2 курс / Биохимия / Биохимия_двигательной_деятельности_Учебник_С_С_Михайлов_2016

Для катаболизма характерны следующие закономерности:

В процессе катаболизма преобладают реакции окисления.

Катаболизм протекает с потреблением кислорода.

В процессе катаболизма освобождается энергия, примерно половина которой аккумулируется в форме химической энергии аденозинтрифосфата (АТФ). Другая часть энергии выделяется

ввиде тепла.

Анаболизм включает разнообразные реакции синтеза. Он характеризуется следующими особенностями:

Для анаболизма типичны реакции восстановления.

В процессе анаболизма происходит потребление водорода. Обычно используются атомы водорода, отщепляемые от глюко-

зы и переносимые коферментом НАДФ (в форме НАДФ·Н2) (см. главу 11).

Анаболизм протекает с потреблением энергии, источником которой является АТФ.

Основное назначение метаболизма:

Одновременное протекание реакций катаболизма и анаболизма приводит к обновлению химического состава организма, что является обязательным условием его жизнедеятельности.

В случае преобладания анаболизма над катаболизмом происходит накопление химических веществ в организме, в первую очередь белков. Накопление белков в организме – обязательное условие его роста и развития.

Обеспечение энергией (в форме молекул АТФ) всех потребностей организма.

7.3.СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АТФ

Аденозинтрифосфат (АТФ) является нуклеотидом. В состав молекулы АТФ входят азотистое основание – аденин, углевод – рибоза и три остатка фосфорной кислоты (аденин, связанный с рибозой, называется аденозином).

Особенностью молекулы АТФ является то, что второй и третий остатки фосфорной кислоты присоединяются связью, богатой энергией. Такая связь называется высокоэнергетической, или макроэргической, и обозначается знаком ~. Соединения, имеющие макроэргические связи, обозначаются термином «макроэрги».

50

Структурная формула АТФ:

Аденин

Рибоза

В упрощенном виде строение АТФ можно отразить схемой:

При использовании АТФ в качестве источника энергии обычно происходит отщепление путем гидролиза последнего остатка фосфорной кислоты:

АТФ + Н2О R АДФ + Н3РО4 + Q (энергия)

В физиологических условиях, т.е. при тех условиях, которые имеются в живой клетке (температура, рН, осмотическое давление, концентрация рагирующих веществ и проч.), расщепление моля АТФ (506 г) сопровождается выделением 10–12 ккал, или 42–50 кДж1 энергии.

Тесты для самоконтроля

1. Живой организм является термодинамической системой:

а) закрытой б) изолированной в) открытой

2. Переваривание пищевых веществ осуществляется путем:

а) гидролиза б) окисления в) тиолиза г) фосфоролиза

1 1 ккал = 4,18 кДж

51

Книга рекомендована к покупке и прочтению разделом по профилактике заболеваний сайта https://meduniver.com/

4. Для обеспечения всех своих потребностей живой организм

5.Катаболизм является совокупностью процессов:

а) изомеризации химических соединений б) переноса молекул через мембраны

в) расщепления сложных молекул на более простые г) синтеза сложных молекул из простых

6.В процессе катаболизма преобладают реакции:

7. Реакции катаболизма протекают преимущественно с пот-

8.Анаболизм является совокупностью процессов:

а) изомеризации химических соединений б) переноса молекул через мембраны

в) расщепления сложных молекул на более простые г) синтеза сложных молекул из простых

9.Молекулярный кислород расходуется в реакциях:

10. В состав АТФ входят:

а) аденин, глюкоза и один остаток фосфорной кислоты б) аденин, рибоза и два остатка фосфорной кислоты в) аденин, рибоза и три остатка фосфорной кислоты

г) аминокислота, дезоксирибоза и три остатка фосфорной кислоты

52

Глава 7 Общая характеристика обмена веществ

11. При гидролизе одного моля АТФ в физиологических условиях выделяется энергия в количестве:

12. Энергия АТФ необходима для протекания реакций:

13. Взрослый человек, активно не занимающийся физической работой, расходует в течение суток:

53

Книга рекомендована к покупке и прочтению разделом по профилактике заболеваний сайта https://meduniver.com/

Глава 8

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ

Ферменты, или энзимы, – это особые белки, выполняющие функцию катализаторов химических реакций. Практически все химические реакции в организме протекают с огромными скоростями благодаря участию ферментов.

