БХ. Ответы к экзамену

Механизм действия глюкокортикоидов выражается в воздействии на метаболизм путем индукции или ингибирования ферментов. Эти гормоны стимулируют глюконеогенез из белков и подавляют утилизацию глюкозы в периферических тканях. Их избыток приводит к катаболизму белка с отрицательным азотистым балансом и к повышению содержания сахара в крови. Глюкокортикоиды подавляют иммунные реакции и в очень больших дозах вызывают угнетение выработки антител. У человека единственным минералокортикоидом, поступающим в кровь, является альдостерон. Регуляция синтеза и секреции альдостерона осуществляется преимущественно ангиотензином-II, что дало основание считать альдостерон частью ренин-ангиотензин-альдостероновой системы или регуляторной оси, обеспечивающей регуляцию водно-солевого обмена и гемодинамики. Альдостерон поддерживает оптимальный водно-солевой обмен между внешней и внутренней средой организма. Одним из главных органов-мишеней гормона являются почки, где альдостерон вызывает усиленную реабсорбцию натрия в дистальных канальцах с его задержкой в организме и повышение экскреции калия с мочой. Под влиянием альдостерона происходит задержка в организме хлоридов и воды, усиленное выведение Н-ионов и аммония, увеличивается объем циркулирующей крови. В основе их структуры, так же как и в основе строения холестерина, эргостерина, желчных кислот, витаминов группы D, половых гормонов и ряда других веществ, лежит конденсированная кольцевая система циклопентанпергидрофенантрена.

Половые гормоны- синтезируются половыми железами и в сетчатой зоне коры надпочечников; участвуют в реализации генотипа по мужскому или женскому типу, определяют вторичные половые признаки, регулируют ряд физиологических процессов. Часть П. г. синтезируется в коре надпочечников, а при беременности — и в плаценте. Биосинтез стероидных П. г. осуществляется в основном из холестерина. Биосинтез стероидных П. г. регулируется гипофизарными ЛГ и ФСГ; образующиеся П. г., в свою очередь, влияют на секрецию ЛГ и ФСГ путём воздействия на систему гипоталамус — гипофиз по принципу обратной связи. . Желчные кислоты обладают поверхностно-активными свойствами и участвуют в переваривании жиров, эмульгируя их и делая доступными для действия панкреатической липазы. Желчные кислоты - производные холестерола с пятиуглеродной боковой цепью в положении 17, которая заканчивается карбоксильной группой. В организме человека синтезируются две желчные кислоты: холевая, которая содержит три гидроксильные группы в положениях 3, 7, 12, и хенодезокеихолевая, содержащая две гидроксильные группы в положениях 3 и 7. В печени эмульгирующие свойства жёлчных кислот увеличиваются за счёт реакции конъюгации, в которой к карбоксильной группе жёлчных кислот присоединяются таурин или глицин, полностью ионизированные при рН кишечного сока. Эти производные - конъюгированные желчные кислоты - находятся в ионизированной форме и поэтому называются солями желчных кислот. Именно они служат главными эмульгаторами жиров в кишечнике.

.Ферменты,история.Ферменты,как биологические катализаторы.Роль и значение ферм-в.Химическая природа.Простые и сложные ферменты.Апофермент и кофермент.

Ферменты- катализаторы, которые способны ускорять химические реакции. В ходе реакции они претерпевают физические изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние.Ферменты являются белковыми катализаторами биохимических реакций, большая часть которых в отсутствие ферментов протекала бы крайне медленно. В отличие от небелковых катализаторов (Н+, ОН-, ионы металлов) каждый фермент способен катализировать лишь очень небольшое число реакций, часто только одну. Таким образом, ферменты представляют собой реакционно-специфические катализаторы.Практически все биохимические реакции катализируются ферментами. Экспериментальное изучение ферментативных процессов началось в XYIII столетии, когда французский естествоиспытатель Р. Реомюр поставил опыты, чтобы выяснить механизм переваривания пищи в желудке хищных птиц. Он давал хищным птицам глотать кусочки мяса, заключенные в просверленную металлическую трубочку, которая была прикреплена к тонкой цепочке. Через несколько часов трубочку вытягивали из желудка птицы и выяснилось, что мясо частично растворилось. Поскольку оно находилось в трубочке и не могло подвергаться механическому измельчению, естественно было предположить, что на него воздействовал желудочный сок. Это предположение подтвердил итальянский естествоиспытатель Л. Спалланцани. В металлическую трубочку, которую заглатывали хищные птицы, Л.Спалланцани помещал кусочек губки. После извлечения трубки из губки выжимали желудочный сок. Затем нагревали мясо в этом соке, и оно полностью в нем " растворялось".Значительно позже ( 1836г) Т. Шванн открыл в желудочном соке фермент пепсин (от греческого слова pepto - "варю") под влиянием которого и происходит переваривания мяса в желудке. Эти работы послужили началом изучения так называемых протеолитических ферментов.

Ферменты действуют в очень мягких условиях: при нормальном давлении (не более нескольких атмосфер), невысокой температуре (25-40оС) и при значениях рН=4-8. Ферменты обладают очень высокой интенсивностью катализа. Например, ионы железа способны катализировать разложение перекиси водорода на воду и молекулярный кислород. Ферменты обладают высокой специфичностью действия, катализируя превращения либо одного вещества, либо близких по химической структуре группы веществ. Вещество, на которое действует фермент, называется субстратом (S). В связи с этим различают ферменты, обладающие узкой (абсолютной) субстратной специфичностью, которые избирательно действуют на один субстрат. Фермент широкой (групповой) специфичностью, действует на ряд близких по структуре субстратов. Пример фермента с абсолютной специфичностью – аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина. Групповой специфичностью обладает панкреатическая липаза, ускоряющая гидролиз триглицеридов (жиров), вне зависимости от содержания высших жирных кислот. Высокая интенсивность катализа при участии ферментов связана с тем, что в их присутствии снижается энергия активации – то дополнительное количество энергии, которое должно быть сообщено субстрату (S) для достижения им переходного состояния, с которого начинается любая химическая реакция. Многие болезни (врожденные нарушения метаболизма) определяются генетически обусловленными нарушениями в синтезе ферментов. При повреждении клеток (вызванном, например, недостатком кровоснабжения или воспалением) некоторые ферменты попадают в плазму крови. Диагностическая энзимология является областью медицины, использующей ферменты для диагностики и контроля за результатами лечения. Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы (коферментах) или ионах металлов (кофакторах). Многие ферменты оказывают каталитическое действие на субстраты только в присутствии специфического термостабильного низкомолекулярного органического соединения - кофермента. В таких случаях холофермент(каталитически активный комплекс) состоит из апофермента (белковая часть) и связанного с ним кофермента.Кофермент может быть связан с апоферментом ковалентными или нековалентными связями. Термин «простетическая группа» относится к ковалентно связанному коферменту. Коферменты можно считать вторичными субстратами, т.т. они в ходе реакции они претерпевают изменения,противоположные изм-м субстрата. Ферменты бывают простыми или сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть — кофермент. Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин, трипсин,лизоцим. Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат) (функция), пероксидаза (содержит гем).

.Изоферменты.Лактатдегидрогеназа.

ИЗОФЕРМЕНТЫ (изоэнзимы, изозимы)- это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах; -это ферменты, катализирующие идентичные реакции, но отличающиеся друг от друга строением и каталитических свойствами. К изоферментам относят только те формы ферментов, появление которых связано с генетически детерминированными различиями в первичной структуре пептидной цепи. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам. Примером фермента, имеющего изоферменты, является гексокиназа, имеющая четыре изотипа, обозначаемых римскими цифрами от I до IV. При этом один из изотипов гексокиназы, а именно гексокиназа IV, экспрессируется почти исключительно в печени и обладает особыми физиологическими свойствами, в частности её активность не угнетается продуктом её реакции глюкозо-6-фосфатом. Ещё одним примером фермента, имеющего изоферменты, является амилаза — панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной последовательности и свойствам от амилазы слюнных желёз, кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки и применения более надёжного метода диагностики острого панкреатита путём определения не общей амилазы плазмы крови, а именно панкреатической изоамилазы.

Лактатдегидрогеназа- фермент класса оксидоредуктаз; катализирует обратимое восстановление пировиноградной кислоты до L-молочной кислоты с потреблением в качестве кофермента восстановленного никотинамидадениндинуклеотида (НАД×Н+Н+). Известно 5 изоферментов Л., различающихся как по аминокислотному составу, так и по некоторым физическим, иммунологическим и каталитическим свойствам. Определение активности Л. в плазме крови имеет диагностическое значение. Это фермент, который участвует в процессе окисления глюкозы и образовании молочной кислоты. Лактат (соль молочной кислоты) образуется в клетках в процессе дыхания. Лактатдегидрогеназа содержится почти во всех органах и тканях человека, особенно много его в мышцах. При полноценном снабжении кислородом лактат в крови не накапливается, а разрушается до нейтральных продуктов и выводится. В условиях гипоксии (недостатка кислорода) накапливается, вызывает чувство мышечной усталости, нарушает процесс тканевого дыхания.Изофермент ЛДГ 1 присутствует в большой концентрации в мышце сердца, а также в эритроцитах и корковом веществе почек; изофермент 5 - в скелетной мускулатуре и в печени. ЛДГ 3 характерен для лёгочной ткани. В норме основным источником изоферментов ЛДГ в сыворотке являются разрушающиеся клетки крови. При повреждении тканей ЛДГ поступает из них в кровь. Определение изоферментов имеет важное диагностическое значение, т. к. повышение концентрации отдельных изоферментов характеризует повреждение конкретных органов.

.Ингибиторы ферментов.Типы ингибирования.Исп-е ингибиторов в качестве лекарств.

Ингибирование ферментативной активности- снижение каталитической активности фермента под действием ингибиторов. Ингибиторы ферментов принято делить на 2 класса: обратимые и необратимые.Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определенных условиях легко отделяются от фермента. Обратимые ингибиторы бывают конкурентными и неконкурентными.

Типы ингибирования:

-конкурентное ингибирование – это обратимое снижение скорости

ферментативной реакции, вызванное ингибитором, связывающимся с активным

центром фермента и препятствующим образованию фермент-субстратного

комплекса. Такой тип ингибирования наблюдают, когда ингибитор – структурный

аналог субстрата, в результате возникает конкуренция молекул субстрата и

ингибитора за место в активном центре фермента. В этом случае с ферментом

взаимодействует либо субстрат, либо ингибитор, образуя комплексы фермент-

субстрат или фермент-ингибитор(пример конкурентного ингибирования - ингибирование сукцинатдегидрогеназной реакции малоновой кислотой. Сукцинат связывается с активным центром фермента сукцинатдегидрогеназы. В ходе ферментативной реакции происходит отщепление двух атомов водорода от сукцината и присоединение их к коферменту ФАД. В результате образуется фумарат, который высвобождается из активного центра сукцинатдегидрогеназы. Малоновая кислота –структурный аналог сукцината и может также взаимодействовать с активным центром сукцинатдегидрогеназы. При этом химическая реакция не идет;

-неконкурентное ингибирование – ингибирование ферментативной реакции, при котором ингибитор взаимодействует с ферментом в участке, отличном от активного центра. Неконкурентный ингибитор связывается либо с ферментом, либо с фермент-субстратным комплексом, образуя неактивный комплекс. Присоединение неконкурентного ингибитора вызывает изменение конформации молекулы фермента таким образом, что нарушается взаимодействие субстрата с активным центром фермента, что приводит к снижению скорости ферментативной реакции;

-необратимое ингибирование наблюдается в случае образования ковалентных связей между молекулой ингибитора и фермента. Чаще всего модификации подвергается активный центр фермента. В результате фермент не может выполнять каталитическую функцию. К необратимым ингибиторам относят ионы тяжелых металлов (ртути, серебра, мышьяка), которые в малых концентрациях блокируют сульфгидрильные группы активного центра;

-аллостерическими называют ферменты, действие которых «по определению» связано с изменением формы (alios — иной, другой; stereos — форма).Активность таких ферментов регулируют вещества, действующие подобно неконкурентным ингибиторам. Эти вещества присоединяются к ферментам в особых участках, удаленных от активного центра, и меняют активность фермента, вызывая обратимое изменение в структуре активного центра. В результате меняется и способность субстрата связываться с ферментом (чем данное явление и отличается от неконкурентного ингибирования). Действующие таким образом вещества называются аллостерическими ингибиторами. Примером данного явления служит реакция, протекающая во время гликолиза, который составляет одну из стадий процесса клеточного дыхания. Клеточное дыхание служит источником АТФ. Если концентрация АТФ высока, то АТФ, действуя как аллостерический ингибитор, подавляет активность одного из ферментов гликолиза. Если же клеточный метаболизм усиливается, а следовательно, АТФ расходуется и его общая концентрация падает, то после того как ингибитор будет удален, данный метаболический путь снова вступает в действие.

Многие лекарственные препараты оказывают свое терапевтическое действие по механизму конкурентного ингибирования. Например, аммониевые основания ингибируют ацетилхолинэстеразу, катализирующую реакцию гидролиза ацетилхолина на холин и уксусную кислоту. При добавлении ингибитора активность ацетилхолинэстеразы уменьшается, концентрация ацетилхолина (субстрата) увеличивается, что сопровождается усилением проведения нервного импульса. Ингибиторы холинэстеразы используют при лечении мышечной дистрофии. Эффективные ацетилхолинэстеразные препараты – прозерин, эндрофоний.

.Изменение активности ферментов при заболеваниях.Наследственные энзимопатии.Определние активности фермента в плазме для диагностики.

Активность фермента меняется при различных условиях реакции и зависит от температуры, рН среды, от концентраций субстратов и кофакторов. Наследственные энзимопатии, связанные:а) с полным выпадением синтеза какого-либо фермента;

б) с конституциональной слабостью отдельных звеньев ферментных процессов. Особенно ярко значение нарушения «правила соответствия»(«кляч к замку») выявляется при наследственных энзимопатиях. В этих случаях в тканях организма в результате изменения генетической информации не продуцируется или продуцируется в недостаточных количествах какой-либо из жизненно важных ферментов. Наследственные болезни обмена аминокислот, напр., фенилкетонурия (дефект ферментов, превращающих фенилаланин в тирозин) и гистидинемия (недостаточность фермента, расщепляющего гистидин), характеризуются нарушениями функции центральной нервной системы, что проявляется изменением мышечного тонуса, судорогами, отставанием в психомоторном развитии, слабоумием и др.Для выявления наследственной патологии обмена веществ необходим тщательный генеалогический анализ (см. Медицинская генетика) и целенаправленное углубленное клинико-лабораторное обследование. Основное значение в диагностике наследственных Э. имеют биохим. методы исследования (определение активности ферментов, продуктов обмена веществ), особенно в тех случаях, когда болезнь клинически не проявляется.Ферменты плазмы крови можно разделить на 2 группы. Первая, относительно небольшая группа ферментов активно секретируется в плазму крови определёнными органами. Например, печень синтезирует неактивные предшественники ферментов свёртывающей системы крови. Ко второй относят большую группу ферментов, высвобождающихся из клеток во время их нормального функционирования. Обычно эти ферменты выполняют свою функцию внутри клетки и не имеют физиологического значения в плазме крови. У здорового человека активность этих ферментов в плазме низкая и достаточно постоянная, так как постоянно соотношение скоростей высвобождения их из клеток и скоростей разрушения.При многих заболеваниях происходит повреждение клеток, и их содержимое, в том числе и ферменты, высвобождаются в кровь. К причинам, вызывающим высвобождение внутриклеточного содержимого в кровь, относят нарушение проницаемости мембраны клеток (при воспалительных процессах) или нарушение целостности клеток (при некрозе). Определение в крови активности ряда ферментов хорошо налажено в биохимических лабораториях, что используют для диагностики заболеваний сердца, печени, скелетной мускулатуры и других тканей. Измеряемая в сыворотке крови активность ферментов — результат совместной и согласованной работы клеточных структур (процессов синтеза и распада ферментов), функции мембран, скорости инактивации. Кроме того, на активность ферментов в крови значительное влияние оказывает продолжительность жизнедеятельности. Для основного числа ферментов период полураспада составляет от 10 до 120 ч. При этом ферменты с коротким периодом полураспада лучше отражают процессы, протекающие в органе.

.Ферменты пищеварительной системы,гидролизующие углеводы,липиды,белки.

Выделяют три основных типа пищеварения. При внеклеточном дистантном пищеварении синтезированные секреторными клетками ферменты выделяются во внеклеточную среду, где и реализуется их гидролитическое действие. Пищеварительные ферменты вырабатываются органами пищеварения и расщепляют сложные вещества пищи на более простые, легко усвояемые организмом соединения. Белки расщепляются протеазами (трипсин, пепсин и др.), углеводы -- гликозидазами (амилаза), жиры -липазами. Внутриклеточное пищеварение- типпищеварения у простейших и у некоторых наиболее примитивных многоклеточных организмов (губки, плоские черви). Оно заключается в том, что гидролиз нерасщепленных или частично расщепленных пищевых веществ, проникших внутрь клетки, осуществляется ферментами цитоплазмы. Мембранное (пристеночное, контактное) пищеварение- характерной особенностью кишечной клетки является наличие щеточной каймы, образованной микроворсинками -- выростами плазматической мембраны клетки. Внешняя поверхность микроворсинок покрыта гликокаликсом-мелкоячеистой, состоящей из мукополисахаридных нитей. Между этими нитями располагаются адсорбированные из полости кишечника ферменты, которые расщепляют макромолекулярные соединения до олигомеров и димеров.В ротовой полости начинается первичная механическая и химическая обработка пищи: размельчение при жевании, смачивание слюной и формирование ее в пищевой комок, который затем в результате глотания поступает в пищевод и далее -- в желудок. Слюна, секретируемая слюнными железами, представляет собой слабощелочную жидкость, содержащую ферменты, неорганические соли, белок и муцин. Пищеварение в ротовой полости связано, главным образом, с расщеплением углеводов. Фермент амилаза гидролизует крахмал до мальтозы, которую затем мальтаза превращает в глюкозу. В незначительных количествах в слюне содержатся и протеолитические ферменты, расщепляющие белки. Основным ферментом, гидролизующим белки в желудке, является пепсин, который образуется из предшественника -- пепсиногена, секретируемого главными клетками фундальных желез. Превращение пепсиногена в пепсин происходит под влиянием соляной кислоты, секретируемой париетальными клетками фундальных желез. В желудочном соке находится также химозин, или сычужный фермент, створаживающий молоко в присутствии солей кальция. Фермент, гидролизующий жиры, -- липаза -- играет небольшую роль в желудочном пищеварении, т. к. он способен расщеплять только эмульгированный жир молока. Переваривание пищи в двенадцатиперстной кишке осуществляется главным образом за счет ферментов панкреатического сока при участии желчи. Протеолитические ферменты поджелудочной железы (трипсин, химотрипсин и эластаза) синтезируются в виде неактивных предшественников. Их активация происходит в нейтральной или слабощелочной среде под влиянием энтерокиназы -- эндопептидазы, секретируемой слизистой двенадцатиперстной кишки. Кроме протеаз, в панкреатическом соке присутствуют ферменты, расщепляющие жиры (панкреатическая липаза, фосфолипаза А и лецитиназа), углеводы (панкреатическая альфа-амилаза) и нуклеиновые кислоты (нуклеазы). Кишечный сок, выделяемый железами слизистой оболочки на всем протяжении тонкого кишечника, содержит многочисленные ферменты (аминопептидазу, дипептидазу, мальтазу, лактазу, фосфолипазу и др.), обеспечивающие конечные этапы переваривания белков, жиров и углеводов.

.Особенности ферментативного катализа.Специфичность действия ферментов.

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ (биокатализ), ускорение биохим. р-ций при участии ферментов. Эффективность Ф. к. достигается в результате того, что химическая реакция разбивается на ряд энергетически более лёгких промежуточных реакций, в которых участвует фермент.

Этапы:1)присоединение субстрата (S) к ферменту (E) с образованием фермент-субстратного комплекса (E-S)(«ключ к замку»);

2) преобразование фермент-субстратного комплекса в один или несколько переходных комплексов (E-X) за одну или несколько стадий;

3) превращение переходного комплекса в комплекс фермент-продукт (E-P);

4) отделение конечных продуктов от фермента.

Механизмы катализа:

1. Кислотно-основной катализ – в активном центре фермента находятся группы специфичных аминокислотных остатков, которые являются хорошими донорами или акцепторами протонов. Такие группы представляют собой мощные катализаторы многих органических реакций. Примером кислотно-основного катализа является окисление спирта с помощью фермента алкогольдегидрогеназы.

2. Ковалентный катализ – ферменты реагируют со своими субстратами, образуя при помощи ковалентных связей очень нестабильные фермент-субстратные комплексы, из которых в ходе внутримолекулярных перестроек образуются продукты реакции. Примером является действие сериновых протеаз (трипсин, хемотрипсин) на гидролиз пептидных связей при переваривании белков. Ковалентная связь образуется между субстратом и аминокислотным остатком серина активного центра фермента. Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер).

.Кинетика ферментативных реакций.Факторы,определяющие скорость.

Ферментативная активность реакции зависит от:концентрации фермента и субстрата, температуры, рН, присутствия ингибиторов.

1)скорость любой ферментативной реакции непосредственно зависит от концентрации фермента;

2)температура.Коэффициент, указывающий, во сколько раз повышается скорость реакции при повышении температуры на каждые 10оС, называется температурным

коэффициентом. Для большинства биологических реакций при повышении

температуры на 10оС скорость увеличивается в 2-4 раза. При оптимальной температуре скорость реакции максимальна;

3)рН. Умеренные изменения рН оказывают влияние на ионное состояние

фермента и субстрата. Как показывают измерения ферментативной

активности при различных рН, оптимум активности для разных ферментов находится в широких пределах рН. Однако большая часть ферментов организма человека имеет оптимум рН, близкий к нейтральному, совпадающий с физиологическим значением рН;

4)ингибиторы снижают скорость реакции. Ингибиторы ферментов принято делить на 2 класса: обратимые и необратимые.Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определенных условиях легко отделяются от фермента. Обратимые ингибиторы бывают конкурентными и неконкурентными.

.Активный центр и мех-м действия ферментов,специфичность.

Активный центр имеет участок связывания, который обеспечивает субстратную специфичность, т.е. выбор субстрата(абсолютная, групповая,стереоспецифичность) и каталитический участок, который обеспечивает выбор пути химического превращения данного субстрата(специфичность пути превращения).Абсолютно специфичные ферменты ускоряют определенный тип реакции одного единственного субстрата. Так, аргиназа катализирует только реакцию гидролиза аргинина на орнитин и мочевину; сахараза - гидролиз сахарозы на глюкозу и фруктозу. Групповая специфичность. Она характеризует подавляющее большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную ему специфичность по отношению к реакции, способен действовать не на один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным химическим строением. Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.Так, фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот. Большинство протеолитических ферментов, осуществляющих гидролиз белков, имеет групповую субстратную специфичность, гидролизуя пептидные связи, образованные разными аминокислотами. Стереохимическая специфичность проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения.При наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них.