Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Lektsia_02a_Belki.doc
Скачиваний:
47
Добавлен:
18.03.2015
Размер:
1.16 Mб
Скачать

2.2.1.2. Структура глобулярных белков

Кроме структурных функций белки выполняют ещё ряд разнообразных функций. Среди них одна из главных - катализ химических реакций, протекающих в клетке.

1) Для осуществления каталитической (ферментативной) функции белок должен связываться с трехмерным субстратом, т.е. место связывания в молекуле белка, называемое активным центром, должно быть трехмерным. Это возможно только при условии, что сам белок имеет трехмерную третичную (глобулярную) структуру.

Таким образом, соответствие структуры и функции, предопределяет наличие у функциональных белков глобулярной структуры.

2) Кроме того, глобулярная структура обеспечивает растворимость белков в воде, так как большинство реакций протекает в цитоплазме клетки. Действительно, гидрофобные радикалы аминокислотных остатков могут быть спрятаны внутрь глобулы, а в воду экспонированы (направлены) гидрофильные остатки.

3) Для обеспечения компактной трехмерной структуры белок должен обладать элементами вторичной структуры небольшой протяженности, соединенных неструктурированными участками полипептидной цепи. Эти участки позволяют белку сворачиваться в компактную глобулу.

Рассмотрим особенности строения глобулярных белков на примере белка, обладающего ферментативной активностью – рибонуклеазы А Рис. 2.5):

Рис. 2.5. Третичная структура рибонуклеазы А

Структура рибонуклеазы А (одна цепь, 128 аминокислотных остатков) построена преимущественно из β-слоев. Тем не менее, основные принципы организации остаются прежними. Дисульфидные связи (4) вместе с большим числом водородных связей (72 связи) служат каркасом молекулы и скрепляют структуру в плотную глобулу.

2.3. Простые и сложные белки

По степени сложности состава молекулы белка выделяют простые и сложные белки.

Простым белкам называются белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты.

Сложными называются белки, которые при гидролизе дают не только аминокислоты, но также и другие органические и неорганические соединения.

2.3.1. Простые белки

Альбумины. Молекула альбуминов состоит из одной полипептидной цепи и насчитывает до 600 аминокислотных остатков. Благодаря повышенному содержанию аспарагиновой и глутаминовой кислот, эти белки хорошо растворимы в воде.

Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин. Выполняют транспортные и питательные функции.

Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мышечной ткани, глобулин белка куриного яйца. Выполняют транспортную и защитную функцию.

Гистоны. Гистоны – глобулярные белки, локализованы в ядрах соматических клеток. Плохо растворимы в воде, но хорошо растворяются в солевых растворах. Белки характеризуются повышенным содержанием положительно заряженных аминокислот – лизина и аргинина (от 15 до 30%), поэтому являются белками основного характера. Выполняют структурную и регуляторную функцию.

Протамины. Протамины также относятся к глобулярным ядерным белкам, но локализованы в ядрах половых клетках. Не растворимы в воде, хорошо растворяются в 80% этаноле. Являются основными (положительно заряженными) белками, содержание лизина и аргинина достигает 80%. Как и гистоны, выполняют структурную и регуляторную функции

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]