- •Биополимеры организма человека Лекция 3
- •Тема лекции
- •катализ
- •Катализ
- •ΔG - Изменение энергии Гиббса - критерий возможности химической
- •Катализаторы ускоряют обратимые реакции как в прямом, так и в обратном направлениях.
- •Снижение от 25 до 75 кДж/моль
- ••КАТАЛИЗАТОР многократно вступает в промежуточное химическое взаимодействие с участниками реакции
- •Стадии катализа
- •Энергетический профиль реакции
- •БЕЛКИ И ПЕПТИДЫ сходство отличие
- •Основные отличия физико-химических свойств и строения пептидов и белков
- •Классификация белков
- •Сложные белки
- •• -липопротеины: содержат липиды (триглицериды, фосфолипиды, эфиры
- •• Белки
- ••Термин «фермент» произошел от итальянского слова fermentum, что означает закваска.
- •Ферментативный катализ
- •Строение белков - ферментов
- •Ферменты также могут быть простыми и сложными белками
- •Активный центр – субстратный и каталитический
- •Фермент – простой белок.
- •Какие силы связывают кофермент и апофермент?
- ••2. Специфические, более слабые взаимодействия
- •Теория ферментативного катализа
- •Высокая специфичность
- •строение фермента
- ••Соответствие (комплементарность) геометрического и электронного строения активного центра и реагирующих с ним участков
- •В1894 г. Эмиль Фишер
- •Теория Фишера
- •Эффективность ферментативного катализа
- •1906 г. известный врач и химик Пауль Эрлих
- •1958 г. Д. Кошланд
- •Теория Кошланда
- •Стадии по теории Кошланда
- •Последовательность стадий катализа
- •2стадия
- •3стадия
- •4стадия
- •Достигается
- •Фермент
- •Специфичность
- •вторичная структура ферментов
- •Третичная структура
- •домены
- •Фермент –третичная структура
- ••Удаление домена –один из способов регуляции активности фермента –
- •Биологическая роль четвертичной структуры
- •Четвертичная структура
- •Изоферменты ЛДГ
- •Влияние физиологических факторов рН и Т0 С
- •Денатурация –потеря природных (нативных) свойств белка
- •Факторы денатурации
- •Механизм тепловой
- ••Развертывание белковой глобулы сопровождается образованием новых поперечных связей, особенно активными при этом становятся
- •Каждый белок имеет определенную температуру денатурации
- •зависимость от рН, ТоС
- •Механизм высаливания
- •Вокруг заряженных молекул белка образуется электрозаряженный водный слой
- •Влияние рН
- •рI ферментов
- ••БЛАГОДАРЮ
Строение белков - ферментов
•Молекулярная масса более 10 000 Да.
•Полимерные цепи сворачиваются в третичную структуру, имеющую на своей поверхности различные «щели» и
«карманы».
•Участки такой особой структуры носят названия «центр активный» и «центр
аллостерический».
Ферменты также могут быть простыми и сложными белками
•В случае сложного белка – фермента он состоит из собственно белковой части –
апофермента и небелковой части -
кофермента, который может быть
•ионом металла, гем в составе гемоглобина, цитохромов
•нуклеотидом,
•низкомолекулярным органическим соединением витамином.
Активный центр – субстратный и каталитический
Каталитический
осуществляет биохимическую |
|
реакцию |
Субстратный |
|
связывает |
|
субстрат |
• аллостерический центр принимает сигнал эффектора (модулятора)
Фермент – простой белок.
Активный центр (субстратный и каталитический участки ) образованы
радикалами аминокислот Фермент – сложный белок
В каталитическом участке присутствует небелковое вещество – кофермент –
осуществляет биохимическую реакцию
Белковая часть такого фермента называется
апофермент
Какие силы связывают кофермент и апофермент?
•1. Электростатические силы –
•ион - ионное взаимодействие,
•диполь - дипольное,
•водородные связи.
•гем в составе гемоглобина, цитохромов
•большинство коферментов в составе фермента.
•2. Специфические, более слабые взаимодействия
•гидрофобные,
•Ван-дер –Ваальсовые
Теория ферментативного катализа
•Три отличительные особенности
•исключительно высокая эффективность (увеличение скорости реакции в 1010–1013 раз)
•специфичность, т. е. избирательность (
•регулируемость – способность биокатализатора – фермента – увеличивать или уменьшать свою активность в зависимости от потребностей организма.
•применимы законы и принципы, на которых основаны обычные химические реакции.
Высокая специфичность
•объясняется
•строгим геометрическим и электронным соответствием
•структуры субстрата структуре
активного центра фермента
•на котором субстрат сорбируется и далее претерпевает химические превращения.