8.1. СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ

Участок молекулы фермента, на котором происходит катализ, получил название активный центр. Если фермент по строению является простым белком, то его активный центр формируется только остатками аминокислот, которые обычно находятся

вразных участках одной и той же полипептидной цепи или же

вразных полипептидах, но пространственно сближены. Другими словами, активный центр образуется на уровне третичной структуры белка-фермента. У ферментов – сложных белков в состав активного центра часто входит их простетическая группа.

Образование активного центра из функциональных групп, довольно далеко отстоящих друг от друга в полипептидных цепях, но совмещенных пространственно в активном центре (т.е. на уровне третичной структуры белка), позволяет ферменту за счет конформационных изменений обеспечивать необходимое соответствие между активным центром и молекулами реагирующих веществ (их обычно называют субстратами). Благодаря изменению конформации фермента происходит как бы «приспособление», «подгонка» активного центра к структуре молекул, превращения которых ускоряется данным ферментом.

Изменение конформации молекулы фермента является также одним из механизмов регуляции скорости ферментативных реакций (см. ниже).

Вактивном центре обычно выделяют два участка – адсорбционный и каталитический.

Адсорбционный участок (центр связывания) по своему строению соответствует структуре реагирующих соединений, и поэтому к нему легко присоединяются молекулы субстрата.

Каталитический участок активного центра непосредственно осуществляет ферментативную реакцию.

54

Большинство ферментов содержат в своей молекуле только один активный центр. У некоторых ферментов может иметься несколько активных центров.

8.2.МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ

Влюбом катализе, осуществляемым ферментами, можно обнаружить три обязательные стадии.

На первой стадии молекулы реагирующих веществ (субстрата) присоединяются к адсорбционному участку активного центра фермента за счет слабых связей. Образуется фермент-субстратный комплекс, который может легко распадаться снова на фермент и субстрат, т.е. первая стадия ферментативного катализа полностью обратима. На этой стадии с помощью активного центра возникает благоприятная ориентация реагирующих молекул, что способствует их дальнейшему взаимодействию.

На второй стадии с участием каталитического участка активного центра и молекул субстрата происходят различные реакции, характеризующиеся низкой величиной энергии активации и поэтому протекающие с высокой скоростью. В результате этих реакций в конечном итоге образуется либо продукт реакции, либо почти готовый продукт.

На третьей стадии происходит отделение продукта реакции от активного центра с образованием свободного фермента, способного присоединять к себе новые молекулы субстрата. Если на второй стадии был получен почти готовый продукт, то он предварительно превращается в продукт, который затем отделяется от фермента.

Схематично стадии ферментативного катализа можно представить следующим образом:

В клетках ферменты, катализирующие многостадийные химические процессы, часто объединяются в комплексы, называемые

мультиферментными системами. Эти комплексы структурно связаны с органоидами клеток или же встроены в биомембраны.

55

Книга рекомендована к покупке и прочтению разделом по профилактике заболеваний сайта https://meduniver.com/

Объединение отдельных ферментов в единый комплекс позволяет одновременно ускорять все последовательные стадии превращения какого-либо субстрата.

В некоторых случаях в катализе наряду с белком-ферментом еще участвует низкомолекулярное (небелковое) соединение, называемое коферментом. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины. Строение и механизм действия коферментов будут рассмотрены при описании химических реакций, в которых они принимают участие.

8.3. СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ

Различают два вида специфичности ферментов: специфичность действия и субстратная специфичность.

Специфичность действия – это способность фермента катализировать только строго определенный тип химической реакции. Если субстрат может вступать в разные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент. Например, широко распространенный в клетках глюкозо-6-фосфат (производное глюкозы) подвергается различным превращениям:

Глюкоза + фосфорная кислота

Глюкозо-6-фосфат Глюкозо-1-фосфат Фруктозо-6-фосфат

Отщепление от этого субстрата фосфорной кислоты происходит под действием фермента фосфатазы. При этом фосфатаза катализирует только реакцию отщепления фосфорной кислоты, никакие другие превращения глюкозо-6-фосфата этот фермент не ускоряет. Другое возможное превращение глюкозо-6-фосфата осуществляется с участием фермента мутазы. В этом случае глюкозо-6-фосфат переходит в глюкозо-1-фосфат. Еще один фермент – изомераза вызывает превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат.

Таким образом, каждый фермент катализирует только одну из всех возможных реакций, в которые может ступать субстрат. Специфичность действия определяется в основном особенностями строения каталитического участка активного центра фермента.

Субстратная специфичность – способность фермента действовать только на определенные субстраты.

56

Различают две разновидности субстратной специфичности:

абсолютную и относительную.

