Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия

3)рентгеноструктурный анализ;

4)гидролиз;

5)хроматография.

52.Замена глутаминовой кислоты на валин в 6-положении β-цепи гемоглобина служит причиной наследственного заболевания:

1)фенилкетонурии;

2)талассемии;

3)серповидно-клеточной анемии;

4)порфирии;

5)альбинизма.

53. Понятие «шаперон» означает:

1)участок полипептидной цепи;

2)белок теплового шока;

3)фрагмент РНК;

4)денатурирующий агент;

5)фрагмент ДНК.

54. Молекулярные шапероны являются белками, способствующими:

1)денатурации белков;

2)сворачиванию белков – ренативации;

3)агрегации белковых молекул;

4)распаду белков;

5)тепловой инактивации белков.

55. Метод Сэнгера используется для:

1)определения количества карбоксильных групп в молекуле белка;

2)определения количества аминогрупп в молекуле белка;

3)определения аминокислотной последовательности (с N-конца);

4)определения аминокислотной последовательности (с C-конца);

5)очистки белков от низкомолекулярных примесей.

56. Определение первичной структуры белка проводят с помощью:

1)ионообменной хроматографии;

2)метода Эдмана;

3)гель-фильтрации;

4)ультрацентрифугирования;

1)электрофореза.

57. Метод Акабори используется для:

1)определения количества карбоксильных групп в молекуле белка;

2)определения количества аминогрупп в молекуле белка;

3)определения аминокислоты с N-конца;

4)определения аминокислоты с C-конца;

5)очистки белков от низкомолекулярных примесей.

58. В чем суть действия карбоксипептидазы:

1)удлиняет пептид на одну аминокислоту;

2)отщепляет аминокислоты с С-конца полипептидной цепи;

3)отщепляет N-концевую аминокислоту;

11

4)формирует β-структуру;

5)вызывает ренативацию белка?

59.Выберите определение первичной структуры белка:

1)аминокислотный состав полипептидной цепи;

2)пространственная конфигурация полипептидной цепи;

3)последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;

4)полипептидная цепь, закрученная в спираль.

60. Какая структура белка является определяющей в формировании пространственной конформации белка?

1)первичная;

2)вторичная;

3)третичная;

4)четвертичная;

5)надмолекулярная.

61.Выберите определение вторичной структуры белка:

1)способ укладки протомеров в олигомерном белке;

2)последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;

3)полипептидная цепь, со связями между радикалами аминокислот;

4)конформация с водородными связями между пептидными группами;

5)объединение полипептидных цепей в фибриллярные структуры.

62. Встречаются следующие типы вторичной структуры белка, кроме:

1)α-спираль;

2)γ-спираль;

3)β-структура;

4)коллагеновая спираль.

63. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белка:

1)ионные;

2)гидрофобные;

3)электростатические;

4)пептидные;

5)водородные?

64. Препятствуют формированию α-спирали:

1)валин и аланин;

2)пролин и гидроксипролин;

3)глицин и валин;

4)глицин и аланин;

5)аланин и серин.

65. Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию α-спирали, так как пролин:

1)способствует электростатическому отталкиванию аминокислот;

2)имеет положительный заряд;

3)имеет большой размер радикала;

4)имеет жесткий цикл, исключающий вращение вокруг связи C – N.

66. β-Структура представляет собой:

12

1)тугозакрученную спираль;

2)структуру «складчатого листа»;

3)кольцевую структуру;

4)β-спираль.

67. Выберите определение третичной структуры белка:

1)структура с водородными связями между атомами пептидного остова;

2)конформация, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот;

3)порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;

4)способ укладки протомеров в олигомерном белке.

68. В формировании третичной структуры белка участвуют все перечисленные связи, кроме:

1)водородной;

2)дисульфидной;

3)пептидной;

4)гидрофобного взаимодействия;

5)ионной.

69. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры белка:

1)способ укладки полипептидной цепи в пространстве;

2)расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур;

3)количество и порядок связывания протомеров в олигомерном белке;

4)порядок чередования аминокислот в полипептидной цепей;

5)способ укладки полипептидной цепи в виде α-спиралей, β-структур.

70. В стабилизации четвертичной структуры участвуют все перечисленные связи, кроме:

1)пептидной;

2)ионной;

3)водородной;

4)гидрофобного взаимодействия.

71.Коллаген – единственный белок, в состав которого входят аминокислоты:

1)аспартат и глицин;

2)гидроксипролин и гидроксилизин;

3)аспартат и пролин;

4)аргинин и лизин;

5)валин и лейцин.

72.В молекуле коллагена каждая третья аминокислота:

1)глицин;

2)гистидин;

3)глутамат;

4)глутамин;

5)гомоцистеин.

73. Какая аминокислота встречается только в молекулах коллагена:

1)аргинин;

2)аспартат;

13

3)тирозин;

4)гидроксипролин;

5)глицин?

74. При посттрансляционной модификации коллагена аскорбиновая кислота участвует в гидроксилировании:

1)треонина;

2)серина;

3)глутамата;

4)лизина;

5)лейцина.

