- •Конкурентное ингибирование
- •Фермент дыхательной цепи переноса электронов
- •Разъединяют окисление и окислительное фосфорилирование
- •Ингибируют цитохромоксидазу
- •Надн-дегидрогеназа
- •Определение изоферментов лдг
- •Гидролазы
- •Оксидоредуктазы
- •Хромопротеин
- •Щавелевоуксусную
- •Гемоглобин
- •Раствор белка
- •Тканевого дыхания
- •Надн - коэнзим q редуктаза
- •Витамин в1
- •Витамин в2
- •D. Цитохром р450
- •D. Цитохром р450
- •A. Функции атф-синтазы
- •D. Субстратному фосфорилированию
- •D. Митчелл п.
- •Фенилаланин за счет гидроксилирования.
- •Конкурентное ингибирование;
- •Бесконкурентное ингибирование;
- •Изоцитратдегидрогеназа;
- •Оксалосукцинат;
- •Катионы двухвалентного железа;
- •Катионы магния;
- •Пиридоксаль-5-фосфат;
- •Катионы магния;
- •Сукцинатдегидрогеназа.
- •Сукцинатдегидрогеназа и изоцитратдегидрогеназа;
- •Аммиак;
- •Эндогенная вода.
- •Углекислый газ;
- •Увеличивается;
- •Окислительное фосфорилирование;
- •Нефосфорилирующее окисление;
- •Антимицин а.
- •Созданием трансмембранного протонного градиента;
Система химических реакций, обеспечивающих поступление, синтез и распад конкретного класса биомолекул, называется:
амфиболизм;
метаболизм;
катаболизм;
диссимиляция;
анаболизм.
Любые вещества (соединения), попадающие в организм и не являющиеся в нормальных условиях структурными компонентами его клеток и межклеточного вещества, называются:
аллобиотиками;
пробиотиками;
экзогенными биомолекулами;
ксенобиотиками;
транзитными соединениями.
Объединение ряда ферментов для направленного и последовательного протекания определенного метаболического процесса называется:
метаболический комплекс;
ферментативный ряд;
метаболон;
регулон;
ферментативная ассоциация.
Регуляция неферментативных процессов в организме человека осуществляется преимущественно путем влияния на:
метаболический процесс;
реакционную среду;
сопряженные ферменты;
субстраты реакции;
продукты реакции.
В основе молекулярного механизма любого типа физиологической регуляции лежит взаимодействие между:
метаболитом и ферментом;
субстратом и ферментом;
биологически активным веществом и клеткой;
гормоном и клеткой-мишенью;
лигандом и рецептором.
Основным химическим компонентом организма человека является следующее вещество:
вода;
белок;
жир;
хлориды калия и натрия;
полифосфаты.
Какие вещества создают реакционную среду для течения биохимических реакций в клетках организма?:
жидкие жиры;
жидкие липиды;
растворы углеводов;
растворы фосфатов;
вода.
Мономерами белков являются следующие молекулы:
дипептиды;
α-аминокислоты (за исключением пролина);
β-аминокислоты (за исключением лизина);
α-аминокислоты и α-кетокислоты;
α-аминокислоты и α-иминокислота (пролин).
Мономерами нуклеиновых кислот (ДНК и РНК) являются следующие соединения:
ациклические нуклеотиды;
нуклеозиды;
азотистые основания;
нуклеолы;
циклические нуклеотиды.
Гетерогенная группа соединений, входящих в состав ферментов и являющихся исходными молекулами для синтеза некоторых гормонов, а также антиоксидантами, но, как правило, не синтезируемых в организме, называется:
незаменимыми жирными кислотами;
незаменимыми аминокислотами;
прогормонами;
микроэлементами;
витаминами.
В организме человека в состав пептидов и белков входят следующие мономеры:
α-D-аминокислоты;
α-аминокислоты;
α-L-аминокислоты;
β-D-аминокислоты;
β-L-аминокислоты.
