D. Малонат
E. Антимицин А
167. Укажите лекарственный препарат, ингибирующий тканевое дыхание:
A. Фенобарбитал
B. Пенициллин
C. Стрептоцид
D. Викасол
E. Левомицетин
168. Укажите количество макроэргических субстратов, синтезируемых благодаря субстратному фосфорилированию за 1 цикл Кребса:
A. 1
B. 3
C. 11
D. 12
E. 9
168. В одном цикле β-окисления высших жирных кислот образуется 1 НАДН и 1 ФАДН2 формы. Укажите суммарный энергоэффект (в молекулах АТФ) этого процесса за счет окислительного фосфорилирования:
A. 3 АТФ
B. 2 АТФ
C. 5 АТФ
D. 6 АТФ
E. 9 АТФ
169. При окислительном дезаминировании 1 моля глутаминовой кислоты в матриксе митохондрий образуется 1 моль НАДН. Укажите энергетический эффект для данной реакции за счет окислительного фосфорилирования:
A. 3 АТФ
B. 2 АТФ
C. 1 АТФ
D. 2,5 АТФ
E. Не образуется АТФ
170. Укажите вещество, способное полностью блокировать тканевое дыхание:
A. Барбитурат
B. Малонат
C. Антимицин А
D. Синильная кислота
E. Валиномицин
171. Выберите белок, выполняющий в организме человека защитную функцию:
A. Церулоплазмин
B. Гемоглобин
C. Вердоглобин
D. Фибриноген
E. Миозин
172. Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 50%-ном насыщении сульфатом аммония:
A. Гистоны
B. Протамины
C. Глютелины
D. Альбумины
E. Глобулины
173. Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 100%-ном насыщении сульфатом аммония:
A. Глобулины
B. Глютелины
C. Альбумины
D. Гистоны
E. Протамины
174. Укажите метод очистки белка от низкомолекулярных примесей:
A. Высаливание
B. Диализ
C. Электрофорез
D. Гидролиз
E. Денатурация
175. Укажите подготовительную операцию, используемую для изучения аминокислотного состава очищенного от примесей белка:
A. Гидролиз
B. Высаливание
C. Денатурация
D. Замораживание
E. Растворение
176. Укажите качественную реакцию на пептидную связь:
A. Фоля
B. Адамкевича
C. Пиотровского
D. Миллона
E. Мульдера
177. Выберите качественную реакцию на α-аминогруппу аминокислот, входящих в состав белковой молекулы:
A. Троммера
B. Нитропруссидная
C. Биуретовая
D. Ксантопротеиновая
E. Нингидриновая
178. Выберите качественную реакцию для идентификации цистина и цистеина:
A. Биуретовая
B. Нингидриновая
C. Ксантопротеиновая
D. Нитропруссидная
E. Троммера
179. Укажите качественную реакцию на тирозин:
A. Пиотровского
B. Фоля
C. Миллона
D. Адамкевича
E. Троммера
180. Укажите аминокислоту, у которой отсутствует асимметрический атом углерода:
A. Изолейцин
B. Лейцин
C. Валин
D. Метионин
E. Глицин
181. Выберите из приведенного списка незаменимую аминокислоту:
A. Глицин
B. Лизин
C. Серин
D. Аланин
E. Тирозин
182. Выберите из приведенных аминокислот заменимую:
A. Триптофан
B. Метионин
C. Валин
D. Лизин
E. Глутаминовая
183. Укажите аминокислоту, входящую в большом количестве (60-85%) в состав протаминов:
A. Пролин
B. Цистеин
C. Аргинин
D. Аспартат
E. Глутамат
184. Укажите аминокислоты, входящие в большом количестве (до20-30%) в состав гистонов:
A. Треонин + метионин
B. Лизин + аргинин
C. Глицин + пролин
D. Триптофан + глицин
E. Аланин + метионин
185. Укажите аминокислоту, содержащую прочно связанную серу:
A. Глицин
B. Аланин
C. Серин
D. Треонин
E. Метионин
186. Укажите аминокислоту, обладающую лабильной метильной группой:
A. Лизин
B. Аланин
C. Глицин
D. Метионин
E. Триптофан
187. Выберите из приведенного списка положительно заряженную аминокислоту:
A. Метионин
B. Лизин
C. Серин
D. Треонин
E. Фенилаланин
188. Выберите из приведенного списка отрицательно заряженную аминокислоту:
A. Серин
B. Лизин
C. Глутаминовая
D. Метионин
E. Гистидин
189. Назовите гетероциклическую аминокислоту:
