2 курс / Биохимия / Ферменты бх

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ

Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы белковой природы Биологическая роль: катализ контролируемого протекания

всех метаболических процессов в организме

Строение фермента

Ферменты содержат активный и аллостерический центры:

Активный центр – часть молекулы фермента, которая специфически взаимодействует с субстратом и

принимает участие в катализе

Аллостерический центр:

Находится за пределами активного центра

Может присоединять активаторы, которые увеличивают активность ферментов Может присоединять ингибиторы, которые угнетают активность ферментов

3

Небелковую часть сложного фермента называют простетической группой, которая состоит из:

Холофермент - каталитически активная форма сложного белка

Кофактор/кофермент

4

МЕХАНИЗМ И КИНЕТИКА

Особенности действия ферментов:

Ускорение только термодинамически возможных

реакций Ускорение достижение состояния равновесия

Значительное ↑ скорости реакций

Действие в малых количествах

Не расходуются в реакциях

Активность ферментов регулируется как специфическими, так и неспецифическими факторами Действие только в мягких условиях (t = 36-37ºС,

атмосферное давление)

Обладание широким диапазоном действия, катализ

большинства реакций в организме

Высоко специфичны

Теории о механизмах действия ферментов:

Теория специфичности действия фермента (модель ключ-замок): Геометрическая форма субстрата строго соответствует форме активного центра фермента

5

Теория "индуцированного соответствия": Полное соответствие форм субстрата и активного центра наступает лишь в процессе их взаимодействия

Теория переходных состояний (наиболее правильна

в современном представлении):

1.Фермент взаимодействует с субстратом, образуя

комплекс "энзим-субстрат"

2.В составе комплекса происходит изменение электронной плотности и пространственного строения и субстрат переходит в возбужденное состояние

3.↓ энергия активации → в активном центре происходит превращение субстрата в продукт реакции. Продукт реакции находится в возбужденном состоянии

4.Происходит стабилизация продукта

5.Продукт реакции отделяется от фермента

6

Влияние на скорость ферментативной реакции:

На скорость ферментативной реакции влияют:

1.Температура

2.pH

3.Концентрация фермента

4.Концентрация субстрата

1.Влияние температуры:

36-38

Участок 1:

С ↑ температуры растет скорость реакции. Чем ↓ температура, тем ↑ значение энергетического барьера реакции.

Значение:сохранение биоматериала при ↓ температурах

Участок 2:

↓ активность до полной ее потери, так как происходит

необратимая денатурация Значение: термокоагуляция, прижигания

7

2. Влияние pH:

У каждого фермента свой уровень pH

Значение: стабилизация pH буферными системами, для поддержания гомеостаза

3. Влияние концентрации фермента:

Чем ↑ концентрация фермента, тем ↑ скорость реакции

8

4.Влияние концентрации субстрата:

В 1913 году было предложено использовать константу Михаэлиса для оценки ферментативной активности:

Км= 1/2Vmax

Км - такая концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет 1/2 от Vmax

Чем ↑ константа Михаэлиса, тем ↓ скорость реакции

Скорость реакции

Концентрация субстрата

9

НОМЕНКЛАТУРА И КЛАССИФИКАЦИЯ

Номенклатура – это названия индивидуальных соединений, их групп, классов, а также правила составления этих названий.

Классификация – это группировка любых объектов по выбранным признакам.

Современная номенклатура ферментов – международная, переведенная на разные языки

В правилах названия ферментов нет единого подхода, так как в каждом классе - свои правила

10