2.2 Білки і зміна їх властивостей під впливом технологічного процесу

2.2.1 Загальна характеристика, структура білка як основа його функціональних властивостей

Проблема забезпечення харчових потреб населення нашої держави та світу набуває все більшої актуальності. Тому одним з основних завдань вчених та фахівців є завдання не лише збільшення кількості продуктових білків, але і їх раціонального використання. Це повною мірою стосується галузі ресторанного господарства.

Білкиє сополімерами амінокислот, що об'єднані за допомогою пептид- них зв'язків ("CO-NIL).

Білки - це високомолекулярні сполуки з молекулярною масою від 6000 Да. Амінокислотний склад білків неоднаковий і є важливою характерис­тикою кожного білка. До складу харчових білків входить близько 20 амінокис­лот. З цього виходить, що білки можуть відрізнятися довжиною поліпептидного ланцюга, числом кожної з 20 амінокислот, присутніх у полімерному ланцюгу, та порядком їх чергування. Із 20 амінокислот, що містять N амінокислотних за­лишків, можна побудувати 20^Nрізних пептидів. Тому навіть для порівняно ко­роткого поліпептиду, який складається зі 100 амінокислотних залишків, це чис­ло дорівнюватиме 20¹⁰⁰. Тому число ймовірних амінокислотних послідовностей практично невичерпне.

Білки, які у своєму складі містять усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними,позбавлені однієї або декількох із них - неповноцінними.

Ступінь повноцінності білків залежить також від їх оптимального спів­відношення, яке визначається за так званими треоніновими,або триптофано- вимиіндексами та ілюструється класичним прикладом бочки Лібіха.

Співвідношення амінокислот збалансованих повноцінних білків знахо­диться в таких межах: лізин : триптофан : фенілаланін : лейцин: ізолейцин: ме­тіонін : валін : треонін : гістидин - відповідно, 1 : 3,2...4,6 : 2...4 : 4...7: 2,9...4 : 2,2...3,5 :3,2...4,2 :2...2,7 : 1,5.

Для амінокислот, тож і для білків, характерна дисоціація залежно від виливу навколишнього середовища. Амінокислоти амфотерні, тобто вони об'єднують властивості кислот та лугів.

rСООН + ОІГ ^rcoo" + н₂0

Усі білки мають певну просторову структуру, яка дуже складна, але по­будована на основі визначених закономірностей.

Основними рівнями білкової структури є первинна, вторинна, третинна та четвертинна структури(рис. 2.2). Розподіл на структури прийнято за сис­тематизацією типів зв 'язків,які відповідають за той чи інший рівень організа­ції структури білка.

Первинна структура білка- це унікальна послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу. У молекулах білків послідовність розмі­щення амінокислот чітко визначена, характерна лише для даного білка і визна­чає його нриродну структуру. Навіть для такого простого пептиду, як трипеп- тид, можливо отримати 6 ізомерів. Якщо врахувати, що до складу природних білків входять десятки або сотні амінокислотних залишків, а вони представлені 20 амінокислотами, то кількість ізомерів може бути незчисленна.

У основі утворення первинної структурилежить пептидный зв'язок,що являє собою міцний ковалентний зв'язок, який руйнується тільки за жорсткої хімічної або іншої дії, наприклад, під час кип'ятіння в сильно-кислому або лу­жному середовищі, під дією протеолітичних ферментів.

Вторинна структура- це упорядковане просторове розміщення окремих ділянок поліпептидного ланцюга.

У основі формування вторинної структурилежить утворення водневого зв'язкув межах олігомерного білка:

г—СН2—СН—N—Н...О=СН /

Завдяки великій кількості водневих зв'язків поліпептидні ланцюги білко­вих молекул закручуються у спіраль, що енергетично вигідніше за ланцюг. Спі­раль є одним з різновидів вторинної структури білків. У білках харчових про­дуктів у основному зустрічається а-спіраль, яка характеризується певним кро­ком, числом амінокислотних залишків у кожному її витку. У формі спіралі лан­цюг утримується завдяки водневим зв'язкам. Дисульфідні зв'язки та деякі амі­нокислотні залишки заважають утворенню спіралі. Так, у місці розміщення за­лишку амінокислоти проліну утворюється згин або петля.

З цього зрозуміло, що наявність тих або інших амінокислот, суттєво впливає на виникнення спіралі, що і визначає індивідуальність кожного білка.

Окрім а-спіралі існує складчаста ф-конформація) структура (керотин), а колагенові притаманна спіраль колагену. Остання викликає зацікавленість, бо структура колагену значно впливає на якісні показники м'яса.

Колаген- дуже поширений білок, на його частку припадає 1/3 частина тваринних білків. У структурі його білкової молекули 1/3 припадає на залишок амінокислоти гліцину, 1/4 - проліну та оксипроліну. Високий вміст проліну та оксипроліну, як було наголошено вище, не дає виникати а-спіралі. На відміну від звичайного пептидного зв'язку (-СОМН—), пролін та оксипролін формують цей зв'язок за допомогою радикалів

CH.-CH.-CH, N СН—СО

1

утворюючи в цьому місці згин. Тому в колагені на рівні вторинної структури виникає не спіраль, а зламана спіраль.

Особливостями вторинної структури білків пояснюється їх різне відно­шення до фізичного, хімічного та технологічного впливу, під дією якого а-спіраль відносно легко руйнується. У той же час спіралі колагену дуже стійкі як до механічного впливу, так і до дії ферментів.

Третинна структура білка- розміщення поліпептидного ланцюга білка у просторі. Поліпептидні ланцюги в молекулі білка в певному порядку групують­ся та фіксуються у просторі за допомогою взаємодії бокових груп амінокислот­них залишків цього ланцюга або інших, якщо їх декілька. Для кожного білка третинна структура є його унікальною характеристикою, і є неповторним, хара­ктерним тільки для цього білка.

В основі утворення третинної структурилежать ковалентні зв'язкиміж окремими ділянками спіралі білкової молекули, а також полярні та неполярні групиамінокислот та іонні зв'язки,що виникають між позитивно і негативно зарядженими іонними групами одного або різних поліпептидних ланцюгів:

Полярні групи утворюють різні зв'язки між собою як у одному ланцюгу, гак і з іншими, а також із водою. Цистеїн утворює дисульфідні містки (-СНг-Б-З-СНг-)» можливе також утворення ефірних зв'язків та сольових містків.

Неполярні радикали здатні взаємодіяти разом завдяки вандерваальсовим силам, які виникають за значного зближення бокових ланцюгів амінокислот.

У конформаційній третинній структуріглобулярних білків велика роль належить гідрофобним взаємодіям,які виникають поміж неполярних груп за­лишків амінокисл.

^СН₃Н₃С^

—сн сн—

\ /

СН₃Н₃С

Ці взаємодії виникають як утворення миттєвих диполів за суттєвого зближення груп. Ділянки молекули, де пройшла гідрофобна взаємодія, вигина­ються всередину молекули. Разом з дисульфідними містками вони утримують молекули глобулярних білків у компактному стані. При цьому всі полярні гру­пи (-СНг-СООН, -СН₂-ОН) залишків амінокислот містяться на поверхні гло­були, що робить г лобулярні білки добре розчинними у воді. Зазначена взаємо­дія з виникненням хімічних зв'язків і визначає структуру білкової молекули, яка лежить у основі її технологічних властивостей.

Четвертинна структура білка- характерна для тих макромолекул білків, у склад яких входять декілька поліпептидних ланцюгів, не зв'язаних між собою ковалентно.

Четвертинна структура притаманна багатьом білкам. Вважають, що вона характерна для надмолекулярних об'єднань, наприклад, білки м'язів актин і мі- озін здатні через четвертинну структуру утворювати актоміозиновий комплекс. Вона також об'єднує декілька субодиниць молекули. Так, наприклад, білок м'язів С-актин (112000 Да) складається з двох одиниць Р-акгину (56000 Да), бі­лок гемоглобін має 4 поліпептидні ланцюги, які з'єднано з молекулами гему з утворенням хромопротеїду.

вості,а їх носій, тобто незмінний білок, - нативний білок.З іншого боку, ко­жна з перелічених структур дуже чутлива до дії зовнішніх факторів, у тому чи­слі технологічних, може змінюватися під їх впливом, наслідком чого є загальна зміна структури білка та його властивостей.

Структура білківлежить в основі їх фізико-хімічнихта функціональних властивостей.

Білки як складні полімерні сполуки характеризуються певними фізико- хімічними показниками:

• молекулярною масою;

• наявністю полярних груп;

• значенням ізоелектричної точки;

• певними оптичними властивостями, показником заломлення;

• спектроскопічними властивостями.

Фізико-хімічні властивості проявляються у зв'язку з тим, що білок є хімі­чною речовиною з наявністю в його складі характерних хімічних іруп, а також із певними фізичними характеристиками. Так, за нестачі у складі полімеру ди- карбономоноамінових амінокислот хімічна речовина білок може поводитися як кислота. І навпаки, у білка, що має значну кількість диаміномонокарбонових амінокислот, більше проявлятимуться його властивості луга. Тож наявність (-СООН)- або (МН₂)-іруп значною мірою впливатиме на значення ізоелектрич- ної точки, або здатність таких хімічних сполук утворювати солі. За наявності нестачі сульфгідрильних (^Н)-груп проявляється здатність білка до окислення з утворенням, наприклад, дисульфідних зв'язків. При цьому можливе комплек- соутворення, і декілька білків у прогомерній формі можуть утворити олігомер. Завдяки розумінню того, що білок є сполукою з певними загальними(для всіх білків) та індивідуальними(для окремих білків) властивостями, і з'являється можливість їх визначати в харчових сумішах (наприклад, за рахунок біуретової реакції), а також проводити індивідуальні реакції, які в технологічному плані оцінюються як модифікація.

Функціональні властивості (ФВ)- це властивість білка-речовини викону­вати ту чи іншу функціюв технологічному процесі. Наприклад, це функціональна здатність білка до набухання, розчинення (уводних середовищах), бути емульга­тором, піноутворювачем, гелеутворювачем, вологоутримуючою речовиною, ста­білізатором, структуроутворювачем (у багатокомпонентних середовищах типу січеної м'ясної, рибної та овочевої мас, тіста) тощо.

Фізико-хімічні властивості нативного білка - це його об'єктивна характе­ристика, а функціональні властивості залежать від багатьох умов, тобто можуть корегуватися. їх можна і необхідно реалізувати в технологічному процесі.

Від функціональних властивостей білка залежить можливість його вико­ристання в технології харчових продуктів. Є багато функціональних властивос­тей, бажаних у білковмісних харчових продуктах. Значення кожної з цих влас­тивостей визначається видом продукту та сферою його використання.

ФВ властивості білка залежать від його структури та стану і можуть бути певною мірою скореговані параметрами технологічного процесу (значенням рН, температурою, ступенем гідратації, іонної сили тощо), фізичною дією (тиск,

перемішування, емульгування, ціноутворення), хімічним впливом та мо­дифікацією. ФВ білка виявляються залежно від його природи та характеру вза­ємодії з іншими компонентами даної харчової системи.

ФВ білка зумовлено на рівні:

• четвертинної структури— поверхневими характеристиками (розмір та форма білкової молекули, її сумарний заряд та його знак, поверхнева гідрофо­бність або гідрофільність). Враховуючи, що цей ефект виявляється на рівні че­твертинної, тобто надмолекулярної структури, водночас треба враховувати по­няття стабільності білка, яке залежить від стану зв'язків між субодиницями та можливості його дисоціації;

• третинної та вторинної структури- співвідношенням міжмолекуляр­них та внутрімолекулярних зв'язків різних типів (водневих, іонних, гідрофоб­них, електростатичних, вандерваальсових), які характеризують гнучкість моле­кули, тобто її здатність до конформаційних змін без руйнування нативної стру­ктури, та просторову доступність й ступінь реакційної здатності функціональ­них іруп білка;

• первинної структури- амінокислотною послідовністю, яка продикто- вує закон розподілення заряду білковій молекулі та спосіб упаковки пептидних ланцюгів, тобто геометричне розміщення гідрофобних моментів молекули.