26) Химический состав и строение рибосом

Гранулярная структура ЭПС обусловлена наличием на её поверхности рибосом. Такие рибосомы называются мембраносвязанными;

они осуществляют синтез белков, попадающих во внутреннее пространство ЭПС

химический состав:

Прокариотич.рибосом.		Эукариотич.рибосом
70S		80S
50S	30s	60s	40s
5S rРНК 23S rРНК	16SrРНК	5S rРНК 5.8 S rРНК 28S rРНК	18S rРНК
34 молекулы белков, из них 31 разные	21 белок	не менее 50 разных белков	не менее 33 разных белков

Каждая из субъединиц - это компактно свёрнутый рибонуклеопротеидный тяж.

Такое сворачивание происходит в присутствии белков. р-РНК концентрируется ближе к

центру, белки к периферии. Все белки уникальны.Каждая субъединица содержит несколько функциональных центров.

Асп-центр специфического узнавания. Малая субъединица. Образует пептидные связи между актами, прочно связывается с рибосомой.

Р-центр - пептидильный, донорный. Малая субъединица- связывание тРНК присоединенной к растущей полипептидной цепи.

А-центр - аминоацильный, акцепторный. Большая субъединица связывает тРНК несущую следующую добавляемую аминокислоту,К-центр - каталитический центр. Малая и несколько белков большой субъединицы. Функции: Декодирование матричной РНК. Каждая рибосома полностью прочитывает одну молекулу м-РНК и в соответствии с ее программой синтезирует одну молекулу белка.Формирование пептидных мостиков. Процесс создания химической структуры белка (синтез полипептидной цепи). Инициация

Участвуют отдельные субчастицы. Процесс катализируется IF1,2,3.Малая субчастица рибосомы связывается с мРНК, то есть служит первичным приемником генетической информации для белоксинтезирующего аппарата. После завершения инициации, к ней присоединяется большая субчастица.

30) Микрофиламенты , молекулярная организация , функции и принципы сборки

а) Микрофиламенты образуют в клетках густую сеть.В микрофаге – около 100.000

микрофиламентов. б) основное направление пучков микрофиламентов - вдоль длинной оси клетки и отростков. Двойная спираль из глобулярных молекул белка актина.

содержание актина даже в немышечных клетках достигает 10 % от всех белков. В узлах сети микрофиламентов и в местах их прикрепления к клеточным структурам находятся - белок a-актинин,- миозин и тропомиозин. Существуют три формы G–актина a, b и g. В мышечных клетках содержится a–актин, а в немышечных клетках b- и g–актины. Для гладких, сердечных и скелетных мышечных клеток характерны специфичные изоформы a–актина. Важным свойством G–актина является его способность к полимеризации с образованием фибриллярного F–актина. Сборка микрофиламентов начинается с образования ядра полимеризации. Три молекулы G–актина, несущих АТФ, образуют стабильный комплекс ядро полимеризации, которое служит затравкой для сборки микрофиламента. Полимеризация молекул актина происходит за счёт гидролиза АТФ. При этом в составе микрофиламентов G–актин, несущий продукт гидролиза АТФ (АДФ), остаётся в готовности к быстрой диссоциации (деполимеризации). Актин связывающие белки-с интегральными белками плазмолеммыα–актинин служит посредником между актином микрофиламентов и мембранными интегринами, обеспечивающими клеточную адгезию. В составе Z-линий и плотных телец ГМК α-актинин фиксирует концы тонких актиновых нитей.Филамин образует сшивки актиновых филаментов с трансмембранными рецепторами адгезии. В тромбоцитах филамин связывает актиновые нити с интегральным мембранным гликопротеином, что имеет важное значение для прикрепления тромбоцитов к повреждённой стенке кровеносного сосуда. Белки св. микрофиламенты-Фимбрин и виллин сшивают F–актин в микроворсинках каёмчатых клеток

Фодрин структурирует терминальную сеть в каёмчатых клетках .функции-. Изменение формы клеток (образование псевдоподий) происходит за счет изменения длины микрофиламентов (в результате дополнительной полимеризации или деполимеризации актина), за  счёт взаимодействия актина с миозином по типу сокращения в мышечных тканях. Так реализуются следующие формы клеточного движения: миграция клеток в эмбриогенезе, передвижение макрофагов, фаго- и пиноцитоз, 4. Транспорт. Вместе с микротрубочками микрофиламенты участвуют в направленном транспорте органелл в цитоплазме. Миозин V выполняет роль мотора в быстром аксонном транспорте пузырьков гладкой эндоплазматической сети.5. Адгезионные фокальные контакты. Микрофиламенты кортикального цитоскелета через α–актинин взаимодействуют с интегринами.

6. Цитокинез (деление цитоплазмы) обеспечивает кольцо из актиновых филаментов вокруг средней части животной клетки.рост аксонов (у нейронов) и т.д. 2. Примембранный кортикальный скелет. Микрофиламенты образуют скопления по периферии клетки. Актин-связывающие белки прикрепляют микрофиламенты к плазмолемме. Кортикальный скелет поддерживает форму клетки и обеспечивает упругость клеточной мембраны.3. Изменение консистенции цитозоля, переход золя в гель и обратно (например, для изменения вязкости примембранной цитоплазмы при образовании псевдоподии, в конусе. 1. а) Микрофиламенты образуют каркас микроворсинок (в тех клетках, где таковые имеются). б) Это видно на продольных (1) и на поперечных (2) срезах микроворсинок.2. В основании микроворсинок расположены короткие и толстые нити из белка миозина. В присутствии АТФ актиновые нити (микрофиламенты) начинают скользить вдоль миозиновых и втягиваться в клетку.

Это способствует перемещению в клетку содержимого микроворсинок при всасывании веществ в просвете кишечника или и реабсорбции веществ из канальцев почек.