- •Биополимеры организма человека Лекция 3
- •Тема лекции
- •катализ
- •Катализ
- •ΔG - Изменение энергии Гиббса - критерий возможности химической
- •Катализаторы ускоряют обратимые реакции как в прямом, так и в обратном направлениях.
- •Снижение от 25 до 75 кДж/моль
- ••КАТАЛИЗАТОР многократно вступает в промежуточное химическое взаимодействие с участниками реакции
- •Стадии катализа
- •Энергетический профиль реакции
- •БЕЛКИ И ПЕПТИДЫ сходство отличие
- •Основные отличия физико-химических свойств и строения пептидов и белков
- •Классификация белков
- •Сложные белки
- •• -липопротеины: содержат липиды (триглицериды, фосфолипиды, эфиры
- •• Белки
- ••Термин «фермент» произошел от итальянского слова fermentum, что означает закваска.
- •Ферментативный катализ
- •Строение белков - ферментов
- •Ферменты также могут быть простыми и сложными белками
- •Активный центр – субстратный и каталитический
- •Фермент – простой белок.
- •Какие силы связывают кофермент и апофермент?
- ••2. Специфические, более слабые взаимодействия
- •Теория ферментативного катализа
- •Высокая специфичность
- •строение фермента
- ••Соответствие (комплементарность) геометрического и электронного строения активного центра и реагирующих с ним участков
- •В1894 г. Эмиль Фишер
- •Теория Фишера
- •Эффективность ферментативного катализа
- •1906 г. известный врач и химик Пауль Эрлих
- •1958 г. Д. Кошланд
- •Теория Кошланда
- •Стадии по теории Кошланда
- •Последовательность стадий катализа
- •2стадия
- •3стадия
- •4стадия
- •Достигается
- •Фермент
- •Специфичность
- •вторичная структура ферментов
- •Третичная структура
- •домены
- •Фермент –третичная структура
- ••Удаление домена –один из способов регуляции активности фермента –
- •Биологическая роль четвертичной структуры
- •Четвертичная структура
- •Изоферменты ЛДГ
- •Влияние физиологических факторов рН и Т0 С
- •Денатурация –потеря природных (нативных) свойств белка
- •Факторы денатурации
- •Механизм тепловой
- ••Развертывание белковой глобулы сопровождается образованием новых поперечных связей, особенно активными при этом становятся
- •Каждый белок имеет определенную температуру денатурации
- •зависимость от рН, ТоС
- •Механизм высаливания
- •Вокруг заряженных молекул белка образуется электрозаряженный водный слой
- •Влияние рН
- •рI ферментов
- ••БЛАГОДАРЮ
Последовательность стадий катализа
• |
1 стадия |
•сближение реагентов при сорбции их в активном центре
•этот фактор эквивалентен повышению концентрации реагирующих веществ
•Известно: увеличение конц. реагирующего вещества увеличивает скорость реакции
2стадия
•специфическая ориентация адсорбированного в субстратном
участке активного центра субстрата
•благоприятная для взаимодействия с каталитическим участком активного центра
•Участвуют радикалы аминокислот молекулы фермента
3стадия
•образование химических связей между субстратом и каталитическим участком активного центра,
•направляющее реакцию по энергетически наиболее лёгкому пути
•Участвуют радикалы аминокислот и кофермент –органическая молекула
4стадия
•осуществление всех основных химических превращений субстрата
«внутримолекулярно» –
•в составе фермент-субстратного комплекса
Достигается
•Особым строением поверхности молекулы фермента.
•Позволяет активному центру принимать на каждой стадии строение фермент-субстратного комплекса, способствующее достижению
максимальной скорости данной стадии реакции.
•Каждая предшествующая стадия подготавливает наилучшие условия для последующей. Энергия
активации снижается
• |
ИТОГ : ускорение в 1010–1013 раз |
Фермент |
Скорость |
Скорость |
(vк)/(vнк) |
|
некатализируе |
катализируем |
|
|
мой реакции |
ой реакции |
|
|
(vнк) |
(vк) |
|
Уреаза 3*10-10 Химотрипсин 1*10-10
Гликогенфосфо 5*10-15 рилаза
Гексокиназа 1*10-13
Алкогольдегидро 6*10-12 геназа
3*104 1*1014
1*102 1*1012
1,6*10-3 3,2*1011
1,3*10-3 1,3*1010
2,7*10-5 4,5*106
Специфичность
•Особое уникальное свойство фермента
• |
специфичность |
• |
определяется первичной структурой, |
|
т.е. последовательностью |
• |
соединения аминокислот. |
1 ген
1 белок-фермент
1 биохимическая реакция
вторичная структура ферментов
•Вторичная структура отличается большим разнообразием по содержанию
• |
а-спиралей и ẞ-структур. |
• ẞ - Структуры составляют ядро многих ферментов, образуя "опорную" структуру.
Третичная структура
•определяет реализацию биологических свойств ферментов
•уникальна для каждого фермента,
•однако у однотипных ферментов, даже сильно отличающихся по первичной структуре, пространственное
расположение цепей может быть сходным
-пример, химотрипсины