6 курс / Клинические и лабораторные анализы / Группы крови человека

генетических исследованиях выявлена гомозиготность пробанда по мутации С 749 Т в экзоне 6 гена DAF, кодирующей Thr 216 Met.

GUTI

Антиген GUTI открыт в Чили в 2002 г. Storry и соавт. [94]. Антитела антиGUTI присутствовали в сыворотке крови индейской женщины. Она и ее сестра имели фенотип GUTI −. Среди чилийских индейцев племени мапуче, к которому принадлежали эти женщины, 15 % были гетерозиготными по молчащему гену GUTI −. Экспрессия антигена GUTI была слабой на эритроцитах Dr(a −) (Reid, Lomas-Francis [81]). Молекулярно-генетические исследования показали, что у лиц GUTI − в домене ККП-4, в позиции 206, содержится гистидин, тогда как в полипептиде DAF дикого типа эту позицию занимает аргинин (Storry и соавт. [94]). ПеремещениеArg 206 His было обусловлена нуклеотидной заменой G 719 А в экзоне 6 гена DAF.

SERF

Антиген SERF открыт в 2004 г. Banks и соавт. [3] с помощью антител, обнаруженных авторами в сыворотке крови женщины из Таиланда. У женщины имелась мутация C 647Tв экзоне 5 гена DAF. Результатом последней являлась аминокислотная замена Pro 182 Leu в ККП-3-домене DAF. Сенсибилизированная женщина оказалась гомозиготной по указанной мутации.

Среди жителей Таиланда мутантный ген SERF встречался с частотой 1,1 % (Palacajornsuk и соавт. [71]).

ZENA, CROV и CRAM

В 2005–2006 гг. появились сообщения об открытии сразу трех новых антигенов системы Cromer. Все они встречались с высокой частотой, идентифицировались специфическими аллоиммунными антителами, которые были выявлены у лиц, не содержавших эти антигены. Антитела к этим антигенам не реагировали с эритроцитами Inab. Молекулярно-генетические исследования показали, что все три пробанда были гомозиготными по мутациям в разных участках гена

DAF (Daniels и соавт. [16], Ivankovik и соавт. [37], Hue-Roye и соавт. [33, 34]).

Мутация His 242 Glu сочеталась с фенотипом ZENA, мутация Glu 156 Lis – c фенотипом CROV, мутация Glu 247Arg – с фенотипом CRAM −.

Установлено, что антигенные эпитопы CROV содержатся в ККП-2-домене, в то время как участки антигенов ZENA и CRAM расположены в домене ККП-4 (Daniels и соавт. [16], Ivankovik и соавт. [37], Hue-Roye и соавт. [34]).

Лица CROV− были выявлены среди хорватов (Ivankovik и соавт. [37]). Антитела анти-CRAM, присутствовавшие у сенсибилизированной женщи-

ны, в период беременности исчезли.

Антигены ZENA, CROV и CRAM получили обозначения ISBT: CRОM13, CRОM14иCRОM15соответственно(Danielsисоавт.[16],Hue-Royeисоавт.[33]).

811

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Фенотип Inab

Нулевой фенотип – Inab, характеризующийся отсутствием антигенов Cromer, встречается редко. Описаны 6 обладателей указанного фенотипа: 3 японца

(Wang и соавт. [106], Daniels и соавт. [18, 22], Hue-Roye и соавт. [35]), американ-

ский еврей (Walthers и соавт. [105]), американка итальянского происхождения и

еебрат (Lin и соавт. [48]).

Удвух других лиц, первоначально отнесенных Reid и соавт. [82] и Holguin и соавт. [31] к группе Inab, позднее было выявлено небольшое количество веществаDAF(Lublinисоавт.[54]),одинизнихимелфенотипDr(a −).Транзиторный фенотип Inab с наличием антител анти-IFC описан у пациента негра. Годом позже в эритроцитах этого мужчины обнаружено нормальное количество вещества

DAF (Matthes и соавт. [57]).