Как называются 20 α-аминокислот, входящих в состав белков организма человека?:
зимогенные;
протеиногенные;
эссенциальные;
типичные;
неэссенциальные.
Назовите аминокислоты организма человека, не принимающие участия в биосинтезе белков и находящихся либо в свободном состоянии, либо в составе других биомолекул:
незимогенные;
атипичные;
эссенциальные;
непротеиногенные;
неэссенциальные.
В основе классификации α-L-аминокислот лежит:
химическая структура бокового радикала;
положением аминогруппы в молекуле;
положение карбоксигруппы в молекуле;
наличие хирального атома углерода в молекуле;
наличие гетероциклического радикала в молекуле.
Единственной протеиногенной иминокислотой в организме человека является:
гистидин;
тирозин;
пролин;
триптофан;
креатин.
Карбоциклической протеиногенной аминокислотой в организме человека является:
гистидин;
тирозин;
пролин;
триптофан;
креатин.
Протеиногенными аминокислотами с неполярными (гидрофобными) радикалами являются:
аланин и тирозин;
лейцин и тирозин;
лейцин и фенилаланин;
валин и гистидин;
фенилаланин и цистеин.
Протеиногенными аминокислотами с полярными незаряженными радикалами являются:
цистеин и лейцин;
лизин и лейцин;
лизин и аргинин;
серин и тирозин;
серин и аргинин.
Протеиногенными аминокислотами с отрицательно заряженными боковыми радикалами являются:
цистеин и гистидин;
аспартат и глицин;
глутамат и глицин;
аспартат и глутамат;
глицин и серин.
Протеиногенными аминокислотами с положительно заряженными боковыми радикалами являются:
аргинин и глицин;
аргинин и лизин;
лизин и цистеин;
глицин и цистеин;
цистеин и аргинин.
Аминокислоты, которые синтезируются из незаменимых аминокислот в организме человека при достаточном их поступлении, называются:
частично заменимыми;
полузаменимыми;
условно заменимыми;
неэссенциальными;
эссенциальными.
Аминокислоты, синтезируемые в недостаточном количестве у взрослого человека и практически не образующиеся в организме ребенка, называются:
частично заменимыми;
полузаменимыми;
условно заменимыми;
неэссенциальными;
эссенциальными.
Протеиногенными частично заменимыми аминокислотами являются в организме человека:
цистеин и тирозин;
тирозин и гистидин;
цистеин и аргинин;
аргинин и тирозин;
гистидин и аргинин.
Протеиногенными условно заменимыми аминокислотами являются в организме человека:
цистеин и тирозин;
тирозин и гистидин;
цистеин и аргинин;
аргинин и тирозин;
гистидин и аргинин.
Аминокислоты, не синтезируемые в организме человека и поступающие в него исключительно с продуктами питания, называются:
частично заменимыми;
заменимыми;
условно заменимыми;
неэссенциальными;
эссенциальными.
Выберите пару эссенциальных протеиногенных аминокислот из предложенных:
метионин и тирозин;
валин и серин;
лейцин и глутамин;
лизин и триптофан;
фенилаланин и аланин.
Выберите пару эссенциальных протеиногенных аминокислот из предложенных:
лизин и аланин;
лизин и тирозин;
лейцин и цистеин;
лейцин и метионин;
фенилаланин и тирозин.
В организме человека серосодержащей эссенциальной аминокислотой является из предложенных:
цистеин;
серин;
метионин;
треонин;
липоевая кислота.
В организме человека эссенциальной протеиногенной аминокислотой, содержащей гидроксигруппу в боковом радикале, является:
тирозин;
серин;
треонин;
этаноламин;
фенилаланин.
Субстратом для эндогенного синтеза тирозина в организме человека является следующая аминокислота:
лизин за счет внутримолекулярной циклизации;
фенилаланин за счет метилирования;
триптофан за счет внутримолекулярной дециклизации;
аланин за счет присоединения остатка фенола;
Фенилаланин за счет гидроксилирования.
