Эталоны БХ

витамин):

Щ)едшеотвоняик кофермента

' J

пиридоксальфосфата (фосфопи-

ридоксаля).

)

Предшественник кофермента

пиридоксальфосфата (фосфопи-

\

ридоксаля).

\

О"

Легко превращается в пири-

\ !

доксамиафосфат.

аминокислотой:

40.

В з а и м о д е й с т в и е

пиридоксальфосфата с

„

Y "

^

Я -С М -М О '

- 29 -

ВИТАМИНЫ

2

I .

З а н я т и е

Наиболее важными разновидностями витамина Д (кальциферол

являются витамин Дд (холакальцдферол)

и витамин Дд (эргокальциферол).

силирование происходит в печени,

почках и других тканях.

В стенке тонкого кишечника и

в печени холестерин окисляется

в 7-дегидрохолестерин, из кото­

рого в коже при облучении уль­

3 . Формула 7-дегидрохоле-

трафиолетом образуется витамин Дд.

7-Дегидрохолестерин является

провитамином Дд. Превращение

провитамина в витамин происхо­

дит под влиянием ультрафиолето­

4 . Формула эргосторяна:

вого облучения.

Эргостерин является провита­

мином Дд. Превращение провита­

мина в витамин происходит под

влиянием ультрафиолетового об- -

5.

лучения.

6 и 7 - см. на слодуюшей странице.

8 .

Витамин Д регулирует в организме обмен кальция и фосфор

повышая содержание ионов калыщя

и фосфатов в крови. Витамин (D ак­

тивной форме, в

виде 1,25-дигидроксихолекальцифсрола)

усиливает вса­

сывание калымя

в тонком кишечнике, стимулируя синтез

особого каль-

цийсвязывамцего

белка и белковых компонентов кальциевой АТДазы, он

также усиливает

всасывание в кишечнике фосфатов. В почках он усили­

ферол. Образуется главным об­

рол. Образуется в печеав.

разом в

почках.

9 .

При рахите в крови отдается содержание кальция и фосфо

-

34 -

26.

-

35 -

переносятся следующие

рейяым витамином. Основными проявлениями биотиновой недостаточности

Коферментом Т1ЧЖ (тетрбгидрофюлато?^)

являются дерматит, поражение ногтей, волос, оеборрея. У человека она

одноуглеродные фрагменты молекул:

наступает лишь при избыточном поступлении в организм белка сырт яиц

авддина, который связывает биотин а предотвранрет его всасывание.

Метил

Пщроксиыотил

кормил

Формимин

Метилен Мотенил

-*

Богаты биотином дрожжи,

печень, яичный желток, злаки.

Суточная потребность -

150-260 мкг.

27. 5-Фо^илтетрагидрофолиевая кислота

(б-фориил-ТГЖ) пред­

22.

Название витамина фолиевой кислоты происходит от латинского f

.

(В<Й

"фолиум"

(лист), что подчеркивает богатство этим витамином листьев

ставляет собой кофер­

растений. Вэтамин фолиевая кислота называется также фолацином или пта

мент ТГФК, првеоадинив-

роилглутамдновой кислотой. В состав молекулы витамина входят проиавс!

сий к азоту в положе­

нее птеридиаа

(птерин),

п-аминобензойная киолота и глутаминовая кис­

нии 5 переносимую им

лота. Превращение витамина в кофермент ТГ4К происходит путам его вос­

28

f<?OM

одноуглеродную частицу

становления -

4 атома

водорода присоединяются к птерндиновому ядру

.

формил.

в положениях 5 , 6, 7 и 8.

5,10-Метилентетрегидрофолийвая кислота представляет собой

23.

ЕЫтамин птероил?юноглутаминовая кислота (фолиевая кислота

о ь

кофермент ТГФК, присое­

динивший к аэотам в по­

фолацин):

фадшественник кофе]

ложениях 5 и 10 перено­

он

мпнта тетрагидрофолие

симый им одноуглеродный

вой кислоты (ТГФК или

Фрагмент метилен.

S"'

тетрагидрофолата).

29. Мри фолиевой.недостаточности развивается мегалобластическая

маыия со снижением в кропи количества эритроцитов (гемоглобина),

34.

юйкоцитов, тромбоцитов, что является результатом угнетения пролифе­

^зличные разновидности фолиевой кислоты отличаются друг от рации кроветворных клеток из-за

торможения синтеза ДНК вследствие

друга количеством остатков глутаминовой кислоты, при этом каждая ела

крушения образовании УЕуриновых оснований и гимина.

