Эталоны БХ
.pdfЭталоны к вопросам тестов программированного контроля знаний отудентов по биологичеокой хи мии. Под общей редакцией проф. Ю.С.Татарянова.
1992. 112 с .
В данном выпуске представлены эталоны к вопросам программиро ванного контроля знвкий студентов по биологической химии, изданным в двух брошюрах ранее. Эталоны позволяют оценивать правильность от ветов студентов на контрольные вопросы, они т а т е могут быть исполь зованы в. качестве учебного пособия для самоподготовки.
Авторы - сотрудники кафедры биологичеокой хи мии РГМУ доцент И.Е.Малахов и профессор А.А.Те рентьев.
Под общей редакцией профессора Ю .С.Татаринова.
Рецензенты - доктор хямичеоких наук профессор Ю.И.Бауков и кандидат биологических наук доцем Н.Н.Ивков.
@Нмсийский государственный медицинский университет, 1992.
. |
з - |
I |
Р А З Д Е Л |
||
ХИМИЯ |
БЕСКОВ |
|
З а н я т и е |
2 |
|
1 . Белки это высокомолекулярные биологические полимеры, постро енные из аминокислот, соединенных пептидной связью,
2. Все белки содержат углерод (50,6-64,5 %), кислород (21,5- 23,5 %), азот (15,0-17,6 %), водород (6 ,5 -7 ,3 %), серу (0 ,3 -2 ,5 %). Данные величины отражают содержание элементов в сухом веществе. Слож ные белки могут включать в себя и другие элементы.
3 . Белки небольшого размера оодержат примерно 50-150 аминокио- [дотных остатков, белки среднего размера - несколько сотен, крутые бел-
!юн - свыше тысячи аминокислотных оотаткрв (наиболее крупные - несколь ко тысяч, обычно они являютоя олигомерами).^
I |
4 . Белки выполняют в организме следующие функции: пластическую |
|
- |
(участвуют в формировании опорных структур клеток - цатоскелета, мем |
|
|
бран, а также межклеточного матрикса), каталитическую (все ферменты |
|
, |
являютоя белками), регуляторную (многие гормоны - белки), защитную |
|
(белками являются антитела, |
свертываемость крови обеопечивается спе- |
|
] циальной белковой системой), |
транопортную (многие вещества переносят |
|
|
ся кровью в соединении с белками), дыхательную (белок гемоглобин дос |
|
|
тавляет кислород к тканям, белок миоглобин обеспечивает некоторый за |
|
|
пас кислорода в мывшах), энергетическую (распад I г белка высвобожда |
|
|
ет 17,2 кДж энергии), сократительную (белки ниозин, актин и другие |
|
|
участвуют в мышечном сокращении) и др. |
|
|
5. Благодаря многокомпонентное^, полимерности белковых молекул |
|
|
возможно возникновение огромного числа структурных сочетаний, что ле |
|
|
жит в основе существования всего разнообразия живых форм. Сложность |
|
|
строения белков дает им возможность сочетать в оебе много различных |
|
|
свойств, выполнять множество разнообразных функций. |
|
|
6. Молекулярная масса различных белков колеблется от приблизи |
|
|
тельно 5000 до многих миллионов дальтой. Для ее определения использу |
|
|
ют измерение скорости седиментации белка в растворе, методы тонко |
|
|
слойной гель-хроматографии, |
гель-фильтрации, диер-электрофореза в |
поддай?иламидиом геле.
7 . Аминокислоты классифицируют по характеру боковой цепи: ные или гидрофильные и неполярные или гидрофобные; нейтральные, кис лые или отрицательно заряженные и основные или положительно заряжен ные; циклические и ациклические.
До наличию определенных структур в радикалах выделяют аминокис лоты серосодещащае, ароматические, гидроксиаминокислоты, иминоклсло ты (последние в сущности аминокислотами не являются).
По возможности их синтеза в организме аминокислоты также делят на заменимые и незаменимые (зссанциальные).