Эритроциты Inab не реагировали с моноклональными мышиными и кроли-

чьими антителами анти-DAF (Telen и соавт. [98, 99], Parsons и соавт. [72], Merry

и соавт. [62]). В то же время комплементчувствительные эритроциты больных пароксизмальной ночной гемоглобинурией не реагировали с антителами антиCROM (Telen и соавт. [99], Parsons и соавт. [72]).

Lublin и соавт. [54], секвенируя геномную и кодирующую ДНК одного из упомянутых выше японцев с фенотипом Inab, выявили носенс-мутацию в кодоне 53 гена DAF, экзон 2. Кодон триптофана TGG был заменен на стоп-кодон TGA, в связи с чем в ККП-1-домене синтез полипептидной цепи в позиции 53 прекращался. Второй обладатель фенотипа Inab, также японец, оказался гомозиготным по указанной мутации; его родители были гетерозиготами (Daniels и соавт. [18]). У третьего японца фенотип Inab сочетался с трансверсией C 1579 А 24 нуклеотидов в области 3ʹ экзона 2, которая инициировала новый участок сплайсинга (TGGTCAGA на TGgtaaga) и приводила к делеции внутри РНКтранскрипта, смещению рамки считывания с возникновением стоп-кодона в точке мутации (Wang и соавт. [106]). Соответственно трансляция прекращалась в области, кодирующей первые шесть аминокислот ККП-2. Имелась точковая мутация в геномной ДНК, приводящая к утрате участка сплайсинга MboI.

Сыворотка крови 4 носителей фенотипа Inab содержала анти-IFC-антитела, которые реагировали со всеми образцами эритроцитов за исключением соб-

ственных (Daniels и соавт. [18, 22], Walthers и соавт. [105], Lin и соавт. [48], Yazer [111]). Эксперименты с задержкой гемагглютинации рекомбинантными фрагментами DAF показали, что анти-IFC-антитела являются смесью фракций, реагирующих с участками, находящимися на разных ККП-доменах.

Антитела со специфичностью анти-IFC были найдены в сыворотке крови больного 12-летнего негра (Daniels и соавт. [18]). Его эритроциты не были фенотипированы по системе Cromer, однако более вероятно, что он имел транзиторный фенотип Inab. Анти-IFC-антитела исчезли из сыворотки крови больного после того, как нормализовалось содержание вещества DAF на его эритроци-

тах (Matthes и соавт. [57]).

812

У3 из 6 лиц с истинным фенотипом Inab, а также упомянутого мальчика негра, имелась патология кишечника: энтеропатия, сопровождавшаяся потерей белка (Daniels и соавт. [18, 22]), болезнь Крона (Walthers и соавт. [105]), геман-

гиома тонкой кишки (Daniels и соавт. [18]).

Уостальных обладателей фенотипа Inab, среди которых была японка, 86-лет- ня итальянка и ее 70-летний брат, никакой патологии не отмечено (Lin и соавт. [48], Wang и соавт. [106]).

В настоящее время получено несколько серий мышиных МКА к гликопротеину DAF, последние распознают эпитопы на всех четырех ККП-доменах (Spring

исоавт. [91], Daniels и соавт. [19], Coyne и соавт. [12], Moulds и соавт. [64]). В

целом их специфичность подобна специфичности анти-IFC-антител: они не реагируют с эритроцитами Inab и дают слабоположительные реакции с эритроци-

тами Dr(a −) (Moulds и соавт. [64]).

Следует упомянуть два аспекта, привлекающие внимание исследователей к антигенам и антителам системы Cromer. Первый: антитела этой системы имеют прямое отношение к функции комплемента. Неясен и тем более интересен феномен их исчезновения во время беременности. Второй: у большинства антигенов отсутствуют антитетичные партнеры. Их следует искать на эритроцитах лиц, имеющих редкие фенотипы Cromer. Можно полагать, что в ближайшем будущем система Cromer пополниться новыми антигенами, характер распределения которых также может иметь этнические особенности.

