораторные методы исследования в клинике. Под редакцией проф. В.В. Меньшикова. М. Медицина, 1987.

8.Марри Р. и соавт. Биохимия человека. М. 1999.

9.Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М. 1999.

Методическую разработку составил ассистент Меркулова Е.П.

Методическая разработка обсуждена на кафедральном совещании, протокол № 6 от

25 ноября 2006 г.

Форма №6

Министерство здравоохранения и социального развития РФ

САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

«УТВЕРЖДАЮ»

Зав. кафедрой биохимии

___________________

д.м.н., профессор В.Б. Бородулин

27 ноября 2006 г.

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА к практическим занятиям со студентами

2 курса лечебного факультета Дисциплина: биологическая химия

Тема занятия: КОЛЛОКВИУМ ПО ТЕМЕ: «СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ ПРОСТЫХ И СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ»

I.Целевые задачи

1.1. Цель занятия: Проконтролировать и закрепить знания студентов по темам:

a)Химическое строение белка,

b)Физико – химические свойства белков,

c)Структура и функции сложных белков,

2.Студент должен знать химическое строение белка, физико-химические свойства белков, структуру и функции сложных белков, методы выделения, очистки и исследования белков

3.Студент должен уметь применить качественные реакции на белки и их компоненты с биологии и медицине

II. Необходимый исходный уровень знаний.

III. Объекты изучения (наглядные пособия, оснащение).

IV. Контрольные вопросы.

1.Белки – основа всех процессов жизнедеятельности.

2.Биологические функции белков.

3.Классификация белков (по Физико-химическим свойствам, функциональным и структурным признакам).

4.Аминокислоты – структурные мономеры белков. Зависимость структурной организации и физико-химических свойств белков от аминокислотного состава.

5.Уровни структурной организации белков и силы, их стабилизирующие

6.Физико-химические свойства белков (амфотерность, размер молекул, буферные свойства, коллоидные и осмотические свойства, вязкость, гидратация, растворимость).