- •2.1. Физические и химические свойства белков.
- •2.1.1. Кислотно-основные свойства белковых молекул
- •2.1.2. Растворимость белков.
- •2.1.3. Денатурация белков
- •2.2. Классификация и краткая характеристика отдельных групп белков.
- •2.2.1. Фибриллярные и глобулярные белки.
- •2.2.1.1. Фибриллярные белки
- •2.2.1.2. Структура глобулярных белков
- •2.3. Простые и сложные белки
- •2.3.1. Простые белки
- •2.3.2. Сложные белки
- •2.4. Биологические функции белков
2.2.1.2. Структура глобулярных белков
Кроме структурных функций белки выполняют ещё ряд разнообразных функций. Среди них одна из главных - катализ химических реакций, протекающих в клетке.
1) Для осуществления каталитической (ферментативной) функции белок должен связываться с трехмерным субстратом, т.е. место связывания в молекуле белка, называемое активным центром, должно быть трехмерным. Это возможно только при условии, что сам белок имеет трехмерную третичную (глобулярную) структуру.
Таким образом, соответствие структуры и функции, предопределяет наличие у функциональных белков глобулярной структуры.
2) Кроме того, глобулярная структура обеспечивает растворимость белков в воде, так как большинство реакций протекает в цитоплазме клетки. Действительно, гидрофобные радикалы аминокислотных остатков могут быть спрятаны внутрь глобулы, а в воду экспонированы (направлены) гидрофильные остатки.
3) Для обеспечения компактной трехмерной структуры белок должен обладать элементами вторичной структуры небольшой протяженности, соединенных неструктурированными участками полипептидной цепи. Эти участки позволяют белку сворачиваться в компактную глобулу.
Рассмотрим особенности строения глобулярных белков на примере белка, обладающего ферментативной активностью – рибонуклеазы А Рис. 2.5):
Рис. 2.5. Третичная структура рибонуклеазы А
Структура рибонуклеазы А (одна цепь, 128 аминокислотных остатков) построена преимущественно из β-слоев. Тем не менее, основные принципы организации остаются прежними. Дисульфидные связи (4) вместе с большим числом водородных связей (72 связи) служат каркасом молекулы и скрепляют структуру в плотную глобулу.
2.3. Простые и сложные белки
По степени сложности состава молекулы белка выделяют простые и сложные белки.
Простым белкам называются белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты.
Сложными называются белки, которые при гидролизе дают не только аминокислоты, но также и другие органические и неорганические соединения.
2.3.1. Простые белки
Альбумины. Молекула альбуминов состоит из одной полипептидной цепи и насчитывает до 600 аминокислотных остатков. Благодаря повышенному содержанию аспарагиновой и глутаминовой кислот, эти белки хорошо растворимы в воде.
Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин. Выполняют транспортные и питательные функции.
Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мышечной ткани, глобулин белка куриного яйца. Выполняют транспортную и защитную функцию.
Гистоны. Гистоны – глобулярные белки, локализованы в ядрах соматических клеток. Плохо растворимы в воде, но хорошо растворяются в солевых растворах. Белки характеризуются повышенным содержанием положительно заряженных аминокислот – лизина и аргинина (от 15 до 30%), поэтому являются белками основного характера. Выполняют структурную и регуляторную функцию.
Протамины. Протамины также относятся к глобулярным ядерным белкам, но локализованы в ядрах половых клетках. Не растворимы в воде, хорошо растворяются в 80% этаноле. Являются основными (положительно заряженными) белками, содержание лизина и аргинина достигает 80%. Как и гистоны, выполняют структурную и регуляторную функции