Цитоплазма. Рибосомы. Клеточный центр

www.spbgmu.ru

ЦИТОПЛАЗМА

(по Михееву В. С.)

Цитоплазма (ЦП) - это внутреннее содержимое клетки, исключая ядерный аппарат, в ее составе выделяют основную гиалоплазму, фибриллярные элементы и органоиды. Кроме того, в ЦП могут находиться разнообразные включения, например, пигментные (меланофоры) и трофические (гранулы гликогена, белков и жиров).

Основная гиалоплазма является жидкой микросредой ЦП - водным раствором, в котором расположены все остальные компоненты ЦП. В ней содержатся разнообразные химические вещества: ионы (К⁺, Na⁺, Ca²⁺, Mg²⁺, Сl^-, РО₄^3- и др.), малые органические соединения (глюкоза, аминокислоты) и гидрофильные макромолекулы (белки и РНК). В целом, основная гиало­плазма обеспечивает нормальное функционирование органоидов и метабо­лическую связь между ПА клетки и ядром.

Фибриллярные элементы ЦП представлены тонкими фибриллами (2-4 нм), микрофибриллами (5-7 нм), скелетными фибриллами (10 нм) и микротрубочками (22-24 нм), т.е. структурами, входящими и в состав опорно-сократительной системы ПА клетки. В ЦП эти элементы выполняют опор­ную функцию в единой системе цитоскелета, транспортную функцию, обеспечивая передвижение мембранных пузырьков в основной гиалоплазме (тубулин-транслокаторные системы), сократительную функцию (актомиозиновая система) и пространственно-организующую функцию, фиксируя другие компоненты ЦП.

Особое место среди этих элементов занимают тонкие фибриллы, формирующие трехмерную сеть, пронизывающую всю основную гиалоплазму, - микротрабекуллярную сеть. С ее помощью фиксируются все мембранные структуры ЦП, благодаря чему ограничивается их беспорядочное движение в основной гиалоплазме.

С другой стороны, микротрабекулярная сеть является достаточно лабильной структурой, способной к быстрой реорганизации, т.е. обеспечивает возможность изменения положения компонентов ЦП, если в этом возникает необходимость. На тонких фибриллах сети могут фиксироваться и немем­бранные компоненты ЦП, например, рибосомы или ферментативные комплексы. Это позволяет усилить эффективность клеточного метаболизма за счет фиксации на одном филаменте группы ферментов, катализирующих цепь связанных между собой реакций.

Органоиды, или органеллы, эукариотических клеток подразделяются на 2 группы: мембранные органоиды и немембранные органоиды.

Мембранные органоиды являются универсальными и специфичными для эукариотических клеток компонентами ЦП, имеющими в своем составе биомембраны. Они формируют функционально целостную эндомембранную систему, включающую эндоплазматическую сеть, комплекс Гольджи, лизосомы и пероксисомы. Кроме того, эта система функционально связана с митохондриями (во всех клетках) и пластидами (только в растительных клетках).

Немембранные органоиды не содержат мембранных структур и также являются универсальными клеточными компонентами. К ним относятся рибосомы (все клетки) и клеточный центр (эукариотические клетки).

КЛЕТОЧНЫЙ ЦЕНТР

Клеточный центр (КЦ), называемый цитоцентром, является универсальным немембранным органоидом эукариотических клеток. Это определяется его общеклеточной функцией - КЦ представляет _собой центр сборки микротрубочек (ЦОМТ). В КЦ осуществляется процесс полимеризации МТ, которые в дальнейшем могут выполнять различные функции. Этот органоид содержит почти весь клеточный γ-тубулин, необходимый для инициации полимеризации α- и β-тубулинов, входящих в состав МТ. Строение КЦ у различных эукариотических организмов характеризуется разнообразием. В общем виде КЦ представлен центросомой и центросферой.

