Вопрос 8. Аминокислотный пул организма

В жидкой среде организма постоянно имеется определенное количество свободных аминокислот. Они образуют аминокислотный пул. Для человека массой 70 кг величина этого пула - 30 гр.

Этот пул всегда пополняется за счет трех основных процессов.

1. всасывание или поступление аминокислот из кишечника - так называемые пищевые а/к

2. распад тканевых белков

3. синтез заменимых аминокислот.

Если речь касается пула отдельной аминокислоты то вы должны определить заменимая это аминокислота или нет. Если незаменимая, то только 2 источника.

Аминокислоты постоянно изымаются из пула для использования в самых различных метаболических процессах, что можно отразить на схеме.

• Пищевые АК Распад тканевых белков Синтез АК

• Синтез белков Окислительный распад

• Аминокислотный пул

• Синтез полипептидов АцетилКоА пурины, пиримидины Превращение в углеводы и липиды

• гормоны, холин, креатин, таурин

Несомненно, что большее количество аминокислот из пула изымается на синтез белков.

Второй путь использования ам. к. это окислительный распад до конечных продуктов. Около 100 гр распадается, обеспечивая 10-15 % необходимой энергии для жизнедеятельности человека.

Третий путь использование - синтез из ам.к. углеводов и липидов. Глюконеогенез идет достаточно интенсивно.

Четвертый путь - синтез других азотосодержащих соединений (креатин, холин, сфингозин, гем).

• Синтез азотистых оснований нуклеотидов

• Синтез биогенных аминов

• Синтез других аминокислот за счет реакции трансаминирования

• Синтез гормонов - производных аминокислот

Вопрос 9. Трансаминирование, его биологическая роль

Механизм реакции трансаминирования непрост и протекает по типу "пинг-понг". Катализируют реакцию ферменты аминотрансферазы, Они являются сложными ферментами, в качестве кофермента имеют пиридоксальфосфат (активная форма витамина В6).

пролина, лизина, треонина, которые не подвергаются трансаминированию.

Весь перенос аминогруппы совершается в две стадии:

• к пиридоксальфосфату сначала присоединяется первая а/к, отдает аминогруппу, превращается в кетокислоту и отделяется. Аминогруппа при этом переходит на кофермент и образуется пиридоксаминфосфат.

• на второй стадии к пиридоксаминфосфату присоединяется другая кетокислота, получает аминогруппу, образуется новая а/к и пиридоксальфосфат регенерирует.

Роль и превращение пиридоксальфосфата сводится к образованию промежуточных соединений – шиффовых оснований (альдимин и кетимин). В первой реакции после отщепления воды образуется иминовая связь между остатком аминокислоты и пиридоксальфосфатом. Полученное соединение называется альдимин. Перемещение двойной связи приводит к образованию кетимина, который гидролизуется по месту двойной связи. От фермента отщепляется готовый продукт – кетокислота.

После отщепления кетокислоты к комплексу пиридоксамин-фермент присоединяется новая кетокислота и процесс идет в обратном порядке: образуется кетимин, затем альдимин, после чего отделяется новая аминокислота.

Чаще всего аминокислоты взаимодействуют со следующими кетокислотами:

• пировиноградной с образованием аланина,

• щавелевоуксусной с образованием аспартата,

• α-кетоглутаровой с образованием глутамата.

Однако аланин и аспартат в дальнейшем все равно передают свою аминогруппу на α-кетоглутаровую кислоту. Таким образом, в тканях осуществляется поток избыточных аминогрупп на один общий акцептор – α-кетоглутаровую кислоту. В итоге образуется большое количество глутаминовой кислоты.

Далее глутаминовая кислота может вовлекается в процессы связывания аммиака (синтез глутамина) либо в прямое окислительное дезаминирование.