Нарушение переваривания белков и транспорта ак

Всасывание небольших белков в кровь вызывает имунную реакцию

У детей в кровь поступают антитела молозива (антитела и антитоксины, инг трипсина), а тк ферменты имеют низкую активность, то поступающие нативные белки вызывают иммунную реакцию

Целикалия (нетропическая спру) – нарушение слизистой кишечника вследствие повышенной чувствительности к глютену

Цистинурия, болезнь Хартнапа и др – дефект переносчиков нейтральных АК в кишечнике и почках.

Дефект 5-оксопролиназы – с мочой выделяется оксопролин

Катаболизм ак

Трансаминирование и дезаминирование

Трансаминирование: Перенос альфа-аминогр на альфа-кетокислоту (реакция обратима)

Фермент: аминотрансфераза (кофермент- пиридоксальфосфат ПФ B6)

Р-ны: митохондрии и цитозоль (различаются по физико-хим св-ам)

АК: все кроме (лиз, тре, про)

Механизм р-ии

Пинг-понг

Первый продукт уходит раньше присоединения до того как второй субстрат присоединиться

Активная форма:

1. пиродоксальфосфат + аминогр лиз альдиминной связью (прочной)

2. ионные связи (фосфатный остаток и N в пиридиновом кольце кофермента)

ПФ – переносчик аминогрупп (альдегидная группа обратимо присоединяет NH2 гр образуя основания Шифа)

Ход реакции:

1. E-PLP + NH2 АК = E-пиридоксаминфосфат + кетокислота (включает образование 2ух шифовых оснований)

2. E-пиридоксаминфосфат + кетокислота = E-PLP + АК

Органоспецифичные аминотрансферазы алт и аст

В основном трасаминирование: глутамат, аланин, аспартат – альфа-кетоглутарат, пируват, оксалоацетат

Основной донор: глутамат

АК1 (Трансаминирование) -> а-кетоглутарат -> глутамат -> кетокислота -> АК2

10 Видов аминотрансфераз:

АЛТ (аланиламинотрансфераза) Аланин- а-кетоглутарат (печень, сердечная мышца)

ГПТ (глутамат-пируватаминотрансфераза)

АСТ (аспартатаминотрансфераза) Аспартат – а-кетоглутарат (печень, сердечная мышца)

ГОТ (глутаматоксалоацетатаминотрансфераза)

Дезаминирование ак

Реакция отщепления а-аминогруппы от АК, с образованием соответствующей а-кетокислоты + NH3

NH3: превращается в мочевину, соли аммония

А-кетокислоты:

1. В АК ч-з трансаминирование

2. Глюконеогенез

3. Анаплеротические реакции

4. Окисление до CO2 H2O

Виды дезаминирования:

1. Окислительное

2. Непрямое (трансдезаминирование)

3. Неокислительное

4. Внутримолекулярное

Окислительное дезаминирование

>Глутаминовой к-ты

Ф: глутамтдегидрогеназа (Nad+) активна в митох всех органав (кроме мышц)

6 субъед; Регуляторный фермент; аллостерическая регуляция (ATP. GTP. NADH)

Изб ATФ – диссоциация комплекса – потеря активности

Изб АДФ – активация фермента

1. Ферментативное дегидрирование глутамата -> а-иминоглутарат

2. Неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы -> NH3 + а-кетоглутарат

Обратимая реакция: при повышении конц NH3 – восстановительно аминирование а-кетоглутарата

Вывод: низкий энергоуровень -> разрушение АК -> образование а-кетоглутарата -> поступление в ЦТК

Глутаматдегидрогеназа: может индуцироваться кортизолом (глюкокортикостероид)

Оксидаза L-АК (FMN) почки и печень

Оптимум pH=10 (в нейтральной среде активность мала)

Вклад незначителен (изза pH)

Оксидаза D-АК (FAD) почки и печень

Оптимум pH=7 (активен в нейтральной среде)

Вклад незначителен (мало D-АК) НО способствует переходу в L-АК