75.Укажите белок, имеющий одну полипептидную цепь:

1)инсулин;

2)коллаген;

3)миоглобин;

4)гемоглобин;

5)эластин.

76.Укажите белок, состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных тремя дисульфидными связями:

1)альбумин;

2)инсулин;

3)гемоглобин;

4)миоглобин;

5)коллаген.

77.Понятие «домены» означает:

1)методы исследования белков;

2)белки теплового шока;

3)автономные области единой полипептидной цепи;

4)денатурирующие агенты;

5)стереоизомеры аминокислот.

78. Белки выполняют различные функции, кроме:

1)структурной;

2)каталитической;

3)регуляторной;

4)хранения и передачи наследственной информации;

5)рецепторной.

79. Какой белок выполняет сократительную функцию?

1)актин;

2)гемоглобин;

3)миоглобин;

4)альбумин;

5)трансферрин.

80. У детей заболевание квашиоркор, характеризующееся задержкой роста, отставанием в весе, вялостью, апатией, отеками, депигментацией, возникает при недостаточном поступлении в организм ребенка:

14

1)липидов;

2)незаменимых аминокислот;

3)углеводов;

4)витаминов;

5)минеральных веществ.

81.Укажите незаменимую аминокислоту:

1)цистеин;

2)аланин;

3)валин;

4)серин;

5)пролин.

82.Укажите незаменимую аминокислоту:

1)серин;

2)лизин;

3)глутаминовая;

4)глутамин;

5)аспарагин.

83.Укажите незаменимую аминокислоту:

1)цистеин;

2)глицин;

3)глутамин;

4)треонин;

5)аспарагиновая.

84. Найдите среди перечисленных соединений простой белок:

1)сывороточный альбумин;

2)гемоглобин;

3)миоглобин;

4)иммуноглобулин;

5)хроматин.

85.Обнаруженный в мышцах пептид, который содержит остатки β-ала- нина и гистидина, называется:

1)карнозин;

2)окситоцин;

3)глутатион;

4)тиролиберин;

5)вазопрессин.

86. В плазме крови человека в норме преобладает фракция:

1)α-глобулинов;

2)β-глобулинов;

3)γ-глобулинов;

4)альбуминов;

5)глобулинов.

87.Какая фракция белков сыворотки крови содержит иммуноглобулины G:

1)α1-глобулины;

15

2)β-глобулины;

3)γ-глобулины;

4)альбумины;

5)α2-глобулины?

88. Содержание общего белка в сыворотке крови в норме:

1)30–50 г/л;

2)60–70 г/л;

3)65–85 мг/л;

4)60–75 мг/л;

5)65–85 г/л.

89. При концентрации белка в крови 97 г/л у пациента наблюдается:

1)диспротеинемия;

2)гиперпротеинемия;

3)гипопротеинемия;

4)гиперлипопротеинемия

5)гипергликемия.

90.В сыворотке крови содержатся все перечисленные белки, кроме:

1)альбуминов;

2)α1-глобулинов;

3)β-глобулинов;

4)γ-глобулинов;

5)фибриногена;

6)α2-глобулинов.

91. Все перечисленные факторы вызывают возникновения гипопротеинемии, кроме:

1)воспаления желудочно-кишечного тракта и голодания;

2)заболевания почек;

3)цирроза печени или гепатита;

4)гипертермии и усиленного потоотделения;

5)гемофилии.

92. Понижение содержания альбуминов и повышение содержания суммы α1- и α2-глобулинов происходит при:

1)хроническом воспалительном процессе;

2)гепатите;

3)остром воспалительном процессе;

4)циррозе;

5)нефрозе.

93. При злокачественных новообразованиях наблюдается:

1)резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;

2)резкое снижение альбуминов и увеличение γ-глобулинов;

3)умеренное снижение альбуминов и увеличение α1- и α2-глобулинов;

4)увеличение альбуминов и глобулинов.

94. Укорочение (сдвиг влево) ленты Вельтмана наблюдается при всех указанных патологиях, кроме:

16

1)нефроза;

2)макроглобулинемии Вальденштрема;

3)острой пневмонии;

4)острого ревматизма;

5)болезни Боткина.

95. Причинами гипопротеинемии служат все указанные факторы, кроме:

1)нарушения синтетической функции печени;

2)хронических заболеваний почек;

3)голодания;

4)потери крови;

5)несахарного диабета.

96.Удлинение (сдвиг вправо) ленты Вельтмана наблюдается при всех указанных патологиях, кроме:

1)болезни Боткина;

2)цирроза;

3)малярии;

4)нефротического синдрома.

97. Причинами гиперпротеинемии служат все, кроме:

1)диареи;

2)несахарного диабета;

3)потери крови;

4)миеломной болезни;

5)макроглобулинемии Вальденштрема.

98. К пробам коллоидоустойчивости (диспротеинемическим) относятся все указанные пробы, кроме:

1)пробы Вельтмана;

2)тимоловой;

3)ксантопротеиновой;

4)сулемовой;

5)кадмиевой.

99. При нефротическом симптомокомплексе наблюдается:

1)резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;

2)резкое снижение альбуминов и увеличение γ-глобулинов;

3)умеренное снижение альбуминов и увеличение α1- и α2-глобулинов;

4)увеличение альбуминов и глобулинов;

5)уменьшение альбуминов и γ-глобулинов, повышение α2- и β-глобулинов.

100.При циррозе печени наблюдается:

1)резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;

2)резкое снижение альбуминов и увеличение γ-глобулинов;

3)умеренное снижение альбуминов и увеличение α1- и α2-глобулинов;

4)увеличение альбуминов и глобулинов;

5)уменьшение альбуминов и γ-глобулинов, повышение α2- и β-глобулинов.

17

СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ

1.Мономерами нуклеиновых кислот являются:

1)нуклеозиды;

2)нуклеотиды;

3)азотистые основания;

4)нуклеопротеиды.

2.В стабилизации двойной спирали ДНК принимают участие:

1)сложноэфирные связи;

2)3′,5′-фосфодиэфирные связи;

3)водородные связи;

4)ионные связи.

3.В молекуле ДНК углевод представлен:

1)рибозой;

2)галактозой;

3)дезоксирибозой;

4)маннозой.

4. При полном гидролизе РНК образуются все перечисленные вещества, кроме:

1)фосфорной кислоты;

2)тимина;

3)аденина;

4)гуанина;

5)рибозы.

5.В составе нуклеиновых кислот встречаются все указанные соединения, кроме:

1)цитозина;

2)тимина;

3)урацила;

4)имидазола.

6.Адениловая кислота – это:

1)нуклеозид;

2)нуклеотид;

3)азотистое основание;

4)нуклеиновая кислота.

7. При денатурации ДНК наблюдается:

1)разрушение первичной структуры;

2)увеличение вязкости раствора;

3)разрушение вторичной структуры;

4)гидролиз ДНК.

8.Коэффициент специфичности отражает соотношение:

1)Г / Ц;

2)А / Т;

3)Г+Ц / А+Т;

4)А+Ц / Г+Т.

9. Гуаниловая кислота – это:

18

1)нуклеозид;

2)нуклеотид;

3)азотистое основание;

4)нуклеиновая кислота.

10.Аденозин – это:

1)нуклеозид;

2)нуклеотид;

3)азотистое основание;

4)нуклеиновая кислота.

11.В состав ДНК входят все азотистые основания, кроме:

1)урацила;

2)тимина;

3)аденина;

4)гуанина;

5)цитозина.

12. Комплементарные азотистые основания принимают участие в:

1)образовании ионных связей с гистонами;

2)формировании первичной структуры ДНК;

3)связывании негистоновых белков;

4)стабилизации вторичной структуры ДНК.

13. Пиримидиновыми азотистыми основаниями являются все, кроме:

1)урацила;

2)тимина;

3)гуанина;

4)цитозина.

14. Нуклеиновые кислоты в составе нуклеопротеинов связаны с белками:

1)) глобулинами;

2)альбуминами;

3)гистонами и негистоновыми белками;

4)глютелинами.

15.Первичная структура нуклеиновых кислот стабилизируется:

1)гидрофобными связями;

2)3′,5′-фосфодиэфирными связями;

3)водородными связями;

4)ионными связями.

16. Нуклеиновые кислоты выполняют в организме функцию:

1)источника энергии;

2)хранения и передачи наследственной информации;

3)резервную;

4)гормональную.

17.Вторичная структура ДНК представляет собой:

1)α-спираль; 2) «клеверный лист»;

3) двойную спираль;

19

4) тройную спираль.

18. В нуклеопротеинах между белковым компонентом и нуклеиновой кислотой образуется:

1)гидрофобная связь;

2)3′,5′-фосфодиэфирная связь;

3)водородная связь;

4)ионная связь.

19.Комплементарными азотистыми основаниями являются:

1)аденин и тимин;

2)аденин и цитозин;

3)аденин и гуанин;

4)цитозин и урацил.

20. В составе хроматина с молекулой ДНК связаны:

1)глобулины;

2)протамины;

3)гистоны;

4)глютелины.

21. Цитидин – это:

1)нуклеозид;

2)нуклеотид;

3)азотистое основание;

4)нуклеиновая кислота.

22. Вторичная структура тРНК представляет собой:

1)α-спираль;

2)«клеверный лист»;

3)двойную спираль;

4)тройную спираль.

23. Рибонуклеопротеиды находятся в клетке:

1)в митохондрии;

2)в цитоплазме;

3)в ядре;

4)в мембране.

24.Хромопротеинами называются белки, имеющие в качестве простетической группы:

1)ДНК;

2)липиды;

3)углеводы;

4)пигменты;

5)фосфорную кислоту.

25.Молекула гемоглобина может связать:

1)2 молекулы кислорода;

2)1 молекулу кислорода;

3)4 молекулы кислорода;

4)3 молекулы кислорода.

20