- •Генетика как наука, этапы формирования генетики.
- •Хромосомная теория наследственности.
- •Генетика определения пола у человека.
- •Строение хромосомы.
- •Tphk- строение, функции.
- •МРнк - строение, функции.
- •РРнк - строение, функции.
- •Понятие трансляция. Условия необходимые для осуществления трансляции.
- •Генетический код (понятие, свойства).
- •Аминокислоты, белки (понятие, свойства)
- •Первичная структура белка.
- •Вторичная структура белка
- •Третичная, четвертичная структура белка.
- •Классификации белков по форме и растворимости.
- •2) Профаза
- •4) Метафаза
- •5) Анафаза
- •6) Телофаза
- •1 Законы Менделя (формулировка, доказательство).
- •2 Закон Менделя (формулировка, доказательство).
- •3 Закон Менделя (формулировка, доказательство).
- •Моногибридное скрещивание.
- •Дигибридное скрещивание.
- •Анализирующее скрещивание при моно— и дигибридном скрещивании.
- •Неполное доминирование генов.
- •Генетика пола.
- •Наследственность, сцепленная с полом.
- •Понятие доминантность и рецессивность, гомо- и гетерозигота.
- •Понятие генотип и фенотип.
- •Норма реакции.
- •Наследственность и изменчивость.
- •1. Наследственная
- •2. Ненаследственная
- •Ненаследственная изменчивость.
- •Понятие репликация‚ Условия необходимые для протекания репликации, значение.
- •Модификационная, комбинативная и мутационная изменчивость.
- •Мутационный процесс.
- •Спонтанный и индуцированный мутагенез.
- •Естественный мутагенез
- •Искусственный мутагенез
- •Классификация мутагенов, химический и радиационный мутагенез.
- •Классификация
- •Химический мутагенез
- •Радиационный мутагенез
- •Тератогенные факторы.
- •Геномные, хромосомные и генные мутации.
- •Представление о геноме.
- •Понятие транскрипция. Условия необходимые для протекания транскрипции, значение.
- •Жизненный цикл клетки.
-
Первичная структура белка.
Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.
Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.
Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. По степени гомологии (сходства) аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами, к которым принадлежат эти организмы.
-
Вторичная структура белка
Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).
Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:
-
α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы. Один виток составляет 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали равен 0,54 нм[25] (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм). Спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;
-
β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток[26]) аминокислотами в первичной структуре или разными цепями белка (а не близко расположенными, как имеет место быть в α-спирали). Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) или в одну сторону (параллельная β-структура). Также возможно существование смешанной β-структуры, состоящей из параллельной и антипараллельной β-структур[27]. Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;
-
π-спирали;
-
310-спирали;
-
неупорядоченные фрагменты.
-
Третичная, четвертичная структура белка.
Третичная – глобула (шарик).
Четыре типа связей:
-
дисульфидная (серный мостик) сильная (ковалентная),
-
ионные между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков – слабые.
-
гидрофобные – слабые.
-
водородные – слабые.
Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.
Денатурация — это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)
-
Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
-
Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.
Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)
Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.