Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

Разное / Все лекции

.pdf
Скачиваний:
16
Добавлен:
14.07.2023
Размер:
76.49 Mб
Скачать

Шифр (индекс) ферментов

В соответствии с международной классификацией и принятыми в 1972 г. «Правилами номенклатуры ферментов» каждому ферменту присвоен четырехзначный классификационный номер, включающий класс, подкласс, подподкласс и порядковый номер в подподклассе. Перед четырѐхзначным шифром ставятся буквы КФ (классификатор ферментов) или ЕС (Enzyme classification)

См. слайд № 12

Шифр ферментов

класс 1 – оксидоредуктаза

подкласс 1 – дегидрирует гидроксильную группу

вподподклассе 1 –

валфавитном порядке первый

подподкласс 1 – акцептором водорода является НАД+

1.1.1.1. – шифр фермента алкогольдегидрогеназы

 

 

 

 

 

O

 

СН2ОН

 

 

СН2О

P OH

 

 

 

 

OO

 

O

 

 

 

 

OH

+ АТФ

гексокиназа

OH

+ АДФ

 

 

 

 

 

 

 

 

HO

OH

 

 

HO

OH

 

OH

 

 

 

OH

глюкоза

 

 

глюкозо-6-фосфат

ЕС 2. 7. 1. 1

класс 2 –

подподкласс 1 –

трансфераза

акцептором фосфата

 

является ОН-группа

подкласс 7 –

 

перенос фосфата

 

D-гексозо-6-фосфотрансфераза

Регуляция скорости ферментативных реакций

1. Количеством ферментов

2.Доступностью фермента и субстрата

3.Регуляцией активности самого фермента:

компонентами самой клетки

аллостерическая

химическая модификация

частичный протеолиз

Регуляция скорости ферментативных реакций

компонентами самой клетки – температурой, рН, количеством субстрата, компартментализацией (расположением в определѐнных «компартментах» – отделах клетки

– цитозоле, митоходриях и т.д.) ферментов, наличием эффекторов

Аллостерическая

регуляция

Аллостерическая регуляция. Многие ферменты наряду с активным имеют дополнительный аллостерический центр (греч. άλλες – иной, другой), к которому присоединяется не субстрат, а эффектор – активатор или ингибитор. Этот центр называют также регуляторным, а ферменты, обладающие таким центром – аллостерическими, или регуляторными, ферментами. Обычно аллостерические ферменты построены из двух и более субъединиц: одни субъединицы содержат каталитический центр, другие имеют аллостерический центр и являются регуляторными. Присоединение эффектора к аллостерическому центру регуляторной субъединицы изменяет конформацию белка и, соответственно, активность каталитической субъединицы

Аллостерическая

регуляция

субстрат

Аллостерический

центр

Активный центр

активатор

ингибитор

 

Аллостерическая

регуляция

+

А Е1 В Е2 С Е3 D Е4 F Е5 ПР

В качестве аллостерических эффекторов часто выступают компоненты биохимических процессов – исходные вещества и продукты реакций (поэтому аллостерическую регуляцию часто называют «саморегуляцией»). Аллостерические ферменты обычно катализирует одну из начальных стадий, например, в процессе окисления глюкозы – гликолизе, протекающем в зависимости от условий в 10 или 11 стадий, регуляторным ферментом является фосфофруктокиназа, катализирующая третью реакцию.

Регуляция активности фермента

путем фосфорилирования/ дефосфорилирования

Фосфорилирование и дефосфорилирование (ковалентная модификация) – один из наиболее распространѐнных способов регуляции активности ферментов. Такая модификация заключается в обратимом присоединении или отщеплении фосфорной кислоты. Фосфорилирование фермента происходит по остаткам серина и тирозина. Присоединение фосфорной кислоты к белку осуществляют ферменты протеинкиназы,

отщепление – протеинфосфатазы.

Ферменты могут быть активны как в фосфорилированном, так и в дефосфорилированном состоянии. Например, при фосфорилировании ферментов, участвующих в обмене гликогена, фермент распада гликогена (гликогенфосфорилаза) находится в активном состоянии, а фермент синтеза гликогена (гликогенсинтаза) – в неактивном. В дефосфорилированном состоянии, наоборот, гликогенфосфорилаза неактивна, а гликогенсинтаза активна.

Регуляция путѐм ассоциации-диссоциации

Активация путѐм диссоциации-ассоциации характерная для олигомерных ферментов, состоящих из каталитических и регуляторных субъединиц. В отсутствии активатора субъединицы соединены таким образом, что каталитические протомеры не могут проявлять свою активность. Появление активатора приводит к диссоциации олигомера и активации фермента, при отщеплении модификатора регуляторные и каталитические субъединицы вновь объединяются (ассоциируют) в неактивный комплекс. Такая модификация не является ковалентной.

Процессы диссоциации-ассоциации и фосфорилирования- дефосфорили-рования не происходят спонтанно, а начинаются только при поступлении гормонального сигнала.