- •Биохимия мышц.
- •Основные вопросы лекции:
- •Важнейшей особенностью функционирования мышц является то, что в
- •Мышечная ткань занимает 1-е место по объему среди других тканей человека;
- •Функции мышц
- •Особенности метаболизма мышечной ткани
- •ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ
- •Особенности обмена белков в мышцах
- •Саркоплазматические белки. Миоглобин
- •Мышцы характеризуются высоким обменом белков и аминокислот, которые в мышцах активно синтезируются и
- •Небелковые азотистые вещества.
- •Вмышцах преобладает катаболизм углеводов!
- •Анаэробный гликолиз. Судьба молочной кислоты.
- •Липиды мышечной ткани
- •Мышцы
- •Мышца состоит из отдельных волокон, которые представляют собой мышечные клетки
- •Миофибриллы имеют свойство сокращаться и играют главную роль в двигательной функции организма.
- •Белки миофибрилл. Миозин.
- •Белки миофибрилл. Актин.
- •Актомиозин – белковый комплекс, состоящий из актина и миозина.
- •На поверхности F-актина располагаются минорные белки:
- •Сердечные тропонины I и Т
- •Титин, небулин – эластичные белки. α-Актинин – белок, который образует в миофибрилле
- •Представления о механизме попеременного сокращения и расслабления мышц.
- •3) взаимодействие обеспечивает
- •4)новая АТФ
- •Модель «скользящих нитей».
- •Мышечное сокращение находится под сложным регуляторным влиянием со стороны нервной системы. Мышечное сокращение
- •Расслабление мышц также обеспечивается за счет энергии гидролиза АТФ.
- •Энергетическое обеспечение работы мышц
- •Пути ресинтеза АТФ при работе мышц.
- •Креатинфосфокиназный механизм регенерации АТФ.
- •Креатинфосфатный челнок
- •Широкое распространение в качестве БАДа креатин получил в области спорта, в частности, в
- •Креатинфосфокиназа (КФК)
- •Креатинин
- •Определение содержания креатина и креатинина в крови и моче.
- •Миокиназный и лактатный пути ресинтеза АТФ при работе мышц.
- •Последствия активации анаэробного гликолиза.
- •Пути ресинтеза АТФ при работе мышц.
- •Мышцы по своему метаболическому статусу и функциональным возможностям неоднородны.
- •По соотношению миофибрилл, митохондрий и миоглобина различают белые и красные мышечные волокна.
- •Утомление
- •Ведущая роль в развитии утомления принадлежит ЦНС
- •Гиподинамия
- •Изменения метаболизма в мышечной ткани при гиподинамии приводит к нарушению метаболизма во всем
- •Особенности метаболизма миокарда
- •Вмиокарде преобладает аэробный метаболизм.
- •Метаболизм миокарда
- •Нарушение метаболизма сердечной мышцы при гипоксии и ишемии.
- •Размер повреждения миокарда при возникновении ишемии и возрастание активности ферментов и других маркеров
- •Благодарю за внимание!
На поверхности F-актина располагаются минорные белки:
тропомиозин, тропонины Т, I, С
Тропомиозин состоит из 2-х цепей, располагается в щели между двумя полимерами F-актина. Блокирует присоединение миозиновой головки
кактину.
Тропонины – глобулярные белки, образующие тропониновую систему:
Тропонин I (Tп I) ингибирует взаимодействие между F-актином и миозином и также связывается с другими компонентами тропонина.
Тропонин С (Тп С) — Ca-связывающий белок ( 4 Са2+ )
Тропонин Т (Тп Т) связывается с тропомиозином.
Сердечные тропонины I и Т
Часть сердечных тропонинов фиксирована
на сократительных белках, но небольшое их количество (6—8% Тп Т и 3,5% Тп I) находится
всвободном состоянии в цитозоле.
В норме сердечные тропонины не попадают в системный кровоток.
При интенсивных физических нагрузках
иинфаркте миокарда вероятна транзиторная трансмембранная «утечка» цитозольных тропонинов.
Тп Т и Тп I — более специфичные
ичувствительные маркеры миокардиального повреждения, чем ферменты (КФК и АСТ).
Титин, небулин – эластичные белки. α-Актинин – белок, который образует в миофибрилле
Z-диск.
Представления о механизме попеременного сокращения и расслабления мышц.
Биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий:
|
1) миозиновая «головка» может гидролизовать |
||
|
АТФ до АДФ и Н3РО4, |
но не обеспечивает |
|
|
освобождения продуктов гидролиза. |
|
|
|
2) содержащая АДФ и Н3РО4 миозиновая |
|
|
|
«головка» может связываться |
с F- |
|
|
актином, образуя |
с осью фибриллы |
|
|
угол 90°. |
|
|
3) взаимодействие обеспечивает
высвобождение АДФ и Н3РО4 из актинмиозинового комплекса.
Актомиозиновая связь имеет наименьшую энергию при величине угла 45°, поэтому изменяется угол миозина с осью фибриллы с 90° на
45° и происходит продвижение актина
(на 10–15 нм) в направлении центра саркомера.
4)новая АТФ |
связывается с |
комплексом |
миозин–F- актин. |
5) миозин–АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F- актина.
Последняя стадия - расслабление, которое отчетливо зависит от связывания АТФ с актин-миозиновым комплексом. Затем цикл возобновляется.
Модель «скользящих нитей».
Актиновые и миозиновые нити скользят относительно друг друга.
Вследствие такого движения уменьшается длина каждого саркомера (укорачиваются Н-зона и I-диски) и всей мышцы в целом.
При такой системе генерации движения, получившей название системы скользящих нитей, длина филаментов не изменяется.
По данным Хаксли (Н. Е. Huxley и A. F. Huxley 1954), важную роль играют временно замыкающиеся между нитями поперечные мостики,
которые являются «головками» миозиновых молекул.
Чем большее число мостиков прикреплено в данный момент к актиновым нитям, тем больше сила мышечного сокращения.
Мышечное сокращение находится под сложным регуляторным влиянием со стороны нервной системы. Мышечное сокращение опосредуется Са2+.
Нервный импульс стимулирует выброс Са2+ из связывающих их структур
Работает Са2+-зависимая АТФ- аза («кальциевая помпа»), регулирующая уровень Са2+ в межфибриллярном пространстве.
Поступающий в саркоплазму Са2+ присоединяется к тропонину С (ТnС). ТnС•Са2+ реагирует с TnI и ТnТ, влияя на их взаимодействие с тропомиозином.
Тропомиозин отсоединяется, изменяет конформацию F- актина таким образом, что появляется возможность присоединения к нему миозиновой головки тяжелой цепи. Начинается сократительный цикл.
Расслабление мышц также обеспечивается за счет энергии гидролиза АТФ.
- Прекращение поступления импульса снижает концентрацию Са2+.
-Комплекс ТnС•Са2+ диссоциирует.
-Тропонин, реагируя с тропомиозином, ингибирует дальнейшее взаимодействие миозиновой головки с F-актином.
-Миозиновые головки в присутствии АТФ отделяются от F-актина, вызывая расслабление.
Энергетическое обеспечение работы мышц
Содержание АТФ в мышце составляет 5 мкмоль/г мышечной массы. Этого количества хватит на 2-3 сек работы.
Если в работу включается 1/3 часть мышц (~10 кг) и работа длится 10 мин, то за это время синтезируется и распадается 1,5 кг АТФ.
Если прекращается поступление АТФ, то мышца переходит в состояние окоченения. Почти все поперечные мостики толстых миозиновых нитей присоединены к тонким актиновым нитям, следствием чего и является полная неподвижность мышцы.
Примеры: cудороги, трупное окоченение, мускул-замыкатель у моллюсков.