Итоговые / БХ итоговая 4

•МАТРИЦА – участок одной из нитей ДНК – (транскриптон)

•СТРОИТЕЛЬНЫЙ МАТЕРИАЛ: – АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ;

•ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ БЕЛКИ

ДНК-зависимая РНК-полимераза II;

•РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ: факторы инициации, элонгации, терминации. Транскрипция проходит в три этапа:

1. Инициация – белок инициации – ТАТА-фактор – находит специальную последовательность на участке одной нити ДНК – промотор – и подходит к этому месту. Теперь это место «видит» РНКполимераза II. Она подходит к этому месту, раскручивает спираль ДНК на 10(!) нуклеотидов вперёд, и начинает переписывать информацию с нити ДНК – строить молекулу РНК из

рибонуклеотидов по принципу комплементарности (начинается следующий этап – элонгация).

2. Элонгация – построение молекулы РНК по принципу комплементарности.

3. Терминация – белок терминации определяет место, где закончится синтез молекулы РНК, и когда РНК-полимераза доходит до этого места, синтез прекращается.

Созревание мРНК: 1. Сплайсинг – процесс вырезания интронных участков из молекулы РНК и сшивание экзонных участков. Этот процесс осуществляется специальными ферментами рибонуклеотидной природы – рибозимами, так называемыми «малыми ядерными РНК» - мяРНК. 2. КЭПирование 5’-конца – присоединение к нему метил-гуанина

3. Полиаденирование 3’-конца – присоединение 100-150 молекул нуклеотидов, содержащих аденин. Последние два этапа необходимы, чтобы защитить молекулу мРНК от эндонуклеаз, чтобы предотвратить их расщепление в цитоплазме.

71. Понятие о биологическом коде, свойства биологического кода. Универсальность биологического кода и процессов биосинтеза белка.

72. Транспортная РНК как адаптор аминокислот. Биосинтез аминоацил-т-РНК.

Я так понимаю, что имеется в виду адапторная функция тРНК. Она заключается в связывании каждой молекулы тРНК со своей специфической аминокислотой.

Экспериментально доказано существование в любых клетках живых организмов специфических элементов, катализирующих активирование аминокислот и связывание последних с определёнными тРНК. Это и есть аминоацил-тРНК-синтетазы(АРСазы).

73. Субстратная специфичность АРС-аз, их роль. Изоакцепторные т-РНК.

Со слов Т.С:.(Где-то 12 минута голосового на 24иминуты. Синтез белка.)

Прежде чем говорить о трансляции( Если вопрос про биосинтез, то написала на листочке) происходит подготовка. Мы сказали, что для синтеза полипептидной цепи используются аминокислоты. Но те АК, которые

поступают с пищей в таком виде без изменения не могут принимать участия в этом. Они не знают какими по счету они будут стоять. А это очень важно для строящегося белка. Поэтому они должны сначала связаться с тРНК. Фермент, который этим занимается называется АРСаза. Субсбратная специфичность: их 20 штук. Это говорит об их абсолютной субсбратной специфичности.

ПО качеству АК -20, но по количество больше, а вот тРНК около 60. А каждая собирается свою функцию выполнять, поэтому происходит следующее : 2 тРНК будут переносить одинаковые по названию АК. Они называются изоакцепторные транспортные РНК, т.е это тРНК которая переносит одинаковые по названию аминокислоты.

74. Строение рибосом. Последовательность событий на рибосоме при сборке полипептидной цепи, функционирование полирибосом.

Химически рибосомы представляют собой нуклеопротеины состоящие из РНК( именно рРНК) и белков, 80 S рибомосы эукариот содержат равное их количество, а у прокариот(70S) соотношение РНК и белка 65%:35%. Состоят из двух субъединиц: 60s-большая, 40sмалая. Каждая субъединица состоит из рРНК и белков.

75. Посттрансляционный процессинг белков.

+ Северин, с. 180. Я не вставила оттуда, т.к там много всего и я не уверена нужно это или хватит лекции. Поэтому вот слайд:

76. Адаптивная регуляция экспрессии генов у прокариотов и эукариотов.

Адаптивная регуляция обеспечивает приспособление к меняющимся условиями внешней и внутренней среды.

На основании генетических исследований бета-галактозидазы(лактазы), участвующей в клетках E. Coli, в гидролитическом расщепление лактозы Жакоб и Моно сформулировали гипотезу оперона, которая объясняла механизм контроля синтеза белков у прокариотов.

В экспериментах гипотеза оперона получила полное подтверждение,а предложенный в ней тип регуляции стали называть контролем синтеза белка на уровне транскрипции, так как в этом случае изменение скорости синтеза белка осуществляют изменения скорости в транскрипции генов, то есть на стадии образования мРНК.