8. Ациклические аминокислоты, производные пропионовой кислоты:
Аланин |
^ |
" " 2 |
|
Серии |
|
(р<-аминопропионо |
(я-амино^-гидрокси- |
|
вая кислота) |
пропионовея кислота) |
|
\) Цистеин (^амино-^-тиопропи-
оновая кислота)
9.Аминокислоты, произвсуные^уксусной и масляярй кустют:
A'fVt |
i) |
(7Я ^ 2 |
Метионин |
Глицин |
|
Треонин |
|
(глакокол, амино- |
|
«-амино-^-гидрокси- |
«-амино-У-метдлтио- |
уксуоная кислота) |
|
масляная кислота) |
масляная кислота)^ |
10.Аминокислоты, производные валериановой (иэовалериановой)
\) |
А |
^ |
\! |
|
|
Аргинин |
Вэлия |
|
«-амино-&- гуанидиновале |
(^-аминоизовалериановая |
|
|
II. |
риановая кислота) |
кислота) |
|
|
Аминокислоты, производные капроновой (иэокапроновой) киолот |
|
|
|
Лейцин |
Иэолейцин |
|
|
(Я-амвно-д'-метилвале- |
«-ами но-^-метилвале- |
|
|
риановая кислота) |
риаяовая кислота) |
# |
У ^ А < |
- 5 - |
б |
У ^ А |
|
|||||
4f^ |
Лизин |
|
|
\) |
f |
у |
* |
^ ^ |
||
|
|
|
|
|
|
ПщрОКСИЛИЭИН |
|
|||
(Я, ^ -диаминокапроновая |
|
(еГ,€-диамино-^-гцдроксокапро- |
||||||||
12. |
|
кислота) |
|
|
|
новая кислота) |
||||
Дикарбэновые аминокислоты: |
^ |
|
^ |
|
||||||
Я*ю с-ся^-см -*600// |
|
|
^ /оо с-(^ -с/^ 'О Я -со О Я |
|||||||
\] |
|
4 ^ |
|
|
|
^ |
Глутаминовая кислота |
|||
|
Аспарагиновая кислота |
|
||||||||
("(-аминоянтарная кислота) |
|
|
(^-аминоглутаровая кислота) |
|||||||
13. Диаминомонокарбоновые кислоты: |
|
|
|
|||||||
А |
|
б ^ -ся ^ -с н -б сся |
|
AW, |
Лизин |
/М, |
||||
|
Аргинин |
|
|
|
||||||
(с<-амино-У-гуакидиновалериа |
|
|
("(.^.-диаминоканроновая |
|||||||
|
новая кислота) у |
^ |
^ |
|
^ |
кислота) |
|
|||
|
|
|
Г^дроксилизин |
|
|
|
|
|||
. 14. |
(<х ,&-диамино-^-гидроксикапроновая кислота) |
-< |
||||||||
Серосодержащие аминокислоты: |
|
/ |
А |
|||||||
с д - с д - а у з й |
.) |
1Д!отинсдой |
с ^ -с ^ -б й -е о о Я |
|||||||
Цистеин |
|
Метионин |
||||||||
(«-амино-^-тиопрош- |
|
|
|
|
(^-амино-Уччетилтио- |
|||||
оновая кислота) |
|
|
|
|
|
масляная кислота) |
||||
15. |
Ациклические гидроксиаминокислоты: |
А |
к |
|
||||||
|
А |
^ |
|
|
|
|
у |
|
||
|
|
АТ^ |
|
|
|
|
(Д з-'С Н -ся -озой |
|||
|
|
Серии |
|
|
|
|
|
ОЙ |
*Wt |
|
|
|
|
|
|
|
Треонин |
|
|||
ф(-амино-^-гидроксяпропи- |
|
|
(^-амино-^-гидрокси- |
|||||||
|
|
оиовая кислота) |
|
|
|
маоляная кислота) |
||||
-6 -
16.Циклические гйдроксвамзно(имино)кдслоты^
Тирозин |
|
Г^дроксипролин |
(а^-амяно^-парагддроксяфенил- (У-гддрокси-пирролдпин- |
||
пропионовая кислота) |
|
-#(-карбоновая кислота) |
17. Пэмоциклические аминокислоты: |
^ ^ |
|
^ ^ -6/^-сМ-сх?СУ/ |
|
Тирозин |
Фенилаланин |
|
|
(о(-амино-^^-фенилпропио- |
(^-амино-^-парагидроксифе- |
|
новая ниолота) |
|
нилпропионовая кислота) |
18.Гетероцик^чеуие аминокислоты:
j |
|
|
А |
{ |
jjf |
|
|
Триптофан |
^ |
Вастидин |
|
(^-амино-^-яндолилдропио |
|
(ot-амвно-^-имядазолклпро- |
|||
19. |
новая кислота) |
|
мионовая кислота) |
||
йдинокиолотр |
он |
|
Гидроксипролии |
||
j |
j |
Пролсн |
|
||
|
(пирролидян-^-карбоно |
(У^гидрожси-пирролидин-^кар- |
|||
|
вая кислота) |
|
боновая кислота) |
||
20.Кислым характером обладают аопарагиновая и глутаминовая кислоты, ооновкым характером - лизин (гидроксдляздн), аргинин, гиотидин.