Биохимия и генетика

Фактор DAF, выделенный из эритроцитов, имеет мол. массу 70 кД, богат сиаловыми кислотами, имеет 15 участков О-гликозилирования и один участок N-гликозилирования (Lublin и соавт. [53]).

Caras и соавт. [8], Medof и соавт. [60]) показали, что кДНК гена DAF, выделенная из эпителиальной клеточной линии HeLa и линии HL-60 промиелоцитарного лейкоза, кодирует синтез полипептида, состоящего из 327 аминокислот. Полипептид DAF имеет четыре гомологичные области, включающие примерно по 60 аминокислот, которые получили название «короткие конценсусные повторы» (ККП). Далее следует О-гликозилированный участок из 70 аминокислот, богатый серином и треонином, и гидрофобный фрагмент, включающий 24 аминокислоты (рис. 21.1). Расшифрована аминокислотная последовательность DAF-гликопротеина (рис. 21.2).

Меньшая по величине кДНК гена DAF имела вставочную последовательность Alu из 118 нуклеотидов (табл. 21.3), образовавшуюся в результате альтернативного сплайсинга (Caras и соавт. [8]).

Генный локус системы Cromer – DAF (CD55) – картирован на длинном плече хромосомы 1 в позиции 1q32 (Post и соавт. [76]). Ген DAF имеет величину около 40 кб и представлен 11 экзонами (см. табл. 21.3).

813

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Рис. 21.1. Строение гликопротеина Cromer.

814

Рис. 21.2. Аминокислотная последовательность DAF.

Клиническое значение

Антитела системы Cromer представлены преимущественно классом IgG (Daniels [15]), встречаются анти-Cr a-антитела IgM (Dickson и соавт. [23]).

Большинство антител IgG относится к субклассу IgG1, однако описаны анти-

тела, относящиеся к субклассам IgG2, IgG3 и IgG4 (Dickson и соавт. [23], Issitt, Anstee [36], Nakache и соавт. [66], Reid и соавт. [79, 80, 83], Sistonen и соавт. [89], McSwain, Robins [59],Anderson и соавт. [1], Byrne и соавт. [7]).

Антитела системы Cromer не имеют существенного значения в трансфузиологии. Опубликованы сообщения о благополучных исходах трансфузий эритроцитов, несовместимых по антигенам этой системы, реципиентам, которые име-

ли антитела анти-Cr a (Smith и соавт. [90], Whitsett, Oxendine [107], Chapman и соавт. [9]) и анти-Tc a (Hoffer и соавт. [30]).

Вместе с тем описаны посттрансфузионные реакции, причиной которых были антитела анти-Cr a (Byrne и соавт. [7]) и анти-Tc a (Kowalski и соавт. [39]). В последнем случае реципиенту перелили шесть доз эритроцитов Tc(a + ), из которых первые три гемолизировались in vivo в день проведения трансфузии.

Попытки оценить клиническое значение антител Cromer с помощью экспериментальных тестов in vivo и in vitro не дали однозначных результатов.

Smith и соавт. [90], Leatherbarrow и соавт. [45] и другие авторы [4, 9, 23, 66, 79, 84, 86, 107,] сделали вывод об отсутствии клинического значения антигенов

иантител этой системы.

Вдругих случаях были получены данные, свидетельствующие о способности антител Cromer уменьшать продолжительность циркуляции перелитых эри-

троцитов [1, 7, 27, 38, 39, 43, 59, 79, 83, 105].

ПривведенииэритроцитовIFC +реципиенту,имевшемуанти-IFC-антитела,отме- чалосьследующее.Водномслучаечерезсуткипослеинъекциивкровотокесохранилось38 %эритроцитов(Walthersисоавт.[105]),вдругомслучаенаблюдалиисчезно- вениеIFC-несовместимыхэритроцитовчерез15минпослевведения(Daniels[15]).

Антитела анти-Tc a IgG1, IgG2 и IgG4 проявляли себя как клинически значимые при испытании в монослое моноцитов. Через 2 года антитела того же лица содержали только IgG2 и IgG4 и не проявляли себя in vitro как клинически зна-

чимые (Anderson и соавт. [1]).

