- •«Посттрансляционная модификация полипептидов»
- •Содержание
- •Введение
- •Основные виды модификаций:
- •Ограниченный протеолиз
- •Ограниченный протеолиз
- •Ковалентная модификация
- •Включение Кофакторов
- •Ассоциация в олигомеры
- •Биохимия: Учеб. Для вузов, Под ред. Е.С. Северина., 2003. 779 с.
- •Биохимия: Учебник для вузов/ в.П. Комов, в.Н. Шведова – м.:Дрофа, 2004. – 640 с.
Санкт-Петербургская Химико-фармацевтическая Академия ГОУ ВПО Минздравсоцразвития Росии
Кафедра биохимии
Предмет биохимия
Реферат на тему:
«Посттрансляционная модификация полипептидов»
Выполнила:
Студентка II курса
Группы № 308
Акамова Александра
СПб, 2012
Содержание
Введение -3
Основные виды модификаций-3
Ограниченный протеолиз-4
Ковалентные модификации-5
Включение кофакторов-7
Ассоциация в олигомеры-8
Список источников-9
Введение
Полипептидные цепи могут подвергаться структурным модификациям, либо будучи ещё связанными с рибосомами, либо после завершения синтеза. Эти конформационные и структурные изменения полипептидных цепей получили название посттрансляционных изменений.
Многие модификации осуществляются в ЭР. Здесь происходят фоддинг полипептидных цепей и формирование уникальной третичной или четвертичной структуры белков.
Основные виды модификаций:
Ограниченный протеолиз
Ковалентная модификация
Включение Ко-факторов
Ассоциация в олигомеры
Ограниченный протеолиз
Многие белки, секретируемые из клеток, первоначально синтезируются в виде молекул-предшественников, функционально неактивных. Удаление части полипептидной цепи специфическими эндопротеазами (гидролазы –расщепляют пептидные связи в молекуле белка) приводит к образованию активных молекул. Некоторые белки-предшественники расщепляются в ЭР или аппарате Гольджи, другие - после секреции. Так, неактивные предшественники секретируемых ферментов – зимогены (проферменты) - образуют активный фермент после расщепления по определённым участкам молекулы: зимоген панкреатической железы трипсиноген превращается в активный трипсин после секреции в тонкий кишечник.
Иногда процесс созревания идет вместе с процессом транспорта. Наглядным примером последовательного двухстадийного протеолиза служит образование активных форм пептидных гормонов (например, инсулина или глюкагона) из препрогормонов. Первоначально, N-концевой сигнальный пептид (Сигнальный пептид, или сигнальная последовательность, — короткая (от 3 до 60 аминокислот) аминокислотная последовательность в составе белка, которая обеспечивает посттрансляционный транспорт белка в соответствующую органеллу (ядро, митохондрия, эндоплазматический ретикулум, хлоропласт, апопласт или пероксисома). После доставки белка в органеллу сигнальный пептид может отщепляться под действием специфической сигнальной протеазы.) молекулы-предшественника удаляется в ЭР в процессе синтеза белка и образуется неактивный прогормон. Затем прогормон в секреторных гранулах, формирующихся в аппарате Гольджи, подвергается действию эндо- и/или экзопротеаз и превращается в активный гормон.
Типы сигнальных последовательностей
Органелла |
Аминокислотная последовательность |
клеточное ядро |
-Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val- |
транспортировка к эндоплазматическому ретикулуму |
H2N-Met-Met-Ser-Phe-Val-Ser-Leu-Leu-Leu-Val-Gly-Ile-Leu-Phe-Trp-Ala-Thr-Glu-Ala-Glu-Gln-Leu-Thr-Lys-Cys-Glu-Val-Phe-Gln- |
задержка в эндоплазматическом ретикулуме |
-Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val- |
митохондрия (матрикс) |
H2N-Met-Leu-Ser-Leu-Arg-Gln-Ser-Ile-Arg-Phe-Phe-Lys-Pro-Ala-Thr-Arg-Thr-Leu-Cys-Ser-Ser-Arg-Tyr-Leu-Leu- |
пероксисома (PTS1) |
-Ser-Lys-Leu-COOH |
пероксисома (PTS2) |
H2N-----Arg-Leu-X5-His-Leu- |