Фермент, обладающий абсолютной субстратной специфичностью, катализирует превращения только одного субстрата. На другие вещества, даже очень близкие по строению к этому субстрату, фермент не действует. Примером фермента с абсолютной субстратной специфичностью является аргиназа – фермент, отщепляющий от аминокислоты аргинина мочевину. Аргинин – единственный субстрат аргиназы.

Относительная (групповая) субстратная специфичность – это способность фермента катализировать превращения нескольких похожих по строению веществ. Обычно эти вещества обладают одним и тем же типом химической связи и одинаковой структурой одной из химических группировок, соединенных этой связью. Например, фермент пепсин расщепляет пептидные связи в белках любого строения.

Субстратная специфичность обусловлена, главным образом, структурой адсорбционного участка активного центра фермента.

8.4. ИЗОФЕРМЕНТЫ

Изоферменты (изоэнзимы) – различные молекулярные формы фермента, катализирующие одну и ту же химическую реакцию. Обычно между изоферментами одного и того же фермента имеются различия в первичной структуре, т.е. у изоферментов может быть различный набор и последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Но эти различия, как правило, не затрагивают структуру каталитического участка активного центра, поэтому изоферменты одного и того же фермента ускоряют одну и ту же химическую реакцию. Различия в аминокислотном составе молекул изоферментов вне каталитического участка приводят к изменениям их физико-химических свойств и субстратной специфичности.

8.5. КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА

Скорость ферментативных реакций существенно зависит от многих факторов. К ним относятся концентрации участников ферментативного катализа (фермента и субстрата) и условия среды, в которой протекает ферментативная реакция (температура, рН, присутствие ингибиторов и активаторов).

57

Книга рекомендована к покупке и прочтению разделом по профилактике заболеваний сайта https://meduniver.com/

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента

Для большинства ферментов зависимость скорости реакции от концентрации фермента (при постоянной концентрации субстрата) носит прямолинейный характер (рис. 2).

Рис. 2. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента

Такой характер зависимости скорости от концентрации фермента объясняется тем, что концентрация любого фермента на несколько порядков ниже концентрации субстрата. Поэтому практически при любом увеличении количества фермента субстрата всегда будет достаточно для взаимодействия с ферментом.

Наличие прямолинейной зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации фермента лежит в основе большинства методов определения концентрации ферментов в биологических объектах (ткани, кровь, моча, слюна). Непосредственно определить концентрацию фермента практически невозможно, так как ферменты присутствуют в организме в очень малых количествах (катализаторы в процессе катализа подвергаются обратимым превращениям и не расходуются!) и отделить их от других белков очень трудно, поскольку все белки построены однотипно и состоят из двадцати одинаковых видов аминокислот. Поэтому для оценки содержания какого-либо фермента в исследуемом объекте измеряют скорость химической реакции, ускоряемой данным ферментом и протекающей при введении в реакционную среду определенной порции этого объекта. Чем больше окажется величина скорости данной реакции, тем, следовательно, выше относительная концентрация фермента в исследованной пробе. Например, для определения содержания в слюне фермента амилазы, расщепляющей пищевой крахмал, измеряют скорость распада крахмала под действием определенной порции слюны.

58

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

Пропорциональная зависимость скорости реакции от концентрации субстрата наблюдается лишь при его низких концентрациях, затем постепенно прирост скорости реакции начинает отставать от роста концентрации субстрата, и в конце концов увеличение концентрации субстрата перестает вызывать возрастание скорости реакции. Скорость ферментативных реакций при высоких концентрациях субстрата приближается к определенному пределу, который называется максимальной скоростью – Vmax (рис. 3).

Рис. 3. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

Физический смысл этого явления заключается в следующем: при очень низких концентрациях субстрата скорость реакции зависит от скорости поступления молекул субстрата на активный центр фермента. По мере роста концентрации субстрата количество свободных активных центров уменьшается, так как фермент переходит в фермент-субстратный комплекс и лимитирующей стадией катализа теперь будет не присоединение субстрата к активному центру фермента, а дальнейшие превращения ферментсубстратного комплекса. При очень высоких концентрациях субстрата свободного фермента больше не будет, он весь находится в составе фермент-субстратного комплекса. В этом случае скорость ферментативной реакции станет максимальной и будет обусловлена концентрацией фермент-субстратного комплекса, т.е. концентрацией фермента.

Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры

График зависимости скорости ферментативной реакции от температуры имеет колоколообразный характер (рис. 4). Вначале повышение температуры вызывает возрастание скорости фермен-

59

Книга рекомендована к покупке и прочтению разделом по профилактике заболеваний сайта https://meduniver.com/