Трансплантация почки от донора Dr(a + ) реципиенту Dr(a −), имевшему анти- Dr a-антитела IgG2 и IgG4, была успешной: приживление трансплантата и его

815

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

функционирование было нормальным, повышения титра анти-Dr a-антител не отмечено (Nakache и соавт. [66]).

Антитела системы Cromer не вызывали ГБН. Антигены Cromer присутствуют на трофобласте, который вследствие этого способен адсорбировать материнские антитела анти-Cromer (Holmes и соавт. [32]).

У2 женщин с наступлением беременности титр антител анти-Cr a снизился

с1 : 128 и 1 : 512 до 1 : 2 (Sacks, Garratty [86]). У других женщин высокоактив-

ные антитела анти-Cr a, анти-Dr a и анти-WES b перестали выявляться со II и III триместра беременности; кратковременное их появление отмечалось после родов (Reid и соавт. [79], Poole и соавт. [75]). Описанный феномен можно объяснить тем, что плацента адсорбирует материнские антитела, тем самым защищая от них плод. В одном случае описана персистенция высокоактивных антител anti-Dr a на протяжении двух беременностей, однако дети родились без при-

знаков ГБН (Rahimi-Levene [78]).

Факторы DAFи CD59 в биологии человека

ФакторDAFпредохраняетэритроциты,лимфоциты,тромбоцитыисоматические клетки от повреждения собственным комплементом. Он блокирует связывание компонентов C4b2a и C3bBb, ускоряет диссоциацию C3-конвертазы при активации комплементапоклассическомуиальтернативномупути(Coyneetисоавт.[12]).

Фактор DAF, содержащийся в эпителиальных клетках трофобласта, защищает плод от проникновения в его организм комплемента из крови матери

(Holmes и соавт. [32]).

Белок CD59 – мембранный ингибитор реактивного лизиса (MIRL), также относится к гликопротеинам, регулирующим функцию комплемента. Он принадлежит семейству Ly-6, ингибирует связывание компонентов С8 и С9 и тем самым предотвращает образование комплекса, разрывающего оболочку клетки. CD59 присутствует на мембране эритроцитов, но не несет групповых антигенов.

CD59 гликозилирован в позиции Asn 18, его мол. масса около 18 кДа. Так же как и DAF, CD59 соединен с мембраной эритроцита GPI-якорем – глико-

зилфосфатидилинозитолом (Fletcher и соавт. [25], Telen [97], Rosse, Ware [85], Lachmann [42]). Ген CD59 картирован на хромосоме 11.

Пароксизмальная ночная гемоглобинурия (ПНГ), характеризующаяся внутрисосудистым гемолизом, обусловлена Х-сцепленным геном PIG-A. Мутации в этом локусе нарушают синтез GPI-ассоциированных протеинов, что приводит к дефициту CD59 и DAF на поверхности мембраны клеток (Rosse, Ware [85], Takeda и соавт. [96], Bessler и соавт. [6]).

У больных ПНГ концентрация CD59 и DAF на эритроцитах снижена (Nicholson-Wellerисоавт.[67]),вследствиечегоонинемогутпротивостоятьлизи- су под действием собственного комплемента непосредственно в кровяном русле.

Интересно отметить, что эритроциты Inab, несмотря на дефицит фактора DAF, не подвержены внутрисосудистому гемолизу. Ни у одного из 6 индивидов с

816

указаннымфенотипомникакихпроявленийвнутрисосудистогогемолизанеотмече-

но(Wangисоавт.[106],Danielsисоавт.[18],Telenисоавт.[98],Merryисоавт.[62]).

ВотличиеотэритроцитовбольныхПНГ,эритроцитыInabнелизировалисьподкисленной аллогенной сывороткой после обработки ядом кобры. Однако они в большей степени, чем нормальные эритроциты, были подвержены гемолизу холодовымиантителамиврастворесахарозы(Telenисоавт.[98],Merryисоавт.[62]).