Могут Е:оражаться

-

дующая глутаминовая кислота присоединяется пептидной связью к <г-кар ^км желудочно-кишечный тракт,

кожа,

репродуктивный апиарет.

боксилу предыдущей. Существуют фолиевые кислоты, содержащие от I до

^

Данный авитаминоз возникает при тяжелых поражениях киюечнкка и

7 остатков глутамата. Наибольыой биологической актирлостью обладает

^

длительном лечении антибиотиками,

тик как организм обеслечныает-

птсроилмоноглутеминовая кислота.

м фолиевой кислотой во многом за счет синтеза ое кмючяой микрофле-

Витаыин фолв^н в составе коф:ермецта ТГ4К (тетрагидрофоллемя!^^^

фэлацин^ богаты листья растнкпй (особенно шпината), дрожжи, не-

слота) участвует в аемпосе одноуглеродтпе ф'рэтентов, а именно - в

чень. Суточная потребность -

1-2,5 мг.

процессах биосинтеза пуринов, тимпна, метионина (из гомоцаетевна),

30.

Витамин

иначе называется кобаля^гн пли антианемический

серима.

"

(тетрагидрофолиевая кислота):

зитамин. Основу молекулы оксикобола^сина (природной формы витамина Втр)

25.

Кофермент 1 М

вставляет корриновкй цикл, состоящий из 4 восотаЕЕовленмьх пиррольных

Возникает из вита­ {одоц, имеющих различные боковые радикалы,

в центре корринозого цикла

мина фолациаа путем

юходмтсп двухвалентный кобальт, соединенный с коррмновой структурой

его восстановления в адной козялентюй слизью и тре?дя коордииацнонннт^и. &:о одной коорди-

положениях 5 , 6 , 7 , фационной связью коба^,т

соединен со структурой,

аналогичной нуклео-

Второ;-, ковалентной связью

кс^^ьту

присоединен гхдриисил.

- 36 -

- 37 -

31. Из витамина Ндд возникает 2 коферыента, имеющае групповое

название "кобамидяые коферменты". Первый - метилкобаламии, в ого мо

Особенно богаты аскорбиновой кислотой черная смородина, шипов-

лекуле гидроксил у кобальта замощен на метальную группу (поступаю­

ВИК, эеленые грецкие орехи,

петрушка.

щую от 5-ыоткл-ТГДК), атот кофермент участвует в метилировании гомо

Суточная потребность -

50-100 мг.

цистеина

и превращении его в метионин. Второй кофермент - 5-деэокся

35. Аскорбиновая и дегддроаскорбиновая кислоты:

аденоэилкобаламин, в его молекуле гидроксил у кобальта аамещен на

3

з

Аскорбиновая молота

.Ъ^дозоксиаденоэин, данный кофермент участвует в превращения ыетиде

<

w

лоновой кислоты в янтарную и в процессе превращения валика в лейцид

с

является коферментом

32.

Внешним фактором Кастла является кобаламин. Внутренний фая

гидрокоалирования в

превращении дофамина

тор Кастла (транскоррин) это гликопротеин желудочного сока, выраба­

зн

в норадреналин.

тываемый в обкладочных клетках желудка. Внутренний фактор образует

Дегидроаскорбиновая

комплекс с витамином B]g* обеспечивая в дальнейшем всасывание витав w Аскорбиновая

на.

33.

кислота

кислота

витамин проницаемости) представ­

Вдд-авитамнноз представляет собой морнициозмую мегмобяас-36. йтамин Р

(рутин, цитрин,

тическую анемию Адиссона-Бирмера, нарушения кроветворения при этом

ляет собой группу веществ, обозначаемых общим термином "биофлавоно-

сходны.с таковыми яри недостаточности фолиевой кислоты, так как из-

иды". Это растительные полифенольные соединения. К ним отыооятся ру­

за дефицита кобеламниа происходит блокада фолиевой кислоты метильнв

тин, кверцатии, гесперадин,

епикатахин и др.

ми группами. Наблддается поражение нервной системы (спинного мозга)

Роль биофяалоноидов в обменных процессах мало иэучеиа. Считают,

в также увеличенное выделение мотидюлоновой кислоты.

что они уменьшают проницаемость и ломкость капилляров, участвуя вмес­

Данный авитаминоз может возникнуть не только мз-эа недостатка

те с аскорбиновой кислотой в образовании коллагена, а также ингиби­

витамина

н пище, но и вследствие патологии желудка (нарушение

руя гяалуронидазу, что повышает стабильность основного вещества сое­

продукции внутреннего фактора Кастла).

динительной ткани. Поэтому при Р-витами^ой недостаточности возника­

ность

Витамином Вдд богаты печень, мяоо, рыба, икра. Суточная потреб

ет кровоизлияния и кровотечения.

-

2-5 мкг.

Богаты биофдавоноид^жмй черноплодная рябина, черная смородина,

34.

иистья чая, шиповник и др . Суточная потребность - 25-50 мг.

Витамин С (аскорбиновая кислота, аятискорбутный витамин, а

ТИЦИНГОТЯИЙ витамин) участвует в окислительно-восстановительных рее

37. йтамин Вдд

36.

Витамин Вдд является в организме

пнях, так как его молекула способна отдавать 2 водорода, которые мо

гут вновь присоединиться к дегидроаскорбиновой кислоте. Аскорбднова

(аангамсвая кислота):

источника! метнлызых групп в реакциях

кислота как донор водорода выполняет функцию кофермента гадроксилщ

трансметилирования, по-видимому участву­

ваяия, участвуя в образовании норадроналика. Она поддерживает опрел

ет в синтезе фосфатиднлхолинов, креатина

ленные ферменты в восстановленном (активном) состоянии, участвуя та

и , возможно, других соединений.

нам образом в образовании гидроксипролына и гидроксилизинд в пронес(

Богаты даигамовой кислотой дрожжи,

сиитоэа коллагена, а также в образовании карнитина.

печень, семена растений. Суточная потреб­

При С-анита?^иноэе (цинге) наблюдаются симптомы, обусловленные

ность не установлена. Препараты витамина

первую очередь нарушением образования коллагена соединительной ткаф

Вдз применяют при жировой инфильтрации

и постепенным ее разрушением - хрупкость сосудов и кровоизлияния,

печени, так как он обладает ляпотропныы

кровоточивость десен, выпадение эубоз, поражения костей, нарушения

действием.

- 3 8 -

+

- 39 -

3

39. Формулы метионина и витамина И:

Р А З Д Е Л

c f .

6#t

ФЫР),4ЙПЫ

V

c/ V -^ t

З а н я т и е

I

600#

соом

Метионин

RiTa!.fHH

(^-Аютилметионин,

1. Катализаторами называют вещества, ускоряющие протекание хи­

противоязвенный фактор)

мических реакций. Ферменты ото биологические катализаторы белковой

40.

Витали U

природы, при этом одни ферменты являются белками простыми, другие же

(^S*-?<!етилметдонян) является донором метильных

групп, которые могут использоваться для синтеза фоо^атидилхолинов1

- сложными. В настоящее время описано свыше 2000 имявидуальяых фер­

креатина и д р ., следовательно, он может обладать липотроппым дейе

ментов в продолжают открывать новые.

вием. ^ о го данного витамина в листьях капусты, а также в сырых о]

2. Биологическая роль ферментов заключается в том, что именно

щах (спаржа,

сельдерей и др .) и зеленом чае.

они, катализируя отдельные реакции, обеспечивают протекание обмена

С успехом применяется при язвенной болезни желудка и двенадм

веществ в живых системах, а также существование различных типов об­

типерстной квмки.

мена у разных организмов, в разных тканях, наконец - они обеспечива­

ют регулируемость обменных процессов.

3 .

Ферменты по сравнению с неорганическими катализаторами харак­

теризуются следующими качествами:

1. Они обладают исключительно выоокой каталитической активностью

(на аесколько порядков более высокой, чем у неорганических катализа­

торов).

2. Они функционируют в очень мягких условиях (нормальное давление,

температура организма).

специфичностью дейотвия.

"

3. Они

обладают выоокой

г

4 . Д м

ферментов характерен исключительно иирокий спектр действия

i t, 5. Для многих ферментов

характерны кооперативность(совместность)

й строгая последовательность их действия, обеспечивающие протекание

Удалых биохимичеоких процессов.

6 .

В живых системах активность ферментов регулируется, регулирует-

'*оя и концентраидя ферментных молекул (ах биосинтез).

7t

Существует целый комвлокс отлачий ферментов от неорганических

- 40 -

- 41 -

электронов, внутриядерной энергии. Внутренняя энергия складывается

кое значение.

вэ связанной и свободной энергии. Свободная энергия может в опреде­

? 8 . Суть действия ферментов по теории промежуточных соединений

ленных условиях производить работу, связанная энергия - не мажет.

заключается в том, что очень медленно текущая благодаря высокому энер­

'5 . Химичоскио реакции в зависимости от изменения их свободной

гетическому барьеру реакция с участием фермента начинает протекать до­

йному: вместо одной прямой реакции с высоким энергетическим барьером

энергии разделяются на:

в фермент-субстретяом комплексе начинают протекать несколько новых

1. Экэоргоническде реакции: свободная энергия веществ системы

реакций, каждая из которых имеет более низкий энергетачесхяй барьер

уменьшается, за ее счет может быть произведена работа. Данные реак­

(низкую энергию активации) и запаса энергии у реагирующих молекул

ции протекают самопроизвольно. Такими реакциями являются реакции рас

вполне хватает для превращения в продукты реакции. При этом сумм энер­

пада веществ.

гий активаций промежуточных реакций меньше энергии активации яеквтали-

2. Эндергомитаские реакция: свободная энергия веществ системы воз

аируемой реакции. Таким образом, с участием фермента реакция протекает

растает, для протекания этих реакций энергия должна поступать извне.

по побочному пути, как бы в обход высокого энергетического барьера

Такими реакциями являются реакции усложнения структуры, синтеза ве­

прямой реакции.

ществ.

<- 9. Биологическая роль ступенчатости биохимических процессов в жи­

3 . Реакций без существенного изменения свободной энергии.

6 . Энергетическим барьером реакция является тот минимальный за­

вых системах заключается в том, что, во-первых, раздробленность биохи­

пас энергии у молекул системы, который обеспечивает протекание реак­

мических процессов на множество отдельных реакций (ступенчатость) да­

ции, он зависит от природы реагирующих веществ.

ет возможность тонко координировать и регулировать эти процессы, во-

Энергией активации (или свободной энергией активации) называют

вторых -

ступенчатость катаболических процессов (распада, расщепления)

разность между величиной энергетического барьера реакции и средним

дозволяет энергии при этом освобождаться постепенно, порциями, что об­

уровнем энергии молекул системы, иначе говоря, энергия активации это легчает ее аккумулирование и последующее использование в клетке, а

та энергия, которую необходимо дополнительно сообщить молекулам сис­

ступенчатость процессов анаболических (синтез, усложнение структуры) -

темы, чтобы достать уровня энергетического барьера реакции и преодо­

^ает возможность легче обеспечивать их энергией; наконец, ступенча­

леть его , чтобы реакция началась.

тость биохимических процессов предопределяет возникновение многих раз-

Активированным (переходным) состоянием называют фермент-субстра;

образных промежуточных соединений, которые могут использоваться в

нкй комплекс, в котором субстрат энергетически неустойчив, его отруж равных направлениях метаболизма.

тура является промежуточной, отлитаяоь и от исходного состояния, и о:

10.

Белковой природой ферментов обусловлены следующие их свойства:

продукта реакции.

высокая относительная молекулярная м асса, способность перемещаться в

7 . Современная теория действия ферментов - теория фермент-субст электрическом поле, неддалиэуемость, феномен Тиндаля в растворе при

ратных комплексов илд промежуточных соединений. Она предполагает при достаточно высокой концентрация,

инактивация сильными воздействиями,

соединение субстрата (субстратов) к ферменту, активирование суботраосаждаомость из растворов без потери активности при определенных воз­

т а , его деформацию вследствие действия механизмов кислотно-основного действиях, положительные реаяиш

на белки о достаточно концентриро­

и ковалентного катализа (возникает переходное состояние), формирова­

ванными раотворами, расщепляемость протоолитическими ферментами.

ние и отделение продуктов реакции:

I I .

Одни ферменты являются простыми белками, другие - сложными.

В +

вД -*-В 4**--*- 8 ,?*^ — ** ЕР — *- Е + Р

Молекула многих ферментов содержит лишь одну полдпептидную цепь, фер­

Адсорбционная теория считала действие ферментов подобным дейст­

менты же,

имеющие четвертичную структуру, соотоят из нескольких поли-

вию неорганических катализаторов: фермент адсорбирует реагирующие мо

пвптидных цепей. Бее ферменты являются глобулярными белками. Гидро­

лекулн, что облегчает их взаимодействие уже в силу повышения концен­

фильные радикалы аминокислот в ферментной глобуле обычно направлены

трации. В отношении ферментов эта теория имеет сейчас лишь иоторичео

наружу, гидрофобные же - внутрь глобулы, ооэдавая одно или несколько