7 Четвертичная структура

Протомеры (полипептидные цепи) связаны друг с другом посредством лишь нековалентных связей (ионных, водородных, гидрофобных). Причем протомеры взаимодействуют друг с другом только определенными участками своей поверхности (контактные участки). Взаимное «узнавание» контактных участков происходит по принципу комплементарности. Каждый протомер взаимодействует с другим во многих точках. Следовательно, ошибочные комплексы в олигомере практически невозможны. Олигомерные белки способны взаимодействовать с несколькими лигандами в центрах, удаленных друг от друга. Связывание одного протомера с лигандом изменяет конформацию этого протомера, а также всего олигомера и, кроме того, сродство к другим лигандам. Таким образом, функциональная активность олигомерных белков может регулироваться аллостерическими лигандами. Связь между структурой белка и его функцией можно рассмотреть на примере двух родственных белков: миоглобина и гемоглобина. Четвертичная структура имеется, например, у гемоглобина — содержащегося в эритроцих позвоночных красного пигмента, связывающего и переносящего кислород. Молекула гемоглобина состоит из четырех отдельных полипептидных цепей двух разных типов: из двух а-цепей и двух бета-цепей. Цепи эти по своему строению напоминают полипептидную цепь миоглобина. Две отцепи содержат по 141 аминокислотному остатку, а две (3-цепи — по 146 остатков. Полную структуру гемоглобина определили Кендрью и Перуц.

Как и у других глобулярных белков, гидрофобные боковые цепи гемоглобина скрыты внутри молекулы, а гидрофильные выставлены наружу, что делает гемоглобин растворимым в воде. Мутация, вызывающая замену одной из гидрофильных аминокислот на гидрофобную и тем самым снижающая растворимость гемоглобина, служит причиной болезни, известной как серповидноклеточная анемия.