21.В белках встречаются овяэи пептидные, водородные, дисульфидные, оолеобразные (ионнне), гидрофобные вэаимодейотвия.
22.Первичная структура белков предотавляет собой уникальную по следовательность аминокислотных остатков в их полипептидныь цепях.
Формируется с помощью пептидной связи, возникающей яри взаимодейотвяя карбоксильной и аминогрупп (при этом выделяетоя молекула воды).
-7 -
23.Вторичной структурой белков называют такие образования молекулах, как ot-спираль или складчатый лиот (р-структура). Формиру
ются они о помощью водородных связей, возникающих между J>C==0 и группа^ш пептидных связей.
М . Слособстуют образованию ^-опирали аланин, лейцин, гистидин, метионин, глутамин, триптофан, валив, глутаминовая кислота, фенилала нин. Дестабилизируют <Д-спираль, способствуют изгибу ыолвпептидной цепи пролив, глпцпн, тирозин, аспарагин.
25. Третичной структурой белков называют пространственную оргаяя* зацяв их молекул. Формируется 0!ta при участии связей пептидных, водородных (возникают путем электростатического притяжения водорода элек троотрицательным атомом), ионных или злектровалентных (возникают при взаимодействии противоположно заряженных группировок), гидрофобных взаимодействий (возникают между неполярными группировками). .Стабили зируется третичная структура дисульфидж уй смаями (воэндкают при окислении двух сульфгацрмывйГгрупп).
26.Четвертичной отруктурой белков называют агрегацию мономерных белковых субъединиц о обравовааием функционально активной структуры. Формируется четвертичная структура при учаотии связей водородных, ионных, дасульфадянх, а также гидрофобных взаимодействий.
27.Ейптидн это низжжолекулярные полимеры, построенные из ами нокислот, соединенных пептидной связью, оодэркат от двух до трех-т-че- тырех десятков аминокислотных остатков* Конец полипеатядной цепа, со держащий свободную аминогруппу, обозначается как ^-конеп, другой же кбнеп со свободной карбоксильной группой - как С-конец.
28.По форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные.
Уфибриллярных белков длинная ось их молекулы во много раз превышает
ось поперечную, глобулярные же белки имеют сферическую или эллипсо идную форму*
29. Среди фибриллярных белков различают:
Белки %-жератиновой отружтуры (кератин эолоо и шерсти, фибрин, по-видямому я мвоаиа, тропомиовян), их полюептвдные цепи в виде с< - опирали образуют структуру типа многожильного кабеля, при этсм фор мируется суперспираль.
Белки ^3-кератяновой структуры - фиброин шелка и паутины,
- 8 -
их вытянутый полипептидыыз цепи, соединенные водо родными связки, образуют слоистую структуру.