A. Серин
B. Лизин
C. Метионин
D. Тирозин
E. Триптофан
190. Укажите аминокислоту, дающую с нингидрином желтое окрашивание:
A. Аланин
B. Цистеин
C. Аргинин
D. Лизин
E. Пролин
191. Укажите аминокислоту, относящуюся к циклическим амидам:
A. Валин
B. Пролин
C. Лизин
D. Треонин
E. Триптофан
192. Выберите аминокислоту, содержащую гидроксильную группу:
A. Цистеин
B. Аланин
C. Тирозин
D. Пролин
E. Метионин
193. Укажите пару условно незаменимых аминокислот:
A. Глицин + аргинин
B. Валин + лизин
C. Гистидин + аргинин
D. Триптофан + аланин
E. Треонин + метионин
194. Назовите пару глобулярных белков сыворотки крови:
A. Альбумины + глобулины
B. Проламины + глютелины
C. Гистоны + протамины
D. Актин + миозин
E. Коллаген + проколлаген
195. Назовите белки, входящие в состав дезоксирибонуклеопротеинов:
A. Проламины
B. Глютелины
C. Глобулины
D. Альбумины
E. Гистоны
196. Укажите уровень структурной организации белковой молекулы, который сохраняется после действия денатурирующих агентов:
A. Вторичный
B. Первичный
C. Третичный
D. Четвертичный
E. Вторичный и третичный
197. Выберите показатель, который не влияет на величину изоэлектрической точки белка:
A. рН среды
B. Ионы солей
C. Концентрация белка
D. Ионы диссоциации воды
E. Примеси хлорида натрия
198. Укажите основные типы связей, характерные для первичной структуры белковой молекулы:
A. Гидрофобные
B. Водородные
C. Дисульфидные
D. Ионные взаимодействия
E. Пептидные
199. Укажите основные типы связей, характерные для вторичной структуры белковой молекулы:
A. Тиосвязи
B. Эфирные
C. Пептидные
D. Водородные
E. Силы Ван-дер-Ваальса
200. Укажите наиболее современный и более точный метод определения трехмерной конфигурации белка:
A. Гидролиз
B. Ультрацентрифугирование
C. Рентгеноструктурный анализ
D. Хроматография
E. Электрофорез
201. Укажите принцип, положенный в основу классификации сложных белков:
A. Химическая природа белкового компонента
B. Аминокислотный состав
C. Растворимость
D. Химическая природа простетической группы
E. Способность к ренатурации
202. Выберите из предложенного списка фосфопротеин:
A. Каталаза
B. Гемосидерин
C. Трансферрин
D. Интерферон
E. Казеиноген
203. Выберите правильное продолжение фразы: «Незаменимыми аминокислотами» называются те, которые…:
A. Положительно заряженные
B. Отрицательно заряженные
C. Синтезируются в организме
D. Не синтезируются в организме
E. Не обладают зарядом
204. Укажите, какая из цветных реакций на белок при его полном ферментативном гидролизе будет отрицательной:
A. Фоля
B. Мульдера
C. Миллона
D. Нингидриновая
E. Биуретовая
205. Укажите величину показателя, соответствующую понятию “общий белок крови” (в г/л):
А. 40 – 50
В. 65-85
С. 30-40
D. 50-60
Е. 80-120
Система химических реакций, обеспечивающих поступление, синтез и распад конкретного класса биомолекул, называется:
амфиболизм;
метаболизм;
катаболизм;
диссимиляция;
анаболизм.
Любые вещества (соединения), попадающие в организм и не являющиеся в нормальных условиях структурными компонентами его клеток и межклеточного вещества, называются:
аллобиотиками;
пробиотиками;
экзогенными биомолекулами;
ксенобиотиками;
транзитными соединениями.
Объединение ряда ферментов для направленного и последовательного протекания определенного метаболического процесса называется:
метаболический комплекс;
ферментативный ряд;
метаболон;
регулон;
ферментативная ассоциация.
Регуляция неферментативных процессов в организме человека осуществляется преимущественно путем влияния на:
метаболический процесс;
реакционную среду;
сопряженные ферменты;
субстраты реакции;
продукты реакции.
