Вопросы для самоподготовки по теме.

1. Белки. Понятие. Классификация по строению, происхождению в природе и организме, функции.

2. Свойства и биологическая роль белков. Представители, примеры.

3. Гидролиз протеинов и протеидов и его продуктов (начальные, промежуточные и конечные), пример.

4. Классификация аминокислот: биологическая (незаменимые, заменимые), химическая (кислые, щелочные, нейтральные), структурная (ациклические, циклические) – понятия, примеры.

5. Структуры белковых молекул и основные связи в них между аминокислотами (примеры в виде схем-формул).

6. Специфичность белков, понятия, значение в биологии и практике.

7. Нуклеиновые кислоты. Понятие, виды, роль.

8. Нуклеотиды и нуклеозиды. Понятие и отличие друг от друга по строению и роли. Примеры.

9. ДНК. Химсостав, строение (развернутая схема-формула фрагмента), роль. Принцип комплементарности в построении молекулы ДНК. Пример.

10. РНК. Химсостав, строение (развернутая схема-формула фрагмента).Виды РНК.

11. Матричная (информационная) РНК. Понятие, химсостав, строение (развернутая схема-формула фрагмента), действующая структурная форма, синтез мРНК и биороль. Виды и роль триплетов (кодонов).

12. Транспортная (т) РНК. Понятие, химсостав, строение (развернутая схема-формула фрагмента), действующая структурная форма, синтез тРНК и биороль. Адапторный участок тРНК (антикодон, антитриплет), понятие, строение, роль. Акцепторный участок тРНК, понятие, строение, роль.

13. Рибосомальная (р) РНК. Понятие, химсостав, строение (развернутая схема-формула фрагмента), синтез рРНК и ее биороль.

14. Синтез ДНК и различных РНК. Механизм (изобразить через схемы- формулы) и значение этих процессов.

15. Синтез белка в клетке. Стадии (изобразить через схемы-формулы) и значение этих процессов.

16. Мутации нуклеиновых кислот и белков. Понятие, принципы, роль в биологии и животноводстве.

17. Биологическая ценность белков, азотистый баланс (понятие, виды).

18. Механизм переваривания белков у животных. Ферменты, их действия, продукты гидролиза.

19. Всасывание аминокислот и распределение по организму.

20. Нормо-, гипо- и гиперпротеинемия (понятия, причины, обнаружение). Последствия и возможные пути устранения гипо- и и гиперпротеинемии.

21. Дезаминирование аминокислот (понятие, виды, схемы, ферменты, роль).

22. Декарбоксилирование аминокислот (понятие, схема, ферменты, роль).

23. Переаминирование аминокислот (понятие, схема, ферменты, роль).

24. Утилизация пуриновых и пиримидиновых оснований (синтез мочевой кислоты, аллонтоина и других веществ). Схемы и роль процессов.

25. Пути обезвреживания избытка аммиака в организме животных (синтез мочевины,образование амидов аминокислот и др.). Схемы, место протекания и роль процессов.

2.1.2.4. Ферменты.

Это ключевой раздел курса, поскольку скорость всех химических реакций в организме зависит от наличия и активности биологических катализаторов белковой природы. Прежде всего, изучите общие свойства ферментов, механизм действия фермента на субстрат, строение активных центров, роль коферментов и металлов в их образовании, специфичность действия ферментов, механизм действия ферментов, влияния различных факторов, механизм активации и ингибирования ферментативных процессов.

Особенно важно изучить классификацию ферментов. Для каждой группы (класс и подкласс) надо уметь привести характерные примеры, изобразить ход реакции и указать коферменты. Указать применение ферментативных препаратов в животноводстве.

Ферменты или энзимы – это высокоспециализированный класс белковых молекул, используемый живыми организмами для катализа множества химических реакций, из которых в конечном счете слагается клеточный метаболизм.

Ферменты обеспечивают осуществление таких важнейших процессов жизнедеятельности, как экспрессия наследственной информации, биоэнергетика, синтез, распад и взаимопревращение биомолекул.

Ферменты имеют уникальные свойства: они представляют самые эффективные катализаторы в природе (одна молекула каталазы расщепляет 2,510⁶ молекул Н₂О₂ в течение 1 минуты при рН=6,8). Ферменты выступают как химические катализаторы, т.е. не расходуются в процессе реакции. Особенностью ферментов является также то, что их активность в клетках строго контролируется как на генетическом уровне, так и посредством субстратов, метаболитов и продуктов реакции.

По химической структуре все ферменты представляют собой белки. Некоторые ферменты являются простыми белками (пепсин, трипсин и др.) Многие ферменты являются сложными белками – протеидами. В состав простетических групп сложных ферментов входят производные водорастворимых витаминов, нуклеотиды, порфириновые циклы, ионы железа, меди и др.

Поэтому между ферментами и витаминами существует тесная взаимосвязь. При недостатке или отсутствии того или иного витамина нарушается синтез соответствующего фермента. Это приводит к глубокому нарушению нормального обмена веществ, возникают тяжелые заболевания (авитаминозы или гиповитаминозы).

Примеры связи между витаминами и ферментами

N CH3 CH2 –CH2OH

Н3С NH2 C C

N CH2 N

C S

Cl

Н

Витамин В1 аневрин (тиамин)

O O

N

CH₃ CH₂—О—Р—О—Р---

H3C NH2

C C OH OH

CH2——N

N C S

Cl

H

Кофермент карбоксилазы

O

C H

C

HO C C CH₂OH

H₃C C CH

N

Витамин В₆ пиродоксаль

O

C H

C O

HO C C CH₂ O P O

OH

H₃C C CH

N

Кофермент аминотрансферазы

Основные свойства ферментов :

1. Термолабильность и температурный оптимум действия ферментов. Ферменты чувствительны к действию высокой температуры. Для большинства ферментов теплокровных животных наиболее оптимальная температура действия 37 – 40^оС.

2. Зависимость действия от концентрации водородных ионов (рН среды). Существует оптимальное значение рН для каждого фермента. Например, пепсин – 1,5 – 2,5, трипсин – 8 – 9, каталаза – 7.

3. Специфичность действия. Ферменты характеризуются высокой специфичностью действия. Каждый фермент действует на определенный субстрат или на ограниченное число субстратов или же на определенный тип химической связи в молекуле.

КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ

Современная классификация и номенклатура ферментов была разработана Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждена на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. в Москве.

В основу классификации ферментов положен принцип катализируемой реакции. Все известные ферменты (3500 в животном организме) подразделяют на шесть классов, каждый из которых в свою очередь делится на подклассы и подподклассы. Был разработан принцип нумерации ферментов.

Каждый фермент имеет свое кодовое число (шифр), перед которым стоят две буквы – КФ; шифр-4значный, цифры шифра разделены точками и характеризуют следующие признаки фермента:

Первая цифра обозначает класс фермента (1­­­­­-для оксидоредуктаз, 2-для трансфераз и т.д.), вторая цифра обозначает подкласс (указывает на катализируемую реакцию), третья цифра обозначает подподкласс (например, в случае гидролаз она уточняет природу гидролизуемой связи), четвертая цифра обозначает порядковый номер в подподклассе. Например, фермент алкоголь-НАД⁺-дегидрогеназа зашифрован как КФ 1.1.1.1. Шифр указывает, что это оксидоредуктаза (первая цифра 1), при этом ее эффект направлен на гидроксильную группу (вторая цифра 1), с использованием НАД⁺ как акцептора водорода (третья цифра 1). Четвертая цифра 1 один обозначает порядковый номер данного фермента в подподклассе.

1-й класс. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции.

2-й класс. Трансферазы – ускоряют реакции переноса различных химических групп с одной молекулы на другую.

В зависимости от характера переносимой группы различают: фосфотрансферазы – переносят остаток фосфорной кислоты; аминотрансферазы – переносят аминогруппу; метилтрансферазы – переносят метильную группу и т.д.

3-й класс. Гидролазы – ускоряют гидролитическое расщепление молекул (с присоединением воды); пептидазы – ускоряют гидролиз пептидных связей; глюкозидазы – ускоряют гидролиз углеводов; липазы – гидролизуют жиры и т.д.

4-й класс. Лиазы – ферменты, ускоряющие отщепление групп без помощи каких-либо веществ. К лиазам относятся карбоксилазы (или декарбоксилазы, способствующие отщеплению СО₂ от кето- и аминокислот), альдолаза и др.

5-й класс. Изомеразы – ферменты, перестраивающие молекулы с образованием их изомеров.

6-й класс. Лигазы (синтетазы) – ферменты, ускоряющие синтез сложных соединений из более простых за счет энергии распада микроэргических связей (в АТФ или других богатых энергией соединениях).

Биологическое окисление (тканевое дыхание).

Вещества животного организма постоянно подвергаются распаду до конечных продуктов – Н₂О,СО₂, аммиака и других соединений. Этот распад совершается в тканях животного путем окисления в процессе дыхания. Дыхание – способность поглощать кислород и выделять углекислоту – присуще всем живым тканям.

В процессе тканевого дыхания освобождается значительное количество энергии, которая используется организмом для физиологических процессов.

В процессе дыхания синтезируется вода из водорода субстрата и кислорода воздуха.

Процесс этот осуществляется системой окислительно-восстановительных ферментов.

Прежде всего с субстратом взаимодействуют анаэробные дегидрогеназы. Коферментами их являются НАД (никотин-амид-аденин-динуклеотид) и НАДФ (никотин-амид-аденин-динуклеотидфосфат). Эти ферменты отщепляют водород от субстрата:

Н Н

субстрат + НАД НАД + субстрат.

Н Н

Восстановленные НАД-Н₂ и НАДФ-Н₂ не могут передать водород прямо кислороду. Они передают его флавиновым ферментам (в активную группу этих ферментов входят производные витамина В₂).

Н Н

НАД + флав. ф флав. ф + НАД

Н Н

Некоторые флавопротеиды могут передавать водород непосредственно кислороду воздуха. При этом образуется перекись водорода

Н

флав. ф + О₂ флав. ф + Н₂О₂.

Н

Перекись водорода является сильным клеточным ядом, она сразу же разрушается ферментом каталазой.

2 Н₂О₂ 2Н₂О + О₂.

Каталаза присутствует во всех клетках и тканях аэробных организмов и входит в ферментную антиоксидантную систему.

В тканях животных окисление кислородом восстановленных флавиновых ферментов происходит чрезвычайно быстро, так как между флавиновыми ферментами и кислородом существует промежуточная система – цитохромная система. Назначение ее сводится к переброске электронов водорода на молекулярный кислород

1/2О₂ + 2е О^2- .

2Н⁺ + О^2- Н₂О.

Ц

+ е

итохромы содержатся почти во всех клетках аэробно живущих животных. Различают несколько цитохромов – в, с, a, а₃ и др. в состав цитохромов входят железосодержащие группировки, в которых железо легко меняет свою валентность.

(

- е

Fe³⁺ Fe²⁺ )

Благодаря этому цитохромы могут переносить электроны

Н 2Н⁺

фл. ф цитохромы 1/2О₂ Н₂О.

Н 2е^-

Весь механизм тканевого дыхания можно представить следующей схемой:

Н Н

субстрат + НАД НАД + фл. ф.

Н Н

Н 2Н⁺

фл. ф цитохромы 1/2О₂ + Н₂О + энергия.

Н 2е^-

По современным представлениям окисление субстратов в процессе дыхания осуществляется при участии сложных систем в митохондриях клеток. Основное значение их сводится к резкому снижению энергии активации окислительного процесса.

Углекислый газ при тканевом дыхании образуется анаэробно. Декарбоксилирование происходит при участии фермента карбоксилазы (класс лиаз). Коферментом карбоксилазы является пирофосфорный эфир витамина В₁.

O O

- СО₂

CH₃C декарбоксилирование CH₃C

COOH H

В животных тканях наиболее распространено окислительное декарбоксилирование. Энергия, освобождающаяся при тканевом дыхании используется в организме животных для поддержания температуры тела и для выполнения различных видов физиологической работы: механической работы мышц, клеточного деления, всасывания, секреции, синтеза различных веществ и т.д. Часть энергии может накапливаться в организме животного в высокоэргических фосфатных связях АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) и других веществ.

АТФ обладает способностью непосредственно взаимодействовать с работающими механизмами клеток и передавать им аккумулированную ранее энергию. Это имеет огромное биологическое значение. Поэтому АТФ называют биологическим аккумулятором энергии.

Восстанавливается АТФ в основном в процессе окислительного фосфолирирования (главным образом в митохондриях).