- •Зміст занять
- •Загальні вказівки
- •Правила техніки безпеки під час роботи в лабораторії
- •Перша допомога при нещасних випадках у лабораторії
- •Лабораторна робота № 1
- •Порядок виконання роботи
- •Контрольні питання
- •Лабораторна робота № 2
- •Порядок виконання роботи
- •10 Хв центрифугувати (частота обертання 6000 хв-1)
- •Осад центрифугат (альбуміни)
- •Осад центрифугат (глобуліни)
- •Модифікована схема виділення білків, розчинних у спиртах:
- •10 Хв центрифугувати (частота обертання 6000 хв-1)
- •Модифікована схема виділення білків молока:
- •10 Хв центрифугувати (частота обертання 6000 хв-1)
- •Контрольні питання
- •Лабораторна робота № 3
- •В харчових продуктах
- •Порядок виконання роботи
- •1,5 Г продукту зважити з точністю до 0,001 г в конічну колбу на 250 см3
- •60 Хв струшувати на механічному струшувачі
- •10 Хв центрифугувати (частота обертання 4500 хв-1)
- •0,5 Г продукту зважити з точністю до 0,001 г в конічну колбу на 250 см3
- •15 Хв струшувати на механічному струшувачі
- •10 Хв центрифугувати (частота обертання 6000 хв-1)
- •5 См3 центрифугату піпеткою перенести в мірну колбу на 50 см3
- •Контрольні питання
- •Лабораторна робота № 4
- •Харчових жирів
- •Порядок виконання роботи
- •3…5 Г жиру зважити з точністю до 0,01 г в конічну колбу на 150 см3
- •0,2…0,3 Г жиру зважити з точністю до 0,0001 г на годинникове скло
- •0,1 Моль/дм3 розчином Na2s2o3 до появи слабо-жовтого забарвлення
- •Контрольні питання
- •Лабораторна робота № 5
- •Порядок виконання роботи
- •2 Г продукту зважити з похибкою не більше 0,05 г у фарфорову ступку
- •2 Г продукту зважити з похибкою не більше 0,05 г у фарфорову ступку
- •Контрольні питання
- •Лабораторна робота № 6
- •Порядок виконання роботи
- •5 См3 молока відміряти піпеткою та перенести у пробірку
- •Контрольні питання
- •Лабораторна робота № 7
- •Хлібобулочних виробах
- •Порядок виконання роботи
- •І Схема приготування водної витяжки продукту
- •Іі Проведення гідролізу сахарози, що міститься у витяжці
- •Ііі Визначення кількості сахарози у витяжці
- •Контрольні питання
- •Лабораторна робота № 8
- •І Приготування екстракту аскорбінової кислоти
- •Іі Визначення кількості аскорбінової кислоти в екстракті
- •Контрольні питання
Контрольні питання
Поняття масової частки вологи.
Вплив вмісту вологи в харчових продуктах.
Методи визначення масової частки вологи.
Переваги та недоліки методів визначення масової частки вологи.
Форми зв’язку вологи з матеріалом.
Від яких параметрів залежить режим сушіння?
Основні методи визначення масової частки вологи висушуванням.
Переваги та недоліки методів висушування.
Особливості прискореного методу висушування для в’язких продуктів.
Суть експрес – методу.
Визначення масової частки вологи за допомогою ваг – вологоміру ADS.
Лабораторна робота № 2
Тема: Визначення функціональних властивостей білків
Мета: виділити білки пшениці, розчинні у воді, лугах, спиртах, розчинах солей; виділити з молока казеїн та водо- і солерозчинні білки; підтвердити наявність білка у виділених фракціях за допомогою якісної реакції на пептидний зв’язок з біуретовим реактивом.
Білки – це високомолекулярні азотовмісні органічні сполуки, молекули яких побудовані із залишків амінокислот, зв’язаних пептидним зв’язком. Білки є основою обміну речовин у живій клітині.
Амінокислоти поділяються на замінні (синтезуються в організмі людини) та незамінні (надходять з білками їжі). До незамінних амінокислот відносяться: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, лізин. Існують частково замінні амінокислоти – аргінін та гістидин.
За способом згортання та асоціації поліпептидних ланцюгів виділено чотири просторові структури білка:
первинна структура – це каркас білкової молекули, амінокислотні залишки якої послідовно з’єднані між собою пептидними зв’язками;
вторинна структура – укладка поліпептидних ланцюгів в упорядковану форму;
третинна структура – просторове розміщення спіралізованих та лінійних ділянок поліпептидних ланцюгів;
четвертинна структура – утворення білкової глобули – субодиниці, яка складається з декількох поліпептидних ланцюгів.
За складом та властивостями білки поділяють на дві групи: протеїни (прості білки), які утворюють під час гідролізу тільки амінокислоти або їх похідні, та протеїди (складні білки), що являють собою сполуки простих білків і речовин небілкової природи.
За розчинністю протеїни поділяють на чотири групи:
альбуміни – білки, добре розчинні у воді (входять до складу молока, яєць, зерна злакових та бобових культур);
глобуліни – білки, добре розчинні 10 % розчинами солей (лактоглобулін молока, фібриноген крові, більша частина білків насіння бобових – легумін гороху, фазеолін квасолі, гліцидин сої);
проламіни – білки, розчинні у 70 % водному розчині етилового спирту (гліадин пшениці, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, орозеїн рису);
глутеліни – білки, добре розчинні у лугах (глютенін пшениці).
Крім того, до простих білків відносяться протаміни, що не містять сірки, гістони, протеіноїди – нерозчинні фібрілярні білки, які входять до складу шовку (фіброїн), волосся, рогів та копит (кератин).
Протеїди поділяються на нуклеопротеїди, хромопротеїди (гемоглобін крові, міоглобін м'язів), металопротеїди, глюкопротеїди (входять до складу крові, білків молока, яєць, ферментів, гормонів), фосфопротеїди (овальбумін яєць, казеїн молока) та ліпопротеїди (входять до складу лімфи, крові, нервових тканин).
Функціональні властивості білків – це властивості, які визначають їх зміни під час перероблення у харчові продукти та забезпечують структуру, технологічні та споживчі властивості. До основних функціональних властивостей білків належать водо- та жирозвязувальна здатність, структуроутворювальна здатність. З гідрофільністю пов’язані набухання, розчинність, денатурація та висолювання білків. Висолювання – це процес вилучення білка з розчину під дією солей високої концентрації.
Дуже важливою властивістю білків є забарвлюючі реакції, що зумовлені наявністю в білковій молекулі певних хімічних груп. До них відносяться ксантопротеїнова, біуретова, Міллонова реакція, реакція Адамкевича.
Ксантопротеїнова реакція полягає в тому, що у разі оброблення білка міцною азотною кислотою з’являється жовте забарвлення, зумовлене наявністю в білку бензольних кілець.
Міллонова реакція полягає в обробленні білка міллоновим реактивом (розчином металевої ртуті в азотній кислоті), який реагує з фенольними групами, утворюючи сполуки вишнево – червоного забарвлення.
Біуретова реакція – поява фіолетового чи червоно – фіолетового забарвлення під дією розчину CuSO4 у лужному середовищі.
Реакція Адамкевича - поява фіолетового забарвлення у разі додавання до розчину білка декількох крапель гліоксилевої кислоти та міцної сірчаної кислоти. Ця реакція залежить від наявності індолевої групи.