В основе молекулярного механизма любого типа физиологической регуляции лежит взаимодействие между:
метаболитом и ферментом;
субстратом и ферментом;
биологически активным веществом и клеткой;
гормоном и клеткой-мишенью;
лигандом и рецептором.
Основным химическим компонентом организма человека является следующее вещество:
вода;
белок;
жир;
хлориды калия и натрия;
полифосфаты.
Какие вещества создают реакционную среду для течения биохимических реакций в клетках организма?:
жидкие жиры;
жидкие липиды;
растворы углеводов;
растворы фосфатов;
вода.
Мономерами белков являются следующие молекулы:
дипептиды;
α-аминокислоты (за исключением пролина);
β-аминокислоты (за исключением лизина);
α-аминокислоты и α-кетокислоты;
α-аминокислоты и α-иминокислота (пролин).
Мономерами нуклеиновых кислот (ДНК и РНК) являются следующие соединения:
ациклические нуклеотиды;
нуклеозиды;
азотистые основания;
нуклеолы;
циклические нуклеотиды.
Гетерогенная группа соединений, входящих в состав ферментов и являющихся исходными молекулами для синтеза некоторых гормонов, а также антиоксидантами, но, как правило, не синтезируемых в организме, называется:
незаменимыми жирными кислотами;
незаменимыми аминокислотами;
прогормонами;
микроэлементами;
витаминами.
В организме человека в состав пептидов и белков входят следующие мономеры:
α-D-аминокислоты;
α-аминокислоты;
α-L-аминокислоты;
β-D-аминокислоты;
β-L-аминокислоты.
Как называются 20 α-аминокислот, входящих в состав белков организма человека?:
зимогенные;
протеиногенные;
эссенциальные;
типичные;
неэссенциальные.
Назовите аминокислоты организма человека, не принимающие участия в биосинтезе белков и находящихся либо в свободном состоянии, либо в составе других биомолекул:
незимогенные;
атипичные;
эссенциальные;
непротеиногенные;
неэссенциальные.
В основе классификации α-L-аминокислот лежит:
химическая структура бокового радикала;
положением аминогруппы в молекуле;
положение карбоксигруппы в молекуле;
наличие хирального атома углерода в молекуле;
наличие гетероциклического радикала в молекуле.
Единственной протеиногенной иминокислотой в организме человека является:
гистидин;
тирозин;
пролин;
триптофан;
креатин.
Карбоциклической протеиногенной аминокислотой в организме человека является:
гистидин;
тирозин;
пролин;
триптофан;
креатин.
Протеиногенными аминокислотами с неполярными (гидрофобными) радикалами являются:
аланин и тирозин;
лейцин и тирозин;
лейцин и фенилаланин;
валин и гистидин;
фенилаланин и цистеин.
Протеиногенными аминокислотами с полярными незаряженными радикалами являются:
цистеин и лейцин;
лизин и лейцин;
лизин и аргинин;
серин и тирозин;
серин и аргинин.
Протеиногенными аминокислотами с отрицательно заряженными боковыми радикалами являются:
цистеин и гистидин;
аспартат и глицин;
глутамат и глицин;
аспартат и глутамат;
глицин и серин.
Протеиногенными аминокислотами с положительно заряженными боковыми радикалами являются:
аргинин и глицин;
аргинин и лизин;
лизин и цистеин;
глицин и цистеин;
цистеин и аргинин.
Аминокислоты, которые синтезируются из незаменимых аминокислот в организме человека при достаточном их поступлении, называются:
частично заменимыми;
полузаменимыми;
условно заменимыми;
неэссенциальными;
эссенциальными.
Аминокислоты, синтезируемые в недостаточном количестве у взрослого человека и практически не образующиеся в организме ребенка, называются:
частично заменимыми;
полузаменимыми;
условно заменимыми;
неэссенциальными;
эссенциальными.
Протеиногенными частично заменимыми аминокислотами являются в организме человека:
цистеин и тирозин;
тирозин и гистидин;
цистеин и аргинин;
аргинин и тирозин;
гистидин и аргинин.
Протеиногенными условно заменимыми аминокислотами являются в организме человека:
цистеин и тирозин;
тирозин и гистидин;
цистеин и аргинин;
аргинин и тирозин;
гистидин и аргинин.
Аминокислоты, не синтезируемые в организме человека и поступающие в него исключительно с продуктами питания, называются:
частично заменимыми;
заменимыми;
условно заменимыми;
неэссенциальными;
эссенциальными.
Выберите пару эссенциальных протеиногенных аминокислот из предложенных:
метионин и тирозин;
валин и серин;
лейцин и глутамин;
лизин и триптофан;
фенилаланин и аланин.
Выберите пару эссенциальных протеиногенных аминокислот из предложенных:
лизин и аланин;
лизин и тирозин;
лейцин и цистеин;
лейцин и метионин;
фенилаланин и тирозин.
В организме человека серосодержащей эссенциальной аминокислотой является из предложенных:
цистеин;
серин;
метионин;
треонин;
липоевая кислота.
В организме человека эссенциальной протеиногенной аминокислотой, содержащей гидроксигруппу в боковом радикале, является:
тирозин;
серин;
треонин;
этаноламин;
фенилаланин.
Субстратом для эндогенного синтеза тирозина в организме человека является следующая аминокислота:
лизин за счет внутримолекулярной циклизации;
фенилаланин за счет метилирования;
триптофан за счет внутримолекулярной дециклизации;
аланин за счет присоединения остатка фенола;
фенилаланин за счет гидроксилирования.
Субстратом для эндогенного синтеза цистеина в организме человека является следующая незаменимая аминокислота:
триптофан;
серин;
лизин;
метионин;
гистидин.
Назовите животные белки, которые выпадают в осадок только в насыщенных растворах нейтральных солей (например, сульфата аммония):
протамины;
гистоны;
глютелины;
альбумины;
глобулины.
Назовите животные белки, выпадающие в осадок в 50 % растворах нейтральных солей (например, сульфата аммония):
гистонами;
протамины;
глютелины;
альбумины;
глобулины.
Назовите животные белки, которые растворимы в слабых растворах кислот, осаждаются этанолом и при кипячении, богатые остатками аргинина и лизина:
гистоны;
протамины;
аргирофильные белки;
проламины;
лизоцимы.
Укажите животные белки, которые растворимы в слабых растворах кислот, не осаждаются при кипячении, богатые остатками аргинина и лизина, называются:
гистоны;
протамины;
аргирофильные белки;
проламины;
лизоцимы.
В основе классификации сложных белков лежит:
пространственная организация белка;
характер ковалентных связей между аминокислотами;
соотношение кислых и основных остатков аминокислот;
характер нековалентных связей между аминокислотами;
химическая природа небелкового компонента.
С остатками каких аминокислот образуется сложноэфирная связь в молекулах фосфопротеинов?:
серина и тирозина;
серина и цистеина;
тирозина и цистеина;
треонина и цистеина;
треонина и лизина.
В первичной структуре белка представлен следующий тип специфических ковалентных связей:
сложноэфирная;
гликозидная;
эфирная;
пептидная;
тиоэфирная.
Какие типы химической связи представлены во вторичной структуре белка?:
пептидная; водородная между СО- и NH-группами остатков аминокислот;
дипольная связь;
пептидная; водородная между СО- и ОH-группами остатков аминокислот;
пептидная; дипольная связь;
пептидная; водородная между СО- и SH-группами остатков аминокислот.
Каково значение третичной структуры белка в организме человека?:
реализация клеточной детерминации;
реализация клеточной специализации;
реализация клеточной дифференцировки;
матрица для образования четвертичной структуры белка;
реализация биологической роли конкретного белка.
Какова организация четвертичной структуры белка?:
состоит из доменов;
состоит из протомеров;
состоит из тетрамеров;
состоит из белковых фибрилл;
состоит из олигомеров.
Как называется разрыв ковалентных связей в молекуле белка с его фрагментацией и утратой биологической активности?:
денатурация;
деформация;
диссоциация;
деструкция;
делеция.
Как называется разрыв нековалентных связей в молекуле белка с обратимой утратой им биологической активности?:
денатурация;
деформация;
диссоциация;
деструкция;
делеция.
Каково отличие ферментов от неферментных катализаторов?:
ускоряют энергетически возможные реакции;
могут иметь абсолютную специфичность;
не изменяют направление реакции;
не входят в состав продуктов реакции;
не расходуются в процессе катализа.
Каково сходство между ферментами и неферментными катализаторами?:
имеют очень высокую эффективность (около 100 %);
действуют в мягких условиях;
обладают программированностью дйствия;
не входят в состав продуктов реакции;
могут иметь относительную специфичность.
В основе классификации ферментов положен следующий принцип:
тип катализируемой реакции;
структурная организация фермента;
характер образуемых продуктов реакции;
химическая структура фермента;
химическая структура субстратов.
Сколько всего существует классов ферментов?:
4;
6;
8;
9;
10.
Какую реакцию могут осуществлять лиазы?:
дегидрирование;
дегидратацию;
гидролиз;
перенос аминогрупп;
перенос ацильных групп.
Какой класс ферментов осуществляет синтез биомолекул за счет присоединения одной к другой с затратой энергии?:
лигазы;
лиазы;
гидролазы;
декарбоксилазы;
карбоксилазы.
Какой класс ферментов осуществляет расщепление ковалентных связей негидролитическим путем между атомами углерода, азота, кислорода и серы?:
лигазы;
лиазы;
альдолазы;
декарбоксилазы;
рацемазы.
Какой класс ферментов осуществляет расщепление гликозидных связей?:
дегидратазы;
эстеразы;
гликозидазы;
гидролазы;
альдолазы.
Какой класс ферментов осуществляет отщепление от субстрата СО2?:
лигазы;
лиазы;
эпимеразы;
декарбоксилазы;
карбоксилазы.
К 4 классу ферментов относятся:
лиазы;
лигазы;
гидролазы;
альдолазы;
изомеразы.
К 6 классу ферментов относятся:
лиазы;
лигазы;
гидролазы;
альдолазы;
изомеразы.
Какой класс ферментов осуществляет межмолекулярный перенос метильных групп?:
метилтрансферазы;
метилентрансферазы;
трансферазы;
лиазы;
лигазы.
В какой класс ферментов входят рацемазы?:
первый;
третий;
пятый;
седьмой;
девятый.
В какой класс ферментов входят оксигеназы?:
первый;
третий;
пятый;
седьмой;
девятый.
Как называются ферменты, имеющие определенную топическую локализацию в клетках и тканях?:
специфичные;
тканевые;
маркерные;
клеточные;
атрибутивные.
Как называется белковая часть двухкомпонентных ферментов?:
кофермент;
апофермент;
холофермент;
профермент;
простетическая группа.
Как называется небелковая структура двухкомпонентных ферментов, слабо связанная с белковой частью?:
кофермент;
апофермент;
холофермент;
профермент;
простетическая группа.
Какова функция коферментов и простетических групп в составе двухкомпонентных ферментов?:
прикрепление фермента к мембранным структурам клетки;
участие в акте катализа;
участие в диссоциации фермента;
солюбилизация фермента;
аллостерическая регуляция активности фермента.
Такие коферменты, как НАД+, НАДФ+, ФАД, относятся по химической структуре к:
порфиринам;
производным нуклеотидов;
пептидам;
динуклеотидам;
производным витаминов В1, В6, В12.
Компонент антиоксидантной защиты организма человека – глютатион, относят по химической структуре к такой группе коферментов:
производным аминокислот;
полипептидам;
олигопептидам;
производным витамина Е;
производным витамина С.
Как называются ферменты, содержащие в своем составе недиссоциируемый специфический ион металла?:
истинными металлоферментами;
активируемыми металлоферментами;
металлокоферментами;
псевдометаллоферментами;
ферроферментами.
Как называются ферменты, содержащие в своем составе легко диссоциируемый неспцифический ион металла?:
истинными металлоферментами;
металлоферментами, активируемыми ионами металлов;
металлокоферментами;
псевдометаллоферментами;
ферроферментами.
Как называются ферменты, состоящие из нескольких субъединиц (протомеров), объединенных в четвертичную структуру в количестве 2, 4, 6 и выполняющих как каталитические, так и регуляторные функции?:
ферментные ассоциации;
доменные ферменты;
сложные ферменты;
олигомерные ферменты;
мультиферментные комплексы.
Как называется группа ферментов, катализирующих одну и ту же биохимическую, но отличающиеся по химической структуре, физико-химическим свойствам, каталитической акивности и топической локализации?:
аллоферменты;
полиферменты;
гомологичные ферменты;
гетерологичные ферменты;
изоферменты.
Как называются функционально инертные участки полипептидной цепи фермента, не принимающие участия ни в катализе, ни в его регуляции, но структурирующие энзим?:
якорный участок;
несущая часть;
неактивный центр;
балластная область;
холоферментом.
Как называется участок фермента, взаимодействующий с субстратом при ферментативной реакции и необходимый для превращения его в процессе катализа?:
якорный участок;
реакционный центр;
каталитический участок;
активный центр;
аллостерический центр.
За счет каких связей остатки неполярных аминокислот якорного участка присоединяют субстрат?:
гидрофобных взаимодействий;
водородных связей;
дипольных связей;
неполярных ковалентных связей;
полярных ковалентных связей.
Как называется стерически отдаленный от активного центра участок фермента, регулирующий активность фермента за счет изменения его конформации после связывания с регуляторными молекулами?:
аллостерический центр;
якорный центр;
активаторный центр;
ингибиторный центр;
конформационный центр.
На какой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса?:
на первой стадии;
на второй стадии;
на третьей стадии;
на четвертой стадии;
на пятой стадии.
Как можно объяснить катализ одним и тем же ферментом сходных по химической структуре, но отличающихся стереохимически субстратов?:
теорией ферментативного катализа Лайнуивера-Берка;
теорией ферментативного катализа Михаэлиса-Ментен;
теорией «ключа (субстрата) к замку (ферменту)» Э. Фишера;
теорией «индуцированного взаимодействия фермента и субстрата» Д. Кошланда;
наличием абсолютной специфичности у ферментов.
Как называется величина, характеризующая сродство фермента к субстрату и определяющая активность данного фермента?:
степенью сродства фермента и субстрата;
константой Михаэлиса;
скоростью ферментативной реакции;
скоростью насыщения фермента;
константой активности фермента.
Какая зависимость существует между активностью фермента и константой Михаэлиса?:
чем ниже константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;
чем выше константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;
константа Михаэлиса не влияет на активность фермента;
при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается вдвое;
при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается в квадрате.
Константа Михаэлиса равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции:
равна скорости аналогичной неферментативной реакции;
минимальна;
максимальна;
половине максимальной;
не изменяется.
Скорость ферментативной реакции становится максимальной, когда концентрация субстрата в среде:
равна по величине константе Михаэлиса;
значительно меньше по величине, чем константа Михаэлиса;
значительно больше по величине, (на 50% и более) чем константа Михаэлиса;
приближается к нулю;
соответствует насыщенному раствору.
Что представляет собой график уравнения Михаэлиса-Ментен?:
прямую зависимость;
обратную зависимость;
гиперболу;
параболу;
3 графически разных участка.
Уравнение Лайнуивера-Берка отражает зависимость скорости ферментативной реакции от:
концентрации фермента;
температуры реакционной среды;
концентрации ингибитора;
рН реакционной среды;
концентрации субстрата.
Как называется значение рН реакционной среды, при котором каталитическая активность фермента максимальна?:
рН-максимум;
рН-экстремум;
рН-минимум;
рН-оптимум;
нулевое рН.
Для большинства ферментов внутренней среды человеческого организма оптимальное значение рН колеблется в пределах:
0-5;
6-8;
9-11;
11-14;
8-12.
Зависимость скорости ферментативной реакции от значений рН выглядит графически в виде:
прямой зависимости;
обратной зависимости;
колоколообразной кривой;
параболы;
гиперболы.
Зависимость скорости ферментативной реакции от значений температуры выглядит графически в виде:
прямой зависимости;
обратной зависимости;
колоколообразной кривой;
параболы;
гиперболы.
В каком интервале температур действует закон Вант-Гоффа для ферментативных реакций?:
от –30 до +10 ºС;
от –10 до +70 ºС;
от 0 до +50 ºС;
от +10 до +100 ºС;
от +40 до +100 ºС.
Какой специфичностью обладает фермент, катализирующий превращение только одного субстрата с определенной структурой?:
абсолютной;
стереохимической;
относительной;
неселективной;
ограниченной.
Фермент фумараза катализирует превращение фумаровой кислоты (транс-изомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис-изомер), что является типичным примером:
абсолютной специфичности;
стереохимической специфичности;
относительной специфичности;
селективной специфичности;
ограниченной специфичности.
Какой специфичностью обладает фермент, катализирующий превращение группы веществ с однотипной химической связью?:
неизбирательной;
стереохимической;
относительной;
неселективной;
неограниченной.
Как называется ингибирование первого фермента метаболона конечными продуктами данного метаболического процесса?:
конкурентное ингибирование;
ретроингибирование;
неконкурентное обратимое ингибирование;
бесконкурентное ингибирование;
неконкурентное необратимое ингибирование.
Выберите из предложенных анионов аллостерический активатор амилазы слюны:
HCO3-;
H2PO4-;
SH-;
Cl-;
HPO42-.
Как называются ферменты, синтезируемые в неактивной форме, но активируемые после отщепления определенной пептидной цепи в своей структуре?:
проферменты;
изозимы;
рибозимы;
апоферменты;
метаферменты.
Ингибирование сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой можно отнести к:
необратимому ингибированиию;
конкурентному ингибированию;
неконкурентному нигибированию;
ретроингибированию;
бесконкурентному ингибированию.
Как изменяется значение константы Михаэлиса для основного субстрата фермента при конкурентном ингибировании?:
A) уменьшается;
B) не изменяется;
C) увеличивается;
D) может уменьшаться или не изменяться;
Е) может увеличиваться или не изменяться.
Как изменяется значение константы Михаэлиса для основного субстрата фермента при неконкурентном ингибировании?:
A) уменьшается;
B) не изменяется;
C) увеличивается;
D) может уменьшаться или не изменяться;
Е) может увеличиваться или не изменяться.
При бесконкурентном ингибировании молекула ингибитора связывается с:
с активным центром фермента;
с молекулой субстрата;
с молекулой продукта реакции в активном центре;
с несущей частью фермента;
фермент-субстратным комплексом.
Ингибирование фосфорорганическими соединениями (пестицидами, гербицидами в сельском хозяйстве) ацетилхолинэстеразы является примером:
необратимого ингибированиия;
конкурентного ингибирования;
неконкурентного нигибирования;
ретроингибирования;
бесконкурентного ингибирования.
Что не относится к механизмам «быстрого реагирования» при регуляции конкретного ферментативного процесса в организме человека?:
аллостерическая регуляция;
ковалентная модификация;
индукция синтеза ферментов;
ограниченный протеолиз;
действие регуляторных белков.
Как называется такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 минуту?:
катал;
катал/л;
единица фермента (ферментативной активности);
единица фермента/л;
единица фермента/мг белка.
Как называется такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 моль субстрата за 1 секунду?:
катал;
катал/л;
единица фермента (ферментативной активности);
единица фермента/л;
единица фермента/мг белка.
Как называется уменьшение in vivo каталитической активности или концентрации какого-либо фермента с нарушением соответствующего метаболического пути?:
гиперэнзимемией;
гипоэнзимемией;
энзимопенией;
энзимопатией;
мальэнзимабсорбцией.
Способность живых организмов преобразовывать энергию и обмениваться ею с окружающей средой называется:
обменом веществ;
трансформацией энергии;
энергетическим обменом;
экзергоническим процессом;
эндергоническим процессом.
Использование организмом человека биомолекул и энергии для построения и поддержания его структурной организации называется:
обменом веществ;
пластическим обменом;
биосинтезом биополимеров;
конститутивной регуляцией;
поддержанием гомеостаза.
По термодинамическим характеристикам живые организмы принадлежат к:
конститутивным системам;
закрытым системам;
адаптивным системам;
открытым системам;
полуоткрытым системам.
Соотношение между количеством энергии, поступившим в организм с пищей, и количеством энергии, выделяющимся им во внешнюю среду, называется:
энргетическим обменом;
энергетическим балансом;
градиентом свободной энергии;
градиентом внутренней энергии;
градиентом энтальпии.
По способу поглощения и утилизации энергии и углерода человеческий организм относится к:
автотрофам;
гетеротрофам;
миксотрофам;
сапротрофам;
экзотрофам.
Основным носителем энергии в митохондриях является:
катион натрия;
протон;
катион калия;
электрон;
анион хлора.
За счет каких биомолекул осуществляется сопряжение экзергонических и эндегонических процессов?:
за счет длинноцепочечных жирных кислот;
за счет простых углеводов;
за счет макроэргических соединений;
за счет циклических нуклеотидов;
за счет протонного градиента на митохондриальной мембране.
Какое вещество занимает центральное место среди макроэргических соединений в клетках организма человека?:
АДФ;
АТФ;
ГТФ;
УТФ;
УДФ.
Какое количество энергии выделяется при полном гидролизе 1 моль АТФ до АМФ?: