- •Схема активации фермента способом "ограниченного протеолиза"
- •Изменение активности фермента при фосфорилировании-дефосфорилировании
- •Зависимость активности ферментов обмена гликогена от наличия в структуре фосфорной кислоты
- •Общий принцип аллостерической регуляции
- •Регуляция фосфофруктокиназы конечным продуктом
- •Упрощенная схема активации аденилатциклазы
- •Активация протеинкиназы А при помощи цАМФ
- •Необратимое ингибирование
- •Механизм необратимого ингибирования ацетилхолинэстеразы
- •Механизм необратимого ингибирования циклооксигеназы
- •Обратимое ингибирование
- •Конкурентное ингибирование
- •Конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы
- •Кинетика конкурентного ингибирования
- •Кинетика неконкурентного ингибирования
ХАРАКТЕРИСТИКА ИНГИБИРОВАНИЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ. КОНКУРЕНТНОЕ И НЕКОНКУРЕНТНОЕ ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ. НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ. КИНЕТИЧЕСКИЕ ЗАВИСИМОСТИ. ПРИМЕРЫ:
ИНГИБИРОВАНИЕ
|
ОБРАТИМОЕ |
НЕОБРАТИМОЕ |
|||||
|
ИНГИБИРОВАНИЕ |
ИНГИБИРОВАНИЕ |
|||||
|
ОБРАТИМОЕ |
|
|
ОБРАТИМОЕ |
|
|
|
|
ИНГИБИРОВАНИЕ |
|
|
ИНГИБИРОВАНИЕ |
|
|
|
|
КОНКУРЕНТНОЕ |
|
|
НЕКОНКУРЕНТНОЕ |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Обратимое |
|
|
Обратимое |
|
Необратимое |
|
|
Ингибирование |
|
|
Ингибирование |
|
||
|
|
|
|
Ингибирование |
|||
|
Конкурентное |
|
|
Неконкурентное |
|
||
|
|
|
|
|
|||
|
|
1) |
Ингибиторы непрочно |
1) |
Ингибиторы прочно |
||
1) |
Ингибиторы непрочно |
|
связываются с ферментами |
|
связываются с ферментами |
||
2) |
Не является структурным |
2) |
Не имеют физиологического |
||||
|
связываются с ферментами |
||||||
|
|
аналогом субстрата |
|
значения (яды) |
|||
2) Ингибитор похож по форме |
|
|
|||||
3) |
Не присоединяется к |
3) |
Изменяет структуру |
||||
|
на субстрат |
||||||
|
|
активному центру |
|
фермента |
|||
3) Конкурирует с субстратом за |
|
|
|||||
4) |
Действует на |
|
|
||||
|
активный центр |
|
|
||||
|
|
аллостерический центр или |
|
|
|||
4) |
Связывается с активным |
|
|
|
|||
|
как химический |
|
|
||||
|
центром фермента |
|
|
|
|||
|
|
модификатор |
|
|
|||
5) |
Низкая скорость катализа |
|
|
|
|||
5) Свой участок связывания на |
|
|
|||||
6) |
Снижает долю молекул |
|
|
||||
|
молекуле фермента |
|
|
||||
|
фермента, связывающих |
|
|
|
|||
|
6) |
Низкая скорость катализа |
|
|
|||
|
субстрат |
|
|
||||
|
7) |
Изменяет структуру |
|
|
|||
|
|
|
|
||||
|
|
|
активного центра фермента |
|
|
Можно выделить два основных направления ингибирования
по прочности связывания фермента с ингибитором ингибирование бывает обратимым и необратимым.
по отношению ингибитора к активному центру фермента ингибирование делят на конкурентное и неконкурентное.
Необратимое ингибирование
При необратимом ингибировании происходит связывание или разрушение функциональных групп фермента, необходимых для проявления его активности.