13) Общая схема трансляции.

Инициация. 1. Узнавание стартового кодона (AUG), сопровождается присоединением тРНК аминоацилированной метионином (М) и сборкой рибосомы из большой и малой субъединиц.

Элонгация. 2. Узнавание текущего кодона соответствующей ему аминоацил-тРНК (комплементарное взаимодействие кодона мРНК и антикодона тРНК увеличено). 3. Присоединение аминокислоты, принесённой тРНК, к концу растущей полипептидной цепи. 4. Продвижение рибосомы вдоль матрицы, сопровождающееся высвобождением молекулы тРНК. 5. Аминоацилирование высвободившейся молекулы тРНК соответствующей ей аминоацил-тРНК-синтетазой. 6. Присоединение следующей молекулы аминоацил-тРНК, аналогично стадии . 7. Движение рибосомы по молекуле мРНК до стоп-кодона (в данном случае UAG).

Терминация. Узнавание рибосомой стоп-кодона сопровождается отсоединением новосинтезированного белка и в некоторых случаях диссоциацией рибосомы.

15) Ферменты характеризуются следующими основными свойствами.

1. Все ферменты представляют собой глобулярные белки.

2. Информация о ферментах, как и о других белках, закодирована в ДНК.

3. Ферменты действуют как катализаторы.

4. Присутствие ферментов не влияет ни на природу, ни на свойства конечного продукта (или продуктов) реакции.

5. Ферменты действуют чрезвычайно эффективно, т. е. очень малое количество фермента вызывает превращение больших количеств субстрата. Одна молекула каталазы способна, например, при температуре тела разложить за одну секунду на воду и кислород около 600 тысяч молекул пероксида водорода. Можно сравнить эффективность каталазы и такого, например, неорганического катализатора, как диоксид марганца, добавив их по отдельности к пероксиду водорода и измерив скорость выделения кислорода. (Хорошим источником каталазы служит печень). В среднем ферменты способны катализировать около 1000 реакций в секунду. Без катализаторов реакции протекали бы в миллионы раз медленнее.

6. Ферменты высокоспецифичны, т. е. один фермент катализирует обычно только одну реакцию. Каталаза, например, катализирует только расщепление пероксида водорода.

7. Катализируемая ферментом реакция обратима.

8. Активность ферментов меняется в зависимости от рН и температуры, а также от концентрации как субстрата, так и самого фермента (об этих факторах мы будем говорить в разд. 4.3).

9. Ферменты снижают энергию активации катализируемой реакции.

10. В молекуле фермента есть активный центр, который вступает в контакт с субстратом. Этот активный центр имеет особую форму.

16) Ферментативный катализ (биокатализ), ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул. называемых ферментами (энзимами). Ферментативный катализ - разновидность катализа, хотя термин "ферментация" (брожение)известен с давних времен, когда еще не было понятия химического катализа.

Важнейшие особенности ферментативного катализа - эффективность, специфичность и чувствительность к регуляторным воздействиям. Ферменты увеличивают скорость химического превращения субстрата по сравнению с неферментативной реакцией в 109-1012 раз. Столь высокая эффективность обусловлена особенностями строения активного центра. Принято считать, что активный центр комплементарен переходному состоянию субстрата при превращении его в продукт. Благодаря этому стабилизируется переходное состояние и понижается активационный барьер реакции.

17) Скорость ферментативных реакций, как и всяких других, зависит от температуры: при повышении температуры на каждые 10 °С скорость увеличивается примерно вдвое (правило Вант-Гоф-фа). Однако для ферментативных реакций это правило справедливо лишь в области низких температур — до 50-60 °С. При более высоких температурах ускоряется денатурация фермента, что означает уменьшение его количества; соответственно снижается и скорость реакции (рис. 2.17, г). При 80-90 °С большинство ферментов денатурируется практически мгновенно. Количественное определение ферментов рекомендуется проводить при 25 °С.

Зависимость скорости реакции от рН. Изменение рН приводит к изменению степени ионизации ионогенных групп в активном центре, а это влияет на сродство субстрата к активному центру и на каталитический механизм. Кроме того, изменение ионизации белка (не только в области активного центра) вызывает конформационные изменения молекулы фермента. Колоколообразная форма кривой (рис. 2.17, д) означает, что существует некоторое оптимальное состояние ионизации фермента, обеспечивающее наилучшее соединение с субстратом и катализ реакции. Оптимум рН для большинства ферментов лежит в пределах от 6 до 8. Однако есть и исключения: например, пепсин наиболее активен при рН 2. Количественное определение ферментов проводят при оптимальном для данного фермента рН.

Зависимость скорости реакции от времени. По мере увеличения времени инкубации скорость реакции снижается (рис. 2.17, е). Это может происходить вследствие уменьшения концентрации субстрата, увеличения скорости обратной реакции (в результате накопления продукта прямой реакции), ингибирования фермента продуктом реакции, денатурации фермента.