Прямая проба (эритроциты Inab  + антиглобулиновая сыворотка с антитела-

ми к С3-компоненту комплемента) дала отрицательный результат. Эритроциты Inab, таким образом, не содержали на своей поверхности С3-компонента комплемента, что свидетельствоввало также об отсутствии на таких эритроцитах ингибитора С3-конвертазы (Telen и соавт. [98], Merry и соавт. [62]).

Когда CD59 блокировали МКА анти-CD59, эритроциты Inab лизировались подкисленнойаллогеннойсывороткой(Danielsисоавт.[18],Holguinисоавт.[31]).

Втестах на реактивный лизис эритроцитов, обработанных МКА к CD55 и CD59, эффект наблюдали при использовании анти-CD59антител (Yuan и соавт. [112]).

Полученные результаты свидетельствуют о том, что гликопротеины DAF и CD59 выполняют функцию защиты клеток от собственного комплемента, при этом вклад CD59 выше, чем DAF.

Убольного, гомозиготного по делеции одного из нуклеотидов в гене CD59, концентрация гликопротеина CD59 была низкая, DAF – нормальная, при этом наблюдалисиндром,напоминавшийПНГ(Yamashinaисоавт.[110],Motoyamaисоавт.[63]).

При определении чувствительности эритроцитов к комплементзависимому лизису получены следующие результаты (в порядке возрастания): дефицитные по DAF эритроциты Inab имели 4,6 ед., CD59-дефицитные эритроциты – 11,7 ед., де-

фицитные одновременно по DAF и CD59 – 47,6 ед. (Shichishima и соавт. [88]).

Наряду с защитой клеточных элементов крови от комплементопосредованного лизиса CD59 выполняет и другую биологическую функцию: препятствует проникновению в эритроциты малярийного плазмодия Plasmodium falciparum и тем самым обеспечивает невосприимчивость к малярии (Wiesner и соавт. [108]).

Фактор DAF принимает участие в межклеточных взаимодействиях, являясь лигандом CD97, который представлен в мембране клеток семью доменами

(Hamann и соавт. [28]).

Подобно антигену Р, DAF выступает в качестве рецептора для уропатогенных штаммов Escherichia coli, обусловливает предрасположенность к инфицированию этими бактериями эпителиальных клеток мочевыводящих путей (Moulds и соавт. [65]). Лизаты Escherichia coli вызывали агглютинацию всех образцов эритроцитов, несущих антигены Cromer, эритроциты Dr(a −) и Inab они не агглютинировали (Nowicki и соавт. [69]). Бактериальные антитела, связывающиеся с антигеном Dr a, получили название Dr-адгезины. Очищенные Drадгезины, так же как и лизаты Escherichia coli, связывались с яйцеклетками китайского хомячка, которые были подвергнуты трансфекции нормальной кДНК DAF. Dr-адгезины не реагировали с интактными яйцеклетками и яйцеклетками,

817

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

подвернутыми трансфекции кДНК DAF, кодирующей Ser 165 Leu [характери-

стика фенотипа Dr(a −)] (Nowicki и соавт. [68]).

Nowicki и соавт. [70], Lublin [50] применили Dr-адгезины, выделенные из рекомбинантных штаммов бактерий, в качестве тест-реагента в иммунофлюоресцентном методе исследования и показали, что лиганд DAF представлен на поверхности эпителия всех типов. В наибольших концентрациях он присутствовал в эпителии почечных канальцев и клубочков.

DAF является лигандом для эховирусов, вируса Коксаки и многих других (Evans и соавт. [24]). Некоторые разновидности эховируса агглютинируют эритроциты (Goldfield и соавт. [26]). Эксперименты по связыванию эховируса с трансфектированными яйцеклетками китайского хомячка показали, что присоединение его к клетке происходит в том случае, если на ее поверхности присутствуют домены DAF: ККП-2, ККП-3 и ККП-4 (Clarkcon и соавт. [10]). МКА к ККП-3 блокировали связывание эховирусов с рецепторами клеток (Clarkcon и

соавт. [10], Bergelson и соавт. [5]).

