BKh_EKZ_220225_090844
.pdf
Незаменимые аминокислоты – фенилаланин, изолейцин
Аминокислота, в радикале которой содержится подвижная метильная группа
– метионин
Укажите соответствие: аспарагиновая кислота – полярный, отрицательно заряженный; валин – неполярный; лизин – полярный, положительно заряженный; треонин – полярный незаряженный
Укажите соответствие: фенилаланин – неполярный; изолейцин – неполярный; серин – полярный незаряженный; глутаминовая кислота – полярный отрицательно заряженный
Укажите соответствие: заменимые – аспарагин, глицин; незаменимые – изолейцин, фенилаланин, лизин
Серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин
Аминокислоты с гидрофобным радикалом – изолейцин, аланин
Условно заменимые аминокислоты – цистеин, тирозин
Аминокислоты, в радикале которых находится гидроксигруппа – тирозин, серин, треонин
Аминокислоты, радикалы которых содержат карбоксильную группу – аспартат, глутамат
Альфа-аминокислоты по числу карбоксильных и аминогрупп классифицируются на – моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые
Назовите аминокислоту представленную на рисунке – серин
Назовите аминокислоту представленную на рисунке - цистеин
Назовите аминокислоту представленную на рисунке – глутаминовая кислота
Назовите аминокислоту представленную на рисунке – изолейцин
Назовите аминокислоту представленную на рисунке – аспарагин
Назовите аминокислоту представленную на рисунке – гистидин
Укажите соответствие между названием аминокислоты и ее формулой
- аланин
- серин
Укажите соответствие между названием аминокислоты и ее формулой
- гистидин
- глутаминовая кислота Укажите соответствие между названием аминокислоты и ее формулой
- тирозин
- пролин Укажите соответствие между формулой аминокислоты и ее формулой
- изолейцин
- лизин
Укажите соответствие между названием аминокислоты и ее формулой
- глутаминовая кислота
- аспарагин
Укажите соответствие между названием аминокислоты и ее формулой
- тирозин
- гистидин
Укажите соответствие между названием аминокислоты и ее формулой
- серин
- цистеин
Укажите соответствие между названием аминокислоты и ее формулой
- изолейцин
- аспарагин
Укажите соответствие между названием аминокислоты и ее формулой
- пролин
- лизин
Укажите соответствие между названием аминокислоты и ее формулой
- аланин
- гистидин
Аминокислоты, преобладающие в белке, если его ИЭТ равна 9,5 – диаминомонокарбоновые, имеющие положительный радикал
Аминокислоты, которые не включаются в полипептидную цепь при трансляции – бета-аминокислоты, оксолизин, оксипролин, аминокислоты D- ряда
Свойства характерные для денатурированных белков – сохраняется первичная структура белка, наличие пептидных связей
Аминокислоты, преобладающие в белке, если его ИЭТ равна 4,3 – имеющие полярный, отрицательно заряженный радикал, моноаминодикарбоновые
Основные связи или взаимодействия, стабилизирующие четвертичную структуру белка – гидрофобные, дисульфидные
Процент деспирализации полипептидных цепей в основном зависит от – количества пролина в полипептидной цепи
Укажите соответствие (выполняемые функции – белки): защиты – иммуноглобулины, транспорта – гемоглобин
Искусственно синтезированная полипептидная цепь содержит фрагмент – лей-асп-асп-асп-асп-глу
Пептид, имеющий наибольшую агрегатную устойчивость в водной среде – глу-асп-тир-тир-гис-ала-сер-цис-асп
Методы, используемые для определения заряда белка – электрофорез
Аминокислоты фен-фен при образовании третичной структуры образуют – гидрофобные связи
Структурными единицами природного белка являются – альфааминокислоты, L- аминокислоты
Неспирализованный участок полипептидной цепи находится в фрагментах – мет-глу-про-асп-лиз, лиз-лиз-арг-лиз-гли
Связи, стабилизирующие первичную структуру белка – пептидные, ковалентные
Основные связи, стабилизующие вторичную структуру полипептидной цепи
– водородные
Аминокислота, радикал которой может образовывать дисульфидную связь – цистеин
Гемоглобин – представитель сложных белков – хромопротеидов, металлопротеидов
Белки, выполняющие функцию катализа – пепсин, амилаза
Белки, выполняющие функцию транспорта – альбумин, гемоглобин
Аминокислоты, радикалы которых при формировании третичной структуры полипептидной цепи находятся внутри глобулы – лейцин, триптофан
Аминокислотные радикалы которые при формировании третичной структуры полипептидной цепи находятся на внешней поверхности глобулы
– аспарагин, лизин
Остатки серина и аргинина при образовании третичной структуры образуют связи – ионные
Радикальная замена в белке – валин-глутамат, аспартат-глутамин
Радикалы фенилаланина при образовании третичной структуры образуют связь – гидрофобную
Фрагмент белка, состоящий из десятков полипептидных цепей называется – мультимер
Основные связи, стабилизирующие четвертичную структуру белка – гидрофобные, дисульфидные
Аминокислота, в радикале которой содержится аминогруппа – лизин
Укажите соответствие (сложный белок-классификация белков по небелковой части): гемоглобин-хромопротеид, хроматин-нуклеопротеид
Основные причины нарушения тканевого дыхания - недостаток ионов железа, недостаток кислорода, недостаток витамин РР, недостаток витамина
К
Ион железа в цепи дыхательных ферментов находится в структуре – цитохрома а3, цитохрома b, цитохрома а
Соединения, составляющие структуру ФАД – рибофламин, фосфорные остатки, аденин
Цепь дыхательных ферментов локализуется во внутренней мембране митохондрий Соединения, разобщающие тканевое дыхание и окислительное
фосфорилирование 2,4-динитрофенол, тироксин
Коферменты ферментов дыхательной цепи синтезируется из витамина
НАД – PP
ФАД – B2
Синтезируется из витамина кофермент ферментов дыхательной цепи
B2 – ФАД
K – коэнзим Q
Простетическая группа, входящая в состав цитохрома C гем
Максимальное число точек сопряжения между процессом переноса электронов по дыхательной цепи и ресинтезом АТФ три Флавиновые коферменты участвуют в окислении пирувата, переносе электронов и протонов в дыхательной цепи, окислении сукцината
Общие признаки процесса окисления в организме и вне его конечными продуктами окисления являются углекислый газ и вода, выделяется одинаковое количество энергии Признаки, отличающие окисление в организме и вне его процесс идет при 37°-
38°, процесс идет при участии фермента.
Конечным акцептором электронов в процессе тканевого дыхания является кислород.
Ферменты, образующие дыхательную цепь, локализованы на внутренней мембране митохондрий.
Количество комплексов входящих в состав дыхательной цепи 4
Ферменты, образующие дыхательную цепь относятся к классу оксидоредуктаз Первичные акцепторы водорода в окислительно-восстановительных реакциях представлены флавинзависимыми дегидрогеназами, никотинзависимыми дегидрогеназами Флавиновые дегидрогеназы в качестве коферментов содержат ФАД, ФМН
Простетическая группа комплекса I представлена ФМН
Никотинзависимые дегидрогеназы в качестве коферментов содержат НАДФ,
НАД
Комплекс III состоит из железо-серного белка и цитохромов цитохром c1,
цитохром b
Движущей силой, обеспечивающей перенос протонов и электронов по дыхательной цепи является разность редокс-потенциалов Причинами, вызывающими нарушение тканевого дыхания являются
недостаток субстрата, действие ингибиторов ферментов дыхательной цепи,
гипоксия
Энергия переноса электронов по дыхательной цепи используется для образования теплоты, для совершения работы, синтеза АТФ
Отношение количества фосфорной кислоты (P), использованной на фосфорилирование АДФ к кислороду, поглощённому в процессе дыхания называют коэффициентом окислительного фосфорилирования Кофермент или простетическая группа, входящая в состав сукцинатдегидрогеназы ФАД
Процесс ресинтеза АТФ, идущий сопряженно с тканевым дыханием называется окислительным фосфорилированием Процесс ресинтеза АТФ, не идущий сопряженно с тканевым дыханием называется субстратным фосфорилированием
Витамины, недостаток которых нарушает тканевое дыхание K, никотинамид,
рибофлавин Окислительное фосфорилирование – это синтез АТФ, сопряженный с
использованием энергии переноса электронов по дыхательной цепи; синтез АТФ, катализируемый АТФ-синтетазой Фермент РНК-аза состоит из 36 нейтральных, 11 положительно заряженных и
27 отрицательно заряженных аминокислот. Каталитическая активность фермента лучше сохраняется в среде слабокислой Классификация ферментов тип катализируемой реакции Оксидоредуктазы – окислительно-восстановительные реакции Изомеразы – изомерные превращения
Лиазы – разщепление химических связей негидролитическим путем
Классификация ферментов тип катализируемой реакции Гидролазы – разщепление химических связей гидролитическим путем Феразы – перенос химических групп Лигазы – синтез соединений с участием АТФ
Класс фермента, катализирующего указанную реакцию трансферазы
Ферменты, относящиеся к классу оксидоредуктаз анаэробные дегидрогеназы,
аэробные дегидрогеназы Класс фермента, катализирующего превращение глюкозо-6-фосфата изомеразы
Активность ферментов при снижении температуры снижается Скорость ферментативной реакции зависит от концентрации фермента,
концентрации субстрата
Характер кривой скорости ферментативной реакции в зависимости от pH
определяется ионизацией функциональных групп активного центра;
ионизацией химических группировок субстрата Класс фермента, катализирующего указанную реакцию оксидоредуктазы
Класс ферментов, к которому относится энзим, катализирующего фосфорилирование глюкозы трансферазы Вид уравнения Михаэлиса-Ментен при очень высокой концентрации субстрата
Уравнение Михаэлиса-Ментен, отражающее скорость химической реакции при очень низкой концентрации субстрата
Ферменты графическая зависимость скорости химической реакции от концентрации субстрата Нерегуляторные – гиперболы
Регуляторные аллостерические – сигмоидной кривой
Аллостерический модулятор фермент Субстрат – гомотропный Продукт реакции – гетеротропный
Субстрат и продукт реакции – гомогетеротропный
Класс фермента, катализирующего реакцию Фруктозо-1,6-дифосфат и 3-фосфоглицериновый альдегид+фосфодиоксиацетон лиазы
Вещество ингибитор Имеющее структурное сходство с субстратом – конкурентный, обратимый
Не имеющее структурного свойства с субстратом – неконкурентный,
обратимый
Характерные особенности аллостерических ферментов являются мультимерами, являются сложными белками, локализация в начале метаболического пути
Вид ингибирования обратимое, неконкурентное
Тип ингибирования в случае, если максимальная скорость ферментативного процесса не изменилась, а Км увеличивалась обратимое, конкурентное