30. Глюкозо-аланиновый путь, его важность для спортсмена.

ГЛЮКОЗО-АЛАНИНОВЫЙ ЦИКЛ — цикл метаболических процессов, связывающий между собой углеводный и аминокислотный обмен. Аминокислоты с разветвленной боковой цепью подвергаются окислению в скелетных мышцах.

Накопление аммиака представляет проблему

Аммиак является токсичным соединением, находящимся в крови в относительно небольших концентрациях (11,0-32,0 мкмоль/л). Симптомы аммиачного отравления проявляются при превышении этих пределов всего в 2-3 раза. Предельно допустимый уровень аммиака в крови 60 мкмоль/л. При повышении концентрации аммиака (гипераммониемия) до предельных величин может наступить кома и смерть. При хронической гипераммониемии развивается умственная отсталость.

31. Активный центр фермента и его свойства.

Активный центр – участок молекулы фермента, который связывает субстраты и от которого зависит специфичность каталитического действия ферментов; активный центр содержит функциональные группы остатков аминокислот и коферментов, пространственно сближенных и определённым образом ориентированных.

При воздействии факторов, вызывающих денатурацию (нагревание, концентрированные кислоты и щёлочи) утрачивается конформация активного центра и фермент теряет свою активность.

У сложных ферментов в формировании активных центров принимают участие также функциональные группы коферментов. В образовании фермент-субстратных комплексов принимают участие те же молекулярные взаимодействия, что и обеспечивают формирование пространственной структуры макромолекул, межклеточные контакты и другие процессы в биологических системах: водородные связи между полярными незаряженными группировками субстрата и фермента;

32. Биохимия мышц. Источники энергии для мышечного сокращения.

Мышца (как макро образование, принадлежащее макро объекту) состоит из отдельных мышечных волокон (микро образований). В мышце их тысячи, соответственно, мышечное усилие – величина интегральная, суммирующая сокращения множества отдельных волокон. Различают мышечные волокна трех типов: белые быстросокращающиеся, промежуточные и красные медленно сокращающиеся. Типы волокон различаются механиз­мом их энергетического обеспечения и управляются разными мотонейронами.Отдельное мышечное во­локно – нитевидное бес­клеточное образование – симпласт.Симпласт окружен оболоч­кой – сарколеммой, к поверхности которой подходят окон­чания нескольких двигательных нервов.Сарколемма – это двухслойная липопротеидная мембрана (толщиной 10 нм), укрепленная сетью коллагеновых волокон.Источником энергии для сокращения мышечных волокон служит АТФ. При связывании тропонина с ионами кальция активируются каталитические центры для расщепления АТФ на головках миозина.

33. 1 Кофакторы и коферменты. Классификация.

офакторы и коферменты. Классификация.

Кофактор — небольшое небелковое (и не производное от аминокислот) соединение (чаще всего ион металла), которое присоединяется к функциональному участку белка и участвует в его биологической деятельности.

Классификация

В настоящее время принята классификация кофакторов по функциональному признаку. В соответствии с этим все кофакторы делят на три группы:

1. кофакторы окислительно-восстановительных процессов: никотинамидадениндинуклеотид(фосфат) (NAD, NADР), флавинмононуклеотид (FMN), флавинадениндинуклеотид (FAD), железопорфирины, убихинон, аскорбиновая кислота. Эти кофакторы связаны с классом оксидоредуктаз;

2. кофакторы переноса групп: нуклеозидфосфаты, фосфаты сахаров, коэнзим А (СоА, HSCoA, фолиевая кислота, пиридоксальфосфат. Эти кофакторы связаны с классом трансфераз;

3. кофакторы процессов синтеза, изомеризации и расщепления С-С связей: тиаминдифосфат, биотин, глутатион, кобамидные коферменты. Эти кофакторы связаны с ферментами классов лиаз, изомераз и лигаз и представляют самую малочисленную группу кофакторов.

Коферме́нты — органические природные соединения небелковой природы, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов.

Классификация коферментов

1. По способам взаимодействия с апоферментом коферменты делятся на:

-Растворимые – во время реакции соединяется с молекулой фермента, после чего изменяется по химическому составу и высвобождается заново.

-Простетические – прочно связаны с апоферментом, в процессе реакции находится в активном центре фермента. Их регенерация происходит при взаимодействии с другим коферментом или субстратом.

2. По химической структуре коферменты делятся на три группы:

-алифатические (глутатион, липоевая кислота и др.)

-гетероциклические (пиридоксальфосфат, тетрагидрофолиевая кислота, нуклеозидфосфаты и их производные (КоА, ФМН, ФАД, НАД и др.), металлопорфириновые гемы и др.

-ароматические (убихиноны).

3. По функциональному признаку выделяют две группы коферментов:

-окислительно-восстановительные

-коферменты переноса групп.