Белки коллагенового типа строения (коллагены разных типов), их
три спяраллэованные нолипептаднне цепи |
(спирализация отлична от - |
спирали) образуют канатовидный пучок, |
отруктура стабилизирована во |
дородными связями. Эластин - также фибриллярный белок.
30.В основе видовых отлитий гомологичных белков лежат разли чия в их первичной структуре.
31.Для определения аминокислотного состава балков используются методы гидролиза и хроматографии аминокислот.
32.Для определения первичной структуры белков используются ме тоды селективного гидролиза, фракционирования сыеси пептидов (с помо щью гель-фильтрации, иоыооЛленной хроматографии, электрофореза), оп
ределения последовательности аминокислот в пептидах с применением ступенчатого фенилтиигидантоиноыого метода, жидкостной хроматографии при высоких давлениях, масс-спектрометрического метода.
33.Для изучения пространсвенной структуры белков иопольэуютоя рентгеноструктурный анализ, ядерный магнитный резонанс, сканирующая туннельная электронная микроокопия.
34.Факторами устойчивости белков в растворе являются электри ческий заряд их молекул и гидратная оболочка. Возникновение заряда у молекул белка в растворе обусловлено диссоциацией их ионогенных групп (главным образом карбоксильных и аминных).
^ С М -С Р -с а о - |
36- |
AT/; |
Изолейцин (амфион) |
з а . |
Валин (амфион) |
Лейцин (амфион) |
|
Метионин (амфион) |
39.Растворимые белки могут быть названы поляэлеитролмтами, как их молекулы могут содержать много ионогенных группировок.
40.Буферные свойства белков обусловлены наличием в их молекулкх как кислотных (карбоксильных), так и основных (аминкых) групп.
|
- |
9 - |
|
ХЖД1Я |
ы ж зв |
I . |
З а н я т и е 3. |
|
Изозлектрической точкой белка называют тот pH среды, при |
||
тором молекулы белка оказываются электронеПтральными.
2. Изоэлактрвческая точка белмов зависит от соотношения в их лекулах количеств свободных карбоксильных групп (обеспечивающих воз никновение отрицательного заряда) и аминогрупп (обеспечивающих появ ление положительного заряда).
, з . Преобладание в молекуле белка свобошшх карбоксильных групп Иад аминогруппами обусловливает положение изоэлектричеокой точки бел ка в кислой зоне pH. Преобладание же аминогрупп обусловливает положе-
е изозлектрической точки в щелочной зоне pH.
4. Изоэлектрячеокая точка дашюго Нолвпептнда находится в к вой эоне pH, так как в нем дикарбоновых аминокислот больше, чем дивминомонокарбояовых кислот.
5. |
Изозлектраческая точка данного полипептида находится в щ |
юй зоне pH, |
так как в нем диаминомонокэрбоновые кислоты в количест |
Г
венном отношении преобладают над дикарбоновыми аминокислотами.
6. Изозлектрическая точка данного полипептида находится в с близкой к нейтральной, так как в не?/) содержится равное количество диуарбоновых и диаминокислот (слодует, однако, помнить, что степень [диссоциаций карбоксильных групп несколько превыпает степень диссоци ации аминогрупп).
7. |
Иаоэлектрическая точка данного полипептида находится в щ |
ной зоне pH, |
так как в нем диамяномонокарбоновые кислоты в количест |
венном отношении преобладают над дикарбоновыми аминокислотами.
8 . Гексапептид, имеющий иэоэлектрическую точку в щелочной среде: Н^Вал-Лиз -Тре-Арг-Мет-Ала -СООН
9. Гэксаноптид. имеющий изозлектричоскую точку в кислой среде: Н^/-Три-Глу-Цис-Гли-Асп-Фен-СООН
] Ю . Педсэпзлтид, имеющий изозлектрическую точку в нейтральной [среде (различия в степени диссоциации карбоксильных и аминогрупп не
- 10 -
учтены): Н^-Мет-Асп-Сер-Ило-Лив-ЛеЙ-СООН
11. В белке с изоелекгрической точкой, равной 4 ,7 , больше моно амииодикарбоновых кислот. Преобладание карбоксильных групп (отрица тельный заряд) обусловливает при переводе такого белка в иэоэлектри чеокое состояние необходимость закислекия среды, благодаря чему до бавленные ионы водорода подавляют диссоциацию избыточных -СООН грут уравнивая отрицательный заряд с положительным.