Регуляция экспрессии активности генов у эукариот осуществляется значительно более сложным путем, поскольку процессы транскрипции и трансляции разделены не только пространственно ядерной мембраной, но и во времени. Это регуляция базируется как минимум на 6 уровнях в сложных биологических процессов, определяющих скорость синтеза и распада органического продукта. Для большинства эукариотических клеток и клеток прокариот стадия инициации транскрипции является основной, главной регуляторной точкой экспрессии активности генов. Тем не менее имеются существенные различия: во-первых, место процессов транскрипции (в ядре) и трансляция (в цитоплазме); во-вторых, активирование транскрипции у эукариот связано со множеством сложных изменений структуры хроматина в транскрибируемой области; в-третьих, эукариотических клетках превалируют положительные регулятор умные механизмы надо отрицательными.

При положительном механизме регуляции большинство генов в принципе неактивно, соответственно молекула РНК-полимеразы не связывается с промотором и клетка синтезирует ограниченный и избирательный круг активаторных белков, необходимых для инициации транскрипции.

77. Теория оперона. Строение и функционирование лактозного оперона.

78. Роль энхансеров, селенсеров, амплификации в регуляции биосинтеза белка у эукариотов.

79. Распад клеточных белков. Время полужизни разных белков. Со слов Т.С:

В нашем организме собственные белки не живут столько сколько человек, то есть их период полужизни составляет от нескольких минут до нескольких месяцев в зависимости от функции белка.

И тут есть особенности: чем активнее белок, тем его период полужизни меньше. Например,

гормоны белковой природы живут минуты. Ферменты как правило несколько часов, но а медленно

обменивающаяся -это коллаген. То есть когда они разрушаются, появляются новые, а для этого требуется азот, чтобы синтезировать белок. Поэтому имеет место динамическое состояние белка.

Интернет:

Белки, как и другие компоненты клетки, находятся в динамическом состоянии, т.е. непрерывно обновляются. Это можно обнаружить в простом эксперименте. Если животному давать корм, содержащий меченые аминокислоты (14С-аминокислоты), то они включаются во вновь синтезируемые белки, и с течением времени все белки становятся мечеными. Если теперь животное перевести на обычный корм, то коли­чество меченых белков в тканях начинает убывать. Таким способом можно опреде­лить время полужизни белка: оно равно времени, в течение которого количество метки в белке снизилось наполовину. Среднее время полужизни белков — это вре­мя, за которое белки всего организма обновляются наполовину. Можно измерить время полужизни и отдельных белков. Например, время полужизни растворимых белков печени колеблется в пределах от 12 мин до 25 дней.

По времени полужизни белки животных разделяют на четыре группы:

1)очень быстро обновляющиеся белки (время полужизни - менее 1 ч): белок-супрессор опухолей p53 , продукты протоонкогенов c-fos и c-myc , орнитиндекарбоксилаза , циклины ;

2)быстро обновляющиеся белки (время полужизни - 1-24 ч): тирозинаминотрансфераза , триптофан- 2,3-диоксигеназа , гаммаглутамилтрансфераза , Hsp70 , РНК-полимераза I , рецептор инсулина , убиквитин ;

3)медленно обновляющиеся белки (время полужизни - 1-5 дней): каталаза, калпаины, катепсины, протеасомы, тубулины, актины, альдолаза, лактатдегидрогеназа , аргиназа;

4)очень медленно обновляющиеся белки (время полужизни - больше 5 дней): митохондриальная фумараза, цитохромы b и c, миозин, гемоглобин, гистоны в интерфазном ядре, эластин, коллаген .

80. Понятие о клеточной дифференцировке. Значение изучения дифференцировки и онтогенеза для медицины.

81. Изменения белкового состава клеток при дифференцировке (на примере полипептидных цепей гемоглобина).

82. Молекулярные механизмы генетической изменчивости. Молекулярные мутации: типы, частота, значение. Молекулярную основу изменчивости составляют мутации.

Молекулярные, они же генные:

Интернет:

Мутации в отличие от репарируемых повреждений ДНК — сравнительно редкие события. При расчете на единичный ген одна из каждых 100 000-1 000 000 гамет содержит вновь возникшую мутацию. Однако для генотипа в целом мутация — явление совсем не редкое: если принять число генов у человека равным 50 000, то получается, что значительная часть гамет имеет новую мутацию. Большая часть мутаций резко нарушает жизнеспособность клетки: в результате мутаций гибнет до 80 % гамет на самых ранних стадиях развития.

83. Механизмы увеличения числа и разнообразия генов в геноме.