Центросома клеток животных выглядит как частица размером около 0,7 мкм, расположенная вблизи ядра. Центросфера фактически является совокупностью МТ, расходящихся радиально от центросомы во все сторо­ны. Кроме МТ, в составе центросферы обнаруживаются микрофиламенты и скелетные фибриллы, которые, очевидно, фиксируют КЦ в определенном районе гиалоплазмы, взаимодействуя с ядерной оболочкой.

Универсальным элементом центросомы клеток животных являются центриоли, которые можно рассматривать в качестве самостоятельных немембранных органоидов клетки. В центросоме неделящейся клетки, как правило, находятся 2 центриоли, называемые диазосомой.

Центриоль - это цилиндрическая структура диаметром около 0,2 мкм и высотой порядка 0,4-0,5 мкм. Основным элементом стенки этого цилиндра являются триплеты МТ, состоящие из трех МТ. Одна из МТ триплета, МТ-А, представляет собой полную МТ, включающую 13 тубулиновых протофиламентов. Вторая МТ, МТ-B, является неполной - содержит 11 протофиламентов и замыкается на стенке МТ-А. Третья МТ, MT-С, аналогична по строению МТ-В и взаимодействует с ее стенкой. Вдоль МТ-А расположены парные динеиновые ручки- молекулы динеина, взаимодействующие своими стержневыми доменами со стенкой МТ-А.

Формирование цилиндрической структуры центриоли происходит за счет связи между глобулярными доменами одной из пары динеиновых ру­чек МТ-А одного триплета с МТ-С другого триплета. При таком взаимодей­ствии каждый триплет оказывается расположенным под углом 45° к окружности цилиндра, и 9 триплетов образуют замкнутую стенку этого Цилиндра.

Нередко в центре цилиндра обнаруживается белковая стержневая структура - ось или втулка, от которой отходят 9 белковых фибрилл - спиц. Каждая спица одним концом закреплена на оси, а другим взаимодействует с внутренним участком соседней спицы, формируя достаточно жесткий внут­ренний скелет центриоли. При этом каждая из спиц своим внутренним уча­стком связывается с глобулярным доменом одной из пары динеиновых ручек, которая не взаимодействует с соседним триплетом МТ. Ось со спицами локализована не по всей длине цилиндра, а только внутри одного из его концов.

Снаружи стенки центриоли покрыты аморфным центриолярным матриксом, к которому прикрепляются центриолярные сателлиты (спутники). Каждый сателлит состоит из базальной части (ножки), взаимодействующей с центриолярным матриксом, и головки.

Именно головка сателлита и выполняет функцию ЦОМТ - здесь сконцентрированы молекулы γ-тубулина. В головках сателлитов зафиксированы минус-концы МТ, поэтому рост МТ происходит за счет полимеризации на плюс-концах. В диплосоме сателлиты расположены только на одной из центриолей. Таким образом, центросома представляет собой 2 органоида клетки (ЦОМТ и центриоли), связанных между собой структурно.

Центриоли способны к удвоению, что происходит перед делением клет­ки. В этом случае центриоли диплосомы, расположенные перпендикуляр­но друг другу, расходятся на некоторое расстояние. Рядом с каждой из таких материнских центриолей происходит формирование новой, дочерней центриоли, в результате чего образуются 2 диплосомы.

Как и в исходной диплосоме, материнская и дочерняя центриоли расположены перпен­дикулярно друг другу. Стенки дочерних центриолей исходно состоят не из 9 триплетов МТ, а из 9 одиночных МТ, благодаря чему на этой стадии формирования дочерние центриоли назы­вают процентриолями. В дальнейшем одиночные МТ служат основой образования триплетов МТ. Механизм удвоения центриолей не изучен, однако, известны случаи формирования цен­триолей в клетках, которые исходно не имели их.