На мембране эритроцитов, помимо DAF, присутствуют другие протеины, связанные с клеткой посредством GPI-якоря. Некоторые из них несут групповые антигены систем Cartwright, Dombrock, JMH, а также антиген Emm. Лиганд LFA-3 (CD58) присутствует на мембране эритроцитов, не будучи ассоциированым с групповыми антигенами. Большинство молекул LFA-3 связано с мембраной эритроцита через GPI-якорь, некоторая их часть расположена в трансмембранной и внутриклеточной зоне клетки. Лиганд LFA-3 выполняет функцию молекул межклеточной адгезии и участвует в активации Т-клеток через связы-

вание с лигандом CD2 (Springer и соавт. [92],Anstee и соавт. [2]).

Еще один белок, участвующий в регуляции активности комплемента, получил обозначение С8-связывающий протеин (Schonemark и соавт. [87]). Он отсутствует на эритроцитах больных ПНГ и, очевидно, связан с мембраной эритроцитов посредством того же GPI-якоря (Hansch и соавт. [29]).

Прионовые протеины PrP C также являются GPI-ассоциированными, они присутствуют на клетках различных тканей организма. Изоформа указанных протеинов, обозначенная как PrP Sc, способна вызывать губчатую энцефалопатию – болезнь Крейтцфельдта-Якоба (Prusiner [77]). Лиганд PrP C присутствует в небольших количествах на эритроцитах здоровых людей, на эритроцитах больных некоторыми формами ПНГ он отсутствует (Mallinson и соавт. [56]).

Список литературы

1.Anderson G., Gray L.S., Mintz P.D. Red cell survival studies in a patient with anti-Tc a // Amer. J. Clin. Path. – 1995. – V. 95. – P. 87‒90.

2.Anstee D.J., Spring F.A. Red cell membrane glycoproteins with a broad tissue distribution

//Transfus. Med. Rev. – 1989. – V. 3. – P. 13‒23.

3.Banks J., Poole J., Ahrens N. et al. SERF: a new antigen in the Cromer blood group system

//Transfus. Med. – 2004. – V. 14. – P. 313‒318.

4.Bell J.A., Johnson S.T., Moulds M. et al. Clinical significance of anti-Tc ab in the second example of Tc(a‒b‒) individual [Abstract] // Transfusion. – 1989. – V. 29. – 17S.

818

5.Bergelson J.M., Chan M., Solomon K.R. et al. Decay-accelerating factor (CD55), a glycosylphosphatydylinositol-anchored complement regulatory protein, is a receptor for several echoviruses // Proc. Natl.Acad. Sci. USA. – 1994. – V. 91. – P. 6245‒6248.

6.Bessler M., Schaefer A., Keller P. Paroxysmal nocturnal hemoglobinuria: incites from recent advances in molecular biology // Transfus. Med. Rev. – 2001. – V. 15. – P. 255‒267.

7.Byrne P.C., Eckrich R.J., Malamut D.C. et al. Use of the monocyte monolayer assay (MMA) topredicttheclinicalsignificanceofanti-Cr a [Abstract]//Transfusion.–1995.–V.35.–61S.

8.Caras I.W., Davitz M.A., Rhee L. et al. Cloning of decay-accelerating factor suggests novel use of splicing to generate two proteins // Nature. – 1987. – V. 325. – P. 545‒549.

9.Chapman R.L., Hare V., Oglesby B.L. Successful repeated transfusions of Cr(a + ) blood to a patient with anti-Cr a [Abstract] // Transfusion. – 1992. – V. 32. – 23S.

10.Clarkcon N.A., Kaufman R., Lublin D.M. et al. Characterization of the echovirus 7 receptor: domains of CD55 critical for virus binding // J. Virol. – 1995. – V. 69. – P. 5497‒5501.

11.Copeland T.R., Smith J.H., Wheeling R.M., Rudolph M.G. The incidence of WES a in 3072 donors in the United States // Immunohematology. – 1991. – V. 7. – P. 76–77.