Субстратом для эндогенного синтеза цистеина в организме человека является следующая незаменимая аминокислота:
триптофан;
серин;
лизин;
метионин;
гистидин.
Назовите животные белки, которые выпадают в осадок только в насыщенных растворах нейтральных солей (например, сульфата аммония):
протамины;
гистоны;
глютелины;
альбумины;
глобулины.
Назовите животные белки, выпадающие в осадок в 50 % растворах нейтральных солей (например, сульфата аммония):
гистонами;
протамины;
глютелины;
альбумины;
глобулины.
Назовите животные белки, которые растворимы в слабых растворах кислот, осаждаются этанолом и при кипячении, богатые остатками аргинина и лизина:
гистоны;
протамины;
аргирофильные белки;
проламины;
лизоцимы.
Укажите животные белки, которые растворимы в слабых растворах кислот, не осаждаются при кипячении, богатые остатками аргинина и лизина, называются:
гистоны;
протамины;
аргирофильные белки;
проламины;
лизоцимы.
В основе классификации сложных белков лежит:
пространственная организация белка;
характер ковалентных связей между аминокислотами;
соотношение кислых и основных остатков аминокислот;
характер нековалентных связей между аминокислотами;
химическая природа небелкового компонента.
С остатками каких аминокислот образуется сложноэфирная связь в молекулах фосфопротеинов?:
серина и тирозина;
серина и цистеина;
тирозина и цистеина;
треонина и цистеина;
треонина и лизина.
В первичной структуре белка представлен следующий тип специфических ковалентных связей:
сложноэфирная;
гликозидная;
эфирная;
пептидная;
тиоэфирная.
Какие типы химической связи представлены во вторичной структуре белка?:
пептидная; водородная между СО- и NH-группами остатков аминокислот;
дипольная связь;
пептидная; водородная между СО- и ОH-группами остатков аминокислот;
пептидная; дипольная связь;
пептидная; водородная между СО- и SH-группами остатков аминокислот.
Каково значение третичной структуры белка в организме человека?:
реализация клеточной детерминации;
реализация клеточной специализации;
реализация клеточной дифференцировки;
матрица для образования четвертичной структуры белка;
реализация биологической роли конкретного белка.
Какова организация четвертичной структуры белка?:
состоит из доменов;
состоит из протомеров;
состоит из тетрамеров;
состоит из белковых фибрилл;
состоит из олигомеров.
Как называется разрыв ковалентных связей в молекуле белка с его фрагментацией и утратой биологической активности?:
денатурация;
деформация;
диссоциация;
деструкция;
делеция.
Как называется разрыв нековалентных связей в молекуле белка с обратимой утратой им биологической активности?:
денатурация;
деформация;
диссоциация;
деструкция;
делеция.
Каково отличие ферментов от неферментных катализаторов?:
ускоряют энергетически возможные реакции;
могут иметь абсолютную специфичность;
не изменяют направление реакции;
не входят в состав продуктов реакции;
не расходуются в процессе катализа.
Каково сходство между ферментами и неферментными катализаторами?:
имеют очень высокую эффективность (около 100 %);
действуют в мягких условиях;
обладают программированностью дйствия;
не входят в состав продуктов реакции;
могут иметь относительную специфичность.
В основе классификации ферментов положен следующий принцип:
тип катализируемой реакции;
структурная организация фермента;
характер образуемых продуктов реакции;
химическая структура фермента;
химическая структура субстратов.
Сколько всего существует классов ферментов?:
4;
6;
8;
9;
10.
Какую реакцию могут осуществлять лиазы?:
дегидрирование;
дегидратацию;
гидролиз;
перенос аминогрупп;
перенос ацильных групп.
Какой класс ферментов осуществляет синтез биомолекул за счет присоединения одной к другой с затратой энергии?:
лигазы;
лиазы;
гидролазы;
декарбоксилазы;
карбоксилазы.