12. В белке о изоелектрической точкой, равной 6 ,2 , содержится больше диаминомонокврбоновых кдолот. Преобладание аминогрупп (поло жительный заряд) обусловливает при переводе такого белка в изомектрдчеокое состояние необходимость защелачява!шя среды, благодаря че му добавленные ионы гидроксила устраняют избыточный варяд групп -/VH.
врезультате положительный и отрицательный заряди уравниваются.
13.В белке с изоелектрической точкой, равной 7 ,0 , содержание
моноаминодикарбоновых и диаминомонокврбоновых кислот одинаково, то еоть .одинаково количество групп -СООН и -ЦН2 * поскольку их диссоциа ция в нейтральной ореде создает равные по величине положительный и
отршщтельный заряды (отепень диссоциации карбоксильных и амииогруш не учитывается).
Аспарагиновая кислота |
16. |
Лизин |
|
(диссоциированная форма) |
(диссоциированная форма) |
-<?РС-С/Ь -<",-СН -СС<7- |
Аргинин |
Глутаминовая кислота |
|
(диссоциированная форма) |
(диссоциированная форма) |
1В. Белки, обладающие кислыми свойствами, в нейтральной среде имеют отрицательный заряд. Защелачивание среды ведет к увеличению итого заряда. Эакислеяие среды уменьшает отрицательный заряд и при определенном pH (иэоелектрическая точка) наступает изоэлектрическое состояние. Дальнейшее эакислеяие среды ведет к "перезарядке" белко вых молекул - появляется суммарный положительный заряд. Кислыми
- II -
свойствами обладают альбумины, глобулины.
19. Белки, обладающие основными свойствами, в нейтральной среде имеют положительный заряд. Закисленае ореды ведет к увеличению итого заряда. Защелачиваняе среды уменьшает положительный заряд и ври опре деленном pH (изоэлектрпческая точка) наступает изоэлектрическое ооотоякие. Дальнейшее защелачивание среды ведет к "перезарядке" белковых молекул - появляется суммарный отрядательный заряд. Основной свой ствами обладают гястоны, протамины.
20. 1^створимооть белков в водной среде определяется их гидрофвльностью (возникновение гидратной оболочки) и наличием иояогенных групп, обеспечивающих появление при растворении электрического заря да. БЬотворимыыи белками являются альбумины, глобулины, гдотоны, про тамины и другие. Нераотворимы многие фибриллярные белки (коллаген, эластин, кератины, фиброин).
21. Осаждение белков из раотвора (беэ их денатурации) может быть вызвано созданием pH среды, равного изоэлектрпчеокой точке, вы сокой концентрацией нейтральных оолей щелочных или щелочноземельных металлов, воздействием дегидратирующих агентов (этанол, ацетон).
Осаждение белков о их одновременной денатурацией может быть дос тигнуто воздействием минеральным и органическими кислотами, солями тяжелых металлов, алкалоидными реактивами и др.
22.Дегкооть осаждения белков из раотвора в изоэлектрической точке объясняется отсутствием у их молекул суммарного электрического заряда, вследствие чего иочезает их электростатическое отталкивание.
23.Лучше будет растворяться второй полипептид, так как в его молекуле (в отличие бт первого полипептида) имеются аминокислоты, со держащие в овоих боковых цепях ионогешше группы, что обеспечит ему
враотворе мектричеокий заряд и более мощную гидратную оболочку.
24.Йюалвваниам называется осаждение балков из раотвора высо кими концентрациями нейтральных оолей щелочных в щелочноземельных металлов (используют сульфат атония, сульфат натрия, соли магния, фоофаты).
25.Легче ныоаливаютоя глобулины, так как жмем бояыпую, чем у альбуминов, молекулярную миооу и меньший суммарный электрический за-