12.Coyne K.E., Hall S.E., Thompson E.S. et al. Mapping of epitopes, glycosylation sites, and complement regulatory domains in human decay accelerating factor // J. Immunol. – 1992. – V. 149. – P. 2906‒2913.

13.Daniels G.L. Characteristics of Cromer related antibodies [Abstract] // Transfusion. – 1983. – V. 23. – P. 410.

14.Daniels G.L. Cromer-related antigens: blood group determinants on decay-accelerating factor // Vox Sang. – 1989. – V. 56. – P. 205‒211.

15.DanielsG.L.HumanBloodGroups.–2-nded.–Oxford:BlackwellScience,2002.–560 p.

16.Daniels G.L., Flegel W.A., FletcherA. et al. International society of blood transfusion committee on terminology for red cell surface antigens: Cape Town report // Vox Sang. – 2007. – V. 92. –

P.250‒253.

17.Daniels G.L., Green C.A., Dahr W.F. et al.A‘new’Cromer-related high frequency antigen probably antithetical to WES // Vox Sang. – 1987. – V. 53. – P. 235‒238.

18.Daniels G.L., Green C.A., Mallinson G. et al. Decay-accelerating factor (CD55) deficiency in Japanese // Transfus. Med. – 1998. – V. 8. – P. 141‒147.

19.Daniels G.L., Green C.A., Powell R.M., Ward T. Hemagglutination-ingibition of Cromer bloodgroupantibodieswithsolublerecombinantdecay-acceleratingfactor//Transfusion.– 1998. – V. 38. – P. 332‒336.

20.Daniels G.L., Levene C. Immunoblotting of Dr(a −) cells with antibodies to Cromer-related antigens // Vox Sang. – 1990. – V. 59. – P. 127‒128.

21.Daniels G.L., Okubo Y., Yamaguchi H. et al. UMC, another Cromer-related blood group antigen // Transfusion. – 1989. – V. 29. – P. 794‒797.

22.Daniels G.L., Tohyama H., Uchikawa M. A possible null phenotype in the Cromer blood group complex // Transfusion. – 1982. – V. 22. – P. 362‒363.

23.Dickson A.C., Guest C., Jordon M. et al. Case report: anti-Cr a in pregnancy // Immunohematology. – 1995. – V. 11. – P. 14‒17.

24.Evans D.J., Almond J.W. Cell receptors for picornaviruses as determinants of cell tropism and pathogenesis // Trends Microbiol. – 1998. – V. 6. – P. 198‒202.

25.Fletcher A., Bryant J.A., Gardner B. et al. New monoclonal antibodies in CD59: use for the analysis of peripheral blood cells from paroxysmal nocturnal hemoglobinuria (PNH) patients and for the quantitation of CD59 on normal and decay accelerating factor (DAF)- deficient erythrocytes // Immunology. – 1992. – V. 75. – P. 507‒512.

26.Goldfield M., Srihongse S., Fox J.P. Hemagglutinins associated with certain enteric viruses

//Proc. Soc. Exp. Biol. Med. – 1957. – V. 96. – P. 788‒791.

27.Gorman M.I., Glidden H.M. Another example of anti-Tc a // Transfusion. – 1981. – V. 21. –

P.579.

819

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

28.Hamann J., Vogel B., van Schijndel G.M.W., van Lier R.A.W. The seven-span transmembrane receptorCD97hasacellularligand(CD59,DAF)//J.Exp.Med.–1996.–V.184.–P.1185‒1189.

29.Hansch G.M., Schonemark S., Roelcke D. Paroxysmal nocturnal hemoglobinuria type III: lack of an erythrocyte membrane restricting the lysis by C5b-9 // J. Clin. Invest. – 1987. –

V.80. – P. 7‒12.

30.HofferJ.,ZurbitoF.,ReidM.E.etal.Laboratoryassessmentofin-vivosurvivalofcrossmatch incompatible blood in a patient with anti-Tc a [Abstract] // Transfusion. – 1994. – V. 34. – 20S.

31.HolguinM.H.,MartinC.B.,BernshawN.J.,ParkerC.J.Analysisoftheeffectsofactivation of the alternative pathway of complement on erythrocytes with an isolated deficiency of decay accelerating factor // J. Immunol. – 1992. – V. 148. – P. 498‒502.

32.HolmesC.H.,SimpsonK.L.,WainwrightS.D.etal.Preferentialexpressionofthecomplement regulatory protein decay accelerated factor at the fetomaternal interface during pregnancy //

J.Immunol. – 1990. – V. 144. – P. 3099‒3105.

33.Hue-Roye K., Lomas-Francis C., Belaygorod L. et al. Three new high-prevalence antigens in the Cromer blood group system // Transfusion. – 2007. – V. 47. – P. 143‒149.

34.Hue-Roye K., Lomas-Francis C., Veliquette R.W. et al. CRAM: a new high prevalence Cromer blood group antigen and dissappearance of the corresponding alloantibody during pregnancy // Transfusion. – 2006. – V. 46. – 25A(Abstract).

35.Hue-Roye K., Powell V.I., Patel G. et al. Novel molecular basis of an Inab phenotype // Immunohematology. – 2005. – V. 21. – P. 53‒55.

36.Issitt P.D., Anstee D.J. Applied Blood Group Serology. – 4-th ed. – Durham, NC, USA: Montgomery Sc. Publ., 1998. – 1208 p.

37.Ivankovik Z., Gobulic Cepulic B., Hue-Roye K. et al. CROV: a new high prevalence Cromer blood group antigen // Transfusion. – 2005. – V. 45. – 122A(Abstract).

38.Judd W.J., Steiner E.A., Miske V. Adsorption of anti-Cr a by human platelet concentrates // Transfusion. – 1991. – V. 31. – P. 286.

39.Kowalski M.A., Pierse S.R., Edwards R.L. et al. Hemolytic transfusion reaction due to antiTc a // Transfusion. – 1999. – V. 39. – P. 948‒950.

40.Kurtner-Kondo I., Medof M.E., Brodbeck W., Shoham M. Molecular modeling and mechanism of action of human decay-accelerating factor // Protein. Eng. – 1996. – V. 9. –

P.1143‒1149.

41.Lacey P.A., Block U.T., Laird-Fryer B. et al. Anti-Tc b, an antibody that defines a red cell antigen antithetical to Tc a // Transfusion. – 1985. – V. 25. – P. 373‒376.

42.Lachmann P.J. The control of homologous lysis // Immunol. Today. 1991. – V. 12. –

P.312‒315.

43.Laird-Fryer B., Dukes C.V., Lawson J. et al. Tc a: a high-frequency blood group antigen // Transfusion. – 1983. – V. 23. – P. 124‒127.

44.Law J., Judge A., Covert P. et al.Anew low frequency factor proposed to be the product of an allele to Tc a // Transfusion. – 1982. – V. 22. – P. 413.

45.Leatherbarrow M.B., Ellisor S.S., Collins P.A. et al. Assessing the clinical significance of anti-Cr a and anti-M in a chronically transfused sickle patient // Immunohematology. – 1988. – V. 4. – P. 71‒74.

46.Levene C., Harel N., Kende G. et al.Asecond Dr(a −) proposita with anti-Dr a and a family with Dr(a‒) in two generations // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 64‒65.

47.Levene C., Harel N., Lavie G. et al. A ‘new’phenotype confirming a relationship between Cr a and Tc a // Transfusion. – 1984. – V. 24. – P. 13‒15.

48.Lin R.C., Herman J., Henry L., Daniels G.L. A family sowing inheritance of the Inab phenotype // Transfusion. – 1988. – V. 28. – P. 427‒429.

49.Low M.G., Saltiel A.R. Structural and functional roles of glycosyl-phosphatidylinositol in membranes // Science. – 1988. – V. 239. – P. 268‒275.

820