Какой класс ферментов осуществляет расщепление ковалентных связей негидролитическим путем между атомами углерода, азота, кислорода и серы?:
лигазы;
лиазы;
альдолазы;
декарбоксилазы;
рацемазы.
Какой класс ферментов осуществляет расщепление гликозидных связей?:
дегидратазы;
эстеразы;
гликозидазы;
гидролазы;
альдолазы.
Какой класс ферментов осуществляет отщепление от субстрата СО2?:
лигазы;
лиазы;
эпимеразы;
декарбоксилазы;
карбоксилазы.
К 4 классу ферментов относятся:
лиазы;
лигазы;
гидролазы;
альдолазы;
изомеразы.
К 6 классу ферментов относятся:
лиазы;
лигазы;
гидролазы;
альдолазы;
изомеразы.
Какой класс ферментов осуществляет межмолекулярный перенос метильных групп?:
метилтрансферазы;
метилентрансферазы;
трансферазы;
лиазы;
лигазы.
В какой класс ферментов входят рацемазы?:
первый;
третий;
пятый;
седьмой;
девятый.
В какой класс ферментов входят оксигеназы?:
первый;
третий;
пятый;
седьмой;
девятый.
Как называются ферменты, имеющие определенную топическую локализацию в клетках и тканях?:
специфичные;
тканевые;
маркерные;
клеточные;
атрибутивные.
Как называется белковая часть двухкомпонентных ферментов?:
кофермент;
апофермент;
холофермент;
профермент;
простетическая группа.
Как называется небелковая структура двухкомпонентных ферментов, слабо связанная с белковой частью?:
кофермент;
апофермент;
холофермент;
профермент;
простетическая группа.
Какова функция коферментов и простетических групп в составе двухкомпонентных ферментов?:
прикрепление фермента к мембранным структурам клетки;
участие в акте катализа;
участие в диссоциации фермента;
солюбилизация фермента;
аллостерическая регуляция активности фермента.
Такие коферменты, как НАД+, НАДФ+, ФАД, относятся по химической структуре к:
порфиринам;
производным нуклеотидов;
пептидам;
динуклеотидам;
производным витаминов В1, В6, В12.
Компонент антиоксидантной защиты организма человека – глютатион, относят по химической структуре к такой группе коферментов:
производным аминокислот;
полипептидам;
олигопептидам;
производным витамина Е;
производным витамина С.
Как называются ферменты, содержащие в своем составе недиссоциируемый специфический ион металла?:
истинными металлоферментами;
активируемыми металлоферментами;
металлокоферментами;
псевдометаллоферментами;
ферроферментами.
Как называются ферменты, содержащие в своем составе легко диссоциируемый неспцифический ион металла?:
истинными металлоферментами;
металлоферментами, активируемыми ионами металлов;
металлокоферментами;
псевдометаллоферментами;
ферроферментами.
Как называются ферменты, состоящие из нескольких субъединиц (протомеров), объединенных в четвертичную структуру в количестве 2, 4, 6 и выполняющих как каталитические, так и регуляторные функции?:
ферментные ассоциации;
доменные ферменты;
сложные ферменты;
олигомерные ферменты;
мультиферментные комплексы.
Как называется группа ферментов, катализирующих одну и ту же биохимическую, но отличающиеся по химической структуре, физико-химическим свойствам, каталитической акивности и топической локализации?:
аллоферменты;
полиферменты;
гомологичные ферменты;
гетерологичные ферменты;
изоферменты.
Как называются функционально инертные участки полипептидной цепи фермента, не принимающие участия ни в катализе, ни в его регуляции, но структурирующие энзим?:
якорный участок;
несущая часть;
неактивный центр;
балластная область;
холоферментом.
Как называется участок фермента, взаимодействующий с субстратом при ферментативной реакции и необходимый для превращения его в процессе катализа?:
якорный участок;
реакционный центр;
каталитический участок;
активный центр;
аллостерический центр.
За счет каких связей остатки неполярных аминокислот якорного участка присоединяют субстрат?:
гидрофобных взаимодействий;
водородных связей;
дипольных связей;
неполярных ковалентных связей;
полярных ковалентных связей.