Перед делением клетки происходит не только удвоение центриолей, но и преобразование связанных с ними ЦОМТ. В ходе этого процесса на мате­ринской центриоли с сателлитами происходит их дезинтеграция и образова­ние перицентриолярного гало - аморфного пояска, окружающего центриоль по ее окружности. Во второй диплосоме, материнская центриоль которой не имела сателлитов, сразу формируется перицентриолярное гало. В обеих диплосомах, которые в дальнейшем становятся полюсами деления клетки, перицентриолярные гало выполняют функции ЦОМТ - в них начинается полимеризация МТ, которые входят в состав веретена деления клетки.

Центриоли не являются необходимым элементом функционирования ЦОМТ. В частно­сти, разрушение триплетов МТ в центриолях не нарушает процесса формирования цитоплазматических МТ. Более того, центросомы клеток некоторых организмов, например, высших растений, не содержат центриолей. Это означает, что данный элемент КЦ обладает собствен­ными специализированными функциями

Одна из таких функций заключается в том, что центриоли играют роль «затравки» для формирования жгутиков и ресничек в специализированных клетках многоклеточных животных или у одноклеточных животных (жгутиконосцы, инфузории) У человека, в частности, ресничками обладают эпителиальные клетки дыхательных путей, а хвост сперматозоидов является специализированным жгутиком. План строения ресничек и жгутиков соответствует таковому центриолей - их стенки представлены девятью дублетами МТ, исходящими от стенки центриоли, которая в данном случае называется базальным тельцем.

рибосомы

Рибосомы (PC) - это немембранный органоид, который является уни­версальным как для прокариотических, так и эукариотических клеток. Его универсальность определяется общеклеточной функцией PC - участием в биосинтезе белка, или трансляции. Таким образом, РС представляют собой один из компонентов белоксинтезирующего аппарата клетки.

Все PC имеют сходный план строения, хотя структура прокариотиче­ских и эукариотических PC имеет определенные отличия. В клетках живот­ных PC локализуются в гиалоплазме, на мембранах шероховатой эндоплазматической сети и ядерной оболочки, а также в матриксе митохондрий.

Структура митохондриальных PC соответствует прокариотическому типу, что свидетель­ствует о клеточном происхождении митохондрий (бывшая аэробная прокариотическая клет­ка). В клетках растений PC прокариотического типа имеются в пластидах.

Эукариотические PC образуются в ядрышке и представляют собой нуклеопротеидные частицы, размером 25-30 нм с константой седиментации 80S. Прокариотические РС - более мелкие, имеют размеры 20-25 нм и константу седиментации 70S. В составе эукариотических PC обнаруживается 4 разные молекулы РНК, называемых рибосомальными (рРНК), а прокариотических - 3 разных молекулы рРНК. Кроме рРНК, PC содержат рибосомальные белки, число которых составляет 73 у эукариот и 55 у прокариот. Все белки, исключая один, представлены в PC единичными копиями.

Все PC состоят из двух субъединиц: малой субьединицы (МС) и большой субьединицы (БС). МС эукариотических PC имеет константу седимен­тации 40S и включает одну 18S-pPHK (около 1900 нуклеотидов) и 34 белка. В 30S МС прокариотических PC содержится 16S-pPHK (1540 нуклеотидов) и 21 белок. БС (60S) эукариотических рибосом состоит из трех разных рРНК: 5S- (120 нуклеотидов), 5,8S- (160 нуклеотидов) и 28S-pPHK (4700 нуклеотидов), - и 49 молекул белков. 50S БС прокариотических PC включа­ет 34 молекулы белков и 2 разных молекулы РНК: 5S- (120 нуклеотидов) и 23S-рРНК (2900 нуклеотидов).

Синтез рРНК у эукариот происходит в ядрышке, причем их структура такова, что рРНК образуют внyтpимoлeкyляpныe двухцепочечные участки, благодаря наличию взаимно комплементарных последовательностей нуклеотидов. Часть рибосомальных белков, транспортируемых в ядро из гиалоплазмы, обладает основными свойствами и взаимодействует с двухцепочечными участками рРНК, образуя коровые рибонуклеопротеиды.

К этим комплексам присоединяются другие рибосомальные белки, в результате чего в ядре формируются МС и БС, которые транспортируются в гиалоплазму. МС и БС имеют специфическую форму в присутствии ионов Mg²⁺ взаимодействуют друг с другом, образуя PC.

При взаимодействии МС и БС в PC формируются ее активные центры:

Аминоацильный центр, или А-центр, локализуется на внутренней поверхности МС, контактирующей с БС. Функцией А-центра является связы­вание аминоацил-тРНК (аа-тРНК), т.е. транспортных РНК с аминокислотным остатком.

Пептидильный центр, или P-центр, локализован в МС рядом с А-центром, и его функция состоит в связывании пептидил-тРНК (пеп-тРНК), т.е. транспортной РНК с пептидом состоящим из двух и более аминокис­лотных остатков.

Трансферазный центр, или Т-центр, расположен на внутренней по­верхности БС в зоне ее контакта с МС. Функция этого центра определяется рибосомальным белком с пептидилтрансферазной активностью. Данная пептидилтрансфераза катализирует реакцию переноса пептида с пеп-тPHK, находящейся в Р-центре,_на аминокислотный остаток аа-тРНК, рас­положенной в А-центре и в результате этого образуется пептидная связь и аа-тРНК становится пеп-тРНК, содержащей пептид, увеличенный на один аминокислотный остаток. Соответственно, бывшая пеп-тРНК, освободив­шись от пептида, превращается в обычную тРНК.

Функцией PC является участие в биосинтезе белков, или трансляции.

Трансляция - это матричный процесс, в ходе которого на основе информации, заложенной в молекуле информационной РНК (иРНК), служащей матрицей, синтезируется определенный полипептид, являющейся копией. Таким образом, данный процесс обеспечивает перевод (трансляцию) информации с «нуклеотидного языка» на «аминокислотный язык».

Информация о первичной структуре полипептида (последовательности

его аминокислотных остатков) заложена в иРНК с помощью генетического кода(ГК).

Генетический код – это способ записи информации в первичной структуре полипептида, реализуемый в виде определенной последователь­ности нуклеотидов иРНК. ГК характеризуется присущими ему свойствами: триплетностью, неперекрываемостью, непрерывностью, вырожденностью, специфичностью и универсальностью.

Триплетность ГК означает, что одному аминокислотному остатку в полипептиде соответствует 3 нуклеотида в иРНК, т.е. триплет нуклеотидов, который называют кодоном. Существует 64 различных кодона, так как возможны 64 разных сочетания трех нуклеотидов, составленных из четырех рибонуклеотидов: аденилового (А), гуанилового (Г), урацилового (У) и цитозилового (Ц). Такого числа кодонов более чем достаточно для кодирования 20 аминокислот, встречающихся в полипептидах (белках).

Неперекрываемость ГК означает, что один нуклеотид входит только, в один кодон. т.е. изменения одного нуклеотида иРНК могут вызывать изме­рения информационного смысла только одного кодона.

Непрерывность ГК означает, что каждый нуклеотид кодирующей час­ти иРНК входит в какой-нибудь кодон, т.е. не существует нуклеотидов, которые служат «пробелами» и внутренними «знаками препинания». Вырожденность (избыточность, синонимичность) ГК означает, что одному аминокислотному остатку в полипептиде могут соответствовать более одного кодона. Вырожденность не абсолютна - существуют аминокислоты, кодируемые только одним триплетом, например, метионин. С другой стороны, некоторые аминокислоты кодируются шестью разными триплетами, например, лейцин (табл.). Вырожденность ГК позволяет сокра­тить число генов для разных тРНК - у эукариот для "прочтения" 61 смы­слового кодона достаточно 46 разных генов для тРНК. Это обусловлено тем, что У и Ц в третьем положении кодонов считываются одним видом тРНК, а Г и А - разными. Благодаря вырожденности ГК изменение третьего нуклеотида в некоторых кодонах не меняют их информационного смысла. У человека обнаружены гены для 37 разных видов тРНК, включая особую селеноцистеиновую тРНК, которая при определенных условиях может взаимодействовать с одним из стоп-кодонов (см. далее).

Специфичность ГК означает, что каждый триплет кодирует только одну определенную аминокислоту. С такой точки зрения ГК является однозначным, т.е. с одной матрицы иРНК всегда синтезируются идентичные друг другу копии - полипептиды. Это позволяет использовать одну и ту же молекулу иРНК для синтеза нескольких одинаковых полипептидов.

Универсальность ГК означает, что_у всех живых организмов, начиная с бактерий и заканчивая человеком, одинаковые триплеты (кодоны) коди­руют одинаковые аминокислоты. Если в эукариотическую клетку ввести иРНК из бактериальной клетки, в ней синтезируется белок, идентичный бактериальному, и наоборот. Исключением из правила универсальности является ГК митохондрий животных и грибов, в котором 4 кодона имеют иной информационный смысл, чем в универсальном ГК. Например, универ­сальный кодон АУА соответствует изолейцину, а митохондриальный АУА -метионину. Очевидно, это определяется тем, что в геноме митохондрий имеется только 22 гена для тРНК.

ГК имеет некоторые дополнительные особенности. Так, из_ 64 кодонов только 61 соответствует аминокислотам. Такие кодоны называют смысловыми кодонами, или значащими кодонами. Один из смысловых кодонов - АУГ, кодирующий метионин, является инициирующим кодоном, или стар­товый кодоном. Он маркирует начато кодирующей части иРНК (точку начала трансляции), поэтому все синтезируемые полипептиды у эукариот имеют на N-конце аминокислотный остаток метионина (у прокариот – формилметионина).

Кроме 61 смыслового кодона, ГК содержат 3 бессмысленных кодона, или нонсенс-кодона УАА, УАГ и УГА (табл.). Нонсенс-кодоны не кодиру­ют аминокислот, а служат сигналом окончания кодирующей части иРНК, т.е. прекращения синтеза полипептида - терминации трансляции. Благода­ря этому их называют терминирующими кодонами, или стоп-кодонами. Таким образом, ГК является вырожденным и на уровне нонсенс-кодонов.

Таблица 1

Генетический код человека: кодоны иРНК (aнтикодоны тРНК)-аминокислоты.

УУУ(ГАА)-Феи УУС(ГАА)-Фен УУА(УАА)-Лей УУГ(ЦАА)-Лей

УЦУ(АГА)-Сер УЦЦ(АГА)-Сер УЦА(УГА)-Сер УЦГ(ЦГА)-Сер

УАУ(АУА)-Тир УАЦ(ГУА)-Тир УАА(---) УАГ(---)

УГУ(ГЦА)-Цис УГС(ГЦА)-Цис УГА(УЦА)-СеЦис УГГ(ЦЦА)-Трп

_____________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________

ЦУУ(ААГ)-Лей	ЦЦУ(АГГ)-Про	ЦАУ(ГУГ)-Гис	ЦГУ(АЦГ)-Арг
ЦУЦ(ААГ)-Лей	ЦЦЦ(АГГ)-Про	ЦАЦ(ГУГ)-Гие	ЦГЦ(АЦГ)-Арг
ЦУА(УАГ)-Лей	ЦЦА(УГГ)-Про	ЦАА(УУГ)-Глн	ЦГА(УЦГ)-Арг
ЦУГ(ЦАГ)-Лей	ЦЦГ(ЦГГ)-Про	ЦА1 (ЦУГ)-Глн	ЦГГ(ЦЦГ)-Арг
АУУ(ААУ)-Иле	АЦУ(АГУ)-Тре	ААУ(АУУ)-Асн	АГУ(ГЦУ)-Сер
АУЦ(ГАУ)-Иле	АЦЦ(АГУ)-Тре	ААЦ(ГУУ)-Асн	АГЦ(ГЦУ)-Сер
АУА(УАУ)-Иле	АЦА(УГУ)-Тре	ААА(УУУ)-Лиз	АГА(УЦУ)-Арг
АУГ(ЦАУ)-Мет	А1ДГ(ЦГУ)-Трс	ААГ(ЦУУ)-Лиз	А1Т(ЦЦУ)-Арг
ГУУ(ААЦ)-Вал	ГЦУ(АГЦ)-Ала	ГАУ(ГУЦ)-Асп	ГУУ(ГЦЦ)-Гли
ГУЦ(ААЦ)-Вал	ГЦЦ(АГЦ)-Ала	ГАЦ(ГУЦ)-Асп	ГГЦ(ГЦЦ)-Гли
ГУА(УАЦ)-Вал	ГЦА(УГЦ)-Ала	ГАА(УУЦ)-Глу	ГГА(УЦЦ)-Гли
ГУГ(ЦАЦ)-Вал	ГЦГ(ЦПД)-Ала	ГАГ(ЦУЦ)-Глу	ГГТ(ЦЦЦ)-Гли

Примечание: жирным шрифтом выделены кодоны, для которых не обнаружены тРНК с полностью комплементарными антикодонами; подчеркнуты стоп-кодоны (нонсенс-кодоны), один из которых (УГА) может служить кодоном для особой селеноцистеиновой тРНК в иРНК, содержащих в лидерном районе специальную последовательность нуклеотидов (SECIS-элемент)

В процессе трансляции (биосинтеза белка) участвуют молекулы иРНК (информационной РНК). В ее составе имеются 3 функциональных района: лидерный, кодирующий и трейлерный.

Лидерный район, или лидер, является 5'-концом молекулы иРНК, име­ет определенную последовательность нуклеотидов и необходим для взаимодействия иРНК с_РС_ перед началом трансляции.

Кодирующий район представлен, последовательностью нуклеотидов, содержащей информацию о первичной структуре соответствующего полипептида, т.е. совокупностью кодонов-триплетов. Он начинается иниции­рующим кодоном (АУГ) и завершается терминирующими кодонами.

Трейлерный район, или трейлер, является 3'-концом молекулы иРНК, содержит сигнал диссоциации с PC и, как правило, поли-А-хвост, выполняющий функции стабилизации иРНК. В гиалоплазме иРНК находится в комплексе с определенными белками, формируя с ними рибонуклеопротеидную частицу - информосому.

Обязательным элементом трансляции являются молекулы тРНК (транспортных РНК). После синтеза в ядре они выводятся в гиалоплазму, где и функционируют, принимая специфическую L-образную форму. Моле­кула тРНК имеет 2 важных функциональных участка. Один из них (внутренний) содержит треплет нуклеотидов, который в ходе биосинтеза белка взаимодействует по правилу комплементарности азотистых основа­ний с соответствующим триплетом иРНК. Так как триплет иРНК является кодоном, триплет тРНК, взаимодействующий с ним, называют антикодоном.

На 3'-конце всех тРНК имеется универсальный триплет ЦЦА, к адениловому нуклеотиду которого ковалентно присоединяется аминокислота. Реакцию взаимодействия тРНК с аминокислотой катализируют аминоацил-тРНК-синтазы.

Каждая из аминоацил-тРНК-синтаз содержит 2 центра связывания: в одном связывается определенная тРНК, а в другом - определенная аминокислота. При этом взаимодействие фермента с тРНК определяется её антикодоном. В клетке имеется большое семейство аминоацил-тРНК-синтаз с конкретными комбинациями центров связывания тРНК и аминокислот. В результате этого к тРНК с данным антикодоном присоединяется только определенная амино­кислота и образуется аминоацил-тРНК (аа-тРНК), удовлетворяющая требованию специфично­сти генетического кода. Таким образом, это свойства кода реализуется с помощью аминоацил-тРНК-синтаз, семейство которых обеспечивает наличие не менее 31 разных аа-тРНК. Фактиче­ски, именно аа-тРНК выполняют функции перевода информации с «языка нуклеотидов» на «язык аминокислот» в процессе трансляции.

Процесс трансляции, как и другие матричные процессы, состоит из трех этапов: инициации, элонгации и терминации. На всех этапах биосин­теза белка действуют белковые факторы трансляции: инициирующие факторы (ИФ), элонгирующие факторы (ЭФ) и терминирующие факторы (ТФ). Для осуществления этих этапов необходимы затраты энергии.

Этап инициации трансляции включает несколько последовательных событий. Одним из них у эукариот является активация иРНК - удаление определенных белков из информосомы. Кроме того, происходит присоединение некоторых других белков, один из которых, кэп-связывающий белок, взаимодействует с 5'-концом лидерного района иРНК.

Для инициации трансляции необходима диссоциация PC на субъедини­цы (МС и БС), что осуществляется с помощью ИФ-3. После диссоциации PC к МС присоединяется инициаторная aa-тРНК, или стартовая аа-тРНК. Она имеет особое строение, содержит антикодон ЦАУ и несет оста­ток метионина, т.е. является мeт-тРНК. Эта особенность приводит к тому, что биосинтез белка у эукариот начинается с метионина, а инициирующим кодоном служит кодон АУГ. Стартовая мет-тРНК взаимодействует с ИФ-2 и с его помощью присоединяется к МС PC.

После взаимодействия МС с мет-тРНК образовавшийся комплекс связывается с иРНК. Этот процесс происходит с участием ИФ-1 и ИФ-4, завершаясь присоединением лидерного участка иРНК к определенному участку МС. У прокариот эта стадия инициации происходит до взаимодей­ствия МС со стартовой аа-тРНК. Вне зависимости от последовательности конкретных событий, на этой стадии образуется инициаторный комплекс - комплекс МС, иРНК и стартовой аа-тРНК.

Этап инициации трансляции завершается ассоциацией инициаторного комплекса с БС при участии ИФ-5. В результате этого в PC формируются активные А-центр, Р-центр и Т-центр. Стартовая мет-тРНК взаимодействует своим антикодоном с инициирующим кодоном иРНК, и оба комплементарных друг другу триплета оказываются в Р-центре. При этом следующий за инициирующим кодоном триплет (второй кодон) иРНК располагается в А-центре, а метиониновый остаток стартовой аа-тРНК - в Т-центре.

Этап элонгации начинается с присоединения к активированной PC второй aa-тРНК, которая своим антикодоном взаимодействует по правилу комплементарности со вторым кодоном иРНК, находящимся в А-центре. Это событие происходит с помощью ЭФ-1, способного связывать любую аа-тРНК, исключая стартовую мет-тРНК, и транспортировать ее в PC. В результате действия ЭФ-1 создается ситуация при которой в Р-центре рас­полагается мет-тРНК, в А-цетре - вторая аа-тРНК, а в Т-центре - 2 амино­кислотных остатка этих аа-тРНК.

Наличие аминокислотных остатков в Т-центре активирует пептидил-трансферазу, локализованную в этом центре, которая катализирует реакцию транспептидации. Данная реакция заключается в переносе стартового метионинового остатка на аминокислотный остаток второй аа-тРНК с образованием пептидной связи между ними. В результате транспептидации в А-центре образуется пеп-тРНК - вторая тРНК с дипептидом, а в Р-центре остается стартовая тРНК без аминокислотного остатка

Следующей фазой элонгации является транслокация, которая осуществляется с помощью ЭФ-2. Этот фактор элонгации вызывает сдвиг иРНК по отношению к центрам PC ровно на 3 нуклеотида. Вследствие транслокации стартовая тРНК (уже без метионина) выводится из Р-центра и PC, а пеп-тРНК с дипептидом перемещается из А-центра в Р-центр. При этом в А-центре оказывается очередной триплет иРНК - третий по счету кодон.