Раздел 2. Биохимические основы технологии Строение, свойства ферментов и их классификация

В пищевой промышленности большинство технологий превращения сырья в готовую продукцию осуществляется с помощью ферментов, содержащихся в самом сырье или выделяемых в субстрат микроорганизмами, используемыми в данном процессе.

Процессы, происходящие при участии ферментов называют биохимическими. Они лежат в основе технологии получения хлеба и хлебобулочных изделий, вина, пива, чая и т.д. Эти процессы играют важную роль так же при хранении сырья и готовой продукции.

Ферменты (энзимы) – особые органические катализаторы белковой природы, вырабатываемые живыми организмами. Они регулируют обмен веществ и обладают специфичностью к субстрату, обеспечивают последовательность и взаимосвязанность многих сложных биохимических превращений в клетках растений, животных и микроорганизмов.

Ферменты вырабатываются живыми организмами и поэтому проявляют свою активность в первую очередь внутри клеток данного организма. В зависимости от происхождения ферменты разделяют на две группы:

• Ферменты животного происхождения

• Ферменты растительного (микробного) происхождения

По строению все ферменты так же делятся на две группы:

• Ферменты, состоящие только из белка, обладающего каталитическими свойствами, и являющиеся однокомпонентными;

• Ферменты, состоящие из белковой части – апофермента - и связанного с ней органического вещества небелковой природы, называемого простетической группой. Эти ферменты являются двухкомпонентными. Апофермент оказывает решающее действие на специфичность фермента, а соединение белка с простетической группой приводит к огромному возрастанию его каталитической активности.

Основная масса ферментов является двухкомпонентными.

Простетическими группами многих ферментов являются витамины и их производные, например, простетические группы ряда окислительно-восстановительных ферментов содержат производные ниацина (витамина РР) или рибофлавин (витамин В₂). В состав простетических групп ферментов могут входить производные витаминов В₁, В_6, В_12, а также пантотеновая, фолиевая кислоты и биотин.

В состав многих ферментов входят металлы, придающие им активность. Такие металлы называются кофакторами. Например, кофактором α-амилазы является кальций, а каталазы - железо. Ряд ферментов усиливают свою активность в присутствии магния, марганца, цинка, меди, молибдена.

Характерной особенностью ферментов является их высокая каталитическая активность, в значительной степени превосходящая активность химических катализаторов. Ферменты обладают способностью ускорять реакции в 10⁸…10¹¹ раз. Механизм действия ферментов, как и химических катализаторов, связан с тем, что они снижают энергию активации, необходимую для осуществления определенной реакции, направляя ее обходным путем через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньше энергии активации. Однако ферменты гораздо сильнее понижают энергию активации, чем химические катализаторы. Например, для гидролиза сахарозы с образованием глюкозы и фруктозы без участия катализатора необходима энергия активации около 32 000 калорий на грамм-молекулу. Если реакция катализируется неорганическим катализатором НСl, то энергия активации составляет 26600 калорий, а если происходит ферментативный катализ, то она снижается до 9400 калорий.

Второй особенностью ферментов является избирательность их действия. Например, инвертаза разлагает сахарозу, но не действует на другие дисахариды, в частности мальтозу, т.е. некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества.

Многие ферменты действуют только на определенный вид связей. Например, пепсин гидролизует пептидные связи в молекуле белка, образованными ароматическими аминокислотами. Ряд ферментов катализирует определенные группы реакций. Так, ферменты, называемые липазами, катализируют гидролиз любых сложных эфиров, включая и жиры.

Третьим свойством, отличающим ферменты от химических катализаторов, является их большая лабильность, т.е. чувствительность к внешним воздействиям среды (влиянию температуры, концентрации водородных ионов, наличию активаторов и ингибиторов и др.).

Достоинством ферментов перед химическими катализаторами является то обстоятельство, что они действуют при нормальном давлении и при относительно низких температурах – от 20 до 70^оС.

В настоящее время известно более 2 тысяч ферментов. Из них более 100 получены в виде очищенных препаратов.

По типу катализируемой реакции все ферменты делятся на шесть классов:

• оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;

• тансферазы (ферменты переноса), катализирующие реакции переноса метильных или аминогрупп от субстрата (донора) к акцептору. Такими группировками могут быть остатки фосфорной кислоты, аминокислот, сахаров и др.;

• гидролазы, осуществляющие реакции гидролиза, т.е. расщепления различных сложных соединений (субстратов) при участии воды на более простые по схеме

• RR₁ + HOH = ROH + HR₁

• лиазы, катализирующие не гидролитические расщепления субстратов и отщепление от них тех или иных групп по схеме

АВ А + В

• изомеразы, катализирующие превращения органических соединений в их изомеры;

• лигазы (ранее назывались синтетазами), катализирующие соединения двух молекул субстрата путем образования связей С-О, С-S, C-N или С-С.