Как называется стерически отдаленный от активного центра участок фермента, регулирующий активность фермента за счет изменения его конформации после связывания с регуляторными молекулами?:
аллостерический центр;
якорный центр;
активаторный центр;
ингибиторный центр;
конформационный центр.
На какой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса?:
на первой стадии;
на второй стадии;
на третьей стадии;
на четвертой стадии;
на пятой стадии.
Как можно объяснить катализ одним и тем же ферментом сходных по химической структуре, но отличающихся стереохимически субстратов?:
теорией ферментативного катализа Лайнуивера-Берка;
теорией ферментативного катализа Михаэлиса-Ментен;
теорией «ключа (субстрата) к замку (ферменту)» Э. Фишера;
теорией «индуцированного взаимодействия фермента и субстрата» Д. Кошланда;
наличием абсолютной специфичности у ферментов.
Как называется величина, характеризующая сродство фермента к субстрату и определяющая активность данного фермента?:
степенью сродства фермента и субстрата;
константой Михаэлиса;
скоростью ферментативной реакции;
скоростью насыщения фермента;
константой активности фермента.
Какая зависимость существует между активностью фермента и константой Михаэлиса?:
чем ниже константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;
чем выше константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;
константа Михаэлиса не влияет на активность фермента;
при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается вдвое;
при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается в квадрате.
Константа Михаэлиса равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции:
равна скорости аналогичной неферментативной реакции;
минимальна;
максимальна;
половине максимальной;
не изменяется.
Скорость ферментативной реакции становится максимальной, когда концентрация субстрата в среде:
равна по величине константе Михаэлиса;
значительно меньше по величине, чем константа Михаэлиса;
значительно больше по величине, (на 50% и более) чем константа Михаэлиса;
приближается к нулю;
соответствует насыщенному раствору.
Что представляет собой график уравнения Михаэлиса-Ментен?:
прямую зависимость;
обратную зависимость;
гиперболу;
параболу;
3 графически разных участка.
Уравнение Лайнуивера-Берка отражает зависимость скорости ферментативной реакции от:
концентрации фермента;
температуры реакционной среды;
концентрации ингибитора;
рН реакционной среды;
концентрации субстрата.
Как называется значение рН реакционной среды, при котором каталитическая активность фермента максимальна?:
рН-максимум;
рН-экстремум;
рН-минимум;
рН-оптимум;
нулевое рН.
Для большинства ферментов внутренней среды человеческого организма оптимальное значение рН колеблется в пределах:
0-5;
6-8;
9-11;
11-14;
8-12.
Зависимость скорости ферментативной реакции от значений рН выглядит графически в виде:
прямой зависимости;
обратной зависимости;
колоколообразной кривой;
параболы;
гиперболы.
Зависимость скорости ферментативной реакции от значений температуры выглядит графически в виде:
прямой зависимости;
обратной зависимости;
колоколообразной кривой;
параболы;
гиперболы.
В каком интервале температур действует закон Вант-Гоффа для ферментативных реакций?:
от –30 до +10 ºС;
от –10 до +70 ºС;
от 0 до +50 ºС;
от +10 до +100 ºС;
от +40 до +100 ºС.
Какой специфичностью обладает фермент, катализирующий превращение только одного субстрата с определенной структурой?:
абсолютной;
стереохимической;
относительной;
неселективной;
ограниченной.
Фермент фумараза катализирует превращение фумаровой кислоты (транс-изомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис-изомер), что является типичным примером:
абсолютной специфичности;
стереохимической специфичности;
относительной специфичности;
селективной специфичности;
ограниченной специфичности.
Какой специфичностью обладает фермент, катализирующий превращение группы веществ с однотипной химической связью?:
неизбирательной;
стереохимической;
относительной;
неселективной;
неограниченной.
Как называется ингибирование первого фермента метаболона конечными продуктами данного метаболического процесса?: