2 курс / Биохимия / Ферменты бх

Особенности классификации:

Разделение ферментов на классы происходит на основании типа химической реакции (6 типов = 6 классов)

1.Оксидоредуктазы

2.Трансферазы

5.Изомеразы

6.Лигазы

На основании субстратов, переносимых групп и т.п. энзимы разделяют на подклассы и подподклассы:

Оксидоредуктазы - 23 подкласса (основные 3)

Трансферазы - 10 подклассов (основные 5)

Гидралазы - 12 подклассов (основной 1)

Лиазы - 7 подклассов

Изомеразы - 5 подклассов Лигазы - 6 подклассов

У каждого фермента есть шифр КФ 1.1.1.1. Первая цифра обозначает класс, вторая - подкласс, третья - подподкласс, четвертая - порядковый номер фермента в его подподклассе (в порядке открытия)

Пример фермента:

Науч. название: АТФ:D–гексоза–6– фосфотрансфераза

Рабочее название: Гексокиназа

Класс: 2. Трансферазы Подкласс: 2.7.Переносящие фосфорсодержащие группы

Подподкласс: 2.7.1. Акцептор - спиртовая группа

Классификационный номер: КФ 2.7.1.1.

11

1.Оксидоредуктазы — всегда сложные белки

Функция: катализ* различных ОВР-реакций с участием

2 субстратов, т.е. перенос электронов или атомов Н с одного субстрата на другой

Подклассы:

1. Дегидрогеназы: реакции дегидрирования

2.Оксидазы: в реакциях акцептором** электронов является молекулярный кислород

3.Оксигеназы: в реакциях атом кислорода присоединяется к субстрату из молекулы кислорода

*Катализ - это процесс изменения скорости химической реакции при помощи катализаторов, в данном случае - ферментов **Акцептор - атом (или группа атомов), принимающий электроны.

Акцептор также предоставляет орбиталь для образования хим.связи.

12

2.Трансферазы — и простые, и сложные белки

Функция: катализ переноса функциональных групп от одного соединения-донора* к другому соединению-

акцептору

Виды: Аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтрансферазы, гликозилтрансферазы, киназы – фосфотрансферазы

Примеры:

1)

2)

*Донор - атом, отдающий электроны для образования химической связи **АЛТ - Аланинаминотрансфераза: трансформирует аминокислоту аланин в пируват - основной продукт энергетического обмена клетки

13

3. Гидролазы - всегда простые белки

Функция: катализ реакций гидролиза - расщепления ковалентных связей с присоединением молекулы воды Специальные термины: эстеразы, фосфатазы (подкласс)

Примеры:

4. Лиазы — и простые, и сложные белки

Функция: катализ отщепления определенных групп (CO ; H O; —NH и т.д.) от субстратов негидролитическим

путем Пример:

14

5. Изомеразы — всегда сложные белки

Функция: катализ различных внутримолекулярных превращений, таких как взаимопревращения альдоз и кетоз, перемещения двойных связей внутри молекулы.

Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном

переносе группы, фермент называют "мутазой"

Примеры:

1)

2)

3)

15

6. Лигазы (синтетазы) — всегда сложные белки

Функция: катализ реакций присоединения друг к другу двух молекул с образованием двойной связи.

Этот процесс сопряжен с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ или макроэргических связей других соединений

Если источник энергии не АТФ, то ферменты называют

"синтазами"

Примеры:

1)

2)

16

ИЗОФЕРМЕНТЫ

Изоферменты — это множественные формы одного фермента, обладающие одинаковой специфичностью и катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по физико-химическим свойствам Может отличаться сродство к субстрату. Чем больше

сродство, тем быстрее фермент узнает его и

происходит реакция

Функция: осуществление адаптации организма:

1.на разных стадиях жизни

2.при изменении физиологических условий

3.при развитии патологического процесса

Как правило, обладают четвертичной структурой

(2;4;6;8 - субъединиц)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Фермент состоит из 4 субъединиц и представлен 2 различными третичными структурами.

Н-субъединица (heart) и M-субъединица (muscle)

Креатинфосфокиназа (КФК)

Состоит из 2 субъединиц: B-субъединица (brain) и M-

субъединица (muscle)

1.ММ - мышечная креатинкиназа

2.МВ - сердечная креатинкиназа

3.ВВ - нервная креатинкиназа

17

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ

Ингибирование ферментативной реакции

Ингибирование — замедление ферментативной активности до полного ее прекращения Ингибитор — структурный аналог субстрата

В результате возникает конкуренция ингибитора и субстрата за активный центр фермента

Конкурентное ингибирование: обратимое ↓ скорости реакции, вызванное ингибитором или пространственным аналогом

Конкурентный ингибитор повышает константу Михаэлиса для субстрата, следовательно, необходима бо́льшая концентрация субстрата для достижения Vмах 1/2

18

Неконкурентное ингибирование: взаимодействие ингибитора с ферментом в участке, отличном от активного центра

Присоединение неконкурентного ингибитора вызывает

изменение конформации молекулы фермента, следовательно, нарушается взаимодействие субстрата с активным центром и падает скорость реакции

Происходит снижение Vmax ферментативной реакции и

уменьшение сродства субстрата к

ферменту, т.е. увеличением Кm

Вывод по ингибированию:

Конкурентное: постоянная Vmax, изменен Km Неконкурентное: постоянный Km, изменен Vmax

19

МЕХАНИЗМЫ

СПЕЦИФИЧЕСКОЙ

РЕГУЛЯЦИИ

Механизмы специфической регуляции каталитической активности ферментов

Регуляция через ковалентную модификацию

Суть специфической регуляции: под действием специфических активаторов и ингибиторов изменяется активность регуляторных ферментов, которые контролируют интенсивность